ENZIMAS

RESPONSABLES DE QUE OCURRAN RÁPIDAMENTE

TODAS LAS REACCIONES QUÍMICAS DE LA CÉLULA

IVAN PAZ ALIAGA

 Temas a desarrollar
1.- CARACTERÍSTICAS
2.- TÉRMINOS
3.- CLASES DE ENZIMAS
4.- NOMENCLATURA
5.- CINÉTICA ENZIMÁTICA
6.- ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
7.- INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
8.- REGULACIÓN ENZIMÁTICA
 CARACTERÍSTICAS
◦ Son de naturaleza proteica, aunque
se ha encontrado actividad catalítica
en algunas moléculas de ARN
(Ribozimas)
*Actúan en condiciones moderadas de pH,
temperatura y presión; compatibles con la
vida
*Cada reacción química del organismo
tiene su propia enzima (Especificidad de
sustrato y de reacción)
*Alta eficiencia, las transformaciones se
llevan a cabo en fracciones de segundo
(0,001 seg)
*No modifican la Constante de equilibrio
de las reacciones que catalizan, solo
disminuyen el tiempo en alcanzar el
equilibrio
¿Cómo es que trabajan las enzimas?
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
* SUSTRATO: Es el reaccionante de la reacción y pueden ser, 1, 2 o más sustratos (lo mas común
es que sean 1 o 2). De acuerdo a esto se nombraran como A, B, C, D etc.
* PRODUCTO: Es el resultado de la transformación del sustrato y pueden ser, 1, 2 o más
productos (lo más común es 1 o 2) . Se designarán como P, Q, R, S, etc.
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
* SITIO DE UNIÓN: Lugar de la enzima que interacciona con el sustrato; el modelo vigente es el
de Encaje inducido (Koshland). Tanto la enzima como el sustrato cambian de conformación en el
proceso. Por lo menos hay 3 interacciones entre la enzima y el sustrato.
Se realiza a través de enlaces débiles para que el proceso sea rápido: interacciones eléctricas e
hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Walls
La enzima es en promedio 100 veces más grande que el sustrato
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
* CENTRO ACTIVO O CENTRO CATALÍTICO: Lugar de la enzima donde se lleva a cabo la catálisis,
generalmente se encuentra en el fondo del sitio de unión
Participan 2, 3 o más aminoácidos, los cuales no son contiguos.
El centro catalítico de quimotripsina, enzima pancreática que hidroliza proteínas de la dieta a
nivel intestinal, tiene una triada catalítica conformada por ASP, HIS y SER.
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
*COFACTOR: Algunas enzimas, cerca del 50%, requieren de una molécula distinta a aminoácidos para
realizar su actividad, esto en proteínas se llama grupo prostético; pero en enzimas se llama cofactor
El cofactor se une a la enzima a través de enlace covalente, es una unión muy fuerte.
El cofactor es indispensable en la catálisis y puede ser un ión metálico (Fe 2+, Fe3+, Zn2+, Mg2+, Cu+,
Mn2+, Co3+; o la forma activa de una vitamina del complejo B.
VITAMINA COFACTOR FUNCIÓN
BIOTINA Biotina Carboxilar
TIAMINA TPP (tiamina pirofosfato) Descarboxilar
NIACINA NAD+ y NADP+ Transferencia de H
RIBOFLAVINA FMN y FAD Transferencia de H
PIRIDOXINA Piridoxal fosfato Transferir grupos de aa
ÁCIDO FÓLICO THF (tetrahidrofolato) Transferir grupos de 1 C
COBALAMINA Deoxiadenosil cobalamina Isomerizaciones
AC. PANTOTÉNICO Co A (Coenzima A) Transfiere grupos acilo
COFACTORES ENZIMÁTICOS
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
* COENZIMA: Es un cofactor enzimático que se une levemente a la enzima, a través de
interacciones eléctricas, hidrofóbicas y puentes de hidrógeno, es decir, no covalentemente.
Es también indispensable en la catálisis pero se desprende de la enzima y es compartido por
varias enzimas distintas. En este grupo están, el NAD+, el NADP+, el Co A y el Co Q .
En el dibujo, MDH enzima
Malato deshidrogenasa y GAPDH
enzima Gliceraldehido 3 fosfato
deshidrogenasa, comparten al
coenzima; la primera lo requiere
reducido, como NADH + H+ y la
segunda oxidado, como NAD+
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
*ZIMÓGENO: o pro enzima, es un precursor inactivo de la enzima; tienen zimógeno las enzimas
que se sintetizan en una célula, pero trabajan fuera de ella. Un ejemplo son las enzimas
pancreáticas de la digestión.
El zimógeno tiene cubierto su sitio de unión al sustrato, con un trozo adicional de cadena
peptídica; al activarse, lo pierde
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
*ENZIMAS MARCADORAS: Son enzimas que se localizan exclusivamente en determinados tejidos
u órganos; su presencia aumenta en sangre cuando hay daño en el tejido. De esta manera se
tiene un método accesible y fácil para detectar falla en ese tejido u órgano.
ENZIMA ÓRGANO O ENFERMEDAD
Fosfatasa ácida Carcinoma de próstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades hepáticas y óseas
Amilasa Enfermedades pancreáticas
Transaminasa glutámico pirúvica (TGP) Enfermedades hepáticas
Transaminasa glutámico oxálacética (TGO) Hepatopatías y cardiopatías
Lactato deshidrogenasa Hígado, corazón, eritrocito
Creatino kinasa (CK) Corazón, músculo y cerebro
Aldolasa Hepatopatías
Gamma glutamil transpeptidasa Hepatopatías
Aldolasa Músculo, corazón
Arginasa Hepatopatías
Elastasa Enfermedades del colágeno
Plasmina Coagulopatías
Pseudocolinesterasa Intoxicaciones hepáticas (fumigaciones)
Lipasa Páncreas
 TERMINOLOGÍA ENZIMÁTICA
* ISOENZIMAS: Son isómeros de una misma enzima, que catalizan la misma reacción
pero se diferencian entre si por la distinta afinidad en el sentido de la misma; catalizan
reacciones reversibles
Están conformadas por varias cadenas peptídicas, cada una de las cuales tiene su
propio centro catalítico, es decir, son proteínas oligoméricas. Las cadenas que las
conforman solo pueden ser de dos tipos distintos.
Cada tipo es codificado por un gen distinto, es decir solo habrán dos genes
codificadores; estos genes son activados de distinta forma en los diferentes tejidos.
Un ejemplo es la enzima Lactato deshidrogenasa que cataliza la siguiente reacción:
LACTATO PIRUVATO
Está conformada por 4 cadenas peptídicas, cuyos tipos solo pueden ser “H” o “M”; la
cadena H tiene afinidad por la reacción de izquierda a derecha mientras que la M, de
derecha a izquierda.
M viene de músculo y H de corazón (en ingles)
MEDIDA DE LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA
EN CLÍNICA SE HACEN MEDICIONES ENZIMÁTICAS POR DOS RAZONES:
1° PARA DETERMINAR LA DEFICIENCIA O AUSENCIA DE UNA ENZIMA, ES
DECIR DETECTAR UNA FALLA GENÉTICA
2° A TRAVÉS DE LA CANTIDAD DE UNA ENZIMA MARCADORA EN SANGRE,
DETECTAR EL DAÑO EN ALGÚN ÓRGANO Y LA MAGNITUD DEL MISMO
• ES IMPORTANTE INDICAR QUE LAS ENZIMAS SE USAN PARA REALIZAR
DETERMINACIONES BIOQUÍMICAS, CON FINES DE DIAGNÓSTICO, PARA
DARLE MAS PRECISIÓN AL MÉTODO EMPLEADO (DETERMINACIÓN DE
GLUCOSA, COLESTEROL, ÁCIDO ÚRICO, CREATININA ETC).
• ASIMISMO, LOS MÉTODOS DE DIAGNÓSTICO MOLECULARES, TAMBIÉN
EMPLEAN ENZIMAS EN SUS PROCEDIMIENTOS (DNA POLIMERASA EN
EL PCR, TRANSCRIPTASA REVERSA PARA DIAGNOSTICO EN ARN, ETC).