ACCIÓN DE LA CATALASA, PRESENTE EN TEJIDOS

ANIMALES Y VEGETALES

Deisy Sofia Diaz Mora | 218076177

George Steven Delgado Narváez | 218076172
Oscar Daniel Goyes Burbano | 218076236
Medicina – universidad de Nariño
Pasto (Nariño – Colombia)

RESUMEN:

Después de haber estudiado y comprendido el fundamento teórico sobre el funcionamiento

y la importancia de las enzimas proseguimos a realizar la práctica para observar in vivo lo
estudiado anteriormente. Utilizamos tejidos animales como corazón, hígado y molleja de
gallina, y tejidos vegetales como papa y rábano, para obtener la enzima catalasa que se
encuentra en ellos en diferentes concentraciones, y la hicimos reaccionar con el peróxido de
hidrógeno para confirmar que la concentración enzimática si afecta la velocidad de reacción.
Primero hicimos reaccionar un catalizador inorgánico con el H2O2 y a continuación
proseguimos a usar las muestras biológicas para hacerlas reaccionar de la misma manera, al
finalizar la practica hicimos una comparación de tiempo y temperatura de cada reacción
obteniendo como resultado que el hígado tuvo una menor velocidad de reacción, esto se debe
a que este la concentración de catalasa es mayor.

Palabras Clave: Enzima, catalasa, peróxido de hidrógeno, velocidad de reacción.

INTRODUCCIÓN

En nuestro cuerpo cada segundo suceden
millones de reacciones químicas que
permiten nuestra existencia, reacciones que
sin ayuna de las enzimas tardarías cientos o
miles de años en realizarse.
Las enzimas son en su gran mayoría
proteínas de forma globular con un sitio
activo que es quien brinda el medio
adecuado para la reacción. En nuestro
cuerpo existe una gran variedad de enzimas
donde cada una de ellas reconoce
específicamente a su sustrato para cumplir
con una determinada reacción, esto hace
que las enzimas tengan una alta
especificidad.
La catalasa, es una enzima que se encuentra
en diferentes tejidos de animales y
vegetales, 1su función es muy importante ya
que cataliza la descomposición del peróxido
de hidrógeno (H2O2), una sustancia toxica
para las células la cual se forma durante el
metabolismo celular.
Una vez entendida toda la parte teórica y la
importancia que representan las enzimas
para el correcto funcionamiento de nuestro
cuerpo, proseguimos a realizar la
experimentación en laboratorio utilizando la
enzima catalasa presente en distintos
tejidos animales y vegetales sobre el
peróxido de hidrógeno, de esta manera
observamos la velocidad de reacción de la

1
enzima a distintas concentraciones
presentes en los diferentes tejidos y en
diferentes temperaturas que contribuían o
no a la rápida catalización de la sustancia.
Al final de la práctica hicimos la comparación
de los datos obtenidos y sacamos nuestras
conclusiones presentadas en este informe.
1.1 OBJETIVO GENERAL
Comprender la importancia que tienen las
enzimas en nuestro cuerpo y cómo actúan
según su concentración y temperatura.
METODOLOGIA
Para realizar las respectivas reacciones
pedidas para este laboratorio utilizamos
tejidos animales y vegetales tale como
corazón, higado y molleja de pollo, papa y
rabano, en los cuales se encontraba la
enzima catalasa en diferentes
concentraciones, un catalizador inorganico
y el peróxido de hidrógeno, este es un
producto resultante del metabolismo
celular el cual es disociado en agua y
oxigeno por acción de la enzima catalasa.
2H2O2 2H2O + O2
Damos inicio a la práctica con el
reconocimiento y la acción de un catalizador
inorgánico sobre el H2O2, para ello
Marcamos los tubos de ensayo con
números. Al primer tubo le agregamos 2 mL
de agua oxigenada junto con el catalizador,
proseguimos a agitar y observamos que la
reacción con el agua oxigenada es positiva
En segundo tubo colocamos 2 ml de
peróxido de hidrógeno, proseguimos de la
1.2 OBJETIVOS ESPECÍFICOS
 Estudiar el efecto de una enzima
catalasa en los tejidos animales.
 Comparar la acción de la catalasa
(catalizador presente en sistemas
orgánicos) y del MnO2 (catalizador
inorgánico) sobre el mismo sustrato
(agua oxigenada).
 Estudiar el efecto de la temperatura
en la intensidad de la reacción.
 Medir la actividad catalítica por
medio del desprendimiento de
burbujas y la producción de calor.
misma manera que en el punto anterior
pero ahora sometemos el tubo de ensayo a
baño de maría durante 5 minutos. Al
retirarlo se le agregó el MnO2.
En el tubo N°3, fue llevado a un recipiente
con hielo con un lapso de tiempo de 5
minutos, se le agrego 2 ml de peróxido de
hidrógeno, al compararlo con las otras
muestras identificamos que la reacción fue
menor. Esto sucedió porque la temperatura
es un factor primordial en la reacción de
cualquier enzima y al no estar en una
temperatura adecuada la velocidad de
reacción disminuye.
En los tres tubos de ensayo logramos
identificar un desprendimiento de calor,
pero las muestras tienen una velocidad de
reacción diferente entre ellas.
Para continuar con el desarrollo de la
práctica se dio inicio a la acción de un
catalizador de origen animal sobre el h2o2.
Para ello se rotuló 3 tubos de ensayo con los
nombres de las muestras biológicas que
fueron corazón, molleja e hígado de pollo.
2
Agregamos 2 mL de peróxido de hidrogeno
a cada muestra biológica para identificar la
intensidad de la reacción ya que cada tejido
animal utilizado tienes distintas
concentraciones de la enzima catalasa. Al
comparar las reacciones observamos que
con el hígado la reacción fue más rápida,
casi al contacto con el agua oxigenada, en
este caso se encontró una efervescencia y
aumento de temperatura en el ambiente
líquido.
Para la segunda prueba con el catalizador
animal colocamos las muestras biológicas
en baño de maría durante 5 minutos y
posteriormente adicionamos los 2mL de
peróxido de hidrógeno. Esta vez las
reacciones sucedieron con mayor velocidad
a tal punto que en el caso del hígado
desbordo su efervescencia.
Continuando con la tercera parte se procede
a seleccionar los 3 tubos de ensayo con las
muestras biológicas y las colocamos en un
recipiente con hielo durante 5 minutos a
continuación añadimos 2 mL de peróxido de
hidrógeno, y observamos que la reacción si
ocurrió, pero a menor velocidad y cantidad.
La efervescencia y calor desprendidos de las
muestras fueron mucho menor.
Proseguimos con el reconocimiento y
acción de un catalizador de origen vegetal
sobre el h2o2.
Se marcó 2 tubos de ensayo con las
muestras biológicas de papa y rábano, y
continuamos adicionando 2 mL de peróxido
de hidrogeno. Al observar la intensidad de la
reacción a una temperatura ambiente de 23°
notamos la misma efervescencia y
desprendimiento de calor que en las
reacciones con catalizador de tipo animal,
aunque en menor cantidad en el caso del
rábano.
Continuamos con la segunda parte de las
pruebas con un catalizador de tipo vegetal
para la cual colocamos en los tubos de
ensayo las muestras de papa y rábano, y las
sometemos a baño maría durante unos
5 minutos, una vez retirados los tubos de
ensayo salen con una temperatura alta, los
dejamos reposar para luego añadirle 2ml de
peróxido de hidrogeno, en esta solución
observamos que la velocidad de reacción
fue más rápida y el desprendimiento de
espumosidad mayor.
Para realizar la tercera parte tomamos los
tubos de ensayo con las muestras de papa y
rábano, las ponemos en un recipiente con
hielo durante 5 minutos hasta que las
muestras tomaron una temperatura
promedio de 0° al retirarlo del recipiente
agregamos 2 mililitros de peróxido de
hidrógeno. Esta vez observamos que la
velocidad de reacción fue mucho menor al
igual que el desprendimiento de
espumosidad y calor, aun así, la reacción de
la papa fue superior que la del rábano.
Por último, tomamos 3 muestras maceradas
en lugar de cortadas de hígado y papa, y les
colocamos 2 mL de peróxido de hidrogeno
estando a temperatura ambiente, más alta y
más baja, como lo hecho anteriormente, y
obtuvimos que las reacciones tuvieron una
mayor velocidad de reacción comparado
con las ya realizadas.
3
RESULTADOS

1. PRUEBA CON MnO2 2. PRUEBA CON MUESTRAS BIOLOGICAS

Inicialmente se tomó tres muestras con 2ml Las muestras que se usaron fueron molleja,
de H2O2 con el reactivo MnO2, un tubo de corazón e hígado de un pollo, una papa y un
ensayo estará a temperatura ambiente, el rábano. La primera reacción fue a
segundo estará a temperatura baja sobre un temperatura ambiente mezclando cada
reciente con hielo y el tercero estará a altas muestra en cubos con 2ml de H2O2, la
temperaturas en baño maría. Se identificará segunda reacción fue similar con la
el color, y como se afectó tanto física como diferencia de que ya no es a temperatura
químicamente cada sustancia. ambiente sino en baño maría durante un
determinado tiempo hasta llegar a los 82
El cambio físico fue el cambio de calor, y el grados centígrados. Y la tercera reacción fue
químico fue el desprendimiento de oxigeno distinta en la temperatura ya que se puso en
del peróxido de hidrógeno. un recipiente con hielo y se prosiguió como
en las muestras anteriores. El
 En el primer tubo de ensayo a
desprendimiento de calor es normal en
temperatura normal, la reacción fue
estas reacciones ya que se rompen enlaces
rápida dando un color gris oscuro, se dio
fuertes entre moléculas, dependiendo de la
una efervescencia (burbujas de
enzima y el sustrato se liberará mucho o muy
oxigeno) moderada. Además, la
poco calor.
temperatura en el tubo se incrementó.
 En el segundo tubo de ensayo a
2H202 + Peroxidasa → 2H20 + 02
temperatura baja, al agregar el reactivo
se presenció una efervescencia alta MUESTRAS BIOLOGICAS A TEMPERATURA AMBIENTE
dando un color gris oscuro, la
MUESTRA TIEMPO °T EFERVECENCIA
temperatura igualmente se incrementó,
(S)
pero la reacción fue un poco más lenta. CORAZÓN 5S SE CONSERVA POCA
 En el tercer tubo de ensayo a
HIGADO MENOS AUMENTA MUCHA
temperatura alta, al agregarle el
DE 1 S
reactivo se observó una efervescencia MOLLEJA 1A2S SE CONSERVA MODERADA
mucho mayor con un color gris oscuro,
la temperatura se incrementó aún más, RABANO 4S SE CONSERVA POCA

en comparación con las demás y la PAPA 3S SE CONSERVA POCA

velocidad de reacción fue mucho mayor.

2H2O2 + 2MnO2 → 2Mn + 2H2O + 3O2

4
 MUESTRAS BIOLOGICAS A ALTA TEMPERATURA (82°C)
MUESTRAS MACHACADAS A TEMPERATURA
TIEMPO NORMAL
MUESTRA °T EFERVECENCIA
REACCIÓN TIEMPO HIGADO PAPA
NO SE
CORAZÓN 10 S POCA INICIAL 23°C 23°C
ALTERO
NO SE 10 SEGUNDOS 26°C 23°C
HIGADO 3S POCA
ALTERO
20 SEGUNDOS 31°C 24°C
NO NO SE NO SE
MOLLEJA 30 SEGUNDOS 33°C 25°C
REACCIONO ALTERO PRODUJO
NO NO SE NO SE 1 MINUTO 37°C 25°C
RABANO
REACCIONO ALTERO PRODUJO
NO NO SE NO SE 2 MINUTOS 40°C 25°C
PAPA
REACCIONO ALTERO PRODUJO 4 MINUTOS 28°C 25°C
7 MINUTOS 24°C 24°C
MUESTRAS BIOLOGICAS A BAJAS TEMPERATURAS
9 MINUTOS 23°C 23°C
TIEMPO
MUESTRA °T EFERVECENCIA
REACCIÓN
CORAZÓN 4S SE MANTUBO POCA MUESTRAS MACHACADAS A TEMPERATURA BAJA
HIGADO 1S AUMENTO MUCHA TIEMPO HIGADO PAPA
AUMENTO INICIAL 5 °C 5°C
MOLLEJA 2S MODERADA
MUY POCO
10 SEGUNDOS 14°C 6°C
AUMENTO
RABANO 3S MODERADA 20 SEGUNDOS 17°C 7°C
MUY POCO
PAPA 6S SE MANTUBO POCA 30 SEGUNDOS 20°C 9°C
1 MINUTO 23°C 9°C
2 MINUTOS 21°C 9°C
3. PRUEBA CON MUESTRAS BIOLOGICAS
MACHACADAS. 4 MINUTOS 18°C 9°C
7 MINUTOS 12°C 7°C
En este experimento, se tomó la muestra del
hígado y de la papa. En esto se espera 9 MINUTOS 8°C 5°C

determinar si al machacar los tejidos la

enzima reaccionaria con mayor eficacia en MUESTRAS MACHACADAS A TEMPERATURA
comparación con los tejidos de las ALTA
anteriores reacciones que solo fueron TIEMPO HIGADO PAPA
cortados a cuadritos. INICIAL 82°C 82°C
10 SEGUNDOS 82°C 82°C
20 83°C 82°C
SEGUNDOS
30 84°C 82°C
SEGUNDOS
1 MINUTO 84°C 83°C
2 MINUTOS 83°C 83°C
4 MINUTOS 83°C 82°C
7 MINUTOS 83°C 82°C
9 MINUTOS 82°C 82°C

5

ANALISIS DE RESULTADOS.
Estos resultados se encontraron por medios
de investigación sobre las enzimas que
pueden quienes son capaces de catalizar
una reacción tanto en tejidos animales como
vegetales, teniendo en cuenta que la
temperatura, PH y concentración de la
enzima son los factores fundamentales para
que una reacción se lleve a cabo.
temperatura y el PH al que se encuentre
influyen sobre la velocidad de reacción.
Los catalizadores que ralentizan las
reacciones, aumentando la altura de la
barrera de energía, se llaman
inhibidores.

CONSULTA

1. Cómo varía la acción enzimática sobre la

naturaleza física de la muestra (comparar
resultados, de las diferentes muestras
utilizadas).

3
la actividad enzimática se encuentra
determinado por las condiciones tales con
www.quimicas.net/2015/11/ejemplos-de-catalizadores
la cantidad de enzima, sustrato, la
temperatura, el PH, el tiempo de reacción,
presencia de cofactores, moduladores e
3. Consulte características de la velocidad
inhibidores.
enzimática de la catalasa y de 5 enzimas
La acción enzimática varía de acuerdo a
más.
como se encuentre la muestra; entera,
cortada o machacada, siendo esta ultima la
CATALAZA
forma que de mejor manera activa la acción
Es una enzima presente en muchos tipos de
enzimática.
células tanto animales como vegetales. Su
función es degradar el peróxido de
2. ¿Cuál es la función de un catalizador
hidrógeno (H2O2) producido durante el
sobre la velocidad de reacción?
metabolismo, en agua y oxígeno, 5además
4 es una de las enzimas más eficaces que se
Las enzimas actúan como catalizadores
conoce puesto que realiza 800000 eventos
biológicos porque tienen su sitio activo en el
catalíticos por segundo.
cual generan un ambiente apropiado y
Pueden existir distintos factores que
disminuye la barrera de energía entre
afectan el rendimiento de las enzimas como
reactivos y productos para que dicha
el poder catalítico, su especificidad, la
reacción se realice de manera más rápida y
saturación del sustrato, pH y la temperatura,
eficiente, también hay que tener en cuenta
siendo los últimos 3 quienes más afectan a la
que la concentración de la enzima, la
catalasa.

6
 6
Las enzimas, en su calidad de catalizadores
biológicos, disminuyen la energía de
activación de determinadas reacciones
químicas. Esto quiere decir: logran que sea
necesaria una menor cantidad de energía
inicial para que una cierta reacción se
produzca, y esto lo hacen al combinarse con
ciertas moléculas biológicas, seleccionando
así, entre varias alternativas, cuál será la vía
que se seguirá.
 LACTASA
Es una enzima que se produce en 8las
microvellosidades de la membrana apical de
los enterocitos, las células absortivas del
intestino delgado, su función es degradar la
lactosa en sus dos componentes básicos
(glucosa y galactosa) para que estos puedan
ser absorbidos por nuestro organismo.
La lactasa es codificada por el gen LCT, se
vuelve normalmente menos activa con la
edad.
Su velocidad de reacción depende de la
concentración de lactosa, concentración de
lactasa y un PH óptimo de 6,3 y temperatura
de 37°.
 PEPSINA
Es una enzima digestiva 9endopeptidasa
cuya tarea principal es desintegrar las
proteínas alimenticias en pequeñas partes
conocidas como péptidos, las cuales son
absorbidas luego por el intestino o
degradadas por enzimas pancreáticas. Esta
enzima es segregada por las células de las
paredes del estómago e hidroliza
preferentemente los enlaces peptídicos,
que su grupo amino pertenece a
aminoácidos aromáticos, aunque realiza
este proceso de forma lenta en otros
enlaces.
Al ser parte de las muchas enzimas que
están en el jugo gástrico, su pH optimo esta
entre 1,5 y 2,5.
 AMILASA
Es una enzima 10hidrolasa que tiene la
función de catalizar la reacción de hidrólisis
de los enlaces 1-4 entre las unidades de
glucosa al digerir el glucógeno y
el almidón para formar fragmentos libres.
En los animales se produce principalmente
en las glándulas salivales y en el páncreas.
Tiene actividad enzimática a un pH de 7.
Cuando una de estas glándulas se inflama,
como en la pancreatitis, aumenta la
producción de amilasa y aparece elevado su
nivel en sangre (amilasemia). El pH óptimo
de la amilasa salival es de 6.9. Prácticamente
todos los seres vivos disponen de amilasas.
La amilasa sirve en el diagnóstico de
enfermedades al determinar sus niveles
en plasma para saber si se puede producir
una pancreatitis. Sus niveles pueden estar
elevados por un daño a las células
productoras de la enzima en el páncreas, o
bien, por una deficiencia renal o también por
paperas.
 TRIPSINA
Es una enzima peptidasa, 11que rompe los
enlaces peptídicos de
las proteínas mediante hidrólisis para
formar péptidos de menor tamaño y
aminoácidos. La tripsina es secretada en
el duodeno, donde es esencial para
la digestión. El pH óptimo es 8 y
la temperatura óptima es 37 °C.
Es secretada por el páncreas, actúa en el
duodeno hidrolizando péptidos en sus
7
componentes estructurales básicos
conocidos como aminoácidos. Esto es
necesario para el proceso de absorción de  Las muestras de hígado en las distintas
las proteínas presentes en los alimentos, ya
que a pesar de que los péptidos son mucho
más pequeños con respecto a las proteínas,
son aún demasiado grandes para ser
absorbidos por la membrana del intestino.  Las reacciones entre sustancias son más
La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces
peptidicos.
 La reacción del peróxido de hidrógeno
 LIPASA
Es una enzima que se usa en el organismo
para 12disgregar las grasas de los alimentos
de manera que se puedan absorber. Su  El desprendimiento de calor es normal
función principal es catalizar la hidrólisis de
triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres.
Las lipasas se encuentran en gran variedad
de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra en la
BIBLIOGRAFIA
leche materna. La función principal de esta
lipasa gástrica es ayudar a la absorción de 1.
grasas. Hay que destacar que la producción
de jugo gástrico está controlada por dos
mecanismos: 2.
- Nervioso, sensaciones visuales, gustativas,
etc.
3.
- Hormonal, a través de la hormona gastrina.
4.
En microorganismos, las lipasas se
encuentran presentes para la digestión de 5.
grasas, la reconstitución del organismo y el
metabolismo lipoproteico.
CONCLUSIONES: 6.
 Las proteínas reaccionan con otras 7.
8.
sustancias a una temperatura optima de
9.
lo contrario se demorará mucho en
reaccionar.
temperaturas siempre fueron las que
mejor resultados generaron,
concluyendo que este tejido tiene una
mayor concentración de peroxidasa.
rápidas si se le aumenta la temperatura
al medio.
(H2O2) es la mejor forma de protección
frente a bacterias anaeróbicas, ya que
en una herida la catalasa reacciona con
este produciendo oxígeno.
en reacciones ya que se rompen enlaces,
y dependiendo del medio y la cantidad
de enzima y sustrato se desprenderá
mucho o poco.
es.scribd.com/doc/56622222/La-Enzima-
Catalasa-y-Su-Accion-en-Tejidos-
Animales-y-Vegetales
www.porquebiotecnologia.com.ar/adc/
uploads/pdf/12Enzima_catalasa_en_ali
mentos.pdf
es.scribd.com/doc/56622222/La-Enzima-
Catalasa-y-Su-Accion-
nTejidosAnimales—Vegetales
es.scribd.com/document/286293104/acc
ion-1
rodas5.us.es/file/073d32a1-d122-b926-
6057-
8c17c44a8bd6/2/cap_4_biocatalisis_SC
ORM.zip/page_03.htm
www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/6to/
Enzimas.htm
es.wikipedia.org/wiki/Fumarasa
www.yogurtinnutrition.com/es/activida
d-de-lactasa/
www.ecured.cu/Pepsina
8
10. es.wikipedia.org/wiki/Tripsina
11. es.wikipedia.org/wiki/Amilasa#Usos
12. es.wikipedia.org/wiki/Lipasa

9
10