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PRACTICA 3 ENZIMAS

PRACTICA 3 ENZIMAS

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Universidad Autónoma de Chiapas.

Facultad de Ciencia Químicas Campus Tapachula.

Laboratorio de Biología

Práctica No. 3

Nombre de la práctica: “enzimas” Equipo: 6 Cruz Urbina Saúl Geovanny Rodas Herrera miguel Ángel Ruiz Domínguez Aldo Gamaliel Grado: 2º Grupo: “C”

Tapachula de Córdova y Ordeñes, marzo de 2008, Chiapas

OBJETIVO:
El alumno deberá comprobar la actividad enzimática de la amilasa, catalasa y papaína.

CONSIDERACIONES TEÓRICAS:

Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zymē, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2.000. Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de células. La mayor parte de las enzimas catalizan la transferencia de electrones, átomos o grupos funcionales. La clasificación de las enzimas se realiza de acuerdo con el tipo de reacción de transferencia, el grupo dador y el grupo aceptor, y se reconocen 6 grupos principales: oxidorreductasas (transferencia de electrones), transferasas (transferencia de grupos), hidrolasas (reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos funcionales al agua), liasas (adición de grupos a dobles enlaces), isomerasas (transferencia de grupos en el interior de la molécula para originar formar isoméricas) y ligasas (forman diversos enlaces acoplados a la ruptura de ATP).El conjunto de la proteína activa junto con su coenzima se denomina holoenzima. Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposición de la urea recibe el nombre de ureasa; aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas se denominan proteasas. Algunas enzimas como las proteasas tripsina y pepsina, conservan los nombres utilizados antes de que se adoptara esta nomenclatura.

Estructura y función de una enzima Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.

OBSERVACIONES:
MUESTRA Solución de almidón Saliva REACCION + ++ REACTIVO Lugol Lugol ENZIMA Amilasa Amilasa COLOR ESPECIFICO Café oscuro Transparente y en la parte de abajo color blanco Lila Lila intenso Efervescencia Efervescencia

Jamón crudo Jamón cocido Hígado crudo pollo Hígado crudo res Hígado cocido res Semillas de papaya Papa cocida Papa cruda Jamón/papaya

+++ +++ +++ +++ +

H2O2 Biuret Biuret H2O2 H2O2 Biuret

Proteína Proteína Catalasa Catalasa

Amarilla No paso nada Catalasa Papaína Efervescencia blanca

+ +++

H2O2 H2O2 Biuret

CONCLUSION

Se logro comprobar la actividad enzimática de la amilasa, catalasa y papaína por medio de reacciones químicas.

CUESTIONARIO 1. DESCRIBE QUÍMICAMENTE QUE SON LAS ENZIMAS

Son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones desdoblando substratos.

-amilasa desdobla el glucógeno y el almidón convirtiéndolos en maltosa.

2. ¿CUÁL ES LA ENZIMA QUE CONTIENE LA SALIVA Y SOBRE QUE SUBSTRATO ACTÚA?

3. ¿CUÁL ES LA ENZIMA ENCARGADA DE DESDOBLAR AL ALMIDÓN?
La amilasa actúa sobre los almidones 4. ¿CUÁL ES EL EFECTO DEL COLOR Y DEL PH SOBRE LA

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA?
Si no se encuentran en condiciones óptimas inhiben o rompen la actividad enzimática

BIBLIOGRAFÍA:
Microbiología Roger y stonier, John L. Ingraham. 2ª edición Editorial reverted http://es.wikipedia.org/wiki/enzima Biblioteca de Consulta Microsoft ® Encarta ® 2005. © 1993-2004 Microsoft Corporation. Reservados todos los derechos.

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