Aminoácidos esenciales y no esenciales

Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las
proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo
humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo
a:
 Descomponer los alimentos
 Crecer
 Reparar tejidos corporales
 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

Esenciales:
Valina:
La valina es un aminoácido esencial que solamente podemos aportar a nuestro
organismo a través de la alimentación. Es indispensable para la formación y
cicatrización de tejidos, mantiene el equilibrio de nitrógeno en el organismo y es
necesaria para el metabolismo muscular.
Podemos incluir este aminoácido en nuestra dieta a través de alimentos como al
leche y sus derivados, huevos, carne, pescado, legumbres, frutos secos, semillas
de sésamo y cereales.
La valina es un aminoácido ramificado, junto con la leucina y la isoleucina. Los tres
se degradan obteniéndose sus derivados alfa-cetoácidos, sustratos de un complejo
multienzimático. La molécula de valina consta de una cadena lineal de 4 átomos de
carbono, posee una ramificación en el carbono contiguo al que se une el grupo
amino representada por un radical metil.
Fórmula global: C5H11NO2
Peso molecular: 117.15 g/mol
Temperatura de fusión: 24.85 ºC
Densidad: 1.32 g/cm3
La valina en forma pura constituye un cristal monoclínico blanco o polvo cristalino,
soluble en agua. La valina no es sintetizada por el organismo, sino que constituye
uno de los llamados aminoácidos esenciales que deben ser ingeridos en el alimento.
Los codones que codifican la inserción de la valina en la secuencia de aminoácidos
en las proteínas son: GUA, GUG, GUU y GUC.
Es sintetizada en plantas a través de una serie de pasos a partir del ácido pirúvico.
La cascada inicial también produce la leucina.
Entre las enzimas involucradas en la biosíntesis están:
 Ácido acetohidroxi isomeroreductasa.
 Dihidroxi-ácido deshidratasa.
 Valina aminotransferasa.

Participa en el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de varios

sistemas y el balance de nitrógeno. Promueve el vigor mental y favorece la
recuperación de la artrofia muscular. Participa en la cicatrización ósea y muscular
en fracturas y lesiones. Previene el daño hepático y mantiene en equilibrio los
niveles de azúcar por lo que es útil en la recuperación de la diabetes mellitus. La
valina, al igual que otros aminoácidos se encuentra en alimentos ricos en proteínas
como carne roja, pollo, pescado, huevo, granos y nueces.
La enfermedad de la orina de jarabe de arce es un déficit de este complejo, que
conduce a la acumulación de estos derivados cetoácidos en la orina, suero y líquido
cefalorraquídeo. Es una enfermedad autosómica recesiva, con degeneración
neurológica progresiva, caracterizada por retraso mental grave. Por otra parte,
niveles muy bajos de estos tres aminoácidos también se relacionan con patologías
neurológicas, como epilepsia, y con pérdida de peso ocurrida en la enfermedad de
Hungtinton o en caquexia inducida por cáncer.
La sustitución de valina en vez de ácido glutámico en la cadena beta de la
hemoglobina da lugar a la hemoglobina S, responsable de la anemia de células
falciformes o anemia drepanocítica, caracterizada por glóbulos rojos en forma de
hoz debido a los agregados de esta hemoglobina anormal.

Leucina:
La leucina es un aminoácido esencial que interviene en la creación y sintetización
de las proteínas. Un componente fundamental para ayudar a la construcción y el
mantenimiento de los tejidos musculares. Es por eso, por lo que su presencia es
clave para prevenir el deterioro y el envejecimiento del organismo. Tanto es así que
se estima que la leucina, junto con otros aminoácidos esenciales, constituye un
tercio de la proteína de nuestra masa muscular. Así consigue preservar durante más
tiempo el tejido muscular y ayuda al fortalecimiento general, previniendo la atrofia y
reduciendo las molestias que se pueden producir en músculos y tejidos con el paso
del tiempo.
Una de las características fundamentales de la leucina es su capacidad reparadora.
Además, ayuda al proceso de cicatrización en nuestro cuerpo y contribuye a que el
organismo pueda metabolizar mejor los hidratos de carbono. De esta forma, las
células absorberán mejor la glucosa y los niveles de azúcar en la sangre serán
mucho más estables.
 Garantiza una correcta nutrición. Entre sus beneficios, ayuda a mantener un
buen estado nutricional y mejora la salud en general.
 Aumenta la masa muscular. Como hemos mencionado al principio de este
artículo, la leucina estimula la síntesis de proteínas. Este hecho es
justamente lo que necesitas en el caso de que desees ganar una mayor masa
muscular.
 Mejora el rendimiento deportivo. La ingesta de este aminoácido logra retrasar
el vaciado de los depósitos de glucógeno, por lo que evita la aparición de la
fatiga muscular.
 Proporciona una óptima recuperación tras el ejercicio.
 Ayuda a reducir la grasa corporal, por lo que su consumo es muy útil en los
procesos de pérdida de peso.
 Previene la atrofia muscular.
 Controla alteraciones metabólicas como la diabetes y el colesterol.
 También es aconsejable en personas que sufren roturas fibrilares.
La leucina se compone de 6 átomos de carbono. El carbono central, común en todos
los aminoácidos, está unido a un grupo carboxilo (COOH), a un grupo amino (NH2),
a un átomo de hidrógeno (H) y a una cadena lateral o grupo R compuesta por 4
átomos de carbono. Los átomos de carbono dentro de los aminoácidos pueden ser
identificados con letras griegas. La numeración comienza a partir del carbono del
ácido carboxílico (COOH), mientras que la anotación con el alfabeto griego
comienza a partir del carbono central.
La leucina tiene como grupo sustituyente en su cadena R a un grupo isobutilo o 2-
metilpropilo que se produce por la pérdida de un átomo de hidrógeno, con la
formación de un radical alquilo; estos grupos aparecen como ramificaciones en la
estructura del aminoácido.
Su masa molar corresponde a Masa molar: 131.17 g/mol.

Isoleucina
Es un aminoácido apolar ramificado, no cargado a pH neutro. Su símbolo es I en
código de una letra y Ile en código de tres letras. Es un aminoácido esencial
ramificado, junto con la leucina y la valina. En alfa hélices puede en ocasiones
formar parte de las cremalleras de leucina (leucine zipper).
Los tres se degradan obteniéndose sus derivados alfa-cetoácidos, sustratos de un
complejo multienzimático. La enfermedad de la orina de jarabe de arce es un déficit
de este complejo, que conduce a la acumulación de estos derivados cetoácidos en
la orina, suero y líquido cefalorraquídeo. Es una enfermedad autosómica recesiva,
con degeneración neurológica progresiva, caracterizada por retraso mental grave.
Por otra parte, niveles muy bajos de estos tres aminoácidos también se relacionan
con patologías neurológicas, como epilepsia, y con pérdida de peso ocurrida en la
enfermedad de Hungtinton o en la caquexia inducida por cáncer.
Su estructura es parecida a los aminoácidos valina y leucina y pertenece al grupo
de aminoácidos de cadena ramificada. En estados febriles, traumatismos o estrés,
la necesidad de los aminoácidos de cadena ramificada, se ven incrementados.
 Es esencial en la nutrición humana.
 La Isoleucina regula el azúcar en sangre.
 Interviene en la reparación muscular.
 Necesario para la formación de la hemoglobina.
 Ayuda a la recuperación muscular después de hacer ejercicio.
 Interviene en la coagulación de la sangre.
 Posibilita un balance de nitrógeno positivo.
 La L-Isoleucina puede ser convertida, tras su metabolismo, tanto en hidratos
de carbono como en lípidos.
La isoleucina que necesita el organismo debe ser proporcionada por medio de una
dieta equilibrada y que aporte las cantidades necesarias. Este aminoácido se
encuentra en los alimentos ricos en proteínas: carne, pescado, huevos y productos
lácteos. También lo aportan algunos alimentos de origen vegetal como cereales,
legumbres y algunos frutos secos.
Isoleucina esta tanto un glucógeno como un cetógeno. Después de una
transaminación con a-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser convertido en
Succinil CoA, y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico para oxidación o
conversión en Oxaloacetato para la glucogénesis.
Masa molar: 131,17 g/mol

Lisina
La lisina (abreviada Lys o K) es un aminoácido componente de las proteínas
sintetizadas por los seres vivos. Tiene carácter hidrófilo, es uno de los 9
aminoácidos esenciales para los seres humanos, y consecuentemente debe ser
aportado por la dieta. Dada la desigual distribución de la lisina entre los distintos
alimentos, algunas dietas, especialmente las basadas en cereales, pueden ser
deficientes en ella. Esta deficiencia no suele tener consecuencias, dado que la
mayor parte de las dietas contienen un exceso de proteínas. En este caso,
simplemente se sintetizarán aquellas para las que haya suficiente lisina, y el resto
de los aminoácidos en exceso se metabolizarán para producir energía y urea.
Actúa químicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que
su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en la
formación de puentes de hidrógeno o en enlaces de tipo iónico en las cadenas de
proteína, estabilizando las estructuras terciaria y cuaternaria. Dado que su grado de
ionización depende del pH, estos enlaces son sensibles a cambios en él. Este grupo
amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas cuando está protonado,
es acetilable por enzimas específicas, conocidas como acetiltransferasas. Se
considera que esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se
produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN mensajero. Sin
embargo, sus modificaciones post-traduccionales más comunes incluyen la
metilación del grupo ε-amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la
trimetillisina. Esto último ocurre en la calmodulina.
El colágeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina por acción de la lisil
hidroxilasa. La O-glicosilación de los residuos de lisina en el retículo endoplásmico
o en el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteínas para la secreción
de la célula.
Como aminoácido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales
y, por consiguiente, estos deben ingerirlo como lisina o como proteínas que
contengan lisina. Existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este
aminoácido:
 La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a través del
ácido diaminopimélico
 La segunda en la mayor parte de hongos superiores, mediante el ácido α-
aminoadípico.
En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de ácido
aspártico, que se convierte en primer lugar en β-aspartil-semialdehído. La
ciclización genera dihidropicolinato, que se reduce a Δ1-piperidina-2,6-dicarboxilato.
La apertura del anillo de este heterociclo genera una serie de derivados del ácido
pimélico, que finalmente generará lisina. Algunas de las enzimas que participan en
esta biosíntesis son las siguientes:

 Aspartoquinasa
 β-aspartato semialdehído deshidrogenasa
 dihidropicolinato sintasa
 Δ1-piperidina-2,6-dicarboxilato deshidrogenasa
 N-succinil-2-amino-6-cetopimelato sintasa
 Succinil diaminopimelato aminotransferasa
  Succinil diaminopimelato desuccinilasa
 Diaminopimelato epimerasa
 Diaminopimelato descarboxilasa
Masa molar: 146,19 g/mol

Treonina
La treonina (abreviada Thr o T) es uno de los veinte aminoácidos que componen las
proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como
ACU, ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso
de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras
modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a
partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.
Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en
humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que consume. En plantas y
microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-
Aspartil-semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen:
La Treonina actúa conjuntamente con otros dos aminoácidos: la metionina y el ácido
aspartico ejerciendo labor de metabolizar las grasas que se depositan en órganos
como el hígado.
 Asparto quinasa
 α-Aspartil-semialdehído deshidrogenasa
 Homoserina deshidrogenasa
 Homoserina quinasa
 Treonina sintasa
La treonina pertenece al grupo de los aminoácidos polares que poseen un grupo R
o cadena lateral carente de cargas positivas o negativas (aminoácidos polares no
cargados). Las características de su grupo R lo hacen un aminoácido altamente
soluble en agua (hidrofílico o hidrófilo), lo que también es cierto para los demás
miembros de este grupo, como son la cisteína, la serina, la asparagina y la
glutamina. Junto con el triptófano, la fenilalanina, la isoleucina y la tirosina, la
treonina es uno de los cinco aminoácidos que tiene funciones tanto glucogénicas
como cetogénicas, pues a partir de su metabolismo se producen intermediarios
relevantes como son el piruvato y el succinil-CoA.
Este aminoácido tiene un peso molecular aproximado de 119 g/mol; como muchos
de los aminoácidos sin carga, tiene un punto isoeléctrico alrededor de 5.87 y su
frecuencia en las estructuras proteicas es cercana al 6%.
Algunos autores agrupan a la treonina junto con otros aminoácidos de gusto “dulce”,
entre los que están, por ejemplo, la serina, la glicina y la alanina.
Los α-aminoácidos como la treonina poseen una estructura general, es decir, que
es común para todos. Esta se distingue por la presencia de un átomo de carbono
conocido como el “carbono α”, que es quiral y al cual se unen cuatro tipos de
moléculas o sustituyentes diferentes. Este carbono comparte uno de sus enlaces
con un átomo de hidrógeno, otro con el grupo R, que es característico para cada
aminoácido, y los otros dos están ocupados por los grupos amino (NH2) y carboxilo
(COOH), que son comunes para todos los aminoácidos.
El grupo R de la treonina posee un grupo hidroxilo que le permite formar puentes de
hidrógeno con otras moléculas en medios acuosos. Su identidad puede definirse
como un grupo alcohólico (un etanol, de dos átomos de carbono), que ha perdido
uno de sus hidrógenos para unirse al átomo de carbono α (-CHOH-CH3). Este grupo
-OH puede servir como “puente” o sitio de unión para gran variedad de moléculas
(a este pueden unirse, por ejemplo, cadenas oligosacáridas durante la formación de
las glicoproteínas) por lo que es uno de los responsables de la formación de los
derivados modificados de la treonina. La forma biológicamente activa de este
aminoácido es la L-treonina y es esta la que participa tanto en la conformación de
las estructuras proteicas como en los diversos procesos metabólicos donde actúa.
Como aminoácido proteico, la treonina forma parte de la estructura de muchas
proteínas en la naturaleza, donde su importancia y su riqueza dependen de la
identidad y de la función de la proteína a la que pertenece. Además de sus funciones
estructurales en la conformación de la secuencia peptídica de las proteínas, la
treonina cumple otras funciones tanto en el sistema nervioso como en el hígado,
donde participa en el metabolismo de las grasas y previene su acumulación en este
órgano.
La treonina forma parte de las secuencias reconocidas por las enzimas
serín/treonina quinasas, que se encargan de numerosos procesos de fosforilación
de proteínas, esenciales para la regulación de multiplicidad de funciones y eventos
de señalización intracelulares. También es empleada para el tratamiento de algunos
desórdenes intestinales y digestivos y se ha demostrado su utilidad en la atenuación
de condiciones patológicas como la ansiedad y la depresión. La L-treonina,
asimismo, es uno de los aminoácidos requeridos para mantener el estado
pluripotente de las células madre embrionarias de ratón, hecho que aparentemente
está relacionado con el metabolismo de la S-adenosil-metionina y con los eventos
de metilación de las histonas, que están implicados directamente en la expresión de
los genes.

Fenilalanina
La fenilalanina es un aminoácido (abreviado frecuentemente como Phe o F). Se
encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los 9
aminoácidos esenciales para el ser humano. La fenilalanina está presente también
en muchos psicoactivos.
La fenilalanina es un aminoácido esencial que juega un papel vital en el tratamiento
del vitíligo gracias a su acción precursora de la síntesis de la tirosina y –por
extensión- de la melanina. El cuerpo humano utiliza los aminoácidos para producir
proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a realizar determinadas funciones como el
crecimiento, la reparación de los tejidos corporales, etc. La fenilalanina es un
aminoácido esencial y como tal no puede ser sintetizado por nuestro organismo y
ha de ingerirse a través de la dieta

En el caso de la fenilalanina, se trata de uno de los componentes necesarios en las

fases de formación de la melanina. Un aporte extra de este componente en las
personas que presentan problemas de pigmentación de su piel, puede potenciar la
producción de melanina por parte de los melanocitos. Es por esto que la fenilalina,
combinada con la exposición solar o la fototerapia, resulta esencial para el
tratamiento del vitíligo.
La fenilalanina no es fototóxica, por lo que puede ser empleada también en niños,
carece de efectos secundarios importantes y ayuda a tolerar la exposición solar en
las áreas despigmentadas que habitualmente tienden a quemarse en los pacientes
con vitíligo. La administración de fenilalanina mejora la coloración de las zonas
despigmentadas de la piel gracias a tres mecanismos de acción: inhibe la
producción de anticuerpos contra los melanocitos, activa los melanocitos alterados
combinada con radiación (UVA o solar) y estimula la migración de melanocitos
desde áreas pigmentadas a áreas no pigmentadas.
La fenilalanina es un alfa aminoácido quiral aromático con una cadena lateral
hidrofóbica. La fenilalanina deriva estructuralmente de la alanina y es anfipática.
 La fenilalanina y la tirosina, que depende de la primera, contribuyen a la
síntesis de importantes proteínas endógenas, como el neurotransmisor
dopamina, la adrenalina, el pigmento de la piel melanina o la hormona
tiroxina. La fenilalanina mejora el rendimiento de la memoria y reduce el
apetito.
 A diferencia de otros aminoácidos, la fenilalanina no solo cumple funciones
en el organismo en su forma natural L, sino también en su forma D. Los
medicamentos utilizan fenilalanina L o D sintética (DLPA), es decir, una
mezcla racémica, como analgésico o para tratar depresiones.
Masa molar: 165,19 g/mol
 Metionina
La metionina (abreviada como Met o M) es un aminoácido hidrófobo, cuya fórmula
química es: HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Al ser hidrófobo este aminoácido
esencial está clasificado como no polar.
Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que
contienen azufre. Este deriva de la S-Adenosil metionina (SAM), sirviendo como
donante de metilos (la SAM también es usada por las plantas en la síntesis del
etileno, en un proceso conocido como ciclo de la metionina o ciclo de Yang). La
metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina,
la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina
pueden desembocar en ateroesclerosis.
La metionina es un aminoácido esencial que no es producido por el cuerpo humano
ni por el de muchos. Este es un excelente antioxidante y una fuente de azufre para
nuestro cuerpo. Los requerimientos diarios de metionina para los lactantes son de
45 mg/día, en niños es de 800 mg/día y en adultos se encuentra entre 350 y 1.100
mg/día. La metionina es una de las principales fuentes de azufre del organismo; el
azufre es un componente fundamental de algunas vitaminas como la tiamina o
vitamina B1, de algunas hormonas como el glucagón, la insulina y algunas
hormonas hipofisarias.
Está en la queratina, que es una proteína de la piel, uñas y pelo, y también es
importante para la síntesis de colágeno y creatina. Por lo tanto, la metionina al ser
la fuente de azufre se relaciona con todas las funciones del azufre o de las
sustancias orgánicas que lo contienen.
La fórmula química de la metionina es HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3 y su fórmula
molecular es C5H11NO2S. Es un aminoácido esencial hidrofóbico, clasificado
dentro de los aminoácidos apolares. Tiene un carbono α unido a un grupo amino (—
NH2), a un grupo carboxilo (—COOH), a un átomo de hidrógeno y a una cadena
lateral (—R) que contiene azufre y que está constituida de la siguiente forma: —
CH2—CH2—S—CH3.
Todos los aminoácidos, con excepción de la glicina, pueden existir como
enantiómeros en forma L o D, por lo que puede existir L-metionina y D-metionina.
Sin embargo, solo la L-metionina se encuentra en la estructura de las proteínas
celulares. Este aminoácido tiene unas constantes de disociación pK 1 de 2.28 y pK2
de 9.21, y un punto isoeléctrico de 5.8.

Histidina
La histidina (abreviado como His o H) es un aminoácido esencial en animales (no
puede ser fabricado por su propio organismo y debe ser ingerido en la dieta),
mientras que bacterias, hongos y plantas pueden sintetizarlo internamente. Es uno
de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas
genéticamente. Las abreviaturas oficiales son His y H. Su grupo funcional es un
imidazol, que puede estar cargado positivamente dependiendo del pH del medio. La
histidina fue purificada por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, en Alemania.

Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado contienen histidina en

cantidades significativas. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se
transforma mediante una descarboxilación. La histamina es una sustancia liberada
por las células del sistema inmune durante una reacción alérgica. Participa también
en el desarrollo y manutención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina
que cubre las neuronas.
El grupo imidazol de la histidina tiene un pKa de 6,0. Esto significa que pequeñas
variaciones del pH fisiológico cambiarán su carga total. Por debajo de un pH de 6,
el anillo imidazol está mayoritariamente protonado, con carga positiva. Durante la
catálisis, el nitrógeno básico de la histidina es capaz de captar un protón de la serina,
tirosina y cisteína, por eso forma parte del centro catalítico de determinados
enzimas. Su cadena lateral está cargada positivamente (aminoácido básico) a
valores de pH fisiológico. De los veinte alfa-aminoácidos, únicamente la cadena
lateral de la histidina (con un pKa=6) cambia su estado de ionización dentro de la
escala de pH fisiológicos. Este hecho tiene como consecuencia que las cadenas
laterales de la histidina participen en las reacciones catalíticas de las enzimas.
En lo que respecta a su papel en la molécula de hemoglobina, el quinto ligando del
hemo Fe(II) es HisF8, la histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II)
está posicionado 0,22 Å fuera del plano del hemo del lado de la histidina proximal
y, además, está coordinado por oxígeno. La histidina distal (distante) se une
mediante un puente de hidrógeno al oxígeno. En la hemoglobina la sexta posición
del ligando Fe (II) se movió hasta un punto de 0,55 Å fuera del plano del hemo.
La histidina puede degradarse dando lugar a alfa-cetoglutarato, aunque la
conversión de la histidina en glutamato es más complicada respecto a la del resto
de aminoácidos que se degradan mediante esta reacción. Se desamina de forma
no oxidativa, luego se hidrata y su anillo imidazol se fragmenta para formar N-
formiminoglutamato. Luego el grupo formimino transfiere el tetrahidrofolato para
formar ácido glutámico y N5-formimino-tetrahidrofolato.
La histidina es un aminoácido hidrofílico polar básico, clasificado dentro de los
aminoácidos esenciales, ya que no puede ser sintetizada por los animales. No
obstante, y como se comentó con anterioridad, es sintetizado por bacterias, hongos
y plantas.
En los niños en crecimiento, la histidina es absolutamente necesaria; el adulto
puede sintetizarla, pero no está claro si esto cubre las necesidades diarias de
histidina, por lo que debe ser ingerida con la dieta. Como todos los aminoácidos, la
histidina tiene un carbono α al que se une un grupo amino, un grupo carboxilo, un
átomo de hidrógeno y una cadena lateral. La cadena lateral de este aminoácido está
formada por un anillo de imidazol que, a pH fisiológico, se protona y adquiere carga
positiva y se denomina “imidazolio” abreviado como ImH+. Junto con la lisina y la
arginina, la histidina forma el grupo de los aminoácidos básicos. De los tres, la
histidina es la menos básica y su anillo imidazólico se puede desprotonar a pH
cercanos a 6.
Puesto que a pH fisiológico la histidina puede intercambiar protones, esta suele
participar en las catálisis enzimáticas que implican la transferencia de protones.
Además, ya que se trata de un aminoácido polar, suele hallarse en la superficie
externa de las proteínas, donde puede hidratarse en un medio acuoso.
Masa molar: 155,16 g/mol

Triptófano
El triptófano es un aminoácido necesario para el crecimiento normal en los bebés y
para la producción y mantenimiento de las proteínas, músculos, enzimas y
neurotransmisores del cuerpo. Es un aminoácido esencial. Esto significa que el
cuerpo no lo puede producir, por lo que se debe obtener de la alimentación.
El triptófano (abreviado como Trp o W) (también, triptofano) es un aminoácido
esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el
código genético (codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también
llamados hidrófobos. Se caracteriza por una cadena lateral con el grupo indol. Es
esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en
la regulación del sueño y el placer. Su punto isoeléctrico se ubica a pH=5.89. La
falta de triptófano puede contribuir negativamente a cuadros de ansiedad, insomnio
y estrés.
El cuerpo utiliza el triptófano para ayudar a producir la melatonina y la serotonina.
La melatonina ayuda a regular el ciclo de sueño y vigilia y se cree que la serotonina
ayuda a regular el apetito, el sueño, el estado de ánimo y el dolor.

El hígado también puede utilizar el triptófano para producir niacina (vitamina B3), la
cual es necesaria para el metabolismo energético y la producción de ADN. Con el
fin de que el triptófano en la dieta se convierta en niacina, el cuerpo necesita tener
suficiente:
 Hierro
  Riboflavina
 Vitamina B6
El triptófano tiene una fórmula molecular C11H12N2O2 y este aminoácido esencial
posee una cadena lateral aromática. Como todos los aminoácidos, el triptófano tiene
un átomo de carbono α unido a un grupo amino (NH2), a un átomo de hidrógeno
(H), un grupo carboxilo (COOH) y una cadena lateral (R) formada por una estructura
heterocíclica, el grupo indol. Su nombre químico es ácido 2-amino-3-indolil
propiónico, tiene una masa molecular de 204,23 g/mol. Su solubilidad a 20 °C es de
1,06 g en 100 g de agua y tiene una densidad de 1,34 g/cm3.
No esenciales

Glutamina
La glutamina (abreviada Gln o Q, y con frecuencia nombrada como L-glutamina) es
uno de los 20 aminoácidos que intervienen en la composición de las proteínas y que
tienen codones referentes en el código genético; es una cadena lateral de una
amida del ácido glutámico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del ácido
glutámico con un grupo funcional amina. Está codificada en el ARN mensajero como
'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el
organismo puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos.
Se trata del aminoácido más abundante en los músculos humanos (llegando a casi
el 60% de los aminoácidos presentes) y está muy relacionado con el metabolismo
que se realiza en el cerebro.
La glutamina es una de las pocas moléculas de aminoácido que posee dos átomos
de nitrógeno (normalmente solo poseen un átomo de N). Esta característica le
convierte en una molécula ideal para proporcionar nitrógeno a las actividades
metabólicas del cuerpo. Su biosíntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amoníaco
algunos tejidos (tóxicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro
haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. La glutamina se encuentra
en grandes cantidades en los músculos del cuerpo (casi un 60% del total de
aminoácidos), así como en la sangre y su existencia se emplea en la síntesis de
proteínas (lo que le convierte en un suplemento culturista debido a los efectos
ergogénicos de reparación de las fibras musculares). La glutamina se emplea en
biosíntesis del antioxidante glutatión. Los niveles de glutamina en sangre son a
veces indicadores de un trastorno en el organismo de carácter catabólico, como
pueda ser la necrosis intestinal.
La glutamina posee un efecto tampón que neutraliza el exceso de ácido en los
músculos (tal y como es el ácido láctico) generado especialmente en la práctica del
ejercicio anaeróbico intenso. Este tipo de ácidos, acumulados en los músculos de
los deportistas son una de las principales causas de la fatiga, además de la
denominada catabólisis muscular, el efecto tampón se plasma en la disminución de
la carga positiva de los iones H+ procedentes de los ácidos. Algunas investigaciones
han mostrado que la ingesta de suplementos de glutamina puede proporcionar una
capacidad adicional de tampón cuando el balance muscular ácido/alcalino en los
músculos tiende a romperse para ser más ácido (permitiendo de esta forma que se
puedan realizar ejercicios de musculación durante más tiempo y a una mayor
intensidad). La glutamina retira el amoniaco (residuo de la actividad deportiva
anaeróbica) de ciertos tejidos y lo pone en el torrente sanguíneo, la glutamina junto
con la alanina transportan más de la mitad del nitrógeno del organismo. La
glutamina previene la pérdida de masa muscular en tiempo de reposo, o bien
cuando se desea realizar trabajo aeróbico intenso, el cual puede llevarnos a una
pérdida temporal de este.
En el riñón la glutamina ejerce un rol importante en las células del túbulo renal, junto
a la glutaminasa, para la síntesis del amoniaco (NH3), el cual es uno de los
compuestos que utiliza el riñón como un buffer urinario, para la estabilización del pH
sanguíneo
Nombre trivial para la amida del ácido glutámico de fórmula H2N–CO–[CH2]2–
CH(NH2)–COOH. Es un α-aminoácido quiral de símbolo Q, Gln o Glu(NH2) que se
encuentra codificado durante la síntesis de proteínas por el codón CAA o CAG
(anticodón: GUU). Masa molar 146,14 g/mol

Aspartato
El ácido aspártico o su forma ionizada aspartato, es un aminoácido no esencial que
participa en la síntesis de proteínas. Actúa como neurotransmisor y, al igual que los
demás aminoácidos, se puede encontrar en sus dos formas (isómeros): D y L.
También recibe el nombre de ácido asparagínico. La forma D se produce de forma
natural en el cuerpo de los animales y se sintetiza a partir del aminoácido
procedente de la dieta L-aspártico. El ácido aspártico es importante en la producción
y secreción de hormonas como la hormona luteinizante (LH) y la hormona del
crecimiento (GH). La hormona luteinizante es el mensajero químico que viaja desde
la pituitaria hasta los testículos para estimular la producción de testosterona. El
ácido D-aspártico también ha mostrado tener un efecto estimulante en la producción
de testosterona en los testículos, aumenta los niveles de testosterona de forma
natural y segura hasta en un 42%, mejorando la calidad de vida sexual en los
varones. El ácido aspártico interviene durante la desintoxicación hepática y es
importante para su correcto funcionamiento gracias a que forma moléculas capaces
de absorber toxinas del torrente sanguíneo. Es el caso del amoniaco, que es
eliminado mediante el ciclo de la urea. El ácido aspártico posee a su vez la
capacidad de proteger de los efectos dañinos de la radiación.
Este aminoácido participa en funciones del sistema nervioso central, participando
en las conexiones cerebrales y el aprendizaje. Asimismo, ayuda a mantener el
equilibrio emocional e interviene en el correcto desarrollo de los sentidos del oído y
del tacto.
El ácido aspártico incrementa la absorción, circulación y utilización de minerales
como el calcio, magnesio, zinc y potasio. Además, protege el sistema cardiovascular
y participa en multitud de funciones metabólicas y celulares. En el ámbito deportivo
interviene favoreciendo el desarrollo muscular, reduciendo la fatiga, participando en
la gluconeogénesis y en la formación del ácido glutámico o glutamato.
Algunos de los alimentos con mayor contenido en ácido aspártico:
 Origen animal: carnes, pollo, pescados, huevos y lácteos.
 Origen vegetal: legumbres, caña de azúcar, melazas, frutos secos, cereales,
semillas, espárragos, espinacas, calabaza, patatas, zanahorias, berenjenas,
pimientos, apio, lechuga, achicoria, ajos, cebollas y frutas.
 El Ácido aspártico se combina con el aminoácido fenilalanina para formar el
edulcorante aspartamo.
Masa molar: 133.11 g/mol

Glutamato
El glutamato de sodio, también conocido como glutamato monosódico (GMS, MSG
en inglés) es la sal sódica del ácido glutámico, uno de los aminoácidos no esenciales
más abundantes en la naturaleza. La Administración de Fármacos y Alimentos
(FDA) de Estados Unidos clasificó al GMS como generalmente reconocido como
seguro (GRAS, por sus siglas en inglés) y la Unión Europea, como un aditivo
alimentario. El GMS tiene el código HS 29224220 y el Número E E621. El glutamato
que forma parte del GMS aporta el mismo sabor umami que el glutamato presente
en otros alimentos. Ambos son químicamente idénticos. La industria alimentaria
comercializa y usa el GMS como potenciador del sabor, debido a que equilibra,
combina y resalta el carácter de otros sabores. Algunos nombres comerciales del
glutamato monosódico son Ajinomoto, Vetsin y Ac'cent.
El GLU participa como una molécula clave a nivel estructural y metabólico en el
microambiente celular y sistémico. A nivel intestinal, el GLU puede ser utilizado a
través de las reacciones de transaminación para la generación de otros aminoácidos
como alanina, aspartato, prolina y aminoácidos no proteicos como ornitina y
citrulina. Las aminotransferasas específicas catalizan estas reacciones que
requieren fosfato de piridoxal. Las reacciones de transaminación que involucran el
GLU producen siempre α-cetoglutarato. En las reacciones 1 y 2 se muestran las
actividades de las principales aminotransferasas
Oxalacetato+ L-Glutamato ↔ L-aspartato
+ α-cetoglutarato (1)
GOT o AST (Aspartato amino transferasa)

L-glutamato + Piruvato ↔ α-cetoglutarato

+ L-alanina (2)
GPT o ALT(Alaninoaminotransferasa)

La vía oxidativa es la principal ruta metabólica por la cual el GLU ingresa al ciclo de
los ácidos tricarboxílicos (CAT) a través α-cetoglutarato con la producción de
equivalentes de reducción FADH2 y NADH++H+ para la generación de ATP y
liberación de CO2
El glutamato es uno de los 12 tipos de neurotransmisores principales y, como hemos
dicho, está involucrado en cerca del 90% de las sinapsis neuronales que ocurren en
nuestro cerebro. Esta relevancia, junto con el hecho de que tiene muchas funciones
distintas, explica que problemas en su síntesis estén relacionados con el desarrollo
de distintas enfermedades neurodegenerativas, como por ejemplo el Alzheimer, el
Parkinson, la epilepsia o la esclerosis lateral amiotrófica, más conocida como ELA.
Masa molar: 147.13 g/mol

Arginina
La arginina (abreviado como Arg o R) es uno de los 20 aminoácidos que se
encuentran formando parte de las proteínas. En el tejido hepático, la arginina puede
ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Este aminoácido o
aminoácido total se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las
glándulas endocrinas. Su cadena lateral está formada por un grupo guanidino.
La arginina contribuye a la mejora del flujo sanguíneo, interviene en la curación de
las heridas, ayuda a los riñones a eliminar los desechos y contribuye al buen
funcionamiento del sistema inmunitario. Estas son sus principales funciones:
Estimula la secreción de hormonas diversas como la insulina, el glucagon, la
prolactina y la hormona detiene un papel fundamental en el mantenimiento de la
respuesta inmune. Ayuda a la cicatrización y mejora el riego sanguíneo en el
crecimiento (muy importante en niños).
Además, en los últimos años existe una atención creciente sobre el posible papel
protector de la arginina sobre la salud cardiovascular por ser el precursor metabólico
del óxido nítrico, una molécula con acción vasodilatadora y antiagregante
plaquetario.
La arginina es un aminoácido condicionalmente esencial (se necesita en la dieta
solo bajo ciertas condiciones), y puede estimular la función inmunológica al
aumentar el número de leucocitos. La arginina está involucrada en la síntesis de
creatina, poliaminas y en el ADN. Se ha comprobado que en las células endoteliales
vasculares la L-arginina es el precursor de la síntesis de óxido nítrico (NO). Puede
disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio, así como
estimular la liberación de hormona de crecimiento (somatropina), reducir los niveles
de grasa corporal y facilitar la recuperación de los deportistas debido a los efectos
que tiene de retirar amoníaco (residuo muscular resultante del ejercicio anaeróbico)
de los músculos y convertirlo en urea que se excreta por la orina. Se emplea en la
biosíntesis de la creatina. Se suele encontrar en ciertos productos ergogénicos que
contienen óxido nítrico (NO) ya que potencia los efectos vasodilatadores.
La arginina se caracteriza por tener un grupo guanidinio (H-N=(NHR)NH2), y por lo
tanto cuando se ioniza tiene menor densidad de carga que otros aminoácidos como
la lisina, y mayor que la histidina. La arginina es un aminoácido que se incluye en
las dietas equilibradas de los gatos, su ausencia puede provocar serios trastornos
relacionados con exceso de amoníaco en sus tejidos.

Prolina
La prolina (Pro, P) o prolalina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas
de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA,
CCG.
Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina
secundaria en lugar de una amina primaria. Pues su cadena lateral es cíclica y está
compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y al
grupo amino, el cual pasa a llamarse imino.
La prolina se puede formar directamente a partir de la cadena pentacarbonada del
ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial. Es una molécula que
posee carga neta 0, por lo tanto es apolar pero no hidrófoba. Su masa molar es
115,13 g/mol. Es un aminoácido apolar no aromático.
La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada
con la reparación y mantenimiento de los músculos y los huesos. La prolina es la
que confiere flexibilidad a la molécula de inmunoglobulina en la región de bisagra
de esta. La dirección del polipéptido está determinada por la prolina, si está en
configuración cis o trans
La función más renombrada de este aminoácido es ser uno de los constituyentes
del colágeno. Una proteína vital para el organismo humano y del resto de los
animales.
La prolina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas del cuerpo humano.
No es un aminoácido esencial puesto que se forma a partir del ácido glutámico. Su
función es la producción de colágeno, por lo que es fundamental para el sistema
osteo-articular.
Podemos encontrar este aminoácido en alimentos de origen animal como carnes,
huevos, pescados y lácteos; y en alimentos de origen vegetal como frutas y verduras
ricas en vitamina C, legumbres y cereales.
Masa molar: 115.13 g/mol

Alanina
Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres
vivos. Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminoácido
más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrofóbico.
La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano, pero es de gran
importancia. Existe en dos distintos enantiómeros L-alanina y D-alanina. La L-
alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de
proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras
primarias, en una muestra de 1150 proteínas. La D-alanina está en las paredes
celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Se encuentra tanto en el
interior como en el exterior de las proteínas globulares.
El átomo de carbono α de la alanina está enlazado con un grupo metil (-CH3), siendo
por tanto clasificada como un aminoácido alifático.
El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es común verlo en
la función proteica. Sin embargo, puede desempeñar un papel en el reconocimiento
del sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros átomos no
reactivos como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.
Masa molar 89,09 g/mol
Cisteína
La cisteína (abreviada como Cys o C) es un α-aminoácido con la fórmula química
HS-CH2-CHNH2-COOH. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa
que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican la cisteína
son UGU y UGC (UraciloGuaninaUracilo y UraciloGuaninaCitosina). La cisteína
contiene un grupo tiol (-SH) en su cadena lateral, que hace que este aminoácido,
en su totalidad, sea considerado como polar e hidrófilo. La parte tiol de la cadena
suele participar en reacciones enzimáticas, actuando como nucleófilo. El tiol es
susceptible a la oxidación para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las
cisteínas, que tienen un importante papel estructural en muchas proteínas. La
cisteína también es llamada cistina, pero esta última se trata de un dímero de dos
cisteínas unidas mediante un puente disulfuro.
El grupo tiol de la cisteína es nucleofílico y fácilmente oxidable. La reactividad
aumenta cuando el tiol es ionizado y los residuos de cisteína en proteínas tienen
valores de pH cercanos a la neutralidad, por lo que a menudo se encuentran tioles
en forma reactiva en la célula. Debido a su alta reactividad, el grupo tiol de la cisteína
tiene numerosas funciones biológicas.

Precursor de glutatión antioxidante

Debido a la habilidad de los tioles de sufrir reacciones redox, la cisteína tiene
propiedades antioxidantes. Estas propiedades antioxidantes de la cisteína son
mayoritariamente expresadas en glutationes tripéptidos que se producen tanto en
humanos como en otros organismos. La disponibilidad sistemática de glutatión oral
(GSH) es insignificante, por esto ha de ser biosintetizado a partir de los aminoácidos
que lo constituyen como son la cisteína, la glicina y el ácido glutámico. El ácido
glutámico y la glicina se encuentran abundantemente en la mayoría de las dietas
occidentales, así que la disponibilidad de cisteína puede ser el substrato limitante.

Puentes disulfuro
Los puentes disulfuro tienen un papel importante en el ensamblaje y la estabilidad
de algunas proteínas, normalmente las proteínas secretadas al medio extracelular.
Desde que la mayoría de los compartimentos celulares son medios reducidos, los
puentes disulfuros son generalmente inestables en el citosol, excepto algunas
excepciones que vemos a continuación.

Los puentes disulfuros en proteínas se forman por la oxidación de grupos tioles de

residuos de cisteína. Los otros aminoácidos que también contienen azufre, como la
metionina no pueden formar puentes disulfuro. Oxidantes muy agresivos convierten
la cisteína en los correspondientes ácido sulfánico y ácido sulfónico. Los residuos
de cisteína tienen un papel de gran valor en proteínas reticuladas, ya que
incrementa la rigidez de las proteínas y también confiere resistencia proteolítica.
Dentro de la célula, los puentes disulfuros entre residuos de cisteína actúan de
soporte en la estructura secundaria de polipéptidos. La insulina es un ejemplo de
proteínas con cisteínas reticuladas, en donde dos cadenas separadas de péptidos
son conectadas por un par de puentes disulfuros.Las proteínas disulfuro isomerasas
catalizan la propia formación de puentes disulfuros; la célula transfiere ácido
deshidroascórbico al retículo endoplasmático. En la naturaleza, las cisteínas se
encuentran, en general, oxidadas a cistinas siendo su única función la nucleofílica.
Cistina (en forma neutral) se deriva de dos moléculas de cisteína. Formando un
puente disulfuro.
Precursores de grupos hierro-sulfuro
Cisteína es una importante fuente de azufre en el metabolismo humano. El azufre
de los grupos hierro-sulfuro y de las nitrogenasas es extraído de la cisteína y pasa
a convertirse en alanina durante el proceso.
Masa molar 121,16 g/mol

Serina
La serina se sintetiza a partir del 3-fosfopiruvato mediante tres reacciones
enzimáticas. La serina puede convertirse en el aminoácido glicina, mediante una
importante reacción reversible en la que interviene el metabolismo de los folatos. La
serina es precursora de otros aminoácidos (cistationina, cistina) y otros compuestos
importantes (glutation, purinas y pirimidinas).
Es indispensable en la formación de fosfolípidos y fosfoglicéridos, compuestos de
gran importancia metabólica, especialmente para el cerebro.
La L-serina, forma común de este aminoácido, puede transformarse en D-serina,
que, al igual que la glicina, es un neuromodulador del receptor de N-metil-D-
aspartato (NMDA), receptor del neurotransmisor glutamato, que está implicado en
el desarrollo del sistema nervioso, plasticidad cerebral y neurodegeneración.
La D-serina está presente especialmente en el período perinatal en el cerebro.
La serina desempeña un importante papel en la función catalítica de muchas
enzimas. Se ha demostrado que esto ocurre en los sitios activos de la quimotripsina,
la tripsina, y muchas otras enzimas. Se ha demostrado que los gases nerviosos y
muchas sustancias utilizadas en los insecticidas actúan mediante la combinación
con un residuo de serina en el sitio activo de la acetilcolinesterasa, lo que genera la
inhibición total de la enzima. La acetilcolinesterasa degrada el neurotransmisor
acetilcolina, que se libera en los cruces del nervio y el músculo con el fin de permitir
que el músculo u órgano se relaje. El resultado de la inhibición de la
acetilcolinesterasa es que la acetilcolina se acumula y sigue actuando de manera
que cualquier impulso nervioso es transmitido continuamente y las contracciones
musculares no se detienen.
Como componente de las proteínas, su cadena lateral puede sufrir O-glicosilación,
en la que puede haber una relación funcional con la diabetes. Es uno de los tres
residuos de aminoácidos que son comúnmente fosforilados por las quinasas en la
señalización celular en organismos eucariotas.
Masa molar: 105.09 g/mol

Asparagina
Aminoácido que tiene por símbolo en el código de un solo carácter a la letra N y en
el sistema de tres letras Asn. La glicosilación de la asparragina es un fenómeno muy
importante que sufren las proteínas destinadas al espacio extracelular. Un
aminoácido no esencial que interviene en el control metabólico de las funciones
celulares en tejidos nerviosos y cerebrales. Es biosintetizado por la asparagina
sintetasa a partir del ácido aspártico y el amonio. La asparagina fue aislada por
primera vez en 1806 a partir del jugo del espárrago, en el que abunda,
convirtiéndose en el primer aminoácido en ser aislado. El olor característico de la
orina de los individuos después del consumo de espárrago es atribuido a varios
subproductos metabólicos de la asparagina.

El nombre asparagina, proviene del inglés, asparagine, derivado de asparagus,

espárrago. Además, se suele utilizar los nombres asparragina y asparraguina, más
fieles al origen del nombre, que en español, siguiendo la misma lógica, debió haber
sido esparraguina.
La asparagina (abreviada como Asn o N) es uno de los 22 aminoácidos codificados
en el código genético. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o grupo
funcional. En el ser humano no es un aminoácido esencial. Los codones que la
codifican son AAU y AAC.
Una reacción entre la asparagina y un azúcar reductor o carbonilo reactivo produce
acrilamida (amida acrílica) en los alimentos cuando se calientan a temperatura
suficientemente alta. Estos productos están presentes en frituras, como patatas
paja, hojuelas, y café tostado.
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno con
el esqueleto del péptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio
y al final de la estructura de hélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree
que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo
estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. La glutamina, con un grupo
metileno extra, tiene mayor entropía conformacional y en consecuencia es menos
útil en este sentido.
La asparagina también provee sitios clave para la N-glicosilación, una modificación
de la cadena de proteína con la adición de cadenas de carbohidratos.
Estas son algunas de las funciones que cumple en el organismo:
 Tiene una destacada función en la actividad cerebral.
 Colabora en la síntesis de las glucoproteínas.
 Junto a la vitamina B6, es precursor del neurotransmisor GABA (ácido
gamma aminobutírico), cuya acción sedante sobre el sistema nervioso es
importante.
 La asparagina interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso
central.
 Juega un papel importante en la síntesis del amoníaco.
Masa molar: 132.12 g/mol

Glicina
La glicina o glicocola (Gly o G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas
de los seres vivos. En el código genético está representada por los codones GGU,
GGC, GGA o GGG.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes
en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina
es un aminoácido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.
La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue
propuesta como neurotransmisor en 1965. La glicina se utiliza in vitro como medio
gástrico, en disolución 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para determinar
bioaccesibilidad de elementos potencialmente tóxicos como indicador de
biodisponibilidad.
La glicina se utiliza en el organismo para sintetizar gran número de sustancias; por
ejemplo, el grupo C2N de todas las purinas se consigue gracias a la glicina. También
tiene funciones como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central,
especialmente en la médula espinal, tallo cerebral y retina. La DL50 de la glicina es
7930 mg/kg en ratas (vía oral), y normalmente causa la muerte por
hiperexcitabilidad. La Glicina es necesaria para la síntesis de colágeno. La síntesis
de colágeno significa un gasto de Glicina de más de 15 gramos diarios, que deben
ser suministrados por la dieta diaria.
La glicina tiene una doble función:
  Es un neurotransmisor inhibidor, actuando sobre unos receptores específicos
del tronco cerebral y la médula.
 Es un neurotransmisor excitotóxico, que actúa modulando el receptor de N-
metil-D-aspartato (NMDA) en la corteza cerebral. Este receptor de NMDA
interviene activamente en el desarrollo del sistema nervioso, plasticidad
cerebral y también en procesos degenerativos.

Tirosina
La tirosina (abreviado en español como Tir o Y, y Tyr o Y en inglés) es uno de los
veinte aminoácidos que forman las proteínas. Se clasifica como un aminoácido no
esencial en los mamíferos ya que su síntesis se produce a partir de la hidroxilación
de otro aminoácido: la fenilalanina. Esto se considera así siempre y cuando la dieta
de los mamíferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el
aminoácido fenilalanina sí que es esencial. Como todos los aminoácidos está
formado por un carbono central alfa (Cα) unido a un átomo de hidrógeno (-H), un
grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral. En la
tirosina, la cadena lateral es un grupo fenólico. La palabra tirosina proviene del
griego tyros, que significa queso. Se llama así ya que este aminoácido fue
descubierto por un químico alemán llamado Justus von Liebig a partir de la proteína
caseína, que se encuentra en el queso. Se conocen tres isómeros distintos del
aminoácido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina y la orto-tirosina. Aunque la forma
más conocida y estudiada es la para-tirosina o también llamada L-tirosina.
Este aminoácido es precursor de neurotransmisores como la dopamina, por lo que
se asocia con el mejoramiento del estado de ánimo y del sueño, también se
encuentra implicado en la formación de melanina, siendo esta última una sustancia
que le da el color a la piel, los ojos y el cabello.
Además de esto, la tirosina contribuye en el funcionamiento de la glándula tiroides
pues participa en la producción de las hormonas tiroxina (T4) y triyodotironina (T3),
que son responsables de regular el metabolismo en el organismo.
La tirosina es un aminoácido aromático no esencial, es decir, que es producido por
el organismo a partir de otro aminoácido llamado fenilalanina, además de esto,
también puede ingerirse a través de los alimentos como las carnes, el pescado, los
frijoles, las semillas de cáñamo y los quesos por ejemplo, y en forma de suplemento
nutricional como L-tirosina. Este aminoácido es precursor de neurotransmisores
como la dopamina, por lo que se asocia con el mejoramiento del estado de ánimo y
del sueño, también se encuentra implicado en la formación de melanina, siendo esta
última una sustancia que le da el color a la piel, los ojos y el cabello.
Además de esto, la tirosina contribuye en el funcionamiento de la glándula tiroides
pues participa en la producción de las hormonas tiroxina (T4) y triyodotironina (T3),
que son responsables de regular el metabolismo en el organismo.
Para qué sirve
La tirosina proporciona diversos beneficios para la salud, estos incluyen:
 Mejorar la depresión leve y moderada y el humor;
 Optimizar la memoria en situaciones de estrés, aumentando la capacidad de
realizar diversas tareas bajo presión. Sin embargo, algunos estudios
[1]demuestran que en personas mayores podría no causar este efecto;
 Participar en la formación de células rojas y blancas de la sangre;
 Ayudar en el tratamiento de algunas enfermedades como el Parkinson.
 Puede mejorar el rendimiento en la actividad física.
 Atenúa la respuesta del organismo frente a una enfermedad o situación de
estrés, convirtiéndose en un aminoácido esencial, ya que en estos casos sus
necesidades se ven aumentadas.
Asimismo, su suplementación podría ayudar a las personas que sufren de
fenilcetonuria, una enfermedad donde no son capaces de metabolizar la
fenilalanina, debido a que la tirosina es producida en el organismo a partir de la
fenilalanina, por lo que las personas con este problema podrían sufrir de un déficit
de tirosina, sin embargo, los estudios al respecto no son conclusivos.
Masa molar 181,21 g/mol