CHAPERONAS Y PROTEASOMAS

CHAPERONAS/ PROTEÍNAS DE SHOCK TÉRMICO (HSP)

Si bien las proteínas adoptan formas tridimensionales que dependen de la secuencia lineal de los
aminoácidos que las componen , no siempre se pliegan correctamente.

Para que sus plegamientos sean correctos se necesita, entre otros requisitos, que se produzcan
en el lugar adecuado y en el momento oportuno, lo cual se logra por la intervención de unas estructuras
llamadas chaperonas que se designan así porque acompañan a las proteínas y sin ejercer acciones directas
sobre ellas- previenen sus plegamientos prematuros y cuidan que sean correctos.

La sigla hsp se debe a que en las células sometidas a golpes de calor se pierde el plegamiento de las
proteínas (se desnaturalizan) y aumenta considerablemente el número de las chaperonas las cuales asisten
a las proteínas desnaturalizadas para que vuelvan a plegarse. El número que acompaña a la sigla hsp
corresponde al peso molecular de la primera chaperona descubierta en cada grupo.
 PROTEASOMAS
En el citosol existen estructuras que desempeñan funciones opuestas al de los ribosomas ya que
destruyen a las proteínas. Así, cuando una proteína debe desaparecer; porque se ha plegado mal,
se ha dañado o su función ha concluido- , es degradada por un complejo enzimático de unos 700
kDa llamado proteasoma.

El proteasoma es de forma cilíndrica y se compone de varias proteasas dispuestas en torno a la

cavidad central, donde ingresa la proteína que será degradada. Junto a cada extremo del cilindro
se encuentra un casquete proteico que presenta péptidos reguladores.

Para poder ingresar en el proteasoma, las proteínas destinadas a desaparecer deben ser
previamente "marcadas" por un conjunto de polipéptidos citosólicos iguales entre sí, de 76
aminoácidos cada uno, llamados ubiquitinas.

El proceso descrito consume energía. Esta es cedida por moléculas de ATP, de cuya hidrólisis se
encargan seis ATPasas situadas en los casquetes del proteasoma.
ORGANELAS NO MEMBRANOSAS: LOS RIBOSOMAS