Biología Celular y Molecular

Capítulo 4: Citosol

4-1. Introducción
Las células eucariotas poseen algunas semejanzas con las procariotas. Así, el citosol de la célula eucariota contiene
muchos de los componentes que se encuentran en el protoplasma de la bacteria. Las diferencias entre ambos tipos celulares
están dadas por la presencia en la célula eucariota de varias estructuras singulares, como el núcleo, el citoesqueleto, los
organoides que integran el sistema de endomembranas, las mitocondrias, los cloroplastos y los peroxisomas.
La célula eucariota se halla dividida en numerosos compartimientos, entre los cuales sobresale el núcleo. La parte de la
célula que no corresponde al núcleo puede ser subdividida esquemáticamente en dos espacios, el correspondiente al citosol y
el encerrado en el interior de los organoides.

4-2. El citosol contiene componentes muy variados

En el citosol se detectan los elementos del citoesqueleto, un gran número de
enzimas, la mayoría de las moléculas que conducen señales dentro de la célula, los
elementos que dirigen la síntesis de las proteínas celulares y extracelulares, las
chaperonas, los proteasomas, las inclusiones, etc.

4-3. El citosol suele contener inclusiones

Cuando se acumulan en el citosol en grandes cantidades, ciertas macromoléculas
forman estructuras detectables con el microscopio denominadas inclusiones que carecen
de membrana.
Diversos tipos de células contienen gotitas de grasa en el citosol, que también
constituyen reservas de energía. Son muy comunes en los hepatocitos y en las células
musculares estriadas. En las células musculares las inclusiones de grasa se localizan cerca
de las mitocondrias, hacia los cuales se dirigen los ácidos grasos de los trigliceroles para
su oxidación. Las células llamadas adipocitos contienen una gran gota de grasa, con
numerosas gotitas a su alrededor, que ocupan casi todo el citosol.
En el citosol de las células secretoras de la glándula mamaria en actividad se
generan gotas de grasa que se convierten en elementos importantes de la leche. Durante
la secreción mamaria, cada gota sale de la célula envuelta por una fina capa de citosol
rodeada por una fracción de la membrana plasmática (secreción apocrina).
En algunos tipos celulares el citosol contiene pigmentos que se elaboran en la
misma célula o provienen del exterior. El más difundido es la lipofuscina, de color
marrón, compuesto por fosfolípidos combinados con proteínas. Debido a que aumenta
con la edad, se lo conoce como pigmento de desgaste.
En el citosol de algunas células hay cristales de proteínas, de significado por lo
general desconocido.

4-4. En el citosol los ribosomas sintetizan proteínas

La síntesis de proteínas celulares tiene lugar en los ribosomas. Se trata de estructuras ribonucleoproteicas muy complejas,
la mayoría de las cuales se localizan en el citosol.
Solamente una parte de las proteínas que se sintetizan en los ribosomas citosólicos permanece en el citosol, ya que las
restantes emigran hacia el núcleo, peroxisomas, el sistema de endomembranas y las mitocondrias.
Para que las proteínas puedan llegar a su destino, se requiere de un sistema de señales que sean capaces de discriminar, a
fin de asegurar que la proteína llegue a destino. Tales señales se encuentran en las mismas proteínas y consisten en una serie
de aminoácidos denominadas péptidos señal, o señales de anclaje.
Según cual sea el destino de la proteína, esas secuencias se localizan en el extremo amino, en el extremo carboxilo, o en
uno o más puntos intermedios de la cadena proteica.

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4-5. Las chaperonas asisten a las

proteínas para su oportuno y adecuado
plegamiento
Si bien las proteínas adoptan formas
tridimencionales que dependen de la
secuencia de los aminoácidos que la
componen, no siempre lo hacen
correctamente. Para que sus plegamientos
sean correctos se necesitan, entre otros
requisitos, que se produzcan en el lugar
adecuado y en el momento oportuno. Esto
se logra con las chaperonas.
Existen 3 tipos de chaperonas: hsp60,
hsp70 y hsp90.
Las chaperonas hsp70 son
monoméricas y poseen un surco en el que
cabe solo una parte de la proteína asistida,
de manera que se necesitan varias chaperonas de este tipo por cada proteína.
En cambio, las proteínas hsp60 son poliméricas y están integradas por 14 o 18
polipéptidos denominados chaperoninas, los cuales componen una estructura
cilíndrica en torno a un espacio central, donde ingresa la proteína para ser
asistida.
A medida que las proteínas que van a permanecer en el citosol salen de los ribosomas, se asocian con chaperonas hsp70,
cuya prevención es prevenir el plegamiento prematuro de la proteína que va saliendo del ribosoma. Además, las chaperonas
evitan que la proteína naciente se una a moléculas inapropiadas. Cuando termina de sintetizarse y su plegamiento concluye la
proteína se desprende del ribosoma y de las chaperonas y se fija en el citosol. No obstante, si algunas de sus partes no se
plegaron o lo hicieron mal, ingresan a una chaperona hsp60 de forma temporal, dentro de la cual termina de plegarse o
deshace su plegamiento incorrecto y se pliega de nuevo, tratando de evitar errores.
Las proteínas destinadas al sistema de endomembranas, debido a que salen del ribosoma ingresan en el RE, se pliegan en
la cavidad de este organoide, que cuenta con chaperonas hsp70.
Las proteínas destinadas a las mitocondrias, desde que salen del ribosoma son asistidas por chaperonas hsp70 citosólicas
las cuales las mantienen desplegadas hasta que llegan a destino. Se pliegan luego de llegar a las mitocondrias con asistencia de
chaperonas hsp70 y hsp60.
Las proteínas destinadas a los peroxisomas, se pliegan en el citosol antes de ingresar a dichos organoides; por tal motivo
se deduce de que estas proteínas son asistidas por chaperonas hsp70 y hsp60, y que los peroxisomas carecen de chaperonas.
Las proteínas destinadas al núcleo lo hacen igual que las destinadas a los peroxisomas; éstas proteínas plegadas en el
citosol , atraviesan los poros de la envoltura nuclear. Algunas ingresan al núcleo asociadas a chaperonas hsp90.
Las chaperonas consumen energía la cual es obtenida del ATP y pueden ser reutilizadas luego de cumplir con sus
funciones.

4-6. En el citosol los proteasomas

degradan a las proteínas que deben
desaparecer
En el citosol existen estructuras que
desempeñan funciones opuestas a las de
los ribosomas, ya que destruyen a las
proteínas. Así, cuando una proteína debe
desaparecer, es degradada por un complejo enzimático llamado proteasoma.

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El proteasoma es de forma cilíndrica y se compone de varias proteasas dispuestas en torno a una

cavidad central, en donde ingresa la proteína que va a ser degradada.
Para poder ingresar al proteasoma, las proteínas deben estar marcadas por un conjunto de polipéptidos citoplasmáticos
iguales entre sí, de 76 aminoácidos cada uno, llamados ubiquinitas. La primera ubiquinita es activada por le enzima E1, que la
transfiere a la enzima E2. Luego, con la ayuda de la ligasa E3, el complejo ubiquinita-E2 se une a la proteína que debe
degradarse. Puesto que el proceso de transferencia entre las enzimas E1 y E2 se repite varias veces, la proteína queda
conectada con una corta cadena de ubiquinitas.
De inmediato este complejo es reconocido por los polipéptidos reguladores de uno de los casquetes, los cuales separan
las ubiquinitas, deshacen el plegamiento de la proteína y la introducen en la cavidad del proteasoma, donde es degradada por
proteasas. Se originan oligopéptidos cortos, los cuales salen al citosol.
Este proceso requiere de energía obtenida de moléculas de ATP, de cuya hidrólisis se encargan 6 ATPasas ubicadas en los
casquetes del proteasoma. Cuando termina la degradación de la proteína, el proteasoma y las ubiquinitas pueden ser
reutilizados.

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