ENZIMAS:

Bynes: 6; Ferrier: 6.
Naturaleza química de las enzimas: proteica, porque generalmente su estructura pertenece a
una proteína.
Viene del griego zymos (fermento)
Son conocidos como Catalizador o biocatalizador.
Catalizador: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterarse en el
proceso.
Las enzimas aceleran a velocidad de la reacción, disminuyendo la energía de activación, son
especificas con el sustrato y no sufren modificación durante la reacción.
Una de las razones por las cuales las enzimas son indispensables en nuestro organismo es
porque estas van a acelerar la velocidad de una reacción (descifrar lo que dice), a través de la
disminución de la energía de activación para que esa reacción química se lleve a cabo.
Una característica de las enzimas es que son especificas con el sustrato
Para cada sustrato hay una enzima, no puede existir que una enzima pueda actuar sobre
varios sustratos distintos.
No sufren modificación durante la reacción, la enzima se une al sustrato genera un cambio,
pero el cambio se produce en el sustrato, no en la enzima y entonces ese sustrato modificado
es liberado como producto y la enzima se libera nuevamente y esta lista para unirse a otro
sustrato.
CONCEPTOS IMPORTANTES:
Velocidad de reacción: Es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo, se
menciona el Katal, forma de medición del producto de una enzima en una dimencional baja,
se ha utilizado por convención la unidad internacional para desribir la cantidad de producto
liberado por una enzima o por unidad de tiempo, minutos por el % de ml.
Sustrato: Es la molecula sobre la cual actua la enzima para formar productos.
Sitio activo: Es la zona de la enzima en el cual se une el sustrato, para que produzca la
reacción.
Energía de activación: Es la mínima energía que se necesita para iniciar una reacción
química.
- Cuando el sustrato se une a la enzima crea un estado complejo enzima-sustrato y su
energía de activacion esta llegando a su estado mas alto (estado de transición) en el
cual el complejo ES se convierte en Enzima-producto. (parte mas importante de las
reacciones metabólicas) porque en muchos casos es irreversible, porque se libera el
producto.
Parte de las enzimas útiles provienen de las vitaminas.
Sitio activo o Sitio catalítico: Le da una forma a la enzima igual al sustrato para que este
pueda unirse a ella.
Sitio de regulación alosterica: Útil para la unión de sustancias diferentes al sustrato que van
a generar un cambio en la acción de la enzima.
Holoenzima: Puede estar conformada por un cofactor y una apoenzima.
Apoenzima: Porción proteíca de la enzima.
Coenzima: Complemento no proteico que se une a la apoenzima, organica.
Cofactor: Componente no proteico de la holoenzima; inorgánica. Hierro.
Las vitaminas hidrosolubles nos aportan las coenzimas, pertenecientes del complejo B.
COFACTORES:
Molecula organica o inorgánica, no proteica, unión transitoria.
- Coenzima: organica, vitaminas.
- Cofactor: inorgánico como un metal; hierro, cobre, magnesio, zinc.
Grupo prostético:
Molecula organica no proteica, fuertemente unida a la enzima, el grupo hemo como grupo
prostético de muchas enzimas como; la catalasa, las citocromo oxidasa, monooxigenasas.
COENZIMAS:
Coenzima Vitamina relacionada Reaccion química.
NAD, NADP Niacina Oxido reducción
FAD Riboflavina B2 Oxido reducción
Tiamina pirofosfato Tiamina B1 Transferencia del grupo
aldehído
Coenzima A Pantotenico Transferencia de grupo acilo
Tetrahidrofolato Folato Transferencia de carbono
Biotina Biotina Carboxilacion
Piridoxal fosfato Piridoxal B6 Transaminacion

EJEMPLOS DE COFACTORES
Metal Enzima Función
Fe, hierro Citocromo oxidasa Oxido-reduccion
Cu, cobre Ac. Ascórbico oxidasa Oxido-reduccion
Zn, zinc Alcohol deshidrogenasa Facilita unión del NAD
Mn, magnesio Histidina amoniaco liasa Extracción de electrones
Co, cobalto Glutamato mutasa Parte de cobalamina
Ni, niquel Ureasa Lugar catalítico
Mo, moliptenio Xantina oxidasa Oxido-reduccion
V, vanadio Nitrato reductasa Oxido-reduccion
Se, selenio Glutation peroxidasa Sustituye al azufre en una
cisteína del lugar activo
RIBOZIMAS:
Fragmentos de ARN que tienen una actividad catalítica, son una excepción a las enzimas,
porque la base es un fragmento de ARN.
CIMOGENO:
- Compuesto catalíticamente inactivo.
- Preenzima.
o Ej: enzimas de la cascada de la coagulación, enzimas de la digestión, sistema
del complemento.
- Ejemplos de cimógenos: Protrombina, pepsinogeno, tripsinogeno,
quimiotripsinogeno,
- La protrombina es considerada un cimógeno de la coagulación por: La
protrombina es el factor II: Necesita señales internas para poder activarse (heridas),
genera la hidrolisis del fragmento que no le servirá, deja a la trombina y esta se vuelve
activa, actúa sobre el fibrinógeno (factor I) y se convierte en fibrina.
- De todos los factores de la coagulación, el único que no actúa como un
cimógeno es el fibrinógeno.
- La protrombina pierde parte de sus aminoácidos, lo cual hace que se quede más
pequeña y se vuelva activa.
- El pepsinogeno se convierte en pepsina para actuar en la digestión.
- La insulina es una proteína grande que se debe hidrolizar para actuar en el páncreas.
ISOENZIMAS:
- Formas físicamente diferentes con una misma actividad enzimática.
- Ejemplo: Lactato deshidrogenasa:
o LDH-1 (H4): En el corazón, musculos y eritrocitos.
o LDH-2 (H3M): En el sistema reticuloendotelial y leucocitos.
o LDH-3 (H2M2): En los pulmones.
o LDH-4 (HM3): En los riñones, placenta y páncreas.
o LDH-5 (M4): En el hígado y musculo esquelético.
- LDH: sirven para diferenciar patologías en distintos lugares del cuerpo.
- Ejemplo de isoenzimas: Amilasa, fosfatasa alcalina, lipasa, glucocinasa y exocinasa.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado
de transición.
PROPIEDADES DE LA ENZIMA:
- La mayor velocidad de la reacción depende de la concentración del sustrato (UI)
Condiciones óptimas de una reacción enzimatica:
- Temperatura
- Presión atmosférica.
 - pH
- Concentración del sustrato.

Localizacion dentro de la celula:

Todas las organelas tienen membranas que los separan, y permiten que las enzimas se
mantengan en el interior de las mismas, es importante porque aisla el producto de otras
reacciones que puedan competir, permite una buena organización y un ambiente bueno para
las enzimas.
Mitocondrias:
- Ciclo de los ATC.
- Oxidacion de acidos grasos.
- Oxidación del piruvato.
Citosol:
- Glucolisis
- Via de pentosas fosfato.
- Sintesis de acidos grasos.
Nucleo:
- Sintesis de ARN y ADN.
Lisosoma:
- Degradación de macromoléculas.
CARACTERISTICAS:
- Especificidad de reacción:
- Tamaño, estructura, cargas, polaridad y carácter hidrófobo de su lugar de fijación,
- Estereoespecificas.
La característica mas sobresaliente de la enzima es su elevada especificidad.
- Especificidad del sustrato: El sustrato es la molecula sobre la que la enzima ejerce
su acción catalítica.
- Especificidad de acción: Cada reacción esta catalizada por una enzima específica.

- Capacidad de regulación:
o Control alosterico
o Modificación covalente
o Variación de la cantidad de enzima sintetizada.

Las isomerasas no tienen especificidad óptica.

Especificidad de la reacción:
Determinada químicamente por los aminoácidos del centro catalítico de la enzima.
Serin proteasas:
- Quimotripsina: fenilalanina se une a ella.
- Lisina: Aminoacidos con carga positiva se unen a ella.
- Elastasa: hendidura hidrofobica, la glicina se une a ella.
Triada de aspartato, serina, histidina.
Factores que afectan la velocidad de la reacción:
- Concentración del sustrato:
o A mayor concentración del sustrato se genera mayor concentración de producto.
Velocidad máxima
- Temperatura:
o La mayoría de las reacciones enzimáticas en nuestro organismo entre 35º a 40º
centígrados.
o Temperatura corporal: 36.5º a 37.5º
o Reacciones químicas en las cuales las altas temperaturas mejoran la
desnaturalización de las proteínas.
- pH:
o Efecto del pH sobre la localización del sitio activo.
o El pH optimo varia para las diferentes enzimas:
 En el estomago el pH en muy acido.
 En la primera parte del intestino delgado el pH es mas neutro por el
bicarbonato.
 La fosfofructocinasa II es afectada en pacientes con acidosis, detiene la
glucolisis.
NOMENCLATURA:
- Sistematico:
Añadir “asa” al sustrato o palabra que define la enzima.
- IUBMB:
Las divide en seis clases según el tipo de reacción, y 13 subclases.
EC 2.7.1.1. (Hexocinasa)
- (2) clase: transferasas.
- (7) subclase: Transferencia de fosfatos.
- (1) sub-subclase: El aceptor del fosfato es un alcohol.
- (1) nombre especifico de la enzima: ATP-hexosa-6-fosfotransferasa.
NOMENCLATURA “CONFUSA”:
- Sintetasa: Requiere ATP
- Sintasa: No requiere ATP
- Fosfatasa (utiliza agua para retirar un grupo fosforilo),
- Fosforilasa (usa forsforo inorganico para romper un enlace y generar un producto
fosforilado)
 - Deshidrogenasa (Usa NAD + /FAD actúa como aceptor de electrones en una reacción
redox),
- Oxidasa (el oxigeno es aceptor de electrones, pero no se incorporan átomos de
oxígeno en el sustrato),
- Oxigenasa (se incorporan uno o ambos átomos de oxígeno en el sustrato)
CLASES DE ENZIMAS:
1) Oxidorreductasas: Reacciones de oxido-reduccion. Catalizan oxidaciones y
reducciones, necesitan coenzimas que acepten o donen hidrógenos (lactato
deshidrogenasa, su sustrato es la lactato, usa NAD como coenzima y se transforma en
piruvato)
2) Transferasas: Transfieren grupos funcionales. Catalizan la trasferencia de grupos que
contienen C, N, o P. Procesos de interconversion de aminoácidos, monosacáridos. (la
serina junto a la THF, por la serin hidroximetil tranferasa, pasa a ser glicina)
3) Hidrolasas: Catalizan la escisión de enlaces mediante la adicion de agua (ruptura
hidrolitica) con la obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión
de alimentos. (no usan coenzimas) La urea+ H2O por la ureasa pasa a ser CO2 +
2NH3
4) Liasas (sintasas): No requieren de la hidrolisis de ATP. Catalizan la escisión de los
enlaces C-C, C-S, C-N. Adicion de dobles enlaces (no usan coenzimas). Catalizan
reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2, NH3) para formar un doble
enlace o añadirse a un doble enlace. (El piruvato por la piruvato descarboxilasa, genera
su descarboxilacion para formar acetaldehído y co2)
5) Isomerasas: Catalizan la racemizacion de los isómeros ópticos o geométricos. Forman
isómeros. Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molecula
dando formas isomericas. (Metilmalonil-CoA, por la metilmalonil-CoA mutasa para a ser
succinil-CoA)
6) Ligasas (sintetasas): Catalizan la formación de enlaces entre carbonos y el O, S y N,
mediante reacciones de condensación, acoplados a la hidrolisis de fosfato de alta
energía. Forman enlaces (acoplados a hidrolisis de ATP).
REGULACION ENZIMATICA: Depende de:
- Disponibilidad enzimática:
o Induccion y
o Represion a nivel del nucleo para sintetizar mas o menos una enzima.
o Vida media enzimática, degradación.
- Modificacion covalente: Añadir o quitar un fosforo a la enzima para activarla.
o Cambios relacionados a la Forforilacion y desfosforilacion.
- Regulacion Alosterica (positiva y negativa) moléculas diferentes se unen al sitio y
cambian la acción de la enzima.
o Efector homotropico (igual al sustrato, actua como efector, glucosa-6-fosfato,
hexocinasa)
o Efector heterotropico (distinto al sustrato, cambia la actividad de la enzima, acetil
CoA)
o Cooperatividad positiva y negativa.
Enzimas que sufren modificación covalente:
- Glucogeno sintetasa (con fosforo inactiva) forma almacenes de glucosa.
- Proteinas cinasas donan fosforo.
INHIBICION ENZIMATICA:
Inhibición irreversible:
- Se da por enlace covalente.
- Venenos.
Inhibición reversible:
- Competitiva:
o Inhibidor se une al centro activo
o Vmaxima constante
o Evita que el sustrato cree el complejo ES.
o Ejemplo: Estatinas (pravastatina)
o La hidroxi-metil-glutamil CoA reductasa (HMG CoA): Enzima clave para la
síntesis de colesterol.
- Acompetitiva:
o Union solo al complejo ES.
- No competitiva:
o Km constante.
o Inhibidor se une a otro sitio.
o Ejemplo: Plomo – ferroquelatasa: genera la unión del hierro (cofactor), pero al
haber plomo se evita esa unión.
Valor diagnostico:
- Enzimas plasmáticas funcionales: Presentes en la circulación y desempeñan un papel
fisiológico en la sangre:
o Ejem: Enzimas de la coagulación.
- Enzimas plasmáticas no funcionales: No presentes en la sangre normalmente,
aparecen por daño, lesión o enfermedad.
o Ejem: Lipasa en pancreatitis aguda.

ENZIMAS UTILIZADAS EN EL DIAGNOSTICO CLINICO:

ENZIMA USO DIAGNOSTICO
Aminotransferasa
Aspartato de aminotranferasa IAM
Alanino de aminotranferasa Hepatitis viral
Amilasa Pancreatitis
Ceruloplasmina Daño hepatocelular
Creatincinasa Daño muscular
Glutamil transpeptidasa Enfermedad hepática
Lactato deshidrogenasa IAM
Lipasa Pancreatitis aguda
Fosfatasa acida Cancer de próstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades oseas y hepáticas
obstructivas.