TAREA DE PROBLEMAS

1- A partir de un experimento de inhibición se obtuvieron los datos de la tabla. Median-

te una gráfica de Lineweaver-Burk. Determine si el compuesto en estudio es un inhibi-
dor competitivo o no competitivo. Determine Ki (la concentración del inhibidor es 1M)

[ Sustrato ] v sin inhibidor v con inhibidor

(moles/l) (mol/min) (mol/min)
0,50.10-4 0,42 0,17
0,67.10-4 0,50 0,20
1,00 10-4 0,60 0,24
1,30 10-4 0,66 0,27
2,70 10-4 0,80 0,32
5,30 10-4 0,88 0,36

Resultados:

El tipo de inhibidor no es competitivo.

Km= 0,67 x 10-4 moles/l; Vmax. = 0,99

mol/min
Reemplazando en la formula nos daría:
Ki= 0,68 x 10-4 moles/l

2. Los datos de velocidad y concentración que se muestran en la tabla se obtuvieron

para una enzima que cataliza una reacción S  P.

[Sustrato] velocidad
M nmol/l.min
2,5 10-6 24
3,3 10-6 30
4,0 10-6 34
5,0 10-6 40
1,0 10-5 60
2,0 10-5 80
4,0 10-5 96
1,0 10-4 109
2,0 10-3 119
1,0 10-2 120

a- Calcular Km y Vmáx.

El Km es de 1,0 10-5 y la vmax 120

b- Comprobar que la enzima sigue una cinética de saturación hiperbólica

Si sigue una cinética de saturación hiperbólica.

3. Calcule el Km y la Vmáx de la enzima E y de la enzima E en presencia del compuesto
I a partir de los datos que se indican en la siguiente tabla:

[S] (mM) 0,100 0,125 0,250 0,500 0,750 1,000

vcontrol (U/mg) 0,154 0,185 0,250 0,345 0,370 0,400
v con inhibidor (U/mg) 0,065 0,081 0,133 0,217 0,263 0,294

Indique qué tipo de inhibidor es el compuesto agregado.

El inhibidor es competitivo.

Aplicando la inversa y formula del km y

vmax nos daria como resultado:
Km y vmax de la enzima E
Km= 0,21 mM; Vmáx= 0,48 U/mg

Km y vmax de la encima con el

compuesto:
Km: 0,63 Mm
Vmax: 0,48 U/mg
 4. A partir de los siguientes datos obtenidos al estudiar el efecto de un
inhibidor sobre una reacción enzimática, determine el tipo de
inhibición y la Km para el sustrato.

[Sustrato] V (g de producto/min)

(mM) [inhibidor] = 0mM [inhibidor]=6mM
2,0 139 88
3,0 179 121
4,0 213 149
10,0 313 257
15,0 370 313

Sol.

 El inhibidor es competitivo.

 Se saca la inversa de cada dato, luego:

Sin inhibidor
Línea intersecta x= -2x10-1 -1/ -2x10-1 Daria un km de 5Mm

Con inhibidor
La línea intersecta x= -1.1x10-1 -1/-1.1x10-1 daría un km de 9Mm

5. Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una reacción

catalizada por una enzima hipotética son:
[S] (moles/l) V (µmoles/min)
5x10-2 0.25
-3
5x10 0.25
5x10-4 0.25
5x10-5 0.20
5x10-6 0.071
5x10-7 0.0096

a) ¿Cuál es la velocidad máxima para esta reacción?

La velocidad máxima de esta reacción es de Vmax= 0.25 umol/min

b) ¿Por qué la velocidad inicial permanece constante a una [S] mayor de 5x10-4 M

Debido a que todas las enzimas están ocupadas transformando el sustrato

c) ¿Cuál es la concentración de enzima libre para una [S] de 5x10-4 M?

Cero ya que todas las enzimas ocupadas y a esa |S| se da la vmax.

d) ¿Cuál es la Km de la enzima?

El km de la ezima da como resultado 1.25 x 105 moles/l

e) Calcular la velocidad inicial para [S]=1x10-6 y [S]=1x10-1

[S]=1X10-6 = daría una v de 0.018 umol/min

[S]= 1X10-1= daría una velocidad de 0.25 umol/min