d) Proteínas en los alimentos.

I
 Alimentos ricos en proteínas.

Las principales fuentes de proteína son: lácteos, carnes, pescados, huevos, cereales,
leguminosas y frutos secos. En España, las carnes, los cereales y los lácteos son los
alimentos que aportan mayor cantidad.

 Alimentos de origen animal: carne, aves, pescado, huevo, productos lácteos

 Alimentos vegetales: legumbres (garbanzo, lenteja, soja), granos enteros
(quinoa, trigo sarraceno, amaranto, arroz, trigo), guisantes, patata, frutos secos,
algas (especialmente la spirulina).

 Clasificación de proteínas.

Morfología.

Proteínas fibrosas: Insolubles en agua, formas

moleculares alargadas, con número variado de
cadenas polipeptídicas que constituyen fibras
resistentes, con cierto grado de elasticidad,
fragilidad o ductilidad.

Proteínas globulares: Tienden a ser más solubles en

agua, debido a que su superficie es polar. Sin
embargo, pueden presentar mayor solubilidad en
otros disolventes como soluciones salinas, ácidos o
bases diluidas o alcohol.

Composición.

Proteínas simples u Homoproteínas

compuestas sólo por aminoácidos.

Proteínas conjugadas contienen moléculas

diferentes a los aminoácidos, a las cuales
se denomina grupos prostéticos.

Que pueden ser:

Glicoproteínas: Poseen en su estructura

azúcares. Generalmente están en las
membranas celulares y su función es de
reconocimiento celular. En muchos
alimentos son las causantes de las alergias.
Lipoproteínas.

Proteínas conjugadas con lípidos. Forman parte de las membranas celulares, son
responsables del transporte de glicéridos y colesterol en la sangre y funcionan como
emulsificantes. También hay lipoproteínas en las micelas de grasa de la leche y en la
yema de huevo.

•Nucleoproteínas.

Unidas a un ácido nucleico. Se encuentran en el núcleo de las células formando parte del
material genético con el DNA y en el citoplasma con el RNA.

Metaloproteinas:

Contienen uno o más iones metálicos. Las más ampliamente conocidas son la mioglobina
y la hemoglobina. En ambas el Fe se encuentra coordinado en el grupo hemo, que es un
tetra pirrol.

Muchas metaloproteinas son enzimas que catalizar reacciones de óxido reducción y el

metal (Cu, Zn, Co, Mn) participa en la reacción.

Algunas de las funciones de las metaloproteinas son el almacenamiento y transporte de

los metales u otros compuestos como Oxígeno y Dióxido de carbono.

Solubilidad

La solubilidad también es considerada una propiedad funcional de las proteínas y las

globulares, principalmente, se pueden clasificar en:

Albúminas: Fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las
soluciones salinas saturadas. Lactoalbúmina: Albúmina del suero, ovoalbúmina (clara
huevo).

Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas

diluidas (cloruro de sodio). Ej.: Seroglobulinas (sangre), Ovoglobulina, inmunoglobulinas.

Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ej.:

Glutenina del trigo.
Prolaminas: •Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y
otros solventes neutros, Ej.: Zeína (maíz) y Gliadina (trigo).

Función biológica. Por su función las proteínas pueden ser clasificadas como:

 Estructurales: Actina y miosina de los tejidos de la carne.

 Transporte: Mioglobina y hemoglobina en el transporte de gases.
 Defensa: Inmunoglobulinas.
 Hormonales: Insulina.
 Factores de crecimiento.
 Catalíticas o enzimas.
 Contráctiles: Tejido muscular.
 Receptoras.
 Transferencia de electrones: Citocromos.

 Recomendaciones de su ingestión e importancia como nutrientes.

Todos los tejidos vivos contienen proteínas. Se distinguen químicamente de los lípidos y
de los hidratos de carbono por contener nitrógeno. Son polímeros de aminoácidos (hay 20
distintos) unidos por enlaces peptídicos. Una proteína puede contener varios cientos o
miles de aminoácidos y la disposición o secuencia de estos aminoácidos determina la
estructura y la función de las diferentes proteínas. Algunas son estructurales (como el
colágeno del tejido conectivo o la queratina que se encuentra en pelo y uñas), otras son
enzimas, hormonas, etc. Las proteínas son el constituyente principal de las células y son
necesarias para el crecimiento, la reparación y la continua renovación de los tejidos
corporales y esto determina su continua necesidad. Por ejemplo, el tejido epitelial del
intestino es reemplazado cada 3 o 4 días. También proporcionan energía (4 kcal/gramo)
pero, por razones fisiológicas y económicas, es poco recomendable utilizarlas para este
fin. Sin embargo, si en la dieta no hay suficiente cantidad de grasas o hidratos de
carbono, la proteína se usará para proporcionar energía. Esto es lo que ocurre, por
ejemplo, en la inanición.

Las necesidades de proteína varían a lo largo de la vida: los bebes, los niños y los
adolescentes las necesitan para crecer, las gestantes para el desarrollo del feto y las
lactantes para la producción de leche.
  Evaluación de las proteínas como nutrientes (aminoácidos esenciales y limitantes,
digestibilidad, relación de eficiencia proteica PER, utilización proteica neta NPU,
valor biológico y otros métodos para su valoración).

De los 20 aminoácidos que se combinan para formar las proteínas, algunos pueden ser
sintetizados por el organismo, por lo que se denominan no esenciales (alanina, arginina,
ácido aspártico, asparragina, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y
tirosina).

Hay otros, los denominados aminoácidos esenciales o indispensables que, sin

embargo, no pueden ser sintetizados por el hombre por lo que tienen que ser aportados
por los alimentos, por la dieta, condicionando su esencialidad. Estos son: histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. La arginina
puede ser esencial para los niños muy pequeños ya que sus requerimientos son mayores
que su capacidad para sintetizar este aminoácido.

Hay también dos aminoácidos no esenciales que se forman a partir de otros esenciales:
cisteína (y cistina) a partir de metionina y tirosina a partir de fenilalanina. Si la dieta no
aporta suficiente cantidad de fenilalanina o si el organismo no puede transformar la
fenilalanina en tirosina por algún motivo ‐como sucede en la enfermedad hereditaria
denominada fenilcetonuria‐, entonces la tirosina se convierte en esencial.

Calidad de la proteína.

Para juzgar la utilidad de las proteínas de los alimentos para mantener y reparar los
tejidos y para llevar a cabo los procesos de crecimiento y formación de estructuras
corporales se utiliza el término de "calidad de la proteína", calidad que se estima
utilizando diversas medidas experimentales. Por ejemplo, el "valor biológico de la
proteína" (VB) se define como la proporción de la proteína absorbida que es
retenida y, por tanto, utilizada por el organismo. Otro parámetro habitualmente utilizado
es el denominado "coeficiente de utilización neta de la proteína" (NPU) que, a
diferencia del anterior, sí tiene en cuenta la digestibilidad de la proteína, es decir, mide la
proporción de la proteína consumida que es utilizada. Durante la síntesis proteica deben
estar presentes en las células todos los aminoácidos necesarios, si falta alguno, la
síntesis puede fallar. Por ello, si la proteína ingerida contiene todos los aminoácidos
esenciales en las proporciones necesarias para el hombre, se dice que es de alto valor
biológico, que es completamente utilizable. Por el contrario, si sólo tiene pequeñas
cantidades de uno de ellos (el denominado aminoácido limitante), será de menor calidad.
En general, las proteínas de los alimentos de origen animal tienen mayor valor biológico
que las de procedencia vegetal porque su composición en aminoácidos es más parecida a
las proteínas corporales. Las proteínas de los huevos y de la leche humana tienen un
valor biológico entre 0.9 y 1 (eficacia del 90‐100%, por lo que se usan como proteínas de
referencia, un concepto teórico para designar a la "proteína perfecta"); el VB de la
proteína de carnes y pescados es de 0.75 y 0.8; en la proteína del trigo de 0.5 y en la de
la gelatina de 0.

El índice de eficiencia proteica (PER, por sus siglas en inglés) se basa en el aumento de
peso, de un sujeto de prueba dividido por su ingesta, de una proteína alimentaria particular
durante el período de prueba.

Desde 1919, el PER había sido un método ampliamente utilizado para evaluar la calidad de
las proteínas en los alimentos.
La industria alimentaria en Canadá actualmente utiliza el índice de eficiencia proteica (PER)
como el estándar para evaluar la calidad de las proteínas de los alimentos. El método oficial
para determinar el índice de eficiencia proteica es el Método FO-1 de la Rama de Protección
de la Salud de Health Canada, 15 de octubre de 1981.
La Administración de Drogas y Alimentos de EE. UU. Ahora utiliza el puntaje de aminoácidos
corregido por la digestibilidad de las proteínas (PDCAAS) como base para el porcentaje de
la cantidad diaria recomendada en los EE. UU. (USRDA, por sus siglas en inglés) para las
proteínas que figuran en las etiquetas de los alimentos. Sin embargo, el PER todavía se utiliza
en ciertas regulaciones de la FDA.

 Efectos en al organismo por exceso o deficiencia de proteínas.

Principales síntomas de déficit proteico

1. Anemia: debido a la participación de las proteínas en el transporte de oxígeno en

sangre y formación de los glóbulos rojos.
2. Hipoglucemia: se debe a la alteración del equilibrio entre la insulina, el glucagón y
otras sustancias de naturaleza proteica que intervienen en el metabolismo de los
hidratos de carbono
3. Edema: acumulación de líquido bajo la piel. Afecta principalmente a extremidades
inferiores aunque puede aparecer en cualquier parte del cuerpo.
4. Pérdida de peso: las proteínas de los músculos es utilizada por el organismo
como fuente proteica para cubrir necesidades vitales. La pérdida de masa
muscular provoca una pérdida de peso severa.
5. Cabello muy frágil: el cabello se vuelve frágil por falta de proteínas para formarlo.
Puede llegarse a experimentar una caída capilar severa.
6. Líneas en las uñas: líneas blancas que recorren las uñas de pies y manos de
arriba a abajo pueden ser signo de que el organismo no dispone de las proteínas
que necesita. Líneas transversales pueden indicar un déficit de proteínas pasado.
7. Piel pálida: la piel se vuelve pálida debido a la anemia o falta de hierro que suele
acompañar al déficit de proteínas.
8. Erupciones cutáneas: aparecen en déficit severos y puede ir acompañado de
descamación y piel muy seca.
9. Debilidad general, desmayos: la pérdida de masa muscular y la anemia pueden
llevar a un estado de debilidad general. El déficit de proteínas también puede
provocar niveles de azúcar bajos que se suma a este síntoma, puede llegar a
producir desmayo.
10. Cicatrización y recuperación lenta, sistema inmune debilitado: la reparación
de tejidos necesita aminoácidos para el proceso y su déficit hace que la reparación
de tejidos sea mucho más lenta. El sistema inmunitario en general se ve muy
afectado.
11. Dificultad para dormir: la falta de algunos aminoácidos esenciales puede
conducir a una deficiencia de serotonina, un neurotransmisor implicado en el
sueño.
12. Dolor de cabeza: la anemia, niveles de azúcar, falta de sueño, y otras
consecuencias del déficit de proteínas provocan frecuentemente fuertes jaquecas.
13. Síntomas emocionales: el déficit de proteínas también provoca algunos síntomas
emocionales. Entre ellos destacan irritabilidad, depresión severa y ansiedad.

Además de estos síntomas, la falta de proteínas tiene consecuencias que pueden llegar a
ser muy graves. Si se produce en etapas de desarrollo, puede provocar falta de
crecimiento y de maduración de órganos. El déficit de proteínas mantenido
produce debilitamiento del sistema respiratorio y debilitamiento de la musculatura
del corazón. Asociado a déficit de otros nutrientes y condiciones es causa de
enfermedades fatales o muy graves, como son el marasmo o Kwashiorkor.
 d) Proteínas en los alimentos. II
 Efectos del procesado de los alimentos sobre las proteínas (hidratación,
viscosidad, solubilidad, formación de geles, texturización, cambios en el valor
nutritivo, propiedades emulsificantes y espumantes, efectos tóxicos,
oscurecimiento, otros).

La desnaturalización de las proteínas es por definición el cambio o variación de la

estructura espacial de las mismas y/o cadenas de aminoácidos que lo conforman. Al
producirse la desnaturalización proteica solo se conserva el enlace lineal (perdiéndose las
estructuras secundarias, terciarias, y cuaternarias), de esta manera cambia su forma
original y la forma en que se encuentra plegada, esto trae como consecuencia un defecto
en su funcionalidad biológica.

Por ejemplo, si son enzimas, al desnaturalizarse perderán la función de catalizar las

reacciones químicas que se producen en el organismo; esto ocurre porque al cambiar su
disposición en el espacio no puede formarse el complejo enzima –sustrato necesario para
la acción de las mismas.

Los factores que pueden causar la desnaturalización de las proteínas son diversos:

 Temperatura (calor excesivo).

 Alteración de la concentración.
 Agitación intensa (física).
 Polaridad del solvente.
 Fuerza iónica.
 Sus efectos

Los efectos que puede causar la desnaturalización de las proteínas pueden ser:

 Cambio en la viscosidad.
 Disminución de la solubilidad.
 Pérdidas de las propiedades biológicas.
 Cambio en el aspecto (color, textura, flavor –el concepto de sabor y olor unidos–).

La carne es un ejemplo. Al cocinarla, se torna más firme, más oscura (esto se debe a la
desnaturalización del colágeno y la elastina del tejido muscular). También en nuestro
organismo ocurren procesos de desnaturalización cuando el alimento va recorriendo los
distintos sectores del tracto digestivo, ya sea por acción de las diversas enzimas, por
acciones mecánicas, mezcla a nivel de estómago; también por variaciones de PH y
concentraciones. La desnaturalización de las proteínas facilita la digestión, pues hace que
los alimentos sean más fácilmente digeribles.

El fenómeno de desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) o irreversible

(coagulación). Este grado de reversibilidad dependerá del nivel de variación que sufrieron
las estructuras al producirse la desnaturalización. Podemos decir que será directamente
proporcional a la modificación espacial, es decir: a mayor cambio, menos reversible
resultará. La renaturalización, en caso de ser posible, sólo se logrará quitando el agente
desnaturalizante, esto en el ámbito de un laboratorio y no en el hogar, ni mucho menos en
el sistema digestivo de ningún ser vivo.

 Adición de proteínas o aminoácidos a los alimentos.

Si bien la adición de proteínas puede parecer una tarea fácil, hay algunos factores que
pueden dificultar el proceso. Por ejemplo, seleccionar el tipo o la combinación de la fuente
de proteína a usar, el nivel de proteína necesario para hacer un tipo de reclamo, y
mantener el sabor y la textura del producto.

Los siguientes elementos debe considerarse cuando se intenta agregar proteínas a su

producto:

1. Tipo de proteína.

Al determinar el tipo de proteína, hay más que considerar que solo la fuente (vegetal o
animal). Se debe considerar la aceptación del consumidor y los posibles alérgenos. Esto
podría reducir la variedad de proteínas para seleccionar. Los requerimientos dietéticos
también deben ser considerados. Además, piense en el tipo de reclamo que desea en su
etiqueta.

Existen proteínas completas e incompletas. Una mezcla de fuentes de proteínas a

menudo será la solución para lograr un reclamo de proteínas. Tenga en cuenta que los
productos de la misma fuente también pueden variar en el contenido de proteínas. Por
ejemplo, los aislados de soya, los concentrados de soya y la harina de soya variarán en
su porcentaje de proteína.

2. Procesamiento.

Cada proteína tendrá una tasa de absorción diferente, y con frecuencia competirá por el
agua con otros ingredientes. La adición de proteínas puede crear una masa más firme y
seca. Esto puede dificultar la mezcla. Hay que asegurar que haya suficiente agua en el
sistema para hidratar todos los ingredientes es la clave.

Con el agua adicional, es posible que el tiempo de horneado también deba ajustarse para
lograr el contenido de humedad adecuado. Las proteínas también pueden interactuar con
otros ingredientes de manera diferente. Hable con su proveedor de proteínas para
comprender mejor cómo funcionan las proteínas y para obtener información sobre cómo
podría funcionar la proteína en su formulación.

3. Sensorial.

Los cambios no solo ocurrirán durante el procesamiento, sino también en las propiedades
sensoriales del producto. Una combinación correcta de proteínas puede minimizar los
cambios en la textura o el sabor. Por ejemplo, la proteína del guisante a menudo tiene un
perfil de sabor que será evidente en ciertos productos. Se pueden agregar otros
ingredientes para ayudar a enmascarar el sabor y lograr la textura ideal del producto.

El proceso de agregar proteínas es de ensayo y error; sin embargo, AIB International

puede ayudarle a facilitar este proceso. Contacte a nuestros servicios de desarrollo de
productos de panificación, y con gusto podemos apoyarlo.

 Enzimas presentes en los alimentos y procesos que involucran adición de

enzimas.

Los procesos enzimáticos en alimentos son comunes en lo que respecta a productos

frescos, procesados e incluso en prácticas culinarias. El uso empírico de enzimas en
alimentos data de tiempos muy antiguos, desde siglos antes de que se supiera que se
trataba de proteínas con actividad catalítica. No es sino hasta los años sesenta del siglo
pasado que florece el área de investigación y aplicación industrial de las enzimas.

Las proteínas se clasifican de acuerdo con las reacciones que catalizan en:
oxidorreductasas (aceleran reacciones de óxido-reducción), transferasas (transfieren
grupos químicos entre moléculas), hidrolasas (rompen o sintetizan enlaces covalentes de
las moléculas), liasas (rompen enlaces formando a su vez dobles ligaduras), isomerasas
(catalizan un arreglo espacial de grupos químicos en la molécula sin modificar su
composición química) y ligasas (promueven unión covalente de dos moléculas acopladas
con la ruptura de un enlace pirofosfato como fuente de energía).

Las enzimas pueden estar relacionadas directamente con las reacciones metabólicas de
las células que constituyen un alimento. Por ejemplo, el que un fruto madure depende
directamente de un grupo de enzimas que se expresan diferencialmente de acuerdo con
la etapa de maduración. Este es el caso de las pectinasas del jitomate, manzanas y
peras, entre otras, que son responsables del ablandamiento que sufren los frutos al
madurar.

Las enzimas también tienen un papel importante en la conservación de las características

químicas y sensoriales del alimento durante su proceso y almacenamiento. A nivel
industrial es una práctica común manejar el huevo en polvo, con el fin de tener un
producto más estable y fácil de manejar. Para este fin, el huevo se debe secar después
de haberle eliminado la glucosa (presente en la yema, principalmente), utilizando una
enzima llamada glucosa oxidasa. De no hacerlo, durante el secado se llevaría a cabo una
reacción entre la glucosa y las proteínas del huevo, dando como resultado un polvo de
color oscuro. La glucosa oxidasa también consume oxígeno, por lo que se utiliza para
evitar que productos con alto contenido de grasas se oxiden. Se han desarrollado
empaques para alimentos donde la enzima se encuentra “atrapada” en el material de
empaque de tal forma que consume el oxígeno, evitando así que el producto se enrancie.
Este tipo de empaques se ha utilizado para mantener las propiedades sensoriales de
quesos y mayonesa durante su almacenamiento. Durante siglos se han utilizado bacterias
ácido-lácticas para la conservación de alimentos. Por mucho tiempo se consideró que el
ácido láctico producido por estos microorganismos era el único responsable de evitar que
otras bacterias se desarrollaran en el alimento.

Recientemente, se ha encontrado que algunas bacterias lácticas como Pediococcus y

Enterococcus, aisladas de productos cárnicos y quesos, que además producen enzimas
que tienen un efecto inhibitorio contra bacterias patógenas como Salmonella entérica,
Staphylococcus aureus y Listeria monocytogenes. Dichas enzimas se llaman
peptidoglucán hidrolasas y se encargan de eliminar a los patógenos. debido a la ruptura
de su envoltura celular, con lo que la utilización de estas enzimas en alimentos podría
tener un efecto de bioconservación.
  Estabilidad de las proteínas en los alimentos.

Las moliendas y los tratamientos térmicos y químicos afectan la estabilidad de las

proteínas que integran las materias primas utilizadas en la elaboración de los alimentos,
conduciendo a una desnaturalización degradación de estas. La ruptura de unas pocas
interacciones en las estructuras de las proteínas puede desestabilizar la molécula.

La desnaturalización es cualquier modificación de la conformación nativa de la proteína, a

nivel de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, que no involucre ruptura de los
enlaces peptídicos.

 Análisis de laboratorio relacionados.

Métodos de determinación de proteínas.

 MÉTODO DE KJELDAHL
 MÉTODO DE BIURET
 MÉTODO DE LOWRY
 MÉTODO DEL ÁCIDO BICINCONÍNICO (BCA)
 MÉTODO DE ABSORCIÓN UV A 280nm
 MÉTODO DE ADHESIÓN DE COLORANTE
 MÉTODO DE BRADFORD
 MÉTODO DE LA NINHIDRINA
 MÉTODO TURBIDIMÉTRICO

Sólo abordaremos el método Johann Kjeldahl (1883) por ser el más utilizados a nivel de
docencia.

 Digestión con h2so4 con la adición de permanganato de potasio para completar la

oxidación y conversión del nitrógeno a sulfato de amonio.

 Neutralización de la digesta diluida, seguida de una destilación en un volumen

conocido de ácido estándar con un contenido de ioduro de potasio y yodato.

 Titulación del yodo liberado con tiosulfato de sodio estándar.

Modificaciones para el mejoramiento del método de Kjeldahl.

 Se han añadido catalizadores como: Hg, Cu, Se, Ti Al H2SO4 para lograr una
digestión completa.

 El dióxido de selenio y el sulfato de cobre en proporción 3:1 son muy efectivos en

la digestión.

 El sulfato de potasio se utiliza para aumentar el punto de ebullición del ácido

sulfúrico para acelerar la digestión.
  El sulfuro o tiosulfato de sodio se añaden a la digesta diluida para ayudar a liberar
el nitrógeno del hg el cual tiende a adherir amonio.

 El amoniaco se destila directamente en una solución de ácido bórico y es seguido

de una titulación con un ácido estándar.

 Se utilizan la colorimetría y la cromatografía iónica para determinar el contenido de

nitrógeno posterior a la digestión.

Fundamento del método.

La muestra alimenticia se somete a un tratamiento oxidativo con el ácido sulfúrico

concentrado en presencia de una mezcla catalizadora. El sulfato amónico formado se
libera el amoniaco por tratamiento alcalino y éste se transporta con ayuda de una
destilación en corriente de vapor a un recipiente con ácido bórico y se realiza su titulación
con HCl. El contenido en proteína de la muestra se calcula teniendo en cuenta el
contenido medio en nitrógeno de la proteína en cuestión.

Reacción I.

Digestión ácida

Oxidación de la muestra con ácido sulfúrico y catalizadores durante el cual la materia

orgánica se destruye y el nitrógeno se convierte en sulfato acido de amonio.

Llevar aun digestor hasta que la solución del balón cristalice. Aproximadamente tres horas
y media.
Reacción II.

Destilación.

Descomposición del sulfato ácido de amonio por medio de un exceso de álcali fuerte para
liberar el amoniaco, el cual se recoge por destilación sobre ácido bórico.
Reacción III.

Titulación.

La titulación del borato de amonio formado con solución patrón de HCl 0.1 n, usando
como indicador, una mezcla de rojo de metilo y azul de metileno o una mezcla de rojo de
metilo y verde de bromocresol.

Aplicaciones.

 Detección y dosificación de las enzimas en los alimentos: Análisis del cuajo

comercial, actividades amilásicas de la cebada.

 Detección de la adulteración de la leche y los productos lecheros.

 Estudio de la desnaturalización de las proteínas de la leche por el calor.

 Detección de fraudes en productos cárnicos: presencia de carne de vaca, caballo,

aves, en los productos dicho “puro cerdo”. Adición de proteínas de leche o
proteína de soya.

 La identificación de cereales harina de trigo blando o trigo duro proteína de soya,

maní, etc.
  En la preparación de concentrados proteicos se toma en cuenta la solubilidad del
nitrógeno y de la proteína como se ve a continuación.

BIBLIOGRAFÍA.