UNIVERSIDAD DE PANAMÁ

FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES EXACTAS Y

TECNOLOGÍA FACULTAD DE ENFERMERÍA
CURSO QM 105 ORGÁNICA

SUBGRUPO:2

PROF.TEORÍA
Damián Crespo

Tema: Aminoácidos Esenciales que

el cuerpo no produce

Integrante
Cabuyales Melanie 8-989-2176

PRIMER SEMESTRE 2021

Introducción
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben
provenir de los alimentos. Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Índice
 Histidina , isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
 Los 9 aminoácidos esenciales son:

 Histidina: es un aminoácido esencial en animales, mientras que

bacterias, hongos y plantas pueden sintetizarlo internamente. Es uno de
los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas
genéticamente. Las abreviaturas oficiales son His y H.
La histidina fue aislada en 1896 por Kossel (40) por hidrólisis de la protamina del
esturión con ácido sulfúrico y precipitación con clo- ruro mercúrico.

Función de la histidina

Independientemente de son las propiedades bioquímicas, histidina tienen

muchas funciones sistémicas en la carrocería:

 Memoria de los socorros y función cognoscitiva.

 Precursor a la histamina, el mediador local de reacciones alérgicas. La
histamina es vasoactiva - aumenta el diámetro de los vasos sanguíneos
para perfeccionar el flujo de sangre.
 Quita los metales pesados sobrantes y los protege contra la radiación.
 Ayuda a la digestión por la producción estimulante del jugo gástrico en
el estómago.
 Aumenta la eficacia de medicamentos para el cáncer.

La histidina es un aminoácido que se puede obtener con la hidrólisis de

proteínas. Una fuente abundante de la histidina es la hemoglobina, que
contiene 8,5%. El cuerpo humano no puede sintetizar este aminoácido,
así que debe ser obtenido con medios dietéticos.

Es fundamental para conservar en buen estado la capa de

mielina que protege las células nerviosas, con el fin de garantizar la
transmisión de mensajes desde el cerebro a los órganos de todo el
cuerpo.
 Estructura
Como todos los aminoácidos, la histidina tiene un carbono α al que se
une un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral. Además, ya que se trata de un aminoácido polar, suele
hallarse en la superficie externa de las proteínas, donde puede hidratarse
en un medio acuoso.

Ácido 2-amino-3-(1H-imidazol-5-il) propanoico

Fórmula molecular C6H9N3O2

Su grupo funcional es un imidazol, que puede estar cargado positivamente

dependiendo del pH del medio.

Propiedades físicas

Masa molar 155,16 g/mol

Punto de fusión 560 K (287 °C)

Propiedades químicas

Acidez 1,70; 6,04; 9,09 pKa

Familia Aminoácido
 Esencial Sí

Codón CAU, CAC

Punto isoeléctrico (pH) 7,59

Enfermedades Asociadas
Escombroidosis: La actividad bacteriana presente en algunos alimentos,
principalmente en la carne de los pescados (producto de la descomposición
bacteriana que se produce después de ser capturado el pez), provoca la
degradación del aminoácido histidina presente en la carne, la cual conlleva a
que se produzca concentraciones elevadas de histamina en este tipo de
alimentos; provocando una intoxicación alimentaria
denominada Escombroidosis al aportar histamina al organismo.
Isoleucina: es uno de los aminoácidos naturales más comunes, además de ser
uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo
puede sintetizar). Su composición física es casi idéntica a la de la leucina,
variando únicamente por la colocación de sus átomos que es ligeramente
diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar
(por tanto, hidrofóbica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).
La isoleucina fue descubierta en 1904 por el químico alemán Félix Ehrlich, en
los solubles de melazas.

Función: al igual que la leucina, está directamente relacionada con la

reparación de los músculos, huesos y tejido dérmico. Además, participa
en la formación de hemoglobina. También se relaciona con el control de
la glucemia.

Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en

cantidades viables, debe ser digerido como un componente de la dieta,
normalmente en forma de proteínas. En plantas y microorganismos, es
sintetizado por una vía de varios pasos, comenzando por el ácido pirúvico y α-
cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosíntesis incluyen:3

 Acetolactato sintasa (también conocido como Ácido Aetohidroxi

Sintetasa)
 Dihidroxi-ácido deshidratasa
 Valina aminotransferasa

Estructura
La isoleucina es un α-aminoácido que, como los demás aminoácidos, posee
un átomo de carbono central denominado carbono α (que es quiral), al cual se
unen cuatro grupos diferentes: un átomo de hidrógeno, un grupo amino (-
NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral o grupo R.
Ácido 2-amino-3-metilpentanoico
Otros nombres: Ácido 2-amino-3-metilpentanoico

La estructura esquelética de la isoleucina se muestra abajo. Ambos contienen a

los mismos grupos funcionales carboxilos y amino y están de una talla similar,
pero tienen un diverso plan de la cadena lateral. Éstos son un ejemplo de
isómeros estructurales, donde están los átomos de carbono en diversas
posiciones.
 Propiedades físicas

Densidad 1700 kg/m³; 1,7 g/cm³

Masa molar 131,17 g/mol

Punto de fusión 557 K (284 °C)

Propiedades químicas

Acidez 2,26; 9,60 pKa

Familia Aminoácido

Esencial Sí

Codón AUU, AUC, AUA

Punto isoeléctrico (pH) 6,02

 enfermedades provoca la falta de leucina?

Por tanto, su deficiencia es fácilmente evitable. Ahora bien, una dieta pobre en
alimentos proteicos podría conducir a su escasez y esto
puede provocar pérdidas musculares, debilidad muscular, depresión, bajos
niveles de energía y alteraciones en los niveles de azúcar sanguíneos.

Leucina: Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG.
Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Es uno de los aminoácidos
esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina reduce la
degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas
viejas.  La leucina se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y
muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de
siete veces mayor que el uso en el hígado.

En 1819, el farmacéutico y químico francés Joseph Louis Proust , logró aislar dos sustancias a
base de harina de trigo, que denominó como de «ácido caséico» y «óxido caseoso».

Función. es un aminoácido utilizado por las células para la síntesis de proteínas,

juega un rol importante en el rendimiento físico de los deportistas, en la
degradación del tejido muscular por el envejecimiento natural y el anabolismo
muscular ,equilibra los niveles de la glucosa en sangre». La combinación de estos
tres aminoácidos esenciales compone casi la tercera parte de los músculos
esqueléticos en el cuerpo humano.

Estructura
La leucina posee una cadena lineal de cinco átomos de carbono, el primero
constituye el grupo funcional carboxilo y al segundo se enlaza el grupo amino, en
el cuarto átomo de carbono se enlaza un radical metil.

Ácido 2-amino-4-metilpentanoico
 Propiedades físicas

Densidad 1165 kg/m³; 1,165 g/cm³

Masa molar 131,17 g/mol

Punto de fusión 566 K (293 °C)

Propiedades químicas

Acidez 2,32; 9,58 pKa

Familia Aminoácido

Esencial Sí

Codón UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG

Punto isoeléctrico (pH) 5,98

La leucina interviene en los procesos de crecimiento muscular y el control de la

glucemia gracias a que estimula la síntesis proteica, favorece la captación de
nutrientes en la célula muscular y además, puede servir como precursor de
alanina y glutamina.
Lisina: La lisina (abreviada Lys o K)  es un aminoácido componente de las proteínas
sintetizadas por los seres vivos. Tiene carácter hidrófilo, es uno de los 9 aminoácidos
esenciales para los seres humanos, y consecuentemente debe ser aportado por la dieta. Dada
la desigual distribución de la lisina entre los distintos alimentos, algunas dietas, especialmente
las basadas en cereales, pueden ser deficientes en ella. Esta deficiencia no suele tener
consecuencias, dado que la mayor parte de las dietas contienen un exceso de proteínas. En
este caso, simplemente se sintetizarán aquellas para las que haya suficiente lisina, y el resto
de los aminoácidos en exceso se metabolizarán para producir energía y urea.

Ludwig Karl Martin Leonhard Albrecht Kossel (1853-1927) descubrió la lisina

Funciones
ayuda a formar colágeno, proteína que es un componente básico de los huesos,
tendones, ligamentos, cartílagos y piel. 

Estructura
Su fórmula química es HO2CCH(NH2) (CH2)4NH2. Sus codones son AAA y AAG. La
cadena lateral que caracteriza a la lisina es básica y contiene un grupo ε protonable que
a menudo participa en puentes de hidrógeno y como base general en catálisis.

Ácido 2,6-diaminohexanoico

Propiedades físicas

Masa molar 146,19 g/mol

 Punto de fusión 497 K (224 °C)

Propiedades químicas

Acidez 2,15; 9,16; 10,67 pKa

Solubilidad en agua 64,2 g/100 ml

Familia Aminoácido

Esencial Sí

Codón AAA, AAG

Punto isoeléctrico (pH) 9,91

La malabsorción de lisina y su pérdida en cantidades masivas por el riñón

( lisinuria ) causa un defecto de este aminoácido esencial para la síntesis proteica y para
el metabolismo del colágeno .
Metionina:  es un aminoácido azufrado esencial que participa en la síntesis de
proteínas. Es el primer aminoácido en la cadena de cualquier proteína.
La metionina es un potente antioxidante y es precursora del aminoácido
cisteína (cerca del 80% de la metionina que se ingiere pasa a formar cisteína).

La metionina (abreviada como Met o M) es un aminoácido hidrófobo, cuya fórmula química

es: HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Al ser hidrófobo este aminoácido esencial está clasificado
como no polar.

Funciones
La metionina interviene en el metabolismo de las grasas, reduciendo su acumulación en el
hígado y las arterias. Por otra parte, la metionina también contribuye a desintoxicar el
cuerpo de sustancias como los metales pesados. Asimismo, la metionina participa en la
función digestiva y linfática, disminuye la debilidad muscular y potencia la salud del
cabello, piel y uñas.
Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen
azufre. Este deriva de la S-Adenosil metionina (SAM), sirviendo como donante de metilos (la
SAM también es usada por las plantas en la síntesis del etileno, en un proceso conocido como
ciclo de la metionina o ciclo de Yang).
La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la
lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina pueden
desembocar en ateroesclerosis.

Estructura Tiene un carbono α unido a un grupo amino (—NH2), a un grupo carboxilo (—

COOH), a un átomo de hidrógeno y a una cadena lateral (—R) que contiene azufre y que
está constituida de la siguiente forma: —CH2—CH2—S—CH3.
Ácido 2-amino-4-metiltiobutanoico

Propiedades físicas

Densidad 1340 kg/m³; 1,34 g/cm³

Masa molar 149,21 g/mol

Punto de fusión 554 K (281 °C)

Propiedades químicas

Acidez 2,16; 9,08 pKa

Solubilidad en agua soluble

Familia Aminoácido

Esencial Sí

Codón AUG

Punto isoeléctrico (pH) 5,74

La metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón del código
genético, el AUG (el otro es el triptófano, que está codificado por el codón UGG), que es
también el mensaje que indica al ribosoma el inicio de la traducción de una proteína desde el
ARNm. Como consecuencia la metionina es el primer aminoácido incorporado, a pesar de que
suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales en las diferentes células.
Qué enfermedades causa la falta de metionina?
Una serie de defectos del metabolismo de la metionina induce acumulación de
homocisteína (y su dímero, homocistina), con efectos adversos como tendencia
trombótica, luxación del cristalino y alteraciones esqueléticas y del sistema
nervioso central.

Fenilamina:  es un compuesto orgánico de fórmula C6H5NH2 líquido ligeramente amarillo

de olor característico. No se evapora fácilmente a temperatura ambiente. La anilina es
levemente soluble en agua y se disuelve fácilmente en la mayoría de los disolventes
orgánicos.
La anilina se usa para fabricar una amplia variedad de productos como por ejemplo la espuma
de poliuretano, productos químicos agrícolas, pinturas sintéticas, antioxidantes,
estabilizadores para la industria del caucho, herbicidas, barnices y explosivos

El codón genético para la fenilalanina fue descubierto por primera vez por J. Heinrich

Matthaei y Marshall W. Nirenberg en 1961

Funcion
La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores
menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis.
Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.

Uso
Uno de los principales usos de la anilina es para la producción de diaminodifenilmetano y
compuestos relacionados para la industria química, la cual acapara la mayoría de su
demanda. Sin embargo, la anilina se utiliza también para la fabricación de caucho, herbicidas,
productos a base de látex, barnices, explosivos, aditivos, pigmentos e inclusive encuentra
aplicación en la industria farmacéutica.
Como aditivos para el caucho, la anilina sirve como base para generar antioxidantes como la
difenilamina y otras fenilendiaminas. En la sección de medicamentos, esta molécula es la base
estructural para la síntesis química del paracetamol. Y en la industria textil, la anilina tiene su
uso principal como precursor del color índigo, tinte que se utiliza para pintar de azul las telas

Estructura

Otros nombres Aminobenceno

Fenilamina
Bencenamina
 Aceite de anilina

Propiedades físicas

Apariencia Líquido transparente o ligeramente

amarillo

Densidad 1021,7 kg/m³; 1,0217 g/cm³

Masa molar 93.12 g/mol

Punto de fusión 266,45 K (−7 °C)

Punto de ebullición 457,28 K (184 °C)

Presión de vapor @ 50°C = 2'4

@ 100°C = 45'7

@ 140°C = 204'0

Viscosidad 1.022

Índice de 1.5863
refracción (nD)

Propiedades químicas

Alcalinidad 9.13 pKb

Solubilidad en agua 3'6 g/100 mL a 20 °C en agua

La fenilcetonuria, también denominada «PKU», es un trastorno hereditario poco frecuente

que provoca la acumulación de un aminoácido denominado «fenilalanina» en el
organismo. La fenilcetonuria es causada por un defecto en el gen que ayuda a crear la
enzima necesaria para descomponer la fenilalanina.
Treonina:  (abreviada Thr o T)2es uno de los veinte aminoácidos que componen
las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU,
ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de
fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas
genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de
proteínas para su uso farmacéutico.
Fue el último aminoácido descubierto en 1935 por el estadounidense William Cumming
Rose, y debe su nombre por su similitud con el monosacárido treosa.

Funcion
La treonina participa en muchas funciones que involucran a la glicina, es importante
para el crecimiento muscular, la síntesis de enzimas digestivas y proteínas del sistema
inmune, puede actuar como fuente de energía y promueve un mejor funcionamiento del
hígado previniendo la acumulación de grasa.

Estructura

Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico

Propiedades físicas

Masa molar 119.12 g/mol

Propiedades químicas
 Solubilidad en agua Sí

Esencial Sí

Codón ACU, ACA, ACC, y ACG

Un exceso de treonina podría ocasionar una acumulación de treonina en el pool

corporal, afectando negativamente al apetito. Las actividades de la TDG y TDH parecen
ser insuficientes para enfrentarse a esos excesos de treonina. Desde un punto de vista
práctico, el exceso de treonina no es una situación común.

Triptofano:
Conclusión