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2022
Ciencias de la vida Alisson Mérida Rodríguez
M.A Ana Hacohen Carné: 22236
Experimento
Parte I: Presencia de enzimas
2
4 1
3
Intensidad en
Tejido Observaciones Figuras
la reacción
El hígado, al reaccionar
con el H2o2 creó
1 Hígado 5 abundante espuma, al
pasar un tiempo, este se
deshizo.
Intensidad
Tejido de la Observaciones Figuras
reacción
Tuvo una reacción muy leve
Hígado a comparación de su reacción
1 2
cocido en estado crudo, salieron muy
pocas burbujas.
Discusión
En esta práctica de laboratorio se efectuaron algunas reacciones para visualizar la presencia
de enzimas en diferentes tejidos animales, tales como el hígado, pollo, corazón y en la
carne de res, posterior a esto, se efectuó la misma reacción en los mismos tejidos posterior a
cocerlos, para observar como diferentes factores pueden afectar la actividad enzimática. La
catalasa es una enzima que ayuda a la descomposición del peróxido de hidrógeno,
comúnmente, agua oxigenada, que es uno de los productos del metabolismo celular
(Céspedes, et al. 1996).
En la primera parte de esta práctica se le agregó a un pedazo de hígado H2O2 y se observó
una reacción inmediata, en donde el oxígeno se liberó en forma de espuma, este oxígeno
fue producto de la reacción 2H2O2 → 2H2O + O2, es decir, la reacción de la catalasa
eliminando el H2O2. Se traspasó el líquido de la reacción anterior a un nuevo tubo de
ensayo y se le agregó un nuevo trozo de hígado, y la reacción fue nula gracias a que las
enzimas del primer trozo ya habían eliminado todo el H2O2, dejando solo agua líquida y
oxígeno; lo anterior hubiese tenido una reacción si al trozo anterior se le hubiese agregado
más agua oxigenada nuevamente, ya que, a pesar de que existió una reacción previa, las
enzimas son muy eficientes, y pueden utilizarse una y otra vez, repetidamente (Soto et al.,
2007), por lo que si se hubiese agregado una tercera vez incluso H2O2, la reacción seguiría
siendo la misma; al agregarle al tubo H2O2 hubo una mayor reacción que con el primer
trozo ya que las enzimas del primer trozo y el segundo interactuaban. Para finalizar la
primera parte, se trituró un pedazo de hígado con arena y nuevamente se le agregó H2O2, la
reacción fue aún más notoria, esto porque, al estar triturado, el hígado expone mayores
cantidades de sus enzimas, lo que permite que la reacción de estas con el H2O2 agregado
sea mayor y más rápido a los anteriores.
Como segunda parte, se observó la presencia de la catalasa en otros tejidos, comparando de
esta manera el hígado, el pollo, el corazón y la carne de res. Se clasificó la intensidad de las
reacciones de cada tejido de acuerdo a los resultados, enumerándolas siendo 5 de suma
intensidad y 1 de baja intensidad. El tejido con una mayor reacción fue la del hígado siendo
de 5, esto es debido a que tanto el hígado como el riñón son los órganos en donde se
encuentra la mayor cantidad de enzimas catalasas (Céspedes, et al. 1996); el resto de tejidos
tuvieron una reacción más lenta, lo que pudo deberse al hecho a que estos tejidos son
musculares, por lo que las enzimas tuvieron un mayor “viaje” hacia el compuesto que
debían eliminar, siendo el tejido del pollo el más rápido en reaccionar entre los tres y
dejando al corazón al último.
La temperatura es un factor importante en la actividad de las enzimas, por lo que, en la
tercera parte de este laboratorio, se sometió a los tejidos a una cocción. Los resultados
fueron contrarios a lo anteriormente experimentado, pues los tejidos tuvieron una
intensidad bastante pobre; el hígado de tener la mayor reacción con una intensidad de 5 en
un estado crudo, paso a tener una intensidad de 2, siendo en este caso, el pollo el dominante
con una intensidad de 4 entre los tejidos cocidos.
La actividad enzimática puede incrementarse hasta cierto punto en una temperatura
elevada, pero, al pasar ese punto, esta actividad se vuelve lenta, ya que la agitación térmica
hace que se rompan los puentes de hidrógeno, los enlaces iónicos y otras interacciones
hasta finalmente desnaturalizar irreversiblemente a la enzima (Cambell & Reece, 2005).
El pH también hace que las enzimas sean más activas, teniendo valores óptimos de 6 a 8,
esto dependiendo, ya que, por ejemplo, la pepsina trabaja con un pH de 2 ya que esta se
encuentra en el estómago (Cambell & Reece, 2005), por eso, al agregar HCl, el cual es un
ácido, se eleva el pH de la catalasa, causando que las enzimas trabajen a forma lenta,
produciendo una menor reacción.
La hidroxilamina es un inhibidor competitivo de la catalasa (Berg, Tymoczko, Stryer,
2008), eso provoca una reducción de la productividad de las enzimas, ya que el sustrato se
bloquea e impide la entrada a los sitios activos (Cambell & Reece, 2005), aunque esto es
reversible, se puede observar como al agregar al hígado la hidroxilamina, y al agregar el
H2O2 la efervescencia que hay en este es incluso menor que la del HCl.
Conclusiones
• Las enzimas tienen una efectividad continua, no importando cuantas veces estas
tengan que accionar, seguirán trabajando al menos que exista un factor externo que
las desnaturalice.
• La temperatura y el pH son factores que pueden mantener estable a una enzima o
incluso incrementar su actividad hasta cierto rango, si este rango es superior, la
enzima queda desnaturalizada permanentemente.
• La catalasa es una enzima importante en el metabolismo celular, ya que ayuda a
eliminar toxinas como el H2O2, siendo abundante en tejidos como el hígado en
estado crudo.
Referencias
Céspedes. M, Hernández. I, Llópiz. N (1996) Enzimas que participan como barreras
fisiológicas para eliminar los radicales libres: II. Catalasa. Instituto de Ciencias
Básicas y Preclínicas "Victoria de Girón". Rev Cubana Invest Bioméd v.15 n.2.
http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0864-03001996000200001
Soto, I., Meléndez, L. & Jiménez, A. (2007). El tema de la catalasa en los diferentes niveles
Gestión Educativa.
Cambell, N. A., & Reece, J. B. (2005). Biología (7.a ed.). Editorial Médica Panamericana.
Berg J, Tymoczko J y Stryer L. (2008). Bioquímica. Barcelona: Revérte.