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1. Núcleo; 2. Poro nuclear; 3. Retículo endoplasmático rugoso (RER); 4. Retículo endoplasmático liso
(REL); 5. Ribosoma en el RE; 6. Proteínas transportadas; 7. Vesículas de transporte; 8. Aparato de Golgi;
9. Cara cis del aparato de Golgi; 10. Cara trans del aparato de Golgi; 11. Cisterna del aparato de Golgi.
Índice
1 Estructura
2 Función
3.2 Translocación
6 Véase también
7 Referencias
Estructura
El término rugoso en este sector del retículo endoplasmático, se refiere a la apariencia de este orgánulo
en las micrografías electrónicas, la cual es resultado de la presencia de múltiples ribosomas, adheridos a
la superficie de su membrana del lado del citoplasma.
La luz o lumen de sus cisternas presenta continuidad con la luz del espacio intermembranoso nuclear
llamado cisterna perinuclear. Asimismo tiene continuidad física con la luz del retículo endoplasmático
liso.
Función
El retículo endoplasmático rugoso participa en la síntesis de todas las proteínas que deben empacarse o
trasladarse a la membrana plasmática o de la membrana de algún orgánulo. También lleva a cabo
modificaciones postraduccionales de estas proteínas, entre ellas sulfonación, plegamiento y glicosilación.
Además, los lípidos y proteínas integrales de todas las membranas de la célula son elaboradas por el
RER. Entre las enzimas producidas, se encuentran las lipasas, las fosfatasas, las ADNasas, las hidrolasas, y
otras.
El retículo endoplasmático rugoso suele estar muy desarrollado en las células con alta actividad
secretora de proteínas como son los plasmocitos, las células pancreáticas, etc.
Al evitar que las proteínas sean liberadas al citoplasma, el R.E.R, consigue que estas no interfieran con el
funcionamiento de la célula y sean liberadas solo cuando sean necesario, de otra manera, si por ejemplo
quedaran libres en la célula proteínas enzimáticas que se encargan de la degradación de sustancias, las
mismas destruirían componentes vitales de la célula.
Todas las proteínas empiezan a sintetizarse en los ribosomas. Si van a ir al retículo endoplásmico rugoso,
lo primero que se sintetiza es la señal. Las (PRS) se unen y van tirando de esos ribosomas, dirigiéndolos
hacia el receptor de la partícula y parando la síntesis de la proteína. La SRP es reconocida por una
proteína receptora de la SRP que está en la membrana del retículo. Se marcha la SRP y una vez ida
continúa la síntesis de la proteína anteriormente paralizada. Conforme se va sintetizando va entrando al
retículo a través de una proteína translocadora, que es una proteína de membrana. Cuando entra la
proteína, el péptido señal es eliminado por una peptidasa que está en la cavidad del retículo. Conforme
la proteína va entrando, se le van uniendo unas chaperonas que ayudan a su correcto plegamiento. En la
luz del retículo hay disulfuromerasa que rompe puentes disulfuro erróneos. Cualquier proteína cuya
primera parte sea este péptido señal sufrirá este proceso.[cita requerida]
Translocación
El translocador es una proteína integral de la membrana que forma un canal para que la proteína que se
está sintetizando entre en la cisterna. Otras proteínas integrales de la membrana del retículo
endoplásmico rugoso ayudan a que se pueda hacer la translocación (Complejo Sec 61, 62, 63, 71, 72).
También intervienen chaperonas hsp 70.[cita requerida]
Proteínas integrales: la parte que entra en el retículo endoplásmico rugoso se separa de la molécula
señal gracias a la peptidasa señal.
A veces se asocian varias cadenas de aminoácidos. A todas se les añade el mismo polisacárido (dolicol) y
el mismo aminoácido (asparagina), que se une a través de un doble enlace fosfato al dolicol, y con esa
energía se une a la asparagina. Posteriormente se encuentran con varias enzimas, como la manodasa,
que le quitan NINGUNA[cita requerida]
El retículo endoplásmico tiene una función especial que detecta proteínas mal plegadas para, ya sea,
repararlas o degradarlas. El proceso empieza cuando la proteína mal plegada es detectada por una
enzima: la glucosiltransferasa. Esta le agrega una glucosa a la cadena de oligosacáridos que tiene la
proteína. La glucosa es reconocida por una chaperona que se llama calnexina que la regresa para que sea
bien plegada. Esto ocurre varias veces, si el problema no es corregido se dirige al proteosoma, cuya
función es degradar proteínas. Allí actúan una gran cantidad de enzimas proteolíticas, de los que salen
moléculas de aminoácidos que se pueden volver a utilizar para sintetizar una proteína bien plegada.1
Cuando el número de proteínas mal plegadas se sale de control la célula utiliza mecanismos alternativos
para controlar la situación. La célula al detectar un número elevado de proteínas mal plegadas dimeriza
unos sensores proteicos transmembranales del retículo endoplásmico que contienen unas chaperonas
llamadas BiP. Cuando los sensores se dimerizan liberan a los BiP que ayudan al plegamiento de las
proteínas mal plegadas que se encuentran en el interior del retículo endoplásmico. El dominio citosólico
de estos sensores se libera de igual manera al dimerizarse activando factores de transcripción en el
núcleo para producir proteínas que ayuden al desestrezamiento del retículo endoplásmico1
La diferenciación del retículo endoplasmático rugoso está relacionada con el tipo de célula. En las células
secretoras, existen numerosas cadenas de retículo endoplasmático rugoso en paralelo, con una distancia
mínima para poder sintetizar muchas vesículas de secreción.
En las neuronas aparecen los cuerpos de Nissl, que son cisternas muy separadas, habiendo entre ellas
gran cantidad de ribosomas libres para dar proteínas a todas las prolongaciones. Algunas neuronas casi
no sintetizan proteínas.
En las células plasmáticas, el retículo endoplasmático rugoso se encuentra dilatado para poder sintetizar
proteínas y liberarlas, pero estas no se almacenan en forma de gránulo secretor, sino dentro del propio
retículo. Cuando se recibe la señal, las proteínas se liberan.
Véase también
Retículo endoplasmático
Referencias
Janet Iwasa; Wallace Marshall. Biología celular y molecular conceptos y experimentos de Karp.
McGrallHill.
Cooper, Geoffrey; Hausman, Robert (2004). The Cell: A molecular approach (3a. edición). Washington:
ASM Press. 0-87893-214-3-2004.
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