LAS PROTEINAS

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
Las proteínas son moléculas muy complejas; presentan una estructura
lógica y funcional específica para cada una de ellas; tienen como
característica común que sus unidades estructurales son los aminoácidos.
Los aminoácidos se encuentran unidos entre sí mediante uniones
covalentes conocidos como enlaces peptídicos y, según el tamaño de las
cadenas, pueden ser desde una simple unión de dos aminoácidos
llamados dipéptido, hasta grandes macromoléculas de proteína, pasando
por las de tamaño mediano o polipéptidos.
Los niveles de organización de las proteínas son: estructuras primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria está determinada por la secuencia de
aminoácidos. Es decir, las proteínas se diferencian por su número y
composición de aminoácidos y por el orden de ellos en sus cadenas
polipeptídicas

La estructura secundaria consiste esencialmente en la relación

espacial de un aminoácido con respecto al que le sigue, a lo largo de
la cadena polipeptídica. Hay varios tipos de estructura secundaria
en las proteínas: en uno de ellos se puede adoptar (plegamiento) la
forma de α hélice y en otro la conformación de lámina plegada. Las
combinaciones de estas estructuras secundarias dan origen a
arreglos geométricos específicos que se presentan en las proteínas,
los que son conocidos como motivos.

La estructura terciaria varios de estos motivos se combinan para

dar origen al otro nivel de estructura: la terciaria, y es entonces
conocido como dominio. éstos son clasificados en tres categorías
principales: una formada exclusivamente de α-hélices, otra de
láminas β, otra de láminas β paralelas rodeadas de α hélices y
finalmente las que no corresponden a pequeñas proteínas y que
parecen versiones distorsionadas de las anteriores.

La estructura cuaternaria se refiere al arreglo espacial de una

proteína que contiene varias cadenas polipeptídicas y es la manera
en que cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el
espacio con relación a las otras cadenas. Cada una de esas cadenas
es conocida como una subunidad o protómero y el complejo
cuaternario es entonces una proteína oligomérica o multimérica
 Clasificación de las Proteínas
La complejidad y la diversidad son características predominantes de las
proteínas, por lo tanto, resulta difícil establecer una clasificación rigurosa;
sin embargo, de manera general podemos tomar en cuenta la siguiente
clasificación.
Por su solubilidad
 Albúminas,
 Globulinas
 Prolaminas
 Glutelinas
Proteínas formadas únicamente por aminoácidos
 Globulares
 Fibrosas
Dependiendo del grupo prosteico
 Glucoproteínas
 Lipoproteínas
 Nucleoproteínas
 Cromoproteínas.

Albúminas solubles en agua y en soluciones salinas diluidas; precipitan en

soluciones de sulfato de amonio a una concentración cercana a la
saturación.
Globulinas generalmente insolubles en agua pero solubles en soluciones
salinas diluidas, ejemplo de éstas es la miosina
Prolaminas estas proteínas son solubles en etanol 50-80%. Constituyen un
grupo cuyo nombre se originó por el alto contenido de prolina y nitrógeno
amídico proveniente de la glutamina, que es el aminoácido presente en
altas cantidades y que juntos en algunos casos llegan a ser hasta el 50%
del nitrógeno del grano
Glutelinas que se caracterizan por ser solubles en medio ácido alcalino,
como es la oricenina del arroz. Las glutelinas cuyo representante más
conocido son las gluteninas aisladas del trigo
Proteínas formadas únicamente por aminoácidos
Globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y proteínas de transporte
Fibrosas las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y
una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunas proteínas fibrosas son:
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
 Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)

Dependiendo del grupo prosteico

Glucoproteínas son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5
al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las
principales son las mucinas de secreción como las salivales,
Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas
celulares. Algunas de ellas son:
 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormona luteinizante
Lipoproteínas son complejos macromoleculares esféricos formados por
un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y
triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol
libre y proteínas (apolipoproteínas). Su función principal es el transporte
de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la
sangre. Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:
 Lipoproteínas de alta densidad
 Lipoproteínas de baja densidad
 Lipoproteínas de muy baja densidad
Nucleoproteínas son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido
nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería
cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de
cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína
(complejo de ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental
es que forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de
otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las
que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.
Cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada,
por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza
del grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la
hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la sangre o no
porfirínicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene
cobre y aparece en crustáceos y moluscos por ejemplo. También los
citocromos, que transportan electrones.

Funciones y ejemplos de proteínas

Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las
células y dirigen casi todos los procesos vitales.
Estas funciones son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las
células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar
y regular funciones, reparar daños… Todos los tipos de proteínas realizan
su función de la misma forma: por unión selectiva a moléculas.
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:
Estructural la función de resistencia o función estructural de las proteínas
también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de
sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y
elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma
la estructura del organismo.
Enzimática las proteínas cuya función es enzimática son las más
especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las
reacciones químicas del metabolismo.
Hormonal algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina
y el glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre. También
hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en
el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina
que regula el metabolismo del calcio
Defensiva las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra
agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de
serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones
defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida.
El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de
sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.
Reserva si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función
energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía
por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la
lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la
hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos
últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
Reguladoras las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que
de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina,
proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas
que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el
organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la
división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
Contracción muscular la contracción de los músculos través de la miosina
y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el
movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son
responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de
las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con
el movimiento de cilios y flagelos
Función homeostática las proteínas funcionan como amortiguadores,
manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio
osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.