TECNICO EN PRODUCCION AGROPECUARIA

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Nutrición Animal

PROTEÍNAS

Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:

a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las
proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos.

b) son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus
propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.

c) muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...). Esta característica
diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células
como simples sustancias inertes.

Las proteínas son muy abundantes, pues constituyen casi la mitad del peso en seco de la célula. En el
organismo de una persona adulta, del 18 al 19% de su peso está formado por proteínas, lo que en una persona
de unos 70 kg de peso supone unos 13 kg aproximadamente.

Composición Química:

Las proteínas están formadas, en primer lugar, por C-H-O-N y, en menor grado, por S-P-Fe-Cu-Mg-I

Son macromoléculas orgánicas, formadas por unidades pequeñas llamadas (monómeros) aminoácidos.

La renovación continua de las proteínas en el organismo supone la destrucción diaria de 200 a 300 gramos de
ellas y la elaboración de otros tantos. Estos procesos requieren un importante aporte de energía.

 Los Aminoácidos:
H
NH2 (grupo amino)
I
COOH (grupo carboxilo)
H2N — C — COOH
R (grupo sustituyente)
I

aminoácido

En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos, sólo unos veinte forman parte de
las proteínas. Muchos de estos aminoácidos son polares sin carga y polares con carga.

Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta,
se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no
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esenciales. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina. Puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento,
pero no para el adulto.

Aminoácidos importantes para los humanos

Las unidades con las que se construyen las proteínas son los aminoácidos (AA), y a pesar de que existan
cientos de aminoácidos que juegan un papel importante en la naturaleza, solamente hay 20 que forman parte
de las proteínas (aminoácidos proteicos o canónicos).
Sin embargo, también existen otros AA, conocidos como no proteicos, que juegan un papel determinante para
el ser humano y que tienen función propia, por ejemplo el GABA.

Qué son los aminoácidos no esenciales

Los aminoácidos canónicos son la materia prima de las proteínas, pero éstos pueden clasificarse de dos
maneras: los esenciales y los no esenciales. La principal diferencia entre estos tipos de aminoácidos es que
algunos de ellos los sintetiza el cuerpo humano y los otros no, por lo que es necesario conseguirlos a través de
la dieta.

Los primeros son los aminoácidos no esenciales, mientras los segundos son los aminoácidos esenciales. Los
aminoácidos no esenciales son igual de importantes que los esenciales. pues participan en la construcción de
músculos fuertes, así como en el mantenimiento de un cerebro sano y productivo.

Tabla de aminoácidos

En las siguientes líneas puedes encontrar los 20 aminoácidos (esenciales y no esenciales) que forman parte de
los proteínas, y te explicamos cuáles son sus funciones y sus características.
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Tipos de aminoácidos esenciales

Los aminoácidos proteicos que no sintetiza el cuerpo y, por tanto, deben ser ingeridos a través de la dieta son
los siguientes.

1. Fenilalanina
Estos aminoácidos se asocian a la sensación de bienestar, pues son reguladores de la endorfinas. Entre sus
funciones más destacadas se encuentran la reducción del exceso de apetito y la minoración del dolor.

La fenilalanina también está implicada en la síntesis de las catecolaminas adrenalina, dopamina y noradrenalina,
por lo que promueve el estado de alerta, mejora la memoria y el aprendizaje e incrementa la vitalidad. Los
suplementos que contienen este aminoácido pueden utilizarse para mejorar los síntomas de Parkinson, vitiligo,
dolor crónico o para el tratamiento integral de la depresión.

2. Isoleucina
El déficit de este aminoácido parece estar implicado en algunos trastornos mentales y físicos: depresión,
alteraciones de la conducta, disminución de la masa muscular, etc. Este AA es esencial para la formación de
hemoglobina y tejido muscular, y estabiliza y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía. Además,
ayuda en la curación de las heridas, la piel y los huesos.

3. Leucina
Es uno de los 3 aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) junto a la isoleucina y valina, que están implicados
en la síntesis proteica. Es un potente estimulador de la insulina, es necesario para la cicatrización de las heridas
y la curación de huesos. Modula la liberación de encefalinas, que son analgésicos naturales.

4. Lisina
Inhibe el desarrollo de los virus dentro del organismo y, como resultado, se utiliza en el tratamiento de los
Herpes, así como los virus asociados con el síndrome de fatiga crónica. La lisina participa en la síntesis de L-
carnitina junto a la vitamina C.
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También ayuda a formar colágeno, el tejido conectivo presente en los huesos, ligamentos, tendones y
articulaciones. Favorece la calcio y, por tanto, es esencial para los niños, ya que es fundamental para la
formación ósea. También participa en la producción de hormonas y disminuye los niveles séricos de triglicéridos.

5. Treonina
La treonina es necesaria para la formación de colágeno y ayuda en la producción de anticuerpos. También es
necesaria para el funcionamiento normal del tracto gastrointestinal y puede convertirse en glicina. un
neurotransmisor del sistema nervioso central.

6. Triptófano
Uno de los aminoácidos más conocidos por los psicólogos, puesto que está implicado en la síntesis de
serotonina y melanina. Por tanto, participa activamente en la mejora del estado de ánimo y ayuda a mejorar la
calidad del sueño.

7. Valina
Este aminoácido compite con la tirosina y el triptófano al cruzar la barrera hematoencefálica. Cuanto más alto
es el nivel de valina, más bajos son los niveles de los otros dos AA en el cerebro. La valina es absorbida de
forma activa y es utilizada directamente por el músculo como fuente de energía, por tanto no es procesado por
el hígado antes de entrar en el torrente sanguíneo. El déficit de valina provoca que los demás aminoácidos (y
proteínas) sean absorbidos en menor cantidad por el tracto gastrointestinal.

8. Arginina
La arginina es esencial para la actividad normal del sistema inmune y para la cicatrización de heridas. También
participa en la liberación de la hormona del crecimiento e incrementa la liberación de de insulina y glucagón. Es
precursor de GABA, disminuye el tamaño de los tumores y es necesaria para la espermatogénesis.

9. Histidina
Útil en el tratamiento de la anemia debido a su relación con la hemoglobina. Es precursor de la histamina y por
tanto se ha empleado para tratar la alergia. Ayuda a mantener el pH adecuado de la sangre y también se ha
utilizado para tratar la artritis reumatoide.

10. Metionina
Participa activamente en la descomposición de grasas y permite reducir el colesterol en la sangre. Ayuda a
prevenir trastornos del cabello, piel y uñas. Es antioxidante y participa en la síntesis de ARN y ADN.

Aminoácidos no esenciales

Los aminoácidos esenciales, es decir, los sintetizados por el organismo humanos, son los siguientes.
11. Ácido aspártico
El ácido aspártico aumenta la resistencia y el rendimiento físico y es bueno para la fatiga crónica. Es uno de los
los dos principales aminoácidos excitatorios, el otro es el ácido glutámico). Ayuda a proteger el hígado, participa
en el metabolismo del ADN y del ARN y mejora el sistema inmunológico.

12. Ácido glutámico

Otro de los aminoácidos excitatorios, junto con el anterior, por lo que comparten muchas de las funciones.
Mejora el rendimiento físico y la reduce la fatiga. Es esencial para la síntesis de ADN y del ARN y ayuda a
proteger el organismo y mejora el sistema inmunológico.
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13. Alanina
La alanina es importante para el crecimiento muscular y es una gran fuente de energía para el músculo.
Interviene en el metabolismo del azúcar, aumenta el sistema inmunológico mediante la producción de
anticuerpos y es esencial para el tejido conectivo.

14. Asparagina
La asparagina es la unión de ácido aspártico con ATP (trifosfato de adenosina). Está implicada en el proceso
de memoria a corto plazo, ayuda a eliminar el amoniaco del cuerpo, disminuye la fatiga y participa en la síntesis
de ADN.

15. Cisteína
La cisteína es un antioxidante y protege contra la radiación, la contaminación, la luz ultravioleta y otros
fenómenos que causan la producción de radicales libres. Actúa como “detox” natural, y es esencial para el
crecimiento, mantenimiento y reparación de la piel y el cabello. Es precursor del aminoácido taurina y del sulfato
de condroitina. Este último es el principal componente del cartílago.

16. Glicina
Forma parte de la estructura de la hemoglobina, y es uno de los dos principales neurotransmisores inhibitorios
del sistema nervioso (el otro es GABA). También forma parte de los citocromos, que son enzimas involucradas
en la producción de energía. Participa en la producción de glucagón, que ayuda al metabolismo del glucógeno.

17. Glutamina
La glutamina es precursor de dos de los neurotransmisores más importantes del SNC: el glutamato y el GABA.
Permite mantener los niveles normales y constantes de azúcar en la sangre y está involucrado en la fuerza
muscular y la resistencia. Esencial para la función gastrointestinal.

18. Prolina
Componente esencial del cartílago, y por tanto es clave para la salud de las articulaciones, tendones y
ligamentos. Ayuda a mantener el corazón fuerte. El principal precursor de la prolina es el glutamato. Una de sus
funciones más destacadas es que mantiene la piel y las articulaciones saludables.

19. Serina
Participa en la mejora del sistema inmunológico ayudando en la producción de anticuerpos e inmunoglobulinas y
participa en el desarrollo de vaina de mielina. La serina es necesaria para el crecimiento y mantenimiento del
músculo.

20. Tirosina
La tirosina es un aminoácido precursor de la hormona tiroxina, que está implicada en los procesos metabólicos.
También es precursor de la hormona del crecimiento y de los neurotransmisores dopamina, norepinefrina,
epinefrina (adrenalina) y serotonina, por lo que mejora el estado de ánimo, el sueño, la claridad del pensamiento,
la concentración y la memoria.

Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente
por encima de los 200 ºC), solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero (en
soluciones neutras se comportan como iones dipolares).
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MÁS PROTEINAS, NO SIEMPRE ES MEJOR

Las dietas hiperprotéicas (exceso de carnes, pescados, huevos, leche, etc.) pueden llegar a ser tóxicas por dos
motivos:

A) Por una parte, las proteínas digeridas suministran aminoácidos, pero cuando hay exceso se transaminan y
los restos cetoácidos se almacenan en forma de grasas. La vía metabólica es:

Ácido oxalacético -> ácido pirúvico -> ácido acético -> ácidos grasos ->grasas

B) Por otra parte, el exceso de grupos amino procedentes de las transaminaciones y los nucleótidos procedentes
de los ácidos nucleicos no se eliminan en forma de urea, sino en forma de ácido úrico, que puede cristalizar en
las articulaciones, en la piel o en los riñones y originar un trastorno muy doloroso denominado "gota".

Péptidos y enlace peptídico

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por un enlace químico de tipo amídico al que se
denomina “enlace peptídico”. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí
formando cadenas de longitud y secuencia variables. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:

a) Oligopéptidos, si el número de aminoácidos es menor que 10.

Dipéptidos, si el número de aminoácidos es 2,
Tripéptidos, si el número de aminoácidos es 3,
Tetrapéptidos, si el número de aminoácidos es 4,
etcétera.

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas, si el número de aminoácidos es mayor que 10.

c) Proteína, si el número de aminoácidos es mayor que 100 o el peso molecular es de 10.000.

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El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido
y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una
molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial
de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta
cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasifican por su estructura tridimensional y por el tipo de aminoácido que la forma y por su
interacción.

a) Por su estructura tridimensional

La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un

carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de
estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructuras Proteicas:

* Primaria El ordenamiento es lineal y las uniones son peptídicas. Esta estructura obedece a un plan
predeterminado en el ADN.

* Secundaria La configuración es alfa hélice y beta plegada. Las uniones son del tipo puente hidrógeno

Ej: miosina en los musculos , queratina del cabello(elásticas), fibroína de la seda (rigidez)

* Terciaria La configuración es globular y las uniones del tipo puente hidrógeno , puente disulfuro e interacción
electrostática (fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas) de los grupos R

Ej: Mioglabina, algunas enzimas.

* Cuaternaria Nivel de organización en la que intervienen dos o más cadenas polipectídicas, que ya cuentan
con estructura terciaria propia. Cada unidad recibe el nombre de protómero
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Ej: Hemoglobina( cuatro subunidades) y enzimas alostéricas.

Hemoglobina

Estructura terciaria

Por el tipo de aminoácido que la forma y por su interacción:

Clasificación:

- Proteínas Fibrosas: ( Colágeno- queratina del pelo, plumas y uñas- fibroína de la seda- elastina de los
tendones)

 cadenas largas de estructura secundaria

 insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas.
 Gran resistencia física con funciones estructurales
- Proteínas globulares: (Microtúbulos- enzímas - hormonas)
 estructura muy irregular
complejos patrones de plegamiento, típica estructura terciaria en pocos casos presentan función estructural.

CABELLO LISO / CABELLO RIZADO

La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes disulfuro entre
las moléculas de queratina. En los cabellos lacios, los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de la queratina
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se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados los puentes establecen uniones entre
regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta.

El pelo
Efectos del PH y la temperatura en las proteínas:

Los cambios de pH y la temperatura alta, como así también una salinidad alta y la agitación molecular, producen
la ruptura de la configuración espacial de la proteína.

Cuando se rompen los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservándose solamente la primaria, la proteína pierde su característica, se desnaturaliza, transformándose
en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. A
este proceso se lo denomina coagulación. Es irreversible y ocasiona la pérdida de la actividad biológica de la
proteína.

Funciones de las Proteínas:

 Componente de la estructura celular
 Componente de los Virus (capsides)
 Componente enzimático (catalasa)
 Como reserva energética (albúmina)
 Contracción muscular (miosina)
 Transferidores de electrones (citocromos)
 Hormonas reguladoras (insulina)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Transportador de O2 (hemoglobina)

ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades más características de las proteínas y consiste en la capacidad de cada una de las
especies de seres vivos de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) Además, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos
y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
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La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples

combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como la compatibilidad o no de

transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso
algunas infecciones.

¿Sabía que ...?

EL RECHAZO DE LOS TRANSPLANTES
El principal obstáculo para el éxito en los trasplantes de órganos e incluso en los injertos de determinados
tejidos orgánicos es el propio sistema inmunológico del receptor, que puede reconocer como "extrañas"
partículas biológicas proteicas (antígenos HLA) del nuevo órgano o tejido y poner en marcha los mecanismos
de defensa contra el órgano o tejido trasplantado, de manera similar a como lo haría contra otros agentes
extraños (bacterias, virus, hongos, parásitos, etc...). Cuando esto ocurre se produce la muerte celular en el
órgano transplantado y, por tanto, la destrucción del mismo.

SEGÚN EL TIPO DE SANGRE, ALGUNOS PUEDEN SER RECEPTORES Y OTROS, DONANTES

En la membrana de los glóbulos rojos existen diversos tipos de proteínas, determinadas genéticamente, que
tienen carácter de antígeno, es decir, que introducidas en un organismo que no las posea, lo estimulan a la
formación de anticuerpos, y por tanto, a eliminarlos.
La presencia o ausencia de dos antígenos concretos, "A" y "B", en las envolturas de los eritrocitos y, al mismo
tiempo, la presencia o ausencia de anticuerpos específicos contra "A" y/o contra "B", determinan la clasificación
de la sangre humana en cuatro grupos diferentes: "A" (si sólo está presente el antígeno A y el anticuerpo B),
"B" (si sólo está presente el antígeno B y el anticuerpo A), "AB" (si están presentes los dos tipos de antígenos
y ningún tipo de anticuerpo) y O (si no están presentes ningún antígeno y los dos tipos de anticuerpos).

Si mezcláramos dos tipos de sangre distintos, con antígenos y anticuerpos "complementarios" (A y anti A; B y
anti B), la sangre se aglutinaría como consecuencia de la reacción "antígeno - anticuerpo". Así pues, transfundir
a alguien sangre de un grupo sanguíneo que no sea compatible con el suyo puede resultar fatal.

La función principal de las proteínas es la estructural o plástica, es decir, nos ayudan a fabricar, regenerar y
mantener nuestros tejidos como la piel, las uñas, los tendones, etcétera. Es decir, si comparamos nuestro
cuerpo con una casa, las proteínas serían los ladrillos, junto con los cimientos y las tejas.

No obstante, además de esta función, desempeñan otras como:

 Energética: cuando la ingesta de hidratos de carbono y grasas procedentes de la dieta sea insuficiente
para cubrir las necesidades energéticas, en caso de un ayuno prolongado, la degradación de proteínas
(aminoácidos) cubrirá estas carencias. El organismo puede llegar a obtener hasta 4 kilocalorías de energía por
cada gramo de proteínas.
 Reguladora: muchas de estas macromoléculas hacen posibles procesos vitales para cualquier ser vivo,
como la respiración o la digestión. Hay proteínas, como por ejemplo la insulina o la hormona del crecimiento,
que están implicadas en la regulación de muchos procesos del organismo.
 Transporte: por ejemplo, la hemoglobina, se encarga de transportar el oxígeno; la albúmina, transporta
ácidos grasos libres, o las lipoproteínas que conducen el colesterol a través de la sangre. Otras como las
glucoproteínas llegan a las membranas celulares y se integran para realizar la función de recibir sustancias
determinadas.
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 Defensa: este tipo de proteínas ayudan a las defensas del cuerpo protegiendo al organismo de ciertos
agentes extraños o exterminándolos. Un ejemplo serían las inmunoglobulinas, que localizan y eliminan las
moléculas que provocan infecciones o intoxicaciones.
 Enzimática: algunas proteínas realizan trabajos biocatalizadores, por lo que hacen posible y aceleran en
muchos casos las reacciones químicas que se dan en el cuerpo.
 Homeostática: estas macromoléculas son las encargadas de mantener el pH sanguíneo en niveles
adecuados para la salud.

Escala de Energía de los distintos compuestos orgánicos:

 1 gr. De C.H. produce 4,3 cal

 1 gr. De Proteína produce 4,6 cal
 1 gr. De lípido produce 9,0 cal.

http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/3er/LosCompuestosOrganicos/1111/Proteinas.htm

https://www.webconsultas.com/dieta-y-nutricion/nutrientes/funcion-de-las-proteinas