El sistema inmune consta de

dos tipos de respuesta

- La inmunidad celular, las células
inmunocompetentes (linfocitos T)
eliminan células extrañas
introducidas en el organismo (p.e.
un injerto, un tumor, una célula
transformada por un virus, etc.)

- La inmunidad humoral, las células

inmunocompetentes (linfocitos B)
producen proteínas específicas
dirigidas contra lo extraño, llamadas
anticuerpos.

Todos los anticuerpos pertenecen a

una superfamilia de proteínas
conocidas inmunoglobulinas
Inmunoglobulinas = Anticuerpos

- Se detectan en sangre en la fracción

de las g globulinas

- Presentes en plasma y otros fluidos

biológicos (saliva, lágrimas, secreción
mucosa intestinal, liquido sinovial, etc.)

- Reconocen a los antígenos de manera

muy especifica formando complejos
estables con ellos

- Constituyen una defensa muy eficaz

contra agentes patógenos

- Tienen una vida media relativamente

larga
 Glicoproteínas
Cuatro cadenas polipeptídicas.

(212 AA)
Dos PESADAS o H (Heavy: pesado), con
un PM de 55 a 77 (kDa)
Dos LIGERAS o L (Light: Ligera) con un PM
(450 AA) de 23 a 26 kDa.
Las dos cadenas pesadas se unen entre si
covalentemente mediante puentes de
azufre
La cadena pesada se une a la ligera
mediante un puente disulfuro.
Cada una de las cadenas consta de
una región constante y otra variable.

Los dominios variables (VL y VH) tienen

como función la unión al antígeno, son los
responsables de la especificidad de la
inmunoglobulina.
Los dominios constantes permiten
la diferenciación de los cinco
isotipo de cadenas pesadas
(m,g,e,a,d) que formaran las
inmunoglobulinas (IgM, IgG, IgE,
IgA e IgD) y de los dos tipos de
cadenas ligeras: capa (K) y landa
(l).

Así como, son los responsables de

las funciones efectoras de las
inmunoglobulinas (fijación del
complemento, receptores
celulares, etc.)
Su ausencia es la principal causa de inmunodeficiencia

Se encuentra en niveles elevados en mucosas (paredes internas de las vías respiratorias y

el tracto gastrointestinal) y secreciones (saliva, lagrimas, moco y leche)
Confiere inmunidad pasiva adquirida al recién nacido (lactancia materna)
Interviene en las reacciones alérgicas y se eleva en presencia de alérgenos

Se encuentra principalmente en la sangre y en el liquido linfático

Es el primer anticuerpo que el cuerpo genera para combatir una infección (agudo)
La mas eficaz para activar la vía clásica del complemento
Aparece como antenas de los linfocitos B

Se encuentra en la sangre en pequeñas cantidades, pero sus niveles aumentan cuando

el organismo reacciona de forma exagerada a los alérgenos
Alta afinidad
Defensa contra parásitos ( Helmitos)

Marcador de la maduración funcional de los linfocitos B

Es el anticuerpo menos conocido y está presente en la sangre en pequeñas cantidades

Anticuerpo de mayor concentración sérica.

Brinda protección contra las bacterias y las infecciones virales
Puede tardar un tiempo en formarse tras superar una infección.
Se genera después de la Ig M en infecciones antiguas
Puede atravesar la placenta y proteger al feto.
 Reside la especificidad
Inmunoglobulina G
de la inmunoglobulina,
su capacidad para
Fab
reaccionar con el Ag

H1
H2
L1
Oligosacárido
Fab
L2

Realiza las
funciones
efectoras de
Fc las Igs (fijación
del
complemento,
receptores
celulares, etc.)
 L

Cys H128

Cys L 214 (C-t)

Puente disulfuro entre cadenas pesada y ligera

Colágeno y Elastina

El Colágeno y la elastina son

dos proteínas fibrosas que
forman la mayor parte del
tejido sostén de los
organismos animales
Colágeno
✓ Es la mas abundante constituye el 25% de la
proteína corporal total en adultos.

✓ Principal constituyente del tejido conjuntivo

✓ Proporciona fuerza y resistencia estructural

✓ Presente en tendones, cartílagos, ligamentos,

matriz orgánica de los huesos y cornea del ojo.

✓ Poco valor alimenticio

✓ En los tejidos humanos se han identificado 28

colágenos diferentes hechos con cadenas
polipeptídicas distintas y 42 genes que codifican
cadenas de colágeno.

✓ Algunos de los colágenos más abundantes

forman fibrillas; otros forman extensas redes o
tienen funciones más especializadas

✓ Miden 300nm largo y 1.4 nm diámetro (son muy

alargadas)
 Sólo glicina puede acopiarse en el
centro de la triple hélice
Estructura del Colágeno
Residuos
triple hélice
Glicina
• Hélice simple levógira de un PM de 300 kDa,
33% alrededor
. de 1000 AA, constituidas por residuos
de Gly situada cada tres posiciones
10%
• Tienes 3 residuos /vuelta (muy extendida)

0,5% 3-hidroxiprolina
• Superhélice dextrógira por enrollamiento de 3
hélices (tropocolágeno)

• Composición de aminoácidos inusual:

• Los residuos de Lys pueden aparecer asimismo

modificados, bien como 5-hidrosilina, o como Lys
10% 4-hidroxiprolina
aldehídica (al-lisina).

• Repetición del tripéptido (Gly-X-Pro) o (Gly-X-4-0H-

Pro)
Hélice colágeno
1% de 5-hidrolisina

Tropocolágeno
Estructura del Colágeno
• El colágeno contiene una pequeña cantidad de
hidratos de carbono, que se unen al grupo
hidroxilo de 5OH-hidroxilisina en forma de
disacárido Glu-Gal.

• El contenido en hidratos de carbono en los

colágenos fibrilares es bajo (0,5-1% en los tipos I y
III), pero es mayor en algunos de los tipos no
fibrilares (14% en el tipo IV).

• Hidroxilación posterior a la síntesis del polipéptido

• Confiere estabilidad, puentes de H entre 3

cadenas

• Prolil hidrolasa requiere de acido ascórbico

• Falta de vit C produce escorbuto

 Estructura del Colágeno

Sólo glicina puede acoplarse

en el centro de la triple hélice
Fuerzas que estabilizan la Estructura del Colágeno
Interacciones Covalentes y No covalentes entre las cadenas estabilizan el tropocolágeno

• Covalentes
✓ Uniones entre los grupos R de Lys
o Intramoleculares
o Intermoleculares

• No covalentes

✓ Interacciones iónicas
✓ Puentes de H (participación de Gly y 4-0H-Pro)
✓ Interacciones no covalentes entre las cadenas
✓ Repulsión estérica de los anillos de Pro

COLAGENO
Fuerzas que estabilizan la Estructura del Colágeno

Unión de moléculas de tropocolágeno por enlaces covalentes forman las fibras de

colágeno
Funciones del colágeno
Su principal función es dar RESISTENCIA
a todos los tejidos y órganos

Juega un papel fundamental en el

mantenimiento de la tersura de la
piel

Contribuye al mantenimiento de la
movilidad de las articulaciones

Da FUERZA Y FLEXIBILIDAD en tendones y

ligamentos
Fibras de Colágeno

Alternancia de las moléculas de

tropocolágeno da lugar a un patrón
estriado al microscopio electrónico

Las enfermedades que afectan huesos (osteogenesis

imperfecta) y cartílagos (condrodispalsias) ejemplos
de estas mutaciones, estarán afectados huesos y
cartílagos fundamentalmente
Elastina
Es una proteína con propiedades elásticas,
que puede estirarse varias veces con
respecto a su longitud normal

Se encuentra en aquellos tejidos donde es

necesaria esta propiedad como son la piel,
y, especialmente, en las articulaciones, las
paredes arteriales, los pulmones y los
ligamentos.

Forma una red tridimensional sin una

estructura definida y es el segundo polímero
en importancia del tejido conjuntivo

Las fibras de elastina se orientan en forma

vertical a la superficie de la piel y permite
fijar la dermis a la membrana basal.
Su diámetro varía alrededor de 0.1 a 10um
Tramos sin estructura definida entrecruzados
por desmosina
Estructura de la Elastina
Las moléculas de elastina se forman a partir de cadenas
polipeptídicas relativamente laxas y no estructuradas unidas
mediante enlaces covalentes que forman una malla elástica
parecida al caucho. Cada cadena polipeptídica consta de
2 regiones:
✓ Una hidrofóbica constituida por los aminoácidos apolares
Gly (1/3 del total de residuos), Val y Pro Confiere
carácter elástico
✓ Una hidrofílica con los aminoácidos Lis y Ala
Formación de enlaces covalentes cruzados.
Uniones: Enlaces cruzados: lisina+ lisina, lisina+al-lisina
(Residuos)
Desmosinas:3 al-lisina+ lisina
 La estructura característica de la elastina
consiste en un anillo piridinico formado por la
condensación de 4 Lis (3 de ellas convertidas en
aldehído por la lisina oxidasa) de cadenas
distintas
Esta estructura recibe el nombre de
desmosina, y es la que permite que la elastina
pueda estirarse y volver a su posición
relajada, confiriéndole sus propiedades
elásticas
 Función de Elastina
La elastina tiene parte activa en diversos
procesos fisiológicos, por ejemplo:

• Elasticidad y fuerza: Vasos sanguíneos

• Elasticidad y flexibilidad: Piel
• Soporte: Pulmón

El colágeno y elastina son las moléculas encargadas de garantizar

la elasticidad y firmeza de la piel.

Conforme se va envejeciendo, la producción de colágeno y

elastina disminuye debido a un bajo rendimiento de los fibroblastos

Alimentos que propicien la regeneración celular: verduras,

vegetales y carnes.

Evitar los productos alimenticios procesados .

Estilo de vida saludable

La a1-antitripsina, producida por el hígado, los
monocitos y los macrófagos alveolares, evita la
degradación de la elastina de las paredes
alveolares. La carencia de la a1-antitripsina puede
producir un enfisema y, en algunos casos cirrosis
hepática
 Diferencias Estructurales
Características Colageno Elastina
Cadenas Estructurado y secuenciado. En forma lineal. No estructurado y al azar. En forma de malla
polipeptídicas Robusto o red. Fino
Aminoácidos Glicina (más abundante) Glicina
presentes Prolina Prolina
Alanina Valina
Hidroxiprolina Lisina
Al-Lisina
Uniones utilizadas Residuos de Gly, enlaces covalentes y no covalente Desmosinas y enlaces covalentes cruzados

Diferencias Funcionales

Funciones principales Resistencia, firmeza y flexibilidad Elasticidad y soporte

Lugares de acción Tendones, cartílagos, ligamentos, matriz orgánica Tendones, cartílagos, ligamentos, piel y vasos
de los huesos y córnea del ojo sanguíneos
Ejemplos de acción Alta fuerza de tensión no se estira Ej: Colágeno en Estiramiento en 2 direcciones con elasticidad.
tendón Ej. Elastina de ligamentos
 Queratinas
• Dos tipos

✓ a queratina (pelo, uñas, lana, cuernos)

✓ b Queratina (plumas, escamas)

a queratina
✓ Hélice a dextrógira
✓ Consta de unos 300 aa
✓ 20% aa hidrofóbicos
✓ Capacidad de formar superenrollamientos
Queratinas
• Dos hélices dextrógiras se enrollan sobre sí, giro levógiro
• Cada hélice 3,6 residuos por vuelta
• Segmentos repetidos de 7AA 1° y 4° hidrófobos
Queratinas
Se localiza en la epidermis, las uñas y en el pelo
Queratinas
 Fibroína
• Constituye las fibras tejidas por gusanos y arácnidos
• Estructura secundaria plegamiento b antiparalelo
• Repetición de la secuencia (-Gly-X-Gly-)n : (-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n
• Las hojas b se apilan alternando contactos los R de la Gly y los Ala o Ser
 Fibroína
• Fibras fuertes, pero poco extensibles
• Fibras flexibles, interacciones de van del Waals entre R de hojas b apiladas
• Pequeñas regiones de AA voluminosos (Val, Trp)