PROTEINAS

DEFINICION
 Las proteínas están compuestas de carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno, aunque pueden estar presentes otros elementos como
azufre y fósforo, pero es el nitrógeno el que distingue a la molécula
proteica.
 están constituidas de unidades llamadas aminoácidos, de los cuales
20 son de importancia biológica, de éstos, 9 se clasifican como
esenciales y los otros como no esenciales.
 Son macromoléculas que se encuentran en estado coloidal,
representan más del 50% de peso seco de la célula.
CLASIFICACION
 Debido a la dificultad de clasificar la gran variedad de
proteínas, éstas pueden clasificarse de acuerdo a varios
criterios:
 Por su composición química
 Su origen
 Su Estructura
 Su valor biológico
 Su integridad
 POR SU COMPOSICION QUIMICA

1.- SIMPLES U HOLOPROTEINAS: Son aquellas que por

hidrólisis sólo producen aminoácidos sencillos tenemos :
DE ORIGEN ANIMAL
a) FIBRINOSAS O FIBRALES:
 Son aquellas que están formadas por cadenas polipeptídicas, formando
estructuras compactas llamadas fibras. Tenemos a:
a)Alfa- Queratinas: Composición rica en queratina. Tienen función
protectora, Forman, pelo, uñas, etc.
b)Colágeno: Es la más abundante. El colágeno es una proteína
fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y tejido
conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y
presenta una estructura característica llamada hélice de colágeno.
c) Elastina: Se encuentra en tejido conjuntivo, es
responsable de las fibras elásticas formadas por unidades
básicas de tromboelastina. Se encuentra en tendones,
ligamentos, pared de las arterias
a) fibrinógeno: Su polimerización forma una red de fibrina que
establece la etapa final de la coagulación sanguínea.

b) miosina y actina: Son responsables de la contracción muscular.

 b) GLOBULARES:
 Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma
de manera compacta. La gran mayoría de las funciones celulares las llevan a
cabo proteínas globulares.

 -Protaminas: Pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina básicas, no se

encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos.

-Histonas: Son básicas pero con mayor peso molecular. Constituyen junto con
los ácidos nucleicos LOS CROMOSOMAS.
Globulinas: Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico por
lo tanto son ácidos. Tienen funciones defensivas. Pueden
unirse a glúcidos formando alfa-beta y gamma-globulinas.

Albuminas: Presentan todos los aminoácidos. Sirven de

transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
Aqui encontramos a la lactoalbúmina y Lactoglobulina
presente en la leche y la mioglobina que se encuentra en la
carne, la ovoalbulina de la clara de huevo y las globulinas
en la sangre.
C) MIXTAS
Poseen una parte fibrilar y otra parte globular. Tenemos
al fibrinógeno, la miocina y algunos anticuerpos
VEGETALES
 Glutelinas Glutenina Trigo
Hordenina Cebada
Legúmina Leguminosas

 Prolaminas Gliadina Trigo

Zeina Maíz
Orizenina Arroz
2.-) PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS

Son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia no

proteica orgánica o inorgánica que recibe el nombre de GRUPO
PROSTERICO, en este grupo tenemos a:

-Fosfoproteínas. Presentan ácido fosfórico son de carácter ácido

ENZIMAS( caseína alfa, beta y gamma). Las encontramos en la
Caseína (leche) y Lipovitelina (yema de huevo)
Glucoproteínas. Proteína única covalentemente a un glúcido. Desempeña
funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación, etc., destacan las
inmunoglobulinas, también hormona luteínizante, mucoproteínas,
ribonucleasa. Ejemplo la Mucina (clara de huevo)

Lipoproteínas: Abundan en las membranas mitocondriales. Transportan

lípidos de, alta, baja y muy baja densidad en la sangre Ejemplo
Yema de huevo, mantequilla, etc.
-Nucleoproteínas. Acido nucleico + proteína. Hay dos tipos Acido
Ribonucleico ( ribosomas) y el Acido Desoxirribonucleico (ADN cromosomal)

-Cromoproteínas. La fracción no proteica presenta coloración por la

presencia de metales, son de transporte. Ejemplo La hemoglobina (sangre),
mioglobina (musculo) La ferritina (hígado),.
POR SU ESTRUCTURA
 a) Primaria. Es la unión, en forma lineal, de un aminoácido con
otro por medio de enlaces peptídicos.

 b) Secundaria. En donde la unión de aminoácidos forma una

estructura helicoidal, unida por puentes de azufre. Como la queratina
de pelos, uñas y piel; colágena del tejido conectivo y miosina del
tejido muscular
c) Terciaria. Las cadenas polipeptídicas, se pliegan sobre sí mismas en
forma globular. Por ejemplo: caseína y lactoalbúmina de la leche,
ovoalbúmina del huevo y mioalbúmina de la carne.

d) Cuaternaria. Varias estructuras globulares se unen para formar una

proteína de gran tamaño. En el caso de la hemoglobina, en que cuatro
cadenas polipeptídicas se encuentran unidas a un grupo hem, por lo que
puede trasportar cuatro átomos de oxígeno
POR SU ORIGEN
 De origen animal :

 De origen vegetal : Los vegetales sintetizan proteínas a partir del

nitrógeno, en forma de nitratos o sales de amonio, que obtienen del
suelo y en el caso particular de las leguminosas.
POR SU VALOR BIOLÓGICO
En relación a la cantidad de aminoácidos esenciales que contengan y que
son absorbidos por organismo para la síntesis de proteínas, pueden ser:

 a) Alto valor biológico, son aquellas que proporcionan todos los

aminoácidos esenciales y son todas las de origen animal, con excepción
de la GRENETINA, que a pesar de su origen no contiene aminoácidos
esenciales.

 b) Mediano valor biológico, las que son deficientes en algún

aminoácido esencial, como las leguminosas que son deficientes en
metionina.

 c) Bajo valor biológico, las que tienen deficiencia en más de un

aminoácido esencial, como es el caso de los cereales que son deficientes
en lisina, treonina y triptófano, las frutas y las verduras.
 POR SU INTEGRIDAD
De acuerdo a los aminoácidos esenciales que contengan:
 a) Completas. Son las que contienen todos los aminoácidos
esenciales en cantidad suficiente para mantener el equilibrio de
nitrógeno en adultos y en niños el crecimiento y desarrollo. Todas las
de origen animal, a excepción de la GRENETINA, se incluyen en esta
clasificación. Las proteínas de referencia, para esta clasificación son:
la albúmina del huevo y la caseína de la leche.

 b) Incompletas. Las que no aportan todos los aminoácidos

esenciales o que contienen aminoácidos esenciales en menor
cantidad, lo que constituye un factor limitante para la síntesis de
proteínas (aminoácido limitante). Aquí se incluyen todas las de origen
vegetal, con excepción de la soya
COMPLEMENTARIAS
 Cuando un alimento proporciona los aminoácidos que faltan en otro,
se dice que complementa el otro alimento.

 Las proteínas vegetales se complementan cuando se combinan:

cereales con leguminosas, leguminosas con oleaginosas o cereales
con oleaginosas.
Alimento Aminoácidos limitantes Fuentes vegetales
del aminoácido limitante

a)Leguminosas Metionina Cereales y semillas de

oleaginosas

b) Cereales Treonina
Trigo Lisina Leguminosas
Maíz Triptófano

Semillas de Lisina Leguminosas

oleaginosas

c) Verduras Metionina Cereales y semillas de

oleaginosas
Triptófano,
lisina Leguminosas
COMBINACIONES IDEALES PARA OBTENER PROTEINA DE MEJOR
CALIDAD
 El aprovechamiento de una proteína aislada no depende de su origen,
intervienen muchos factores como son la combinación con otras proteínas,
otras moléculas o nutrimentos, además de los procesos de digestión
,absorción, etc.
 -Granos- leguminosas: Arroz/frijoles, sopa de chicharos/tostada, lentejas/
arroz
 - Granos-lácteos: Pasta/queso, arroz con leche, sándwich de queso.
 -Leguminosas-semillas: Garbanzos/ semillas de sésamo
FUENTES ALIMENTARIAS DE PROTEINAS
 ALIMENTOS CON PROTEÍNAS VEGETALES
 Legumbres: Garbanzos, alubias, lentejas, soya, etc.
 Frutos secos: Maní, nueces, almendras, castañas, etc.
 Cereales: Arroz, harinas, pastas, etc.
ALIMENTOS CON PROTEÍNAS ANIMALES
 Lácteos: Leche, yogur, quesos.
 Huevo.
 Carnes en general.(pollo, pescado, mariscos, res, etc.)
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 1.- Estructural.
 Al formar, construir y reparar tejidos, formando parte de las
estructuras de protección y sostén del organismo, además en la
formación de enzimas, hormonas y secreciones corporales, ningún otro
nutrimento puede realizar esta función.
2. Reguladora.
Regulan las reacciones del organismo, por medio de las enzimas y
hormonas, mantienen la presión osmótica, son amortiguadoras en el
equilibrio ácido-base, defienden al organismo por medio de los
anticuerpos, participan en el transporte de lípidos etc.
3. ENERGÉTICA.
Proporcionan calor y energía, cuando son metabolizadas proporcionan 4 kilocalorías
por gramo. Sin embargo, ésta no es su función más importante debido a que las
proteínas son una fuente de energía muy cara para el organismo, considerando el
metabolismo y el procesamiento que deben llevar el hígado y los riñones para
procesar los productos de desecho del metabolismo. Otro punto que debe
considerarse es, que los alimentos que las contienen en mayor cantidad, son
considerablemente más caros.
FUNCIONES PARTICULARES DE ALGUNOS
AMINOÁCIDOS
Aminoácido Función
 Triptófano: Precursor de niacina (vitamina) y serotonina (neurotransmisor)

 Metionina: Síntesis de colina y carnitina. Precursor de cistina.

 Fenilalanina: Precursor de tirosina para la formación de tiroxina y

epinefrina.

 Tirosina: Precursor del pigmento de la piel y pelo.

 Glicina : Se combina con sustancias tóxicas, convirtiéndolas en

formas inocuas para ser secretadas.

 Alanina : Fuente más importante para la gluconeogénesis

 Isoleucina ,Valina y Leucina: Formación, crecimiento y reparación
del tejido muscular

 - Lisina: Crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos, síntesis de

hormonas

 Treonina: Ayuda al hígado en sus funciones de desintoxicación

 Histidina: Esencial en los niños, pero mas tarde el cuerpo lo empieza a

sintetizar a partir de imidazol.
NECESIDADES DIARIAS DE
PROTEINAS
 En general se recomienda unos 40 a 60 g. de proteínas al día que son
aproximadamente de 0.8 a 1.0 g/kg/ día. El requerimiento diario es el 15% de
la ingesta diaria
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
 El cocimiento de los alimentos, puede ser considerado la primera etapa
de la digestión de las proteínas ya que, las desnaturaliza y ablanda el
tejido conectivo duro de la carne, además facilita la masticación y
deglución

 La digestión enzimática de las proteínas se inicia en el estómago, con

la acción del ácido clorhídrico, que las desenreda, para permitir la
acción de las enzimas renina (que actúa sobre la caseína) y la
pepsina

 El pepsinógeno, forma inactiva de la pepsina, es producido por las

células del estómago y convertido en pepsina por la acción del ácido
clorhídrico
 La liberación de pepsinógeno y ácido clorhídrico, está controlada por
la hormona gastrina

 Al llegar al intestino delgado, las proteínas digeridas parcialmente,

estimulan la secreción de otras hormonas, la secretina, que estimula
al páncreas para que produzca bicarbonato de sodio que neutraliza
el quimo ácido

 Al mismo tiempo, la mucosa intestinal secreta otra hormona, la

colecistocinina, que al llegar al páncreas, lo estimula para que libere
las enzimas tripsina, quimiotripsina y carboxilpeptidasa, las cuales
rompen las proteínas hasta dipéptidos

 La Eripsina, enzima secretada por el enterocito, termina el proceso

hasta obtener aminoácidos libres, los cuales son absorbidos por la
mucosa intestinal a nivel del duodeno y yeyuno, por transporte activo
Defecto de proteínas estructurales:

 Defecto de la fibrilina

SINDRMONE DE MARFAN:
SINDRMONES DE EHLERS-DANLOS
Defecto del colágeno fibrilar
ALTERACIONES EN EL METABOLISMO DE LAS
PROTEINAS
 FENILCETONURIA: No metaboliza la fenilananina ni produce tirosina

 ALBINISMO: la tirosina no se transforma el melanina por déficit de la

tirosinasa
TIROSINEMIA: Causada por elevación de la tirosina
 DEFICIT DE AMINOACIDOS ESENCIALES
 El déficit de aminoácidos puede dar lugar a varios tipos de padecimientos como
son:
 - ECZEMA, forma de dermatitis en los niños de 3 meses o menos por
disminución de la HISTIDINA.
 - EL desorden genético del metabolismo de la HISTIDINA , causa defectos del
habla y déficit mental.
 La deficiencia del TRIPTOFANO se a relacionado con trastornos
depresivos.

 La deficiencia de la NIACINA y TRIPTOFANO tienen relación directa

con LA PELAGRA ( enfermedad caracterizada por la presencia de
dermatitis, demencia y diarrea)
Enfermedad celiaca: Enfermedad inmunológica, causada
por el gluten contenido el la harina de trigo. Esta sustancia
contiene una fracción peptídica y cuatro clases de proteínas, una
de las cuales la GLIADINA es la responsable de los efectos
nocivos en la enfermedad.
- La disminución de la LISINA causa una baja en la síntesis de la CARNITINA
usada en el metabolismo de las grasas causando déficit en el metabolismo del
colesterol.

-KWASHIORKOR. Síndrome que se presenta en niños con déficit principalmente de

proteínas se caracteriza por, edema, perdida de masa muscular, hígado graso, piel
rugosa, decoloración de cabello, retraso en el crecimiento corporal y mental
PROBLEMAS POR EXCESO DE PROTEÍNAS
Las enfermedades o problemas vienen cuando tomamos demasiadas proteínas.
Las posibles consecuencias suelen ser:

a) Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, sobre todo las animales,
suelen ir acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán
nuestro colesterol.


B) Obesidad. Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la obesidad. La
típica hamburguesa grande aporta casi las calorías necesarias...para todo el
día.
C) Sobrecarga del organismo, especialmente del hígado y los riñones,
para poder eliminar las sustancias de deshecho como son el amoniaco, la
urea o el ácido úrico

 D) Cálculos de riñón. La proteína animal ayuda a perder o eliminar

calcio ya que además de mucho fósforo acostumbra a cocinarse con
mucha sal.

 E) Cansancio y cefaleas. El exceso de amoniaco puede provocar

cansancio, cefaleas y nauseas