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Sustratos
Catabolismo
Productos
ATP
Compuestos simples
Anabolismo
Enzimas
Khne, 1798; levadura. catalizadores alto poder cataltico
especificidad
regulacin Energa de activacin
Energa libre
E+S E-S E+P
Actividad enzimtica
Actividad enzimtica
pH
Concentracin del sustrato
temperatura sales
pH
Temperatura
competitiva no competitiva
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA En general por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.
Riboflavina (B2)
Niacina Piridoxina (B6) cido flico
COENZIMAS
Reaccin Hidrlisis de casena Inversin de sacarosa Hidrlisis de butirato etlico Descomposicin de H2O2
Catalizador HCl Tripsina H+ Invertasa de levadura H+ Lipasa pancretica plata Catalasa de hgado
Ea (cal/mol) 20 600 12 000 26 000 11 500 13 200 4 200 18 000 11 700 5 500
enzima que se requiere para transformar en producto un micromol de sustrato por minuto en condiciones de T y pH ptimos.
Numero de recambio, es el nmero de molculas de sustrato
transformadas en producto, por minuto, por molcula de enzima Invertasa 42 000 Polifenoloxidasa Lipooxigenasa Lactasa B-amilasa 120 000 180 000 750 000 1 200 000
Usos en alimentos:
Fermentacin Ablandamiento de carnes Elaboracin de quesos
Cofactores
Coenzimas: Vitaminas (riboflavina, tiamina, niacina, etc) Cationes (Cu2+, Mo2+, Zn2+, Fe2+, Ca2+)
Temperatura pH
El sitio activo
EJEMPLOS DE ENZIMAS
1. Oxidoreductasas
Peroxidasas Fenolasas cido ascrbico oxidasa
Catalasa
Lipoxigenasa Glucosa oxidasa
2. Transferasas (sintasa)
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, El segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo,
El tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin. As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
Nomenclatura
1.1.1.27 1. Oxidoreductasa 1.1. Provoca el rompimiento o deshidrogenacin entre H-C-OH 1.1.1. Utiliza como coenzima el NAD 1.1.1.27.Numero particular de la lactato deshidrogenasa
CINETICA ENZIMATICA
1. Protenas con actividad cataltica de los seres vivos. 2. Unidades del Metabolismo 3. Regulan la vel. de las reac. qum. espontneas (DG-). 4. No promueven reacciones no-espontneas (DG +). 5. Incrementan la Vel. De reaccin 103 a 1012 veces sin afectar el sentido de la reaccin. 6. No forman parte del producto de la reaccin.
PROPIEDADES GENERALES
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN
De 106 to 1012 veces vs sin enzima. An ms rpido que los catalizadores qumicos.
CONDICIONES DE REACCIN
Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC) pH neutro (5-9), la mayora 6.5 7.5 Presin atmosfrica normal
CAPACIDAD DE REGULACIN
Por concentracin de sustrato Por concentracin de enzima Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) Por inhibidores no competitivos (modificacin covalente de la enzima) Por regulacin alostrica
VELOCIDAD:
Cambio en la concentracin de sustrato o producto por unidad de tiempo
TASA:
Cambio en la cantidad de sustrato o producto por unidad de tiempo
Sustrato
Producto
S4>S3>S2>S1
Orden 1
Orden 0
V=-d[S]/dt = d[P]/dT
El modelo de Michaelis-Menten
Equilibrio V0 de [S4]
E+S
k1 k2
ES
k3 k4
E+P
Suponiendo que la reaccin inversa de E y P sea desdeable. Por tanto la velocidad de formacin de los productos es:
En el estado estacionario las velocidades de formacin y degradacin de ES son iguales. Por consiguiente:
Formacin a partir de sustrato = descomposicin en la enzima y el sustrato + descomposicin en la enzima y los productos
Ecuacin de Michaelis-Menten
si S>>Km, entonces
El modelo de Michaelis-Menten
Curva hiperblica
Cintica de saturacin
Cintica de Michaelis-Menten
[S] = KM V = Vmax/2 [S] >> KM V = Vmax
V=
La concentracin de ES es constante: V formacin = V destruccin Cuando [S] es saturante, todo el enzima est en forma ES: [ET] [ES]
Al inicio de la reaccin, el paso ESE + P es irreversible
Representaciones de Lineweaver-Burk
Km de algunas enzimas
ENZIMA Catalasa SUSTRATO H2O2 Km (mM) 25.0
Hexoquinasa
ATP
D-Glucosa D-Fructosa
0.4
0.05 1.5 9.0 108.0 2.5 4.0 5.0
INHIBICION COMPETITIVA
K1 E+S + K-1 I Ki ES Kcat E+P
EI
Inhibicin no competitiva
Inhibicin no competitiva
K1 E+S + K-1 I Ki K1 EI + S
K-1
Kcat ES + I E+P
EIS
Una molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por:
cambios en el pH cambios en la temperatura presencia de cofactores las concentraciones del sustrato y de los productos finales presencia de inhibidores modulacin alostrica modificacin covalente activacin por proteolisis isoenzimas