Aminocidos Estructura general Carbono central (carbono alfa) al cual se unen en forma covalente un grupo carboxilo (COOH), un grupo

amino (NH2) e hidrogeno. El carbono alfa se una a una cadena latera o grupo R que es diferente en cada uno de los 20 aminocidos comunes.

Propiedades a) estereoisomeria Los aminocidos solo son reconocidos por las enzimas protenicas por su forma L (levgiros) en los seres vivos solo reconoce esta forma b) formas inicas Los aminocidos portan por lo menos dos grupos cidos dbiles ionizables, a un pH acido, un COOH y un NH3+. En solucin, dos formas de estos grupos, una cargada y otra sin carga, existe un equilibrio protnico. R-COOH R-COO- +H+ R-NH3 H+ +R-NH2

Reacciones qumicas de los aminocidos a) grupo carboxilo El grupo carboxilo dependiendo el medio cidos en el que se encuentre se puede desprotonarse y donar un tomo de hidrogeno al grupo amino b) grupo amino el grupo amino es aceptador de protones , al formar un enlace peptidico junto con un carboxilo este pierde sus hidrgenos y el carboxilo un tomo de oxigeno formando una molcula de agua

Clasificacin de los aminocidos por el grupo R a) no polar Glicina, alanina, valina, leusina, isoleusina, metionina, prolina, fenilamina, triptfano. b) polares sin carga Serina, treonina, cistena, prolina, asparrginina, glutamina. c) polares eletronegativos o acidos Aspartato, glutamato, d) positivos o bsicos o dos grupos amino lisina, Arginina, histidina Aminocidos no proteicos y su importancia Ornitina Es un intermediario del ciclo de la urea para formar citrulina, su importancia en el cuerpo humano es variada y ayuda a distintas funciones como mejora de la produccin de la hormona del crecimiento, colabora con el metabolismo de la grasa corporal, fortalece al sistema inmunolgico, desintoxica al organismo del amoniaco y ayuda a la regeneracin del hgado, estimula la secrecin de la insulina. Cratina Acido orgnico nitrogenado que se encuentra en los musculos y celulas nerviosas. Es un derivado de los aminocidos (parecido a ellos en la estructura) se sintetiza de forma natural en el hgado, el pncreas y riones a partir de Arginina glicina y metionina. Consitutye la fuente unmediata para regenerar ATP Y provee de energa alas clulas musculares.

Citrulina La citrulina interviene en el ciclo de la urea. Se forma por tranzaferencia del grupo carbamoilo proveniente del anhdrido del acido fosfrico del grupo damino de la ornitorrina. La citrulina difunde desde la mitocondria al citosol, donde continua con el resto del ciclo de la urea, su importancia en el cuerpo humano es variada tiene la capacidad de producir un relajamiento en los vasos capilares.ademas als al ser convertida por el metabolismo en un aminocido llamado Arginina produce efecto beneficioso en el corazn, aparato circulatorio y el sistema inmunitario. Dihidroxifenilanina (dopa) Es un sustrato inicial de la ruta metablica de las catelocaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. Su importancia reside en las actividades metablicas de las neuronas que se origina a partir de un precursor que es el aminocido paratirosina. Homoserina Es un intermediario en la biosntesis de tres aminocidos esenciales: metionina treoinia e isoleucina (a partir de la treoinina) se forma por dos reducciones del acido aspartico mediante la intemediacion del aspartato semialdehido, b) Aminocidos derivados o modificados Importancia y ejemplos Ciclocerina Usado experimentos como coadyuvante a la terapia de exposicin para los trastornos de anisedad (fobisa), la deprecion, trastorno obsesivo-compulsivo y la esquizofrenia. Se ha utilizado experimentalmente para el tratamiento de la enfermedad de gaucher.

Ornitina Puede incorporarse al ciclo de la urea para formar citrulina. Adems, es el precursor de la poliamina putrescina. El el preucursor y el postcursor biosintetico de la Arginina Taurina Interviene en la formacin de la bilis que se encuentra naturalmente en pequeas cantidades en los tejidos de variados seres vivos. En la bebidas energticas causan en el cuerpo humano:Rendimiento psicomotriz, tiempo de raccion concentracin y memoria adems de mayor resistencia fsica. Mejora la recistencia anaeirobica y anaeirobica en cicloergometros.

Enlaces pepiticos Definicin: compuesto polmero o protena formados por la unin de dos o mas molculas de aminocidos (originados mediante un enlace amida).

Formacin Estn formados mediante enlaces amidas que reciben el nombre enlaces peptidicos y son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua. El enlace peptidico (-CO-NH-) se representa como in enlace sencillo. Pero posee una serie de caractesticas que lo aproximan mas a un doble enlace. Como el nitrgeno es menos electronegativo que el oxgeno, el enlace C-O tiene un 60% de carcter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por lo tanto los enlaces C-O Y N-C del enlace peptidico tienen caractersticas intermedias entre el enlace sencillo y el enlace dobel.

Clasificacin Oligopeptido: de d a 10 aminocidos Polipetido: 10 y 100 aminocidos Protena: ms de 100 aminocidos Glutatin Estructura: tripeptido no proteico que se deriva de los aminocidos. Contiene un enlace peptidico inusual entre el grupo amino de la cicsteina y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato. Esta constituido por tres aminocidos: glutamato, cistena y glicina.

Importancia biolgica Mayor antioxidante endgeno producido po las celulas. Participa en la neutralizacin de radicales libres y compuestos de oxigeno reactivo asi como la regulacin de antioxidantes exgenos como la vitamina C y E en su forma reducida (activas), desintoxica muchos xenobioticos y agentes canserigenos. Esencial para el sistema inmune

Protenas

Definicin Las protenas son sustancias organicas nitrogenadas complejas que se hallan en las celulas animales y vegetales.son polmeros lineales en los que las unidades monomericas son los aminocidos, que se plegan en una notrable diversidad de formas tridimiencionales.algunas protenas se unen al DNA y regulan la expresin de genes, otras en la replicasion, la transcripsion y la traduccin de informacin gentica. Otras con el sistema inmunitario (inmunoglobulina), contraccin muscula (actina y miosina), transporte del oxigeno y la respiracin celular (hemoglobina y citotromos). Importancia biomdica Las protenas catalizan las reacciones metablicas, impulsan el movimiento celular de energa y forman bastoncillos y cables macromoleculares que dan integridad estructural al cabello entre otros. En la naturaleza, la forma determina a la funcin. Por consiguiente, la variedad estructural de las protenas humanas reflejan la complejidad y diversidad de sus funciones biolgicas. La maduracin de los polipepdtidos recin sintetizado en una protena biolgicamente funcional requiere que se plegue en una disposicin tridimensional especfica o conformacin. Durante la maduracin, las

modificaciones postraduccionales podran agregar nuevos grupos o eliminar segmentos peptidicos transitoria mente necesarios. Las deficiencias genticas o nutricionales que impiden la maduracin de las protenas son la enfermedad de creutzfeldt-jakob, el sprapie, la enfermedad de alzheimer y la encefalopata espongiforme bovina. El escorbuto representa una deficiencia nutriciona que impide la maduracin de protenas. Clasificacin a) por su solubilidad Protenas fibrosas: son insolubles en agua formas moleculares alargadas, funcin de soporte o estructura. Globulares

Las protenas que se extraen de las clulas por medio de soluciones a pH y fuerza inica fisiolgicos se clasifican en esta categora. Protenas globulares: una tendencia mayor a ser solubles en agua por su superficie polar. Tienen mayor solubilidad en solventes como, soluciones salinas, cidos o bases diluidas o alcohol. Albuminas: protenas fcilmente solubles en agua que coagulan con el calor y precipitan en soluciones salinas saturadas. Globulinas: escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, ah se encuentran las seroglubulinas (sangre). Gluteinas: solubles en cidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Prolaminas: solubles en alcohol, insolubles en agua y otros solventes neutros. b) por su forma. Protenas globulares: no forman agregados, las conformaciones principales del esqueleto pepitidico incluyen la hlice, las laminas y los giros. Estas protenas tienen funciones metablicas (catlisis, transporte, regulacin) estas funciones requieren solubilidad en la sangre y otros medios acuosos. Todas las protenas globulares estn constituidas con un interior y un exterior definidos. Protenas fibrosas (escleroproteinas): estas protenas son insolubles en agua y formas estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. Mayor funcin es estructural y/o mecnico. Ricas en aminocidos modificados. c) por su funcin Enzimas: catalizan las reacciones qumicas de los sres vivos Protenas estructurales: mayor porcentaje de protenas en los seres vivos, estn en piel, huesos, cabello. Mantienen la unidad de los seres vivos (colgeno y queratina)

Protenas contrctiles: afectan el movimiento de los seres vivos. Los musculos estn constituidos por estas protenas (miosina, actina, globulina) Hormonas protenas: agentes de comunicacin qumica de los seres vivos (insulina) Protenas de transporte: llevan las sustancias de un lugar a otro (ej, hemoglobina) Funcin defensiva e inmunolgica: inmunoglobulina actan en los mecanismos de defensa que utiliza el organismo para neutralizar agentes externos. Reparacin: cuando hay heridas o hemorragias protenas participan en el proceso de la coagulacin, produciendo fibrogenos, fibrina y finalmente un coagulo. Reserva energtica: protenas grandes generalmente grupos fosfato, sirven para acumular energa necesaria para la movilizacin. Niveles estructurales de protenas. Primarias: la estructura primaria es la secuencia aa de la protena. Nos indica que aas componen la cadena polipepeptidica y el orden en que dichos aas se encuentran. Las funciones de una protena depende de su secuencia y de la forma que adopte. Secundaria: la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio, los aas a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquiere una disposicin espacial estable. Hay dos tipos de estructuras secundarias: la a(alfa)-hlice y la conformacin beta. Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrogeno entre el C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido que le sigue. En los aminocidos no forman un hlice sino una cadena en forma de zigzag denomina disposicin en lamina plegada. Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la posicin de la estructura secundaria de un Polipeptido al plegarse sobre si misma originando una conformacin globular. En definitiva es la estructura primaria cual ser la estructura secundaria y por tanto la terciaria. Estructura cuaternaria Informa de la unin mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipetidicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipetidicas recibe el nombre de protomero.

Desnaturalizacin de las protenas: conceptos y agentes Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama

desnaturalizacin de las protenas a la perdida de la estructura de orden superior (secundaria, terciaria, cuaternaria). Quedando la cadena polipetidicas reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija. Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocara la precipitacin.la desaparicin total de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsin o la ruptura de los puentes de hidrogeno facilitara la agregacin intermolecular y provocara la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno de la desnaturalizacin en la protena.

Estado nativo

Desnaturalizacin

Estado desnaturalizado

Renaturalizacion Agentes desnaturalizantes: temperatura, pH, fuerza inica, polaridad del disolvente. Mtodos de separacin y anlisis Cromatografa Es un mtodo fsico de separacin para la caracterizacin de mezclas complejas. Su objetivo es separar los distintos componentes de una mezcla permitiendo identificar y determinar las cantidades de dichos componentes. Diferenciaciones sutiles en el coeficiente de particin de los compuestos da como resultado una retencin diferencial sobre la fase estacionaria y por tanto una separacin efectiva en funcin de los tiempos de rencion de cada componente de mezcla. La cromatografa tiene dos funciones bsicas Separar los componentes de la mezcla, para obtenerlos ms puros y que quedan ser usados posteriormente. Medir la proporcin de los componentes de la mezcla. Ejemplos Cromatografa en papel La fase estacionaria es el agua absorbida que hay en el papel y el soporte es el mismo papel. La fase mvil es una solucin que consiste en un disolvente o de una mezcla de varios lquidos que contiene agua. Electroforesis

La electroforesis es una tcnica para la separacin de molculas segn la movilidad de estas en un campo elctrico a travs de una matriz porosa, la cual finalmente las separa por tamaos moleculares y carga elctrica. La tecina clsica utiliza una tira recubierta de una sustancia porosa ompregnada de un electrolito. Us extremos su sumergen en dos deposticos independientes que contien ambos electrolitos y estn unidos a los electrodos del generador de corriente. La muestra se depsita en forma de un pequeo trazo transversal en la tira . las placas son reveladas con sales de plata, azul de coomassie o reactivos en particular. Ejemplos Electroforesis capilar electrocintica micelar (MECK) Se aade a la fase mvil un compuesto catonico o anionico para formar micelas cargadas. Estas pequesimas gotitas inmiscibles con la disolucin retienen a los compuestos neutros de un modo ms o menos eficaz por afinidad hidrfila-hidrfoba. Se puede utilizar para molculas que tienen tendencias a migrar sin separaciones, como es el caso de algunos enantiomeros Electroforesis capilar en gel (CGD) Esta es la transposicin de la electroforesis en egel de poliacrilamidas o de agarosa. El capilar este relleno con un electrolito que contiene el gel. Se produce un efecto de filtracin que ralentiza a las grandes molculas y que minimizan los fenmenos de conveccin o fusin. Los oligonucletidos, poco frgiles se logran separar. Hemoglobina y mioglobina a) cintica de oxidacin b) Hemoglobinopatas Enfermedades congnitas que resultan de mutaciones o genes o cerca de los genes de globina y que alteran la estructura o la velocidad de sntesis de una determinada cadena de globina. La hemoglobina esta compuesta por dos pares

de cadenas polipetidicas, uno de ellos compuestos por cadenas alfa y el otro por cadenas beta. Las variantes patolgicas pueden deberse a variaciones estructurales (situacin de aminocidos, acortamiento de cadena o por alargamiento de cadena) Fundamentos de produccin de hemoglobinopatas: Hb de clulas falciformes, Hb koln, aleracion de la afinidad por el oxigeno, metahemoglobinemia, alfatalasemia, beta talasemia. Hemoglobina de new york Se trata de la variacin de un mal hereditario llamado drepanocitosis que consiste enla presencia de una hemoglobina anormal s. El caso descubierto combina esa hemoglobina S con otra llamada hemoglobina new york. c) talasemias son un grupo polifacticos de trastornos heredados, causados por mutacion gentica que disminuyen por completo la sntesis de una o mas de las cadenas de globina del tetrmero de la hemoglobina. La talasemia no es una sola enfermedad, si no un grupo de trastornos que pueden definierse como una afeccin en la que una disminucin de la tasa de sntesis de una o mas de la cadenas de globina conduce a un desequilibrio de la sntesis de las cadenas, a la produccin de una hemoglobina defectuosa al deterioro de los eritrocitos. La talasemia se determina segn la cadena afectada. Digestin, absorcin transporte y distribucin de protenas. Digestin: la digestin comienza en el estomago. La entrada de protenas al estomago estimula la secrecin de gastrina, la cual a su vez estimula la formacin de HCL, esta acides acta como un antisptico y mata a la mayora de los agentes patgenos que ingresan al tracto intestinal. Las protenas globulares se desnaturalizan a pH acido, lo cual ocasiona hidrolisis de protena sea ms accesible. Absorcin: para que nuestro organismo utilice las biomoleculas las protenas tienen que pasar a aminocidos. En el estomago primero se activa el pepsinogeno que pasa a pepsia, la proteasa que inicia el proceso de digestin

de las protenas. La mayor absorcin tiene lugar en el intestino delgado, por la participacin de proteasas pancreticas y proteasas intestinales. La principal enzima de digestin es la tripsina secretada en el pncreas como zimogeno. Transporte: por medio del transporte de membrana el conjunto de mecanismos que regulan el paso de solutos, como iones y pequeas molculas a trabes de la membrana plasmtica. Los movimientos de todos los solutos a travs de la membrana estn mediados por protenas transportadoras de membrana, especializadas en el transporte de molculas Distribucin de protenas:

http://es.wikipedia.org/wiki/Taurina http://es.wikipedia.org/wiki/Ornitina http://es.wikipedia.org/wiki/Cicloserina http://bioquibi.webs.ull.es/bioquimica%20estructural/Marisol/aminoacidos.pdf http://www.um.es/molecula/prot03.htm http://bioquimicacetis110.blogspot.mx/2009/02/32-propiedades-generales-de-los.html http://www.codeconutrilife.com/ingredientes-ornitina http://www.rdnattural.es/plantas-y-nutrientes-para-el-organismo/aminoacidos/citrulina/ http://books.google.com.mx/books?id=BPOTvYykfwAC&pg=PA53&dq=proteina+definicion&hl =es&sa=X&ei=lEg6UrWgJ6ig2QW9hoDIBg&ved=0CC0Q6AEwAA#v=onepage&q=proteina%20d efinicion&f=false http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_12.htm http://books.google.com.mx/books?id=TL98uAXZ3JQC&pg=PA315&dq=clasificacion+de+las+pr oteinas+por+su+funcion&hl=es&sa=X&ei=zVY6UpCtA6PC2AXR34Eg&ved=0CEIQ6AEwBA#v=on epage&q=clasificacion%20de%20las%20proteinas%20por%20su%20funcion&f=false http://cb10laura.blogspot.mx/2011/05/clasificacion-de-proteinas-funciones.html http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/07/15/clasificacion-de-las-proteinas/ http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm http://www.youtube.com/watch?v=RsP4RrQWLoE http://es.wikipedia.org/wiki/Cromatograf%C3%ADa http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Exposicion_electroforesis_5087.pdf http://books.google.com.mx/books?id=rFqhpbKnWX8C&pg=PA343&dq=talasemias&hl=es&sa =X&ei=04c7UuSTN6Lu2gXKp4DIBg&ved=0CC0Q6AEwAA#v=onepage&q=talasemias&f=false http://wvw.aldia.cr/ad_ee/2012/febrero/22/nacionales3081403.html http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/generalidades%20digestion%20proteinas.ht ml