Informe Aminoacidos

CÓDIGO: FO-DOC-112
UNIVERSIDAD DE LOS LLANOS PÁGINA: 1 de

VERSIÓN: 01
17
PROCESO GESTION DE APOYO A LA ACADEMIA FECHA: 02/09/2016
FORMATO GUÍA PARA PRÁCTICAS DE LABORATORIO VIGENCIA: 2016
LABORATORIO DE BIOQUIMICA BÁSICA

UNIDAD ACADEMICA: Ingeniería Agroindustrial
CURSO: Bioquímica
PRACTICA Nº 01: Desnaturalización de Proteínas
Sara Lucia Baracaldo Moreno Cod. 117004104

Angie Juliana Beltrán Cediel Cod. 117004107
Dilvia Camila Hinojosa Araque Cod. 117004126
1. OBJETIVOS
 Identificar de qué manera ocurre la desnaturalización de Proteínas.
 Determinar e identificar los aminoácidos y las proteínas mediante los diferentes métodos utilizados en la
práctica siguiendo los procedimientos correspondientes.
 Comprender la importancia de las reacciones de pruebas de aminoácidos para distinguir las proteínas.
 Establecer la reactividad de algunas proteínas a través de pruebas de análisis cualitativo (como la
forma, color, modificación de la composición), identificando así mismo características químicas
particulares.
2. CONSULTA PREVIA
 ¿Cuál es el fundamento de la reacción de Biuret?
Se basa en la reacción coloreada del reactivo de Biuret. Biuret produce un complejo de color purpura al
reaccionar con una solución alcalina de sulfato de cobre.
Los péptidos (a partir de los tripéptidos) y las proteínas reaccionan con el reactivo de Biuret. Los iones
cúpricos forman un complejo de coordinación con la pared de electrones no compartidos del N, presente en
los aminoácidos del N, presente en los aminoácidos de las proteínas. [CITATION Gua1 \l 9226 ]
 ¿Cuáles son las patologías relacionadas con el aumento o disminución de proteínas a nivel plasmático?
La sangre es un tejido que circula dentro de un sistema virtualmente cerrado, el de los vasos sanguíneos.
El estudio de las proteínas se utiliza para el seguimiento de las enfermedades y no para diagnóstico o muy
rara vez. Por eso es importante tener el valor normal del paciente y ver qué pasa cuando entra en estado de
enfermedad.
Las proteínas purificadas difieren en su movilidad electroforética y peso molecular, también son muy
diferentes por su composición química; algunas contienen lípidos (lipoproteínas), otros metales (transferían,
ceruloplasmina). La mayoría son glicoproteínas, presentando en algunos casos variaciones genéticas.
Hoy se acepta clasificar a las proteínas plasmáticas de acuerdo con sus funciones:
 Proteínas con función de transporte y asociados a sistemas buffer.
 Proteínas reactantes de fase aguda (se llaman así porque en situaciones de stress, procesos
inflamatorios o traumatismos aumentan su concentración para compensar esos estados).
 Proteínas sintetizadas por el sistema inmunocompetente.
Un gran número de las proteínas conocidas tiene micro heterogeneidad, esto es debido en general a la
cantidad variable de ácido sálico y en menor proporción a la sustitución de aminoácidos en la cadena poli
peptídica. Actualmente se conocen las variables genéticas o polimorfismo genético de muchas proteínas.
Estas se deben a las mutaciones en las cadenas poli peptídicas de las proteínas. Por ejemplo, el
ELABORADO POR: CARGO: FECHA:

Alejandra María Galán Castillo Docente catedra II 2017
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polimorfismo de la haptoglobina, así como las numerosas variables de la Globulina G, también conocida
como proteína unida a vitamina D, la transferían o el sistema PI de la alfa 1 antitripsina.
Proteínas séricas encontradas en cada fracción
1. Albúmina: es la más abundante del plasma, representa el 50 % de las mismas. Transporta
numerosas sustancias (aminoácidos, ácidos grasos, enzimas, drogas, hormonas tiroideas y
productos tóxicos).
a. Aumento: en deshidratación
b. Disminución: enfermedad renal, enfermedad hepática, infección crónica, neoplasias,
hemorragias, inanición, desnutrición.
2. α-1-antitripsina: neutraliza las enzimas proteolíticas tripsinas (derivadas de leucocitos, del pulmón,
páncreas y otros órganos) y plasmina.
a. Aumento: en reacciones inflamatorias.
b. Disminución: en enfermedades pulmonares (enfisema).
3. α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y vitaminas liposolubles.
a. Aumento: hiperlipidemia.
b. Disminución: enfermedad hepática.
4. Protrombina: conocida como el factor II, es requerida para la vía de la coagulación sanguínea,
donde se convierte en trombina por el factor V.
a. Disminución: en enfermedades hepáticas.
5. Proteína fijadora de hormonas tiroideas: transporta las hormonas tiroideas por la sangre.
a. Aumento: en embarazo, empleo de anticonceptivos orales.
b. Disminución: nefrosis y tratamiento con metiltestosterona.
6. α-2 macroglobulina: inhibe proteasas, como la tripsina, plasmina y las alcireñas.
a. Aumento: síndrome nefrótico, enfisema, diabetes, síndrome de Down, embarazo.
b. Disminución: artritis reumatoidea, mieloma.
7. Haptoglobina: proteína fijadora de hemoglobina. Los complejos haptoglobina-hemoglobina
conservan los depósitos de hierro del organismo para su reutilización.
a. Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin.
b. Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica.
8. Ceruloplasmina: proteína sérica fijadora de cobre (el cobre libre es tóxico).
a. Disminución: enfermedad de Wilson (enfermedad congénita donde no se produce
ceruloplasmina).
b. Aumento: embarazo, anticonceptivos orales.
9. α-2-lipoproteína: transporta lípidos.
a. Aumento: hiperlipidemia.
b. Disminución: enfermedad hepática.
10. Eritropoyetina: hormona esencial para la eritropoyesis normal.
a. Aumento: anemia, hipoxia.
b. Disminución: enfermedad renal y enfermedades autoinmunes.
11. Transferían: Es una glicoproteína transportadora de hierro, sintetizada y metabolizada
principalmente en los hepatocitos.
a. Aumento: anemias ferropénicas.
b. Disminución: enfermedad hepática, nefrosis, neoplasias.
12. β-lipoproteínas: transporta colesterol, fosfolípidos y hormonas.
a. Aumento: en nefrosis, hiperlipidemias.
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b. Disminución: inanición.
13. C3 y C4: son componentes de la vía del complemento (sistema complejo formado por 9 proteínas
séricas que actúan en las reacciones inflamatorias).
a. Disminución: etapas activas de enfermedades inmunes (Lupus, diabetes tipo 1, anemia
hemolítica)
14. Inactivadores de la estearasa C1: inhibe la actividad de la C1 (proteína del complemento).
a. Disminución: edema angioneurótico hereditario.
15. Hemopexina: proteína sérica especifica transportadora del hemo.
a. Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin.
b. Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica.
16. Inmunoglobulinas: se conocen hasta el presente 5 clases (IgG, IgA, IgM, Ig D, Ig E).
a. Aumento: hipergammaglobulinemia, enfermedades hepáticas, infecciones crónicas, Lupus
sistémico, mieloma múltiple, linfoma.
b. Disminución: edad avanzada, leucemia linfocítica crónica, enfermedad de cadenas livianas,
gammaglobulinemias, hipogammaglobulinemia. [ CITATION Bra \l 9226 ]
3. FUNDAMENTO TEORICO
Las proteínas son sustancias orgánicas nitrogenadas complejas que se hallan en las células animales y
vegetales. Son polímeros lineales en los que as unidades manométricas son los aminoácidos, que se
pliegan en una notable diversidad de formas tridimensionales, que les proporcionan una correspondiente
variabilidad de funciones. Actúan como componentes estructurales de mensajeros y de receptores de
mensajeros. Algunas proteínas se unen al ADN y regulan la expresión de los genes; otras participan en la
replicación, la transpiración y la traducción de la información genética; otras están relacionadas con el
sistema inmunitario; con la contracción muscular (actina y miosina); con el transporte de oxígeno y la
respiración celular (hemoglobina y citocromos). (Teijon Rivera, Blanco Gaitan , Agrasal Aragon , & Olmo
Lopez 2006)
Hay dos tipos principales de proteinas; las simples que estan constituidas unicamente por aminoaciods y
llas proteinas conjungadas, que son las que tienen en su composicion otras moleculas diferentes ademas
de los aminoaciods. En este ultimo tipo, la parte de su molecula no constituida por aminoacios se llama
grupo prostetico y ouede consistir en acidos nucluicos, como en las nucleoproteinas, en carbohidratos,
como en las glucoproteinas o mucoproteinas, en metale como en las metaloproteinas, etc. [ CITATION
Peñ041 \l 9226 ].
La desnaturalización de una proteína implica la alteración de sus estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, dejando intacta la estructura primaria; el resultado de esto es que la proteína nativa (como se
encuentra en la célula) pierde su actividad biológica. En algunos casos, el proceso de desnaturalización es
reversible. La desnaturalización de las proteínas ocurre cuando se exponen al calor, la luz ultravioleta, los
ácidos, las bases, los disolventes orgánicos y las sales de metales pesados; estos agentes alteran las
fuerzas de dispersión, los enlaces de hidrogeno y los enlaces iónicos. Con la siguiente figura see ilustra el
proceso de desnaturalización: el enlace desulfuró se rompen por la acción de un agente reductor.
[CITATION Acu00 \l 9226 ]

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Figura 1. Desnaturalización de una proteína
4. EQUIPOS, MATERIALES Y REACTIVOS.
Tabla 1. Materiales de laboratorio
Materiales Sustancias y/o Reactivos
Jeringa Alcohol
Vasos plásticos Vinagre
Olla Zumo de limón
Guantes 3 claras de huevo
Copas de Vidrio Gelatina
Leche
Agua
5. PROCEDIMIENTO O METODOLOGÍA

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I. Procedimiento de leche con alcohol, vinagre y jugo de limón
Tomar
Un volumen de 10 ml de leche
en un vaso transparente
Adicionar
10 ml de alcohol
Agitar
Vigorosamente y observar
Registrar
Los cambios
Repetir
El procedimiento con vinagre y

jugo de limón
II. Procedimiento de clara de huevo con alcohol, vinagre y jugo de limón

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Pasar
La clara de un huevo en un vaso
transparente
Adicionar
10 ml de alcohol
Agitar
Vigorosamente y observar
Registrar
Los cambios
Repetir
El procedimiento con
vinagre y jugo de limón
III. Procedimiento de gelatina con alcohol, vinagre y jugo de limón

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Tomar
10 ml de gelatina en un
vaso transparente
Adicionar
10 ml de alcohol
Agitar
Vigorosamente y
observar
Registrar Los cambios
Repetir
El procedimiento con
vinagre y jugo de limón
IV. Procedimiento de leche hervida con alcohol, vinagre y jugo de limón

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Tomar
30 ml de leche
Hervir
Hasta que haga ebullición
Esperar
Que se enfrié
Repetir
El procedimiento, con cada

elemento (vinagre, jugo de
limón, alcohol)
V. Procedimiento de leche hervida como muestra con distintos reactivos

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Adicionar
En un primer vaso 10 ml
de alcohol +10 ml de leche
hervida
Adicionar
En un segundo vaso 10 ml
de jugo de limón + 10 ml
de leche hervida
Adicionar
En un tercer vaso 10 ml
de vinagre + 10 ml de
leche hervida
Observar
Adicionar
En un tercer vaso 10 ml de
vinagre + 10 ml de leche
hervida
Observar
Los tres resultados obtenidos
6. FICHAS DE SEGURIDAD

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Nombre y
Nombre y formula EPI Pictograma
formula
Irritante,H319
Liquido Gafas de seguridad
Incoloro
Etanol Alcohólico Inflamable, H225
Guantes de nitrilo
C2H5OH pH 7,0
Punto de Fusión: -117°C
Palabra de Peligro: Bata antifluido
Punto de Ebullición: 78°C
Punto de inflamación: 17°C Peligro
Tras inhalación: aire fresco.
Primeros Tras contacto en piel: quitar las prendas contaminadas y lavar con agua o ducharse
Auxilios Tras contacto con los ojos: Aclarar con abundante agua, consultar al oftalmólogo
Tras ingestión: Hacer beber agua, máximo dos vasos, consultar al medico

H225 Liquido y vapores muy inflamables
Frases de
H319 Provoca irritación ocular grave
peligro

P210 Mantener alejado del calor, de superficies calientes, de chispas, de llamas abiertas y de
Observación
cualquier otra fuente de ignición. No fumar
Especial:
P241 Utilizar un material eléctrico, de ventilación o de iluminación/antideflagrante
Nombre y
Nombre y formula EPI Pictograma
formula
Quemaduras
Liquido
H314 Gafas de seguridad
Incoloro
Inflamable,
Ácido Acético Picante
H226 Guantes de nitrilo
CH3COOH pH 2,5
Punto de Fusión: 17°C Palabra de
Bata antifluido
Punto de Ebullición: 116-118°C Peligro:
Punto de inflamación: 40°C Peligro
Tras inhalación: aire fresco.
Tras contacto en piel: quitar las prendas contaminadas y lavar con agua o ducharse; consultar al
Primeros
medico
Auxilios
Tras contacto con los ojos: Aclarar con abundante agua, consultar al oftalmólogo
Tras ingestión: Hacer beber agua, máximo dos vasos, consultar al medico

H226 Liquido y vapores inflamables
Frases de
H314 Provoca quemaduras graves en la piel y lesiones oculares graves
peligro

Observación
P210 Mantener alejado de fuentes de calor
Especial:

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7. RESULTADOS
I. Prueba con Etanol (Alcohol)
Tabla 2. Pruebas de desnaturalización de proteínas con alcohol
Recipient
Muestra Alcohol Observaciones Imagen
e
10ml Al adicionar los 10ml de alcohol a la leche,

1 10ml
Leche esta se volvió un poco más sólida y su
color paso a tornarse más claro
Al adicionar los 10ml de alcohol, la muestra

se torno amarillenta con un sobre nadante
2 1 huevo 10ml
de color blanco, este era espeso; formaba
grumos
Al adicionar 10ml de alcohol, la muestra no

10ml presenta ningun cambio
3 10ml
Gelatina
II. Prueba con vinagre (ácido acético)

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Tabla 3. Pruebas de desnaturalización de proteínas con vinagre
Recipient
Muestra Vinagre Observaciones Imagen
e
Al adicionar los 10ml de vinagre, la

leche se corta, es decir la caseína de
10ml
1 10ml la leche se precipita en el fondo del
Leche
vaso, ya que se le agrega un acido
Al adicionar los 10ml de vinagre, la

2 1 huevo 10ml clara de huevo se torna de un color
blanco
Al adicionar los 10 ml de vinagre, la

10ml
3 10ml gelatina se vuelve más compacta y
Gelatina
dura
III. Prueba con jugo de limón (ácido cítrico)

Tabla 4. Pruebas de desnaturalización de proteínas con jugo de limón

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Recipient Jugo de
Muestra Observaciones Muestra
e limón
Al añadir los 10ml de Limón en los
10Ml de leche a temperatura
ambiente se puede observa como
ocurre una reacción al pasar unos
minutos, se nota que la leche se ha
10ml
1 10ml cortado formando una espuma por el
Leche
borde del vaso específicamente, la
leche se precipita en el fondo y en la
parte superior queda un líquido de un
tono un poco más claro que marca las
dos capas de este experimento.
Al agregar los 10ml de Limón vemos

cómo cambia de textura y color, es
decir se coagula y se vuelve blanca.
2 1 huevo 10ml Así mismo segundos después se
observa la formación de una
espumilla blanca y pequeñas
burbujas que se desprenden de la
reacción química.
Despues de preparar un sobre de
gelatina sin sabor (7gr) con 10mL y
posteriormente agregar los 10ml de
Limón se distinguen a simple vista la
10ml formación de dos fases en las que
3 10ml
Gelatina aparentemente no se mezclan los
10ml de Limón con la Gelatina. La
gelatina en el fondo tiene una textura
más sólida.
IV. Proceso con la leche a ebullición
Tabla 5. Muestras de leche hervida con etanol, vinagre y jugo de limón

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Recipiente Muestra Reactivo Observaciones Imagen
10ml Al adicionar los 10ml de alcohol, la

10 ml
Vaso 1 leche leche pierde su color natural, se torna
etanol
hervida un poco más clara
10ml Al adicionar los 10ml de vinagre, la

10ml de
Vaso 2 leche leche se cortó y se tornó de un color
vinagre
hervida amarillo
Al añadir los 10ml de limón en los

10ml de leche hervida se puede
observar como ocurre una reacción
instantáneamente, se nota que la
10ml 10 ml de
leche se ha cortado formando unos
Vaso 3 leche jugo de
grumos y al dejar reposar por unos
hervida limón
minutos se forman dos capas, la leche
queda en el fondo y en la parte
superior queda un líquido de un color
más claro.
8. ANALISIS DE RESULTADOS
La desnaturalización trae diversas consecuencias como: el cambio en las propiedades hidrodinámicas es
decir el aumento de la viscosidad, a la vez que disminuye el coeficiente de difusión, por otro lado se
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produce una disminución de su solubilidad, debido a que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en
la superficie y finalmente se produce la perdida de propiedades biológicas [ CITATION Jim14 \l 9226 ] . Como
se pudo observar en las distintas practicas realizadas, al adicionar alcohol a la clara de huevo esta empieza
a tornarse de color blanco con una consistencia espesa que con el pasar del tiempo toma una estructura
sólida; lo mismo se pudo observar con la leche cuando se empezaron a formar como grumos al adicionar el
ácido cítrico y ácido acético.
La desnaturalización de una proteína es cualquier cambio en su estructura que provoque alteración de sus
propiedades. La desnaturalización ocurre muy rápido, por agitación, calentamiento, contacto con ácidos,
bases o soluciones salinas concentradas, por agentes reductores, exposición a la luz, rayos X o cualquier
tipo de radiaciones, detergentes, disolventes orgánicos, etc. [CITATION Del94 \l 9226 ]. Al llevar a cabo el
experimento de la leche hervida, se pudo observar como al adicionar el alcohol se genera una capa flotante
de color blanco y además el olor del etanol es más fuerte; mientras que al adicionar vinagre o jugo de limón
la leche se corta, se generan como burbujas en la sustancia y toman un color distinto.
La ovoalbúmina es la proteína más abundante de la clara de huevo y representa mas de la mitad del
contenido proteico. Se desnaturaliza fácilmente por agitación o batido y forma espuma, muestran una
relativa estabilidad frente al calor la desnaturalización térmica ocurre entre los 72 y 84°C) características
todas ellas de interés cuando los huevos se utilizan en la preparacion de alimentos. [ CITATION Gil10 \l
9226 ], según los procesos observados anteriormente cuando se le adiciona el alcohol a la clara de huevo,
esta toma una consistencia espesa; al adicionar vinagre o jugo de limón a la clara se puede observar que
se genera espuma; de esta manera se percibe que hay un proceso de desnaturalización.
La gelatina, proteína obtenida por ebullición de los huesos y tendones (los cuales contienen colágeno,
proteína insoluble que por hidrolisis parcial da gelatina), es una proteína pobre. La gelatina no contiene
triptófano ni Valina y poca o ninguna Treonina [ CITATION Flo04 \l 9226 ]; como se observa en la tabla 2 y 3
al adicionar la sustancia (alcohol o vinagre) la gelatina no genero ningún cambio, por el contrario en la tabla
4 cuando la sustancia es jugo de limón se puede observar claramente cómo se generan dos fases,
separadas por una capa blanca espumosa; es importante aclarar que la gelatina ya había sido expuesta a
calentamiento.
La caseína tiene mucha analogía con la albumina y la fibrina, y se parece también a estas dos sustancias
por ser susceptible de coagularse, es decir, de experimentar sin cambio e composición una modificación tal
que deja de ser soluble en agua; al contacto con el alcohol la caseína se precipita en copos blancos, como
lo ejecuta respecto de la leche misma. Los copos son unas veces solubles en agua y otras insolubles en
agua, lo cual parece depender del grado de fuerza y de la cantidad de alcohol; cuando se mezcla con
ácidos, se produce espontáneamente a expensas del azúcar de la leche cuando se agria esta, y no es otra

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la razón por que se coagula la leche por sí misma. [ CITATION Nie43 \l 9226 ]. Con respecto a lo realizado
en la práctica o experimento como se evidencia en la tabla 2, al adicionar alcohol a la leche esta genera un
sobre nadante blanco, con respecto a la disolución con ácidos como se puede detallar en la tabla 3 y 4 la
leche se corta y se general como grumos y espuma.
9. CONCLUSIONES
 Se estableció la reactividad del alcohol, vinagre y jugo de limón si las proteínas son sometidas a
agentes químicos como ácidos, alcohol, disolventes o temperatura superior a 40 grados, entonces
romperán sus estructuras moleculares tridimensionales y se produce la desnaturalización.
 Se pudieron verificar mediante las practicas anteriormente nombradas en los métodos la presencia de
proteínas en diferentes soluciones e insumos. Gracias a ellos corroboramos que las proteínas
constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo ya que cumplen muchas funciones
ayudando a realizar las actividades vitales. Las proteínas están constituidas por aminoácidos por los
cuales los métodos se basaron en el reconocimiento de los aminoácidos.
 Se identificó que el rompimiento de las estructuras moleculares de las proteínas toma el nombre de
desnaturalización. Las proteínas al perder su estructura nativa, pueden cambiar algunas veces sus
propiedades físico-químicas como se evidenció en cada una de las pruebas con Leche Hervida, leche,
clara de huevo y gelatina mezcladas con Vinagre, Limón y Alcohol.
10. BIBLIOGRAFÍA
 Acuña Arias, F. (2006). Quimica organica. Costa Rica: EUNED.
 Brandan , N., Llanos , C., Barrioa , M. B., Escalante Marassi , A., & Ruiz Diaz, D. (s.f.). Proteinas
Plasmaticas. https://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/Carrera-
Medicina/BIOQUIMICA/proteinas.pdf
 De la llata Loyola, M. D. (1994). Quimica Organica. Mexico: Progreso.
 Flores de Leon , H., Jara Castro , S., Rodrigues Bautista , A., Vivas Arceo , R., & De Anda Cardenas, P.
(2004). Manual de Quimica 3. Mexico: Umbral.
 Gil Hernandez, A. (2010). Composicion y Calidad Nutritiva de los Alimentos. Argentina: Panamericana.
 Guarnizo Franco, A., & Martinez Yepes, P. N. (2009). Experimentos de Quimica Organica con enfoque
en ciencias de la vida. Armenia: Elizcom.
 Jimenez Osorio, D. A. (2014). Desnaturalizacion de proteinas. Bogota.
 Nieto Serrano, M., Usera, G., Mendez Alvaro, F., Escolar y Morales , S., Alonso , F., Cordorniu , A., &
Polin , E. (1843). Enciclopedia Anatomica. Madrid.

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 Peña Diaz , A., Arroyo Begovich , A., Gomez Puyou , A., & Tapia Ibarguengoytia , R. (2004).
Bioquimica. Mexico: Limusa.
 Teijon Rivera, J. M., Blanco Gaitan , D., Agrasal Aragon , C., & Olmo Lopez , R. (2006). Bioquimica
estructural. Tebar.


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Tabla 1. Materiales de laboratorio

Materiales Sustancias y/o Reactivos

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El procedimiento con vinagre y

II. Procedimiento de clara de huevo con alcohol, vinagre y jugo de limón

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III. Procedimiento de gelatina con alcohol, vinagre y jugo de limón

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Registrar Los cambios

IV. Procedimiento de leche hervida con alcohol, vinagre y jugo de limón

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El procedimiento, con cada

V. Procedimiento de leche hervida como muestra con distintos reactivos

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Los tres resultados obtenidos

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10ml Al adicionar los 10ml de alcohol a la leche,

Al adicionar los 10ml de alcohol, la muestra

Al adicionar 10ml de alcohol, la muestra no

II. Prueba con vinagre (ácido acético)

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Al adicionar los 10ml de vinagre, la

Al adicionar los 10ml de vinagre, la

Al adicionar los 10 ml de vinagre, la

III. Prueba con jugo de limón (ácido cítrico)

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Al agregar los 10ml de Limón vemos

IV. Proceso con la leche a ebullición

Tabla 5. Muestras de leche hervida con etanol, vinagre y jugo de limón

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10ml Al adicionar los 10ml de alcohol, la

10ml Al adicionar los 10ml de vinagre, la

Al añadir los 10ml de limón en los

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