AÑO DEL DIÁLOGO Y LA RECONCILIACIÓN NACIONAL

FACULTAD: CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL DE OBSTETRICIA

NOMBRE: MARY ELAYDI VILLEGAS ARMIJOS

DOCENTE: ROGER OSWALDO ESQUIVEL REYNA

CURSO: BIOQUÍMICA

AÑO: 2018

PIURA 24 DE SETIEMBRE DEL 2018

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 ÍNDICE

1. RESUMEN: .......................................................................................................................................................1

2. CONTENIDO: ...................................................................................................................................................2

2.1. DATOS HISTÓRICOS O ANTECEDENTES DE LA UTILIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA

SALUD HUMANA. ........................................................................................................................................ 2

2.2. ¿MÉTODO DE OBTENCIÓN O PRODUCCIÓN DE FORMA NATURAL? ............................ 3

2.3. ¿QUE SINTOMOLOGÍA CAUSA SU FALTA O CARENCIA EN LA SALUD O SU UTILIDAD EN

LA CARRERA? ..................................................................................................................................................... 3

2.4. ¿CUAL ES EL PROCESO DE ELABORACIÓN, PRODUCCIÓN O AISLAMIENTO PARA USARLO EN LA SALUD? 4

2.5. ¿QUÉ UTILIDAD TIENE EN EL AREA DE LA SALUD? .......................................................... 5

2.6. ¿CUÁLES SON LAS ENZIMAS DE APLICACIÓN EN LA MEDICINA, LISTAR NOMBRE,

TEJIDO DÓNDE SE ENCUENTRE, VALOR NORMAL............................ ¡Error! Marcador no definido.

3. CONCLUSIÓN..................................................................................................................................................6

4. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS ............................................................................................................7

5. ANEXOS ............................................................................................................................................................7

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1. RESUMEN:

La lactasa es una enzima producida por el intestino delgado que desdobla la lactosa en sus
componentes básicos (glucosa y galactosa) para que estos puedan ser absorbidos por nuestro
organismo. Si los niveles de lactasa son bajos o esta no realiza bien su labor, se manifiestan los
síntomas de la determinada “intolerancia a la lactosa”.

Es en enzima es imprescindible para desdoblar (es decir para romper) el enlace glucosidico que
mantiene unidos los monómeros de la lactosa de esta enzima es sintetizada por algunas células
epiteliales del intestino delgado y posibilita la digestión de la lactosa que resulta en la producción
de sus dos azucares constituyentes por separado. Esta digestión permite la posterior observación
de estos azucares más pequeños que de otra forma, no se absorberían.

La lactasa se produce en el borde de cepillo de las células que cubren las microvellosidades
intestinales. Pertenecen a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan
de romper los disacáridos en los monosacáridos que los forman. La falta de lactasa origina
intolerancia a la lactosa, que es una anomalía relativamente frecuente, sobre todo en personas
avanzadas de edad.

Se ha sugerido que la secreción de lactasa en la etapa adulta humana es una adaptación evolutiva
que surgió hace más 7.500 años.

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 2. CONTENIDO:

2.1. DATOS HISTÓRICOS O ANTECEDENTES DE LA UTILIDAD DE LAS

ENZIMAS EN LA SALUD HUMANA.

Hace miles de años, algunas poblaciones humanas comenzaron a domesticar animales, y

descubrieron que la leche era una gran fuente de alimento. A muchos le sentaba mal, pero algunos
eran capaces de digerirla, porque poseían una mutación genética localizada en el gen de la lactasa,
concretamente el SN, que hacía que el gen de la lactasa no se desactivase y continuase
experimentándose más allá de la niñez.

Por lo tanto, la intolerancia a la lactosa (IL) es resultado de la no producción del enzima lactasa
por nuestro intestino. Afecta al 75% de la población mundial, aunque su prevalencia no está
uniformemente repartida, ya que varía mucho dependiendo de la región y la etnia. Esta variación
no es al azar, sino el resultado del proceso evolutivo de las diferentes poblaciones humanas, sobre
todo influidas por el clima de la región en la que se asentaron.

En las poblaciones del norte de Europa entre el 80 - 95% de la población tiene esta mutación.

¿Por qué? Pues para entender esto tenemos que situarlo mucho tiempo atrás y verlo todo desde el
punto de vista evolutivo. Nuestros antepasados llegaron a estas tierras frías y no pudieron cultivar
la tierra debido al clima. La única alternativa seria sobrevivir de lo que les daban sus animales
(carne, leche y huevos (pero sobre todo la leche y huevos, ya que eso no implica “romper la
maquina” (matar al animal). Este panorama pintaba muy mal para los intolerantes a la lactosa
(que serían los “normales”), que estaban condenados a morir. Pero, sin embargo, los que poseían
la mutación pudieron nutrirse leche durante toda su vida, y por lo tanto obtener alimento, aunque
no hubiera cosechas y sobrevivir y reproducirse en esta tierra hostil.

Sin embargo, en otras poblaciones, como en poblaciones del sur y este de Europa, con climas
menos agresivos, no se produjo esta selección de la mutación tolerante, pues los IL podían
sobrevivir sin problemas. Como resultado tenemos que estas poblaciones la frecuencia de la
mutación tolerante se sitúa entre 40 y el 60% del total. Los casos más extremos se dan en las

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poblaciones asiáticas o africanas, donde la frecuencia de la mutación es muy baja, en concreto
del 1%en la población total; esto es debido a que históricamente en estas regiones el pastoreo de
ganado productor de leche era casi desconocido.

2.2. ¿MÉTODO DE OBTENCIÓN O PRODUCCIÓN DE FORMA NATURAL?

La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es una enzima producida en el intestino delgado y que se

sintetiza durante la infancia de todos los mamíferos. Su acción es imprescindible en el proceso
de conversión de la lactosa, azúcar doble (disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa.
La lactasa se produce en el borde de cepillo de las células que recubren las vellosidades
intestinales. Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de
romper los disacáridos en los monosacáridos que los forman

2.3. QUE SINTOMOLOGÍA CAUSA SU FALTA O CARENCIA EN LA SALUD O

SU UTILIDAD EN LA CARRERA.

La sintomatología a este padecimiento suele surgir tras la ingesta de productos lácteos o

alimentos que los contengan en su composición dependiendo del nivel de deficiencia de lactasa
y la cantidad de alimento ingerido, la magnitud y número de síntomas.

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 Los síntomas se presentan frecuentemente después de la ingestión de productos lácteos.

Dolor abdominal Espasmos

Hinchazón y distensión abdominal

Gases abdominales y flatulencias

Diarreas ácidas

Heces flotantes

Defecación explosiva

Vómitos, Enrojecimiento perineal

Los síntomas suelen aparecer entre los 30 minutos y las 2 horas tras la ingesta y desaparecen por
completo entre las 3 y 6 horas.

Esto es debido a que la lactosa, que no se ha dirigido en el intestino delgado, pasa al colon
(intestino grueso) y allí las bacterias de la flora intestinal la fermentan y producen gases.

2.4. ¿CUÁL ES EL PROCESO DE ELABORACIÓN, PRODUCCIÓN O

AISLAMIENTO PARA USARLO EN LA SALUD?

Enzimas de lactasa similares a las producidas en el intestino de los seres humanos son producidas
industrialmente por hongos del género “Aspergilus”.

La enzima, B-galactosidasa, está disponible en forma de pastilla en una variedad de dosis, en

muchos países sin receta médica.

Funciona bien sólo en entornos de alta-ácido, tales como los se encuentra en el intestino humano
debido a la adición de jugos gástricos desde el estómago. Por desgracia, demasiado ácido puede
desnaturalizarlo. Y, por lo tanto, no debe tomarse en ayunas.

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KERULAC es la lactasa producida por la levadura kluyveromyces lactis (Saccharomyces), y se
presenta como una solución altamente concentrada, inodora e insípida, de un color amarillo
claro, sin otras enzimas que pueden influir de forma negativa en la calidad de vida y sabor de
leche. KERULAC, como un elevado porcentaje de lactosa ya desdoblada, está lista para su
consumo inmediato o para ser utilizada en la preparación de papilla, flanes, yogurt, etc.

2.5. ¿QUE UTILIDAD TIENE EN EL AREA DE LA SALUD?

En el área de salud es muy importante ya que al carecer de la enzima lactasa se desencadenaría

muchos síntomas a nivel digestivo ocasionando una mala salud y se le llama intolerancia a la
lactosa

Mantener un estricto control alimentario, olvidándose de los yogures y quesos, por muy doloroso
que nos pueda resultar.

Alimentos a evitar o reducir su consumo según grado de intolerancia:

• Leche (entera, semi desnatada, desnata) en polvo, liquida o condensada

• Postres lácteos (flan, mousses…)
• Quesos (fresco, para untar, en lonchas, porciones, tierra) Excepto el curado ya que
apenas contiene lactosa.
• Nata, crema pastelera…
• Mantequilla y alimentos que la contengan
• Cualquier alimento que contenga leche o algún derivado lácteo durante su preparación
(nata, cremas, batidos de fruta, chocolate con leche, etc.

2.6. ¿CUÁLES SON LAS ENZIMAS DE APLICACIÓN EN LA MEDICINA, LISTAR

NOMBRE, TEJIDO DÓNDE SE ENCUENTRE, ¿VALOR NORMAL?

▪ Las enzimas se usan como reactivos para control y seguimiento de enfermedades y para
la observación de la respuesta de los pacientes en terapia. Por ejemplo, para el análisis
del colesterol del suero se usa la enzima colesterol oxidasa, que se obtiene a partir de

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 Pseudomonas fluorescens, que, al ser suministrado un inductor, el enzima se acumula en
forma intra- y extracelular y se purifica.
▪ Diagnóstico enfermedades, como ocurre con ELISA
▪ Las técnicas enzimáticas también se utilizan en la detección de drogas, análisis de
antibióticos, detección de antígenos o anticuerpos o en la detección de enzimas y
metabolitos en los fluidos intracelulares y son usualmente más rápidas, específicas y
económicas que otras pruebas.
▪ El uso de enzimas microbianas en la cuantificación de drogas quimioterapéuticas toxicas
en el suero, como en el análisis colorimétrico.
▪ En el tratamiento de enfermedades, por ejemplo, las enzimas tripsina o colagenasa, que
se usan para eliminar los tejidos muertos de heridas, quemaduras, etc., para acelerar el
crecimiento de nuevos tejidos e injertos de piel e inhibir el crecimiento de organismos
contaminantes.
▪ Actividad antitumoral, como la enzima pterin-desaminasa desamina la pterina, el ácido
pteroico y el ácido fólico.
▪ Antiinflamatorio, como la enzima c.

3. CONCLUSION:
En conclusión, lactasa se produce en el borde de cepillo de las células que recubren las
vellosidades intestinales. Estas pertenecen a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas
que se encargan de romper los disacáridos en los monosacáridos que los forman. Cuando no se
produce suficiente lactasa, la lactosa no se digiere correctamente (mal digestión) y puede
provocar una malabsorción de lactosa.

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4. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS:

1-. Wikipedia. Lactasa [Internet], 21 junio de 2018. Disponible desde:

https://es.wikipedia.org/wiki/Lactasa

2-. Aplicacion de los microorganismos. Producción de enzimas a partir de microorganismos

[Internet], 7 de octubre 2018. Disponible desde: http://enzimamicro.blogspot.com/

3-. Aplicación de los microorganismos. Producción de enzimas a partir de microorganismos

[Internet], 7 de octubre 2018. Disponible desde: http://enzimamicro.blogspot.com/

4-.obtencion de enzimas. La enzima [Internet], 21 de octubre 2009. Disponible de:

http://obtenciondeenzimas.blogspot.com/2009/

5. ANEXOS