Programa de

Medicina

Bioquímica y
Biología Molecular
Sesión 1

Tema:
Las enzimas
Resultado de aprendizaje Evidencia de aprendizaje

Explica los fundamentos de la Bioquímica y Práctica calificada (Informe de Práctica de

Biología Molecular, la estructura, propiedades y Laboratorio); Resumen de exposición; Test rápido.
función de los aminoácidos, proteínas, glúcidos,
nucleótidos y lípidos, así como la enzimología y la
estructura y transporte de las membranas
biológicas
 ENZIMAS
DEFINICIÓN
Una enzima es un catalizador biológico.
Acelera la velocidad de una reacción
química específica en la célula. La enzima
no se destruye durante la reacción y se
utiliza una y otra vez. Una célula contiene
miles de diferentes tipos de moléculas de
enzimas específicos para cada reacción
química particular.
FUENTE: https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Enzima
Tomado de: Ramirez J y Ayala M. Enzimas ¿Qué son y como funcionan.
Revista Digital Universitaria. 2014; 15(12): 1-13. Disponible en:
https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/art91.pdf
NATURALEZA QUÍMICA
Las enzimas son moléculas proteicas de estructura
terciaria o cuaternaria, pero también actúan como
enzimas algunos ribosomas y se les denomina Ribozimas.
Según la composición química, se categorizan en:
-Holoproteínas, proteínas de una sola secuencia de
aminoácidos, como la tripsina o la ribonucleasa, etc.
-Heteroproteínas, enzimas que son proteínas conjugadas,
como los citocromos.
Ciertas enzimas poseen:
- una parte proteica, apoenzima y
- una parte no proteica, coenzima (cofactor).
La unión o interacción de ambos forma la Holoenzima,
que es funcional.
 A veces la actividad catalítica depende de componente
químico adicional

 Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños, Fe,

Mg, Mn, Zn, Co

 Coenzima: moléculas orgánicas pequeñas

Apoenzima + Cofactor = Holoenzima

 Contribuyen alineamiento enzima-sustrato
 Sitio adicional de enlace
 Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES carenciales

C (ácido Coenzima de algunas peptidasas. Interviene

ascórbico) en la síntesis de colágeno Escorbuto

Coenzima de las descarboxilasas y de

B1 (tiamina) las enzima que transfieren grupos Beriberi
aldehídos
B2 Dermatitis y lesiones
(riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN en las mucosas

B3 (ácido Fatiga y trastornos

pantotinico) Constituyente de la CoA del sueño

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

B6 Interviene en las reacciones de Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
B12 Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
(cobalamina) Anemia perniciosa

Coenzima de las enzimas que transfieren

Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de Fatiga, dermatitis...
aminoácidos.
Un mismo compuesto puede ser sustrato de varios
enzimas, que lo modifican de distinta forma.

Glucosa 6 P DH
6P-Gluconolactona
Fosfatasa
Glucosa + Pi
Isomerasa
Fructosa 6P
Mutasa
Glucosa 1P
 ESTRUCTURA ENZIMATICA
Estructura Holoenzima
básica

Tipos especiales Proteína Cofactor

Apoenzima
Apoproteína Coenzima
- Nucleotidos
Grupo Prostético - Comp. Vit. B
Ribozimas
Abzimas Enzimas de
RNA
Anticuerpos restricción

Telomerasa Granzimas
Actividad citotóxica
(apoptosis)
ENZIMAS ESPECIALES
• Telomerasa
• Repara los telómeros de los cromosomas, disminuyendo las
microdeleciones
• Ribozimas
• Útiles para el tratamiento de enfermedades que en la
actualidad no cuenta con una terapia eficaz, como las de
origen viral y genético (terapia génica)
• Su ventaja es su alta especificidad
• Ejemplo: evitar la entrada del VIH I a las células inmunitarias,
bloquear la infección por virus de hepatitis B y C, tratar cánceres de
mama, cervicouterinos y colorrectal.
• Abzimas
• Anticuerpos con actividad catalítica (producidas por Linfocitos B
 plasmocitos)
• Se puede presentar de manera natural, tal como:
– autoanticuerpos antipéptido intestinal vasoactivo
– autoanticuerpos que se unen al DNA y lo hidrolizan, por ejemplo en
Lupus eritematoso (LUE)
• Se pueden obtener constructos, combinando un anticuerpo
(especificidad) y la enzima (propiedad catalítica)
• Son herramientas potenciales de biotecnología
• Existe la posibilidad de usar para tratar a personas
infectadas con VIH, cocainonómanos
 Granzima B, y perforina,
son proteínas liberadas
por células efectoras
(LT citotoxicos)

Inducen apoptosis en
células blanco formando
poros transmembrana y
el clivaje de efectores
de caspasas, tal como
caspasa-3, aunque la
apoptosis puede
lograrse independiente
de granzima B.
Al secretarse al espacio intercelular
eliminan las células del huésped
transformadas e infectadas por Virus
ENZIMAS DE RESTRICCIÓN
• Son endonucleasas que cortan enlaces fosfodiester
del DNA en secuencias nucleotídicas especificas
• Pueden ser abruptos o cohesivos
• Reconocen secuencias palindrómicas
• Esta limitada a procariontes (bacterias) como material de
defensa
SITIOS DE UNA ENZIMA

SITIO DE UNIÓN AL
SUSTRATO:
Contiene los grupos químicos (cadenas laterales de aminoácidos)
que fijan al sustrato formando el Complejo Enzima – Sustrato. La
unión es reversible y se establece mediante enlaces débiles
(electrostáticos o salinos, puentes de hidrógeno, fuerzas
hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals).
SITIO ACTIVO:
Contiene los grupos químicos específicos implicados en la catálisis
(cadenas laterales de aminoácidos o nucleótidos), pudiendo estar
cercanos o alejados en su estructura primaria. Puede integrar o no
al sitio de unión al sustrato.

Ser
Asp
His

Glucosa 6-fosfotransferasa
SITIO ALOSTÉRICO:

Presente en las enzimas regulatorias, en donde se fijan efectores o

inhibidores alostéricos, que provocan un cambio conformacional en
el sitio de unión al sustrato o en el sitio catalítico, regulando la
actividad enzimática.
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Especificidad de sustrato

Absoluta

Relativa

Especificidad de acción

Absoluta
 Especificidad Absoluta
DE GRUPO: alcohol, enlace peptídico, enlace éster.
ÓPTICA: D, L (D-monosacáridos; L-aminoácidos)

El grado de especificidad es variable de una enzima a otra,

por ejemplo la glucocinasa y la hexocinasa son dos enzimas
diferentes que catalizan la misma reacción, fosforilación del
sustrato a expensa del ATP:
La enzima Glucocinasa posee una especificidad
absoluta para la glucosa.
La enzima Hexocinasa posee una especificidad
relativa ya que además de glucosa también puede
usar como sustrato a otras hexosas y algunos
derivados de las mismas.
MODELOS DE ACCION ENZIMATICA
Modelo llave – cerradura (Fischer 1894)

Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958)

Cambio conformacional inducido por la glucosa
en la hexoquinasa

D-Glucosa
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (IUB)
1. Oxidoreductasas transfieren electrones (e-, H+)
2. Transferasas transfieren grupos funcionales, tal
como glicosilo, metilo, fosforilo (no agua)
3. Hidrolasas catalizan reacciones hidrolíticas (con
adición de agua), separa C-O, C-S, C-N, y otros
4. Liasas al lisar sustratos generan dobles enlaces, o
catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace
de un segundo sustrato.
5. Isomerasas transfieren grupos dentro de las
moléculas para generar diversos isómeros.
6. Ligasas catalizan formación de enlaces C-C, C-S,
C-O y C-N acopladas acopladas a hidrólisis de
energía, por ejemplo ATP
 Clasificación de enzimas
Hidrolasas
Oxidorreductasas
Esterasas
Deshidrogenasas Transferasas Glucosidasas
Oxidasas Peptidasas
Reductasas Fosfatasas
Transaldolasas y transcetolasas Tiolasas
Peroxidasas
Acil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas Fosfolipasas
Catalasas
Quinasas Amidasas
Oxigenasas
Fosfomutasas Desaminasas
Hidroxilasas
Ribonucleasas

Liasas Isomerasas
Descarboxilasas
Racemasas
Ligasas
Aldolasas
Hidratasas Sintetasas
Deshidratasas Epimerasas
Carboxilasas
Sintasas
Liasas Isomerasas
Mutasas
NOMENCLATURA

Las enzimas se identifican con un código de cuatro dígitos, así como

un nombre sistemático que consta del nombre de los sustratos,
seguido por el tipo de reacción que cataliza, terminado en asa.
Ejemplo

El nombre formal de la enzima que cataliza la reacción de transferencia de

un grupo fosfato del ATP a la glucosa

ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa 6-fosfato

Clase II, Transferasa. Sub-subclase, Sustrato

con grupo
hidroxilo como aceptor del fosfato
transferido.
E.C. 2. 7. 1. 1. ATP Glucosa 6-fosfotransferasa

Subclase fosfotransferasa, Número de la enzima

enzimas que transfieren
grupo fosfato.
 Isoenzimas
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa (LDH)
Estudiar más
ejemplos de
interés médico HHHH NAD+
NADH+
LDH
Piruvato Lactato
HMMM

HHMM

MMMM
HHHM
 Isoenzimas
Ejemplo: Creatin kinasa (CK)

MM
MB
BB
Modelo de Acción enzimática
E+S [ES] [EP] P+E
Estado de transición

Energia de activación sin enzima

Energia
Energia de activación con
S enzima

P
Formular ahora un concepto de enzima
basado en la figura

Las enzimas disminuyen

Reacción la energía de activación
para superar el estado de
transición

Y si no hubiera alguna enzima, la reacción continuaría?. Justifique