Está en la página 1de 23

UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

UNIDAD II
PROTEÍNAS Y ENZIMAS

2.1 Estructura, clasificación de aminoácidos y péptidos.


2.2 Estructura, clasificación de proteínas y funciones fisiológicas.

Introducción

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de


aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos
mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido;
si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos
se habla ya de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas
en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y
luego son sintetizadas por los ribosomas.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas. Realiza n una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas
funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.

Aminoácidos

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición
química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH)
se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un
átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

La fórmula general de un aminoácido es:

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 1


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono


se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en
el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la
disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono a se habla de a-L-
aminoácidos o de a-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran
aminoácidos de configuración L.

Configuraciones L y D de los aminoácidos:

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 2


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R, el cual
podemos observar en color azul en la imagen.

Estos 20 aminoácidos pueden dividirse en dos tipos: aminoácidos esenciales y aminoácidos no


esenciales.

Se llaman aminoácidos esenciales


aquellos que no pueden ser sintetizados
en el organismo y para obtenerlos es
necesario tomar alimentos ricos en
proteínas que los contengan. Nuestro
organismo, descompone las proteínas
para obtener los aminoácidos esenciales y
formar así nuevas proteínas.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 3


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Entre los aminoácidos esenciales podemos mencionar la Histidina, este aminoácido se encuentra
abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias,
úlceras y anemia. Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos. También es necesario
para la producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los daños
por radiación, reduce la presión arterial, ayuda en la eliminación de metales pesados del cuerpo.
Los alimentos fuente son el arroz, el trio y el centeno.
Otro aminoácido esencial es la Lisina, cuyas funciones consisten en garantizar la absorción adecuada
de calcio y mantener un equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos. Además, la lisina ayuda a
formar colágeno que constituye el cartílago y tejido conectivo. También ayuda a la producción de
anticuerpos que tienen la capacidad para luchar contra el herpes labial y los brotes de herpes y
reduce los niveles elevados de triglicéridos en suero. Son alimentos fuente el queso, los huevos, el
pescado, la leche, las carnes, la levadura, lo derivados de la soja, la patata.
El aminoácido triptófano es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio induciendo el sueño
normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de ánimo, ayuda en el tratamiento
de la migraña, ayuda a que el sistema inmunológico funcione correctamente. Ayuda en el control
de peso mediante la reducción de apetito, aumenta la liberación de hormonas de crecimiento y
ayuda a controlar la hiperactividad en los niños.
La fenilalanina eleva el estado de ánimo, reduce el dolo, mejora la memoria y el aprendizaje,
suprime el apetito. Se le utiliza para tratar artritis, cólicos menstruales, depresión, migrañas,
obesidad y la enfermedad de Parkinson.
La Isoleucina estabiliza y regula los niveles de glucemia, estabiliza y regula la energía, ayuda a curar
y reparar el tejido muscular. Son alimentos fuente las almendras, el pollo, los huevos, el pescado,
las carnes rojas, el hígado, los garbanzos, las lentejas, las semillas, el centeno y la proteína de soja.
El aminoácido leucina contribuye a la curación de la piel, huesos y tejido muscular. Ayuda a la
curación de heridas luego de una intervención quirúrgica, disminuye los niveles altos de glucemia,
favorece la producción de hormona de crecimiento. Los alimentos fuentes de este aminoácido son
las carnes, los frutos secos, el arroz integral, el trigo integral, las judías y la harina de soja.
La Treonina posee gran efecto en la metabolización de las grasas y también colabora en la creación
de colágeno.
La Valina colabora en la reparación y mantenimiento muscular. También se utiliza en la
metabolización hepática de algunos nutrientes.
La Metionina posee acción antioxidante y eso implica que previene algunos factores de riesgo
cardiovascular. Se utiliza también en el tratamiento de alguna patología mental.

Los Aminoácidos No esenciales se forman


por sí solos dentro de nosotros a pesar de
no obtenerlos por medio de los alimentos
y que estos los posean igualmente. Es
decir, se producen o sintetizan solos.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 4


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Este grupo de aminoácidos no esenciales es menos conocido, pero es extenso y conviene saber su
composición pues gracias a cada uno de ellos se llevan a cabo muchas tareas corporales. Así, su
exceso o carencia puede generar complicaciones de salud. De igual modo, están en muchos de los
productos que consumimos. Los podemos encontrar en diferentes suplementos alimenticios.

Entre algunos de ellos podemos mencionar la Alanina, el cual es uno de los aminoácidos más
utilizados en la síntesis de proteínas, su exceso puede ser descompuesto en glucosa, y utilizado
como fuente energética muscular, cerebral y del sistema nervioso central. También ayuda a
metabolizar azúcares y ácidos orgánicos, inhibe o reduce la neurotransmisión cerebral, estimula la
producción de proteínas del sistema inmune (anticuerpos) y ayuda a estabilizar el nivel de glucosa
en sangre en personas que sufren hipoglucemia.
El Aspartato o ácido aspártico el cual es un importante estimulador del cerebro, que es donde se
encuentra principalmente.
La Asparagina que tiene que ver con procesos metabólicos del sistema nervioso central. En general,
está relacionado con la función cerebral. También estimula el proceso mediante el cual un
aminoácido se convierte en otro en el hígado y tiene un rol importante en la síntesis de amoníaco.
La Glicina interviene en la síntesis de ácidos nucleicos, ácidos biliares y otros aminoácidos no
esenciales. Acelera la curación y reparación de lesiones, es necesaria para el correcto
funcionamiento del sistema nervioso central, puede prevenir ataques epilépticos, al actuar como
neurotransmisor inhibitorio. Se lo utiliza para tratar trastornos bipolares y la hiperactividad.
La Cisteína es un protector del organismo frente a los radicales libres producidos por la radiación
(actúa con mayor eficacia cuando se asocia al selenio y a la vitamina E). Ayuda a prevenir los efectos
secundarios de la quimio y radioterapia. Es precursor del glutatión, sustancia desintoxicante del
hígado. Ayuda a proteger al cerebro y al hígado del daño producido por el alcohol, drogas y el humo
del tabaco. Favorece la curación de alteraciones respiratorias (descompone la mucosidad), ayuda a
la correcta actividad de los glóbulos blancos, retarda el envejecimiento del organismo y ayuda a la
combustión de las grasas y a la formación de masa muscular.
La Arginina contribuye a la desintoxicación hepática neutralizando el amoníaco, es útil para tratar
la esterilidad masculina, ayuda a curar y reparar los tejidos, desempeña un papel fundamental en el
metabolismo muscular, moviliza y almacena el exceso de nitrógeno y favorece su excreción.
Además, favorece la pérdida de peso, ya que promueve el aumento de la masa muscular y la
reducción de la grasa corporal. Favorece la estimulación pancreática y como consecuencia la
liberación de insulina, ayuda a la liberación de las hormonas de crecimiento, ayuda a la cicatrización
de heridas.
La Glutamina ayuda a sostener el equilibrio ácido básico del organismo, es base de elementos clave
para la síntesis de ADN y RNA, propicia la destreza mental y la salud del tracto digestivo, su
producción ayuda a extraer el amoníaco del organismo, especialmente del cerebro. Ayuda a
construir y a conservar los huesos, previene la pérdida de masa muscular, en enfermedades como
el cáncer, el sida y periodos prolongados en cama. Mejora la actividad mental. Se utiliza para tratar
la epilepsia, la fatiga, la impotencia, esquizofrenia, la senilidad y el alcoholismo.
La Tirosina es un aminoácido que está relacionado con la síntesis de neurotransmisores, presentes
en multitud de funciones bioquímicas. Es precursor de la adrenalina y la dopamina, una sustancia

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 5


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

íntimamente relacionada con los estados de humor, suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa
corporal. Junto al yodo, es necesaria para la fabricación de hormonas tiroides. Es indispensable para
la síntesis de la melanina, pigmento responsable del color del pelo y la piel. Participa en las funciones
de las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria.
El Ácido Aspártico aumenta la energía convirtiéndose en glucosa, protege al hígado eliminando los
excesos de amoníaco, actúa como neurotransmisor ante los trastornos neuronales y cerebrales,
forma moléculas junto con otros aminoácidos que absorben toxinas y las elimina de la sangre,
contribuye al funcionamiento correcto celular como también del ADN y ARN, aumenta la producción
de las proteínas del sistema inmune, contribuye al ciclo de Krebs (respiración celular), consiguiendo
que el organismo recupere la capacidad de quemar grasa.
La Prolina se centra en restablecer y curar los tejidos conectivos dañados, y ayuda a crear colágeno,
impidiendo además que este se pierda. Se halla en los ligamentos y los tendones.
La Serina contribuye al crecimiento del tejido muscular, la metabolización de grasas y ácidos grasos
o al correcto mantenimiento del sistema inmunológico.
El aminoácido del Ácido Glutamínico aumenta la excitabilidad neuronal del sistema nervioso central
y es precursor del GABA (ácido gamma-aminobutírico), contribuye a transportar el potasio a través
de la barrera hematoencefálica, ayuda a que el amoníaco no sea tan tóxico, recogiendo átomos de
nitrógeno (desintoxica al cerebro de amoníaco), también se le utiliza para corregir trastornos de
personalidad y de conducta en los niños y es empleado en tratamientos de epilepsia, el retraso
mental, úlceras, distrofia muscular y el como hipoglucémico.

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas
uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de
condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida
de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del
dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesiva
mente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque
siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 6


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos
que lo forman.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 7


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Estructura de las proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena
lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de
aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la
proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá
después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos)
poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos
con otros para dar dureza a la estructura que forman.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el


espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla
en parte espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la
atracción de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte es
ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos de estructura
secundaria. Además, las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se
describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena
polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así
mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino
que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas
multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación
de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores.

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:


 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace
peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación (estructuras
secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no
covalente.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 8


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 9


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. Las
posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi
todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número
de aminoácidos que componen la molécula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos
que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen
las cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la
proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir
del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido
siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una
proteína es: (-NH-C=-CO-).

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función
(ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también
en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética
radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función
de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de nucleótidos. Existe


un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede utilizar para deducir la
primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripción del
ADN no siempre permiten que esta conversión pueda hacerse directamente.

Generalmente, el número de aminoácidos que forman u na proteína oscila entre 80 y 300. Los
enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces
peptídicos.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 10


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la
cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y, por tanto,
más estables.

 Hélice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto
aminoácido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación
denominada hélice α. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede
establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 11


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del
aminoácido situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO-
del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en
posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.

Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita
problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a
cualquier aminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar
integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupción en
la conformación en hélice α. Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la
hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones
electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en hélicea es la que
predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados.

 Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele
representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se
sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas
de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de
hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas
β.

Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si las
estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

 Giros beta

Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido.

Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β) aparecen
con frecuencia en este tipo de estructura. La conformación de los giros β está estabilizada
generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.

 Hélice de colágeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno. El colágeno


es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función
estructural ya que es particularmente rígida.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 12


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres
aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o
hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colágeno en forma


de hélice levógira. La glicina, sin cadena lateral, permite la aproximación entre distintas hélices,
de forma que tres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro.

 Láminas beta o láminas plegadas

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces
peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura.
La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas
paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas)
y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los
radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada,
a la manera de un acordeón.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 13


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen
la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La
estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya
que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los
diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se
puede obtener.

 Tipos de estructura terciaria

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Las proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso
en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la
queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria
(hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan
sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Las proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una
dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo
de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 14


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

 Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la
estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

a) Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre
dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre
las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

b) Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:

1. Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de


signo opuesto
2. Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4. Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:

i. Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula
evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter
hidrofóbico.
ii. Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la
molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en
disolución.
iii. No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y
entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico,
ya que exigen una gran proximidad entre los grupos apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan
como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas. Estas
regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria
reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza
la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura
terciaria.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 15


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Estructura cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de
una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria
debe considerar:

 El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el


oligómero y

 La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,


conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el
caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un
homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En
cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 16


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la


asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan
de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del
cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno
consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la
seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una
estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

 Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.

 Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

 Con estructura distinta, pero con una misma función, como en el caso de la
hemoglobina.

 Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad
funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, una enzima alostérico con
seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las


subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen
unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan
la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares,
electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las
inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El
ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que e l oligómero
presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

Un resumen de los cuatro niveles de estructuración de las proteínas nos lo presenta la figura a
continuación.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 17


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Clasificación de proteínas

Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición química, su


estructura y sensibilidad, su solubilidad… una clasificación que engloba dichos criterios es:

 Holoproteínas o proteínas simples

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.

Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada
o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares. Algunos tipos son:

i. Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada).


ii. Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 18
UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

iii. Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).


iv. Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
v. Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunas proteínas fibrosas son:

i. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.


ii. Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
iii. Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.
iv. Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos).

 Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico,
que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos:

Glucoproteínas: Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción
proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secreción como las
salivales, Glucoproteínas de la sangre, y Glucoproteínas de las membranas celulares. Algunas de
ellas son: Ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 19


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Lipoproteínas: Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene
lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar formada por
fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos
a través de la sangre.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad: Lipoproteínas de alta densidad, Lipoproteínas de
baja densidad, Lipoproteínas de muy baja densidad.

Nucleoproteínas: Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede ser
ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables en las
hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de
ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que forman complejos estables con
los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria,
como las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.

Cromoproteínas: Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por
lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético, pueden
ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la sangre
o no porfirínicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en
crustáceos y moluscos, por ejemplo. También los citocromos, que transportan electrones.

Fosforoproteínas: son proteínas que están unidas por medio de un enlace covalente a un grupo
fosfato. Esta unión sucede por modificaciones que ocurren después de la traducción del ADN.
Existen fosfoproteínas cuyo enlace a grupos fosfato es común, como en el caso de la caseína y la
valetina. Sin embargo, existen muchas otras proteínas que durante los procesos celulares son
fosforiladas temporalmente por mecanismos regulatorios y se constituyen en fosfoproteínas.
Las fosfoproteínas usualmente están unidas a los grupos fosfato en aminoácidos específicos de sus
secuencias. Los aminoácidos que comúnmente se asocian a los grupos fosfato son la serina, la
treonina, la tirosina, la hisitdina y el ácido aspártico.
Las fosfoproteínas están involucradas en actividades importantes del proceso celular. Entre ellos
están: la protección de estructuras de las células y organismos, la regulación de los procesos
celulares, la señalización y la adaptación a nuevas condiciones ambientales.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 20


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Funciones fisiológicas de las proteínas

Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas. Las
proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales.

Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células
defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar
daños… Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: por unión selectiva
a moléculas.

Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las funciones que realizan
incluyen la creación de una estructura mayor mientras que otras proteínas se unen a moléculas
diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos
específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN…

Entre las funciones principales de las proteínas se pueden mencionar:

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 21


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

Su función de resistencia o función estructural, es de gran importancia, ya que las proteínas


forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido
conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.

Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que regulan los
niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona
del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el
metabolismo del calcio.

Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones.
Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas
con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El
fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las
hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la


mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados
y en los músculos respectivamente.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 22


UES-FIA-EIQIA BIOQUÍMICA GENERAL

RESUMEN:

• Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

• Existen 20 aminoácidos: De estos, nuestro organismo puede fabricar 11 (son los


aminoácidos no esenciales). Los nueve restantes (aminoácidos esenciales o
indispensables) los debemos adquirir a través de la alimentación.

• Las células de nuestro organismo utilizan los aminoácidos para construir nuestras
proteínas y gracias a ellas se forman los tejidos, las enzimas, las hormonas, los
anticuerpos y algunos neurotransmisores.

• Las proteínas son indispensables para la formación o reparación de los músculos,


huesos u otros tejidos.

• Algunas proteínas funcionan como enzimas que facilitan las reacciones químicas del
cuerpo. Otras trabajan como transportadoras que llevan nutrientes como lípidos
(lipoproteínas), vitaminas o minerales.

• Ciertas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón, que


participan en el mantenimiento de los niveles óptimos de azúcar en sangre.

• Las proteínas también tienen una función reguladora, permitiendo la expresión de


algunos genes o regulando la división celular.

• Otra de las funciones de las proteínas es la defensiva mediante la formación de


anticuerpos que luchan contra los antígenos agresores para impedir la enfermedad.

ING. BEATRIZ LIMA DE ZALDAÑA 23

También podría gustarte