CATALIZADORES ORGÁNICOS

Los catalizadores son sustancias que

modulan o influencian las velocidades
de reacción sin alterar el punto de
equilibrio.

Su nombre proviene del griego énsymo

(dentro de la levadura).
 Inorgánicos: Fe,
Cu, H+

TIPOS DE
CATALIZADORES
Orgánicos:
Enzimas
Ribozimas
ENZIMAS RIBOZIMAS
CATALIZADORES
Moléculas de ORGÁNICOS Moléculas de
naturaleza ARN con capacidad
proteica catalítica
capaces de
catalizar
reacciones
químicas
Existen alrededor de 3000 enzimas diferentes en un
sistema vivo. Las enzimas son proteínas globulares.

Poseen tres características:

1. Son los catalizadores más eficientes conocidos
2. Tienen especificidad de acción
3. Su acción está regulada
(hay estados de baja y alta actividad)
 La especificidad está determinada por el sitio
catalítico o sitio activo

Este centro o sitio es una pequeña porción del enzima,

constituido por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato, contiene los grupos funcionales
que pueden unirse al sustrato.
El modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado
cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus
sitios activos pueden cambiar (expandirse) para
acomodarse a sus sustratos.
Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se
denomina ajuste inducido.
CLASIFICACIÓN ENZIMÁTICA

Un sistema que fue sugerido en 1965

y revisado en 1972, CLASIFICA TODAS
LAS ENZIMAS en SEIS clases principales
atendiendo al tipo general de reacción
que catalizan.
 SISTEMA INTERNACIONAL DE
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
 Si una molécula se reduce,
1. Óxido-reductasas
tiene que haber otra que
( Reacciones de oxido-reducción).
se oxide
· grupos aldehidos
2. Transferasas
· gupos acilos
(Transferencia de grupos
· grupos glucosilos
funcionales)
· grupos fosfatos (kinasas)
Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre:
3. Hidrolasas · enlace éster
(Reacciones de hidrólisis) · enlace glucosídico
· enlace peptídico
· enlace C-N
· Entre C y C
4. Liasas
· Entre C y O
(Adición a los dobles enlaces)
· Entre C y N

5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)

· Entre C y O
6. Ligasas
· Entre C y S
(Formación de enlaces, con aporte
· Entre C y N
de ATP)
· Entre C y C
 Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
 -Estudio de las velocidades
de las reacciones catalizadas
por las enzimas-
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Las reacciones enzimáticas se caracterizan por un
efecto de saturación

 La saturación se debe a que todos los sitios activos de

las enzimas están ocupados

 La VELOCIDAD MAXIMA, Vmax, se logra cuando

la concentración de el complejo Enzima-Sustrato
alcanza el máximo (SATURACIÓN).

 Saturados los sitios catalíticos, aunque se aumente la

concentración de sustrato la velocidad de reacción no
aumenta linealmente
MECANISMO DE REACCIÓN
 La interacción entre el sitio activo de la enzima
y el sustrato específico, favorece la formación
del estado de transición disminuyendo la
energía de activación

 Por esta razón la velocidad de la reacción es

mayor

 El sustrato se convierte en producto, y es

liberado de la enzima
 Una enzima
disminuye la barrera
de energía de
activación por unión
con el
reaccionante o
SUSTRATO
en ASOCIACION
TEMPORAL
ó complejo activado
ENZIMA-
SUSTRATO.
 Sustrato Productos

Complejo
Enzima Enzima-Sustrato

Dando como resultado un mayor número de

sustrato que se convierte a producto por unidad de
tiempo.
 El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico,
el centro activo o sitio activo.
 COMPONENTES DE LA ENZIMA
 Algunas enzimas dependen para su actividad
solamente de su estructura como proteínas.

 Algunas enzimas necesitan de una molécula

adicional para realizar la catálisis, llamadas
complejos Holoenzimáticos

 Se llama Apoenzima a la parte proteica

HOLOENZIMAS
APOENZIMA APOENZIMA APOENZIMA

GRUPO ION
COENZIMA
PROSTÉTICO METÁLICO

HOLOENZIMA: complejo constituido por apoenzima

(parte proteica) y por cofactores (coenzima, grupo
prostético o ion metálico)
FUNCIÓN DE LAS COFACTORES
 Los cofactores participan activamente con las
enzimas durante la catálisis

 Las coenzimas pueden o no sufrir cambios durante

la catálisis, por ello también se les conoce como
cosustratos

 Su presencia es fundamental, sin ellos no puede

ocurrir la reacción bioquímica
 COFACTORES
 Puede ser de tres tipos
 Coenzima: sustancia orgánica no
proteica, puede separarse de la
parte proteica de la enzima;
muchas se derivan de las
vitaminas:CoA , NAD, FAD
 Grupo prostético: sustancia
orgánica unida covalentemente a la
apoenzima. ej: grupo hemo,
retinal.
 Ión metálico activador: K+, Fe2+,
Fe3+, Cu2+, Co2+, Zn2+, Mn2+, Mg2+,
Ca2+, y Mo3+
 Muchas vitaminas funcionan
como coenzimas;
Coenzima Vitamina Reacción química
relacionada

NAD+, NADP+ Niacina Óxido-reducción

FAD Riboflavina (B2) Óxido-reducción

Tiamina Tiamina (B1) Transferencia de grupo

pirofosfato aldehído

Coenzima A Pantoténico Transferencia de grupo acilo

Tetrahidrofolato Folato Transferencia de Carbono

Biotina Biotina Carboxilación

Piridoxal fosfato Piridoxal (B6) Transaminación

Las deficiencias producidas por la falta de vitaminas se debe a que no se puede sintetizar
una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.
INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
Irreversible: El inhibidor modifica la molécula de
enzima, se une firmemente a la enzima Ej. :
venenos, penicilina -bacterias-.

Reversible: No hay modificaciones en las regiones

funcionales de la molécula de enzima pueden ser
eliminados. Existen dos tipos: Competitiva y No
Competitiva o Alostérica.
Competitiva:
Inhibidor competititvo I y un sustrato S se
encuentran juntos en presencia de una enzima, su
unión es mutuamente excluyente: se forma ya sea
EI o ES, pero no EIS.
No competitiva o Alostérica: No ocurre competencia
entre S e I. Puesto que I y S pueden combinarse en
diferentes sitios de la Enzima pueden formarse
complejos EIS
 Moduladores alostéricos

Activador alostérico: Inhibidor alostérico:

favorece la unión impide la unión del
del sustrato sustrato

Modulador positivo Modulador negativo

ISOENZIMAS
Distinta estructura molecular aunque su
función es similar.
Se llaman isozimas o isoenzimas.
Estas diferencias de estructura se traducen
en ligeros cambios en sus propiedades, de
forma que cada isozima se adapta
perfectamente a la función que debe realizar.
Así podemos observar la existencia de isoenzimas
en función de:

Por el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato

deshidrogenasa presenta isozimas distintos en músculo y
corazón
Por el compartimento celular donde actúan: por ejemplo,
la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la
de la mitocondria.
El momento concreto del desarrollo del individuo: Por
ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son
diferentes de los mismos enzimas en el adulto.
MECANISMOS MULTIENZIMATICOS

Cadena de
catalizadores que
participan en
reacciones, el
producto de cada
reacción es el
sustrato de la La agregación de varias
enzimas dentro de un
próxima reacción. complejo
supramacromolecular
ofrece a éste la capacidad
de realizar una función
complicada en un espacio
relativamente pequeño
 En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de
reacción se duplica.

Sin embargo, al ser proteínas, se empiezan

a desnaturalizar por el calor.

La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama

temperatura óptima.
Por encima de la temperatura óptima, el
aumento de velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida de
actividad catalítica debida a la desnaturalización
térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol,
etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener
carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
 Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas,
habrá un pH en el cual la conformación será la
más adecuada para la actividad catalítica.
Este es el llamado pH óptimo.  

Los seres vivos poseen amortiguadores fisiológicos para mantener estable el pH

intracelular.
 LABORATORIO…
Actúa sobre Proporciona Se produce Condiciones para
Enzima
(Sustrato) (Productos) en que actúe
La boca
Ptialina Medio moderadamente
Los almidones. Mono y disacáridos. (glándulas
(una amilasa) salivares).
alcalino.

Quimosina o Las proteínas

Péptidos y El estómago.
Renina (equivalente (caseína de la aminoácidos. (de ternero)
Medio muy ácido.
a pepsina) leche).

Caseína
Almidón Ácido

Renina
Amilasa

Efecto de la temperatura Efecto del pH

Las ribozimas son
moléculas de RNA con
actividad catalítica en
reacciones químicas en el
interior celular.

En su contexto natural la
gran mayoría
de las ribozimas descritas
llevan a cabo el
procesamiento de otras
moléculas de RNA.
En las células las ribozimas presentan actividad
catalítica en ausencia de proteínas y participan en el
corte y empalme de moléculas precursoras de RNA
que darán lugar al ARNr.
Las ribozimas presentan una gran
especificidad de substrato por lo que se
considera que puedan ser utilizadas como
supresores génicos específicos y servir de
base para el desarrollo de nuevos agentes
terapéuticos.