Citosol

Citosol

 Las células eucariotas presentan núcleo, citoesqueleto, los

organoides que integran el sistema de endomembranas, las
mitocondrias, los cloroplastos (célula vegetal) y los peroxisomas.
 Célula: núcleo y citoplasma
 Citoplasma: citosol y el encerrado en el interior de los
organoides.
 Citosol: verdadero medio interno celular, que se extiende desde
la envoltura nuclear hasta la membrana plasmática y que llena
el espacio no ocupado por el sistema de endomembranas, las
mitocondrias y los peroxisomas.
Componentes del citosol

 Citoesqueleto (centrosoma con sus centriolos)

 Enzimas (glucolisis)
 Moléculas que conducen señales dentro de la célula
 Elementos que dirigen la síntesis de proteínas celulares y
extracelulares (ribosomas, ARNm, ARNt), las chaperonas, los
proteasomas, las inclusiones, etc.
Inclusiones

 Acumulación de grandes cantidades de macromoléculas

detectables con el microscopio.
 Glicosomas: gránulos de glucógeno (hepatocitos y células
musculares estriadas) que miden entre 50 y 200 nm. “Proteínas
enzimáticas”
 Triacilgliceroles: gotitas de grasa (hepatocitos y células musculares
estriadas). Adipocitos.
 Pigmentos: lipofucsina (compuestos de fosfolípidos con proteínas,
de color marrón). “Pigmentos de desgaste”
 Cristales de proteínas
Ribosomas

 Estructuras ribonucleoproteicas muy complejas localizadas en su

mayoría en el citoplasma (mitocondrias y cloroplastos).
 Las proteínas sintetizadas por los ribosomas citosólicos se dispersan
en el citosol, núcleo, sistema de endomembranas, las mitocondrias
y los peroxisomas.
 Existen los péptidos de señal o señales de anclaje (una o varias
secuencias de unos pocos aminoácidos, ubicados en el extremo
amino, extremo carboxilo o punto intermedio de las propias
proteínas) quienes aseguran la llegada de las proteínas a sus
respectivos destinos.
Las chaperonas
 Las proteínas son las moléculas que ejecutan la mayor parte de las
acciones que se producen en la célula. Para que esto sea posible,
necesitan adquirir una estructura tridimensional que permita la
función para la que han sido diseñadas. La mayor parte de las
veces, no pueden adquirir esta configuración por sí solas y
requieren la ayuda de unas proteínas especializadas denominadas
chaperonas moleculares. Existen multitud de chaperonas en la
célula, pero las familias más importantes se llaman hsp60, hsp70 y
hsp90. Estas ayudan a plegar la mayor parte de las proteínas
celulares.
 Las hsp (heat shock protein) aumentan para asistir a las proteínas
desnaturalizadas (por el calor) para que vuelvan a plegarse.

 Acompañan a las proteínas, previniendo sus plegamientos

prematuros y cuidando que sean correctos (lugar adecuado y
momento oportuno)
Las chaperonas

 Hsp60: son polímeros y están integradas por 14 a 18 polipéptidos

denominadas chaperoninas, los cuales componen una estructura
cilíndrica en torno a un espacio central, adonde ingresa la proteína
que va a ser asistida.
 Hsp70: son monomericas y poseen un surco en el que cabe sólo
una parte de la proteína asistida, de manera que se necesitan
varias chaperonas hsp70 para cada proteína.
 Hsp90
Los proteasomas
 Complejo enzimático de 700 kDa que degradan proteínas (mal
plegadas, dañadas o función concluida).
 Es de forma cilíndrica y se compone de varias proteasas dispuestas en
torno a una cavidad central, adonde ingresa la proteína que va a ser
degradada. Presenta un “casquete” proteico (integrado por 20
polipeptidos reguladores).
 Las proteínas a degradar deben ser “marcadas” por UBIQUITINAS
(polipéptidos citosolicos de 76 aa).
 La primera ubiquitina es activada por E1 que la transfiere a E2, luego la
ligasa E3 ayuda a unir el complejo Ubiquitina E2 a la proteína a ser
degradada.
 Este complejo es reconocido por los polipeptidos reguladores de uno
de los casquetes, los cuales separan a las ubiquitinas, deshacen el
plegamiento de las proteínas y la introduce en la cavidad del
proteasoma (consume ATP).
Gracias