BIOLOGÍA

CURSO: Tercero

CAPACIDAD: Analiza la composición química de la materia viva.

.
TEMA: Biocatalizadores. Enzimas, hormonas y vitaminas. Actividad enzimática.
Factores que afectan la actividad enzimática.

INDICADORES:
 Reconoce el concepto de biocatalizador.
 Diferencia los biocatalizadores por su función.
 Describe el papel biológico de los biocatalizadores.
 Comprueba la actividad enzimática y los factores que la afectan.
 Identifica por sus características las enzimas, hormonas y vitaminas.

Observación: Queda a criterio del docente agregar más indicadores y/o aumentar
puntaje (1 punto por indicador).

DESARROLLO DE LA ESTREGIA METODOLÓGICA:

I- Recordamos la composición química de las proteínas y los lípidos.
Nombramos las figuras según se relacionen con un lípido o una proteína.

II- Leemos la información, observamos el video de apoyo y elaboramos un

mapa conceptual referente a lo leído:

Biocatalizadores. Enzimas. Hormonas. Vitaminas

En la vida continuamente se producen una serie de reacciones químicas. Cuando tienen
lugar en los laboratorios, sólo ocurren en condiciones de altas temperaturas, descargas
eléctricas y otras fuentes de energía que no son compatibles con la vida de los
organismos. Como las reacciones que tienen lugar en los seres vivos no pueden ser
violentas, estas se consiguen a través de la existencia de catalizadores biológicos o
biocatalizadores, tales como hormonas, vitaminas, algunos oligoelementos y, ocupando
el lugar más prominente, las enzimas.

Un catalizador biológico o biocatalizador es una sustancia química que la célula

utiliza para modificar la velocidad de las reacciones bioquímicas que ocurren en ella. Los
catalizadores biológicos por excelencia son las enzimas. Las enzimas o fermentos son
biocatalizadores que modifican la velocidad de las reacciones químicas, por lo general,
acelerándolas, sin ser consumidas durante el proceso. La mayoría de las enzimas
conocidas son proteínas de alta capacidad de difusión de los organismos en medios
líquidos, solo algunas son moléculas de ARN, en cuyo caso reciben el nombre de
ribozimas. Las enzimas son solubles en agua, con algunas excepciones.

La enzima (E) realiza su actividad catalítica sobre las sustancias biológicas llamadas
sustratos. El sustrato (S) es el componente químico de la célula o el ser vivo sobre el
cual una enzima ejerce su acción catalítica o de transformación química. En toda
reacción enzimática, la enzima se une al sustrato según el modelo llave-cerradura o el
modelo encaje inducido y forma el complejo enzima-sustrato (ES), momento en el cual
la enzima transforma químicamente al sustrato en una nueva sustancia llamada
producto (P). La formación del complejo ES se produce mediante uniones químicas que
ocurren entre la enzima y el sustrato, en las que cada uno posee sitios específicos de
unión.

Fig. 1. Formación del complejo ES mediante el modelo encaje inducido.

Fuente:
http://www.joaquinrodriguezpiaya.es/2_Bachillerato_Biologia/Bioquimica/
Fotos/biocatalizadores/biocatalizadores_5.jpg.

Entre las características de las enzimas podemos mencionar que son muy específicas,
se requiere solo una pequeña cantidad para múltiples reacciones, llevan nombres
relacionados con el sustrato, al que se le asocian la terminación “asa”, como por
ejemplo amilasa, cuyo sustrato es el almidón, o lactasa, cuyo sustrato es la lactosa; con
algunas excepciones de las primeras enzimas descubiertas, por ejemplo, ptialina,
pepsina. Una de las características resaltantes de una enzima es su alta especificidad.
Esto significa que para cada enzima existe un sustrato o grupo de sustratos específicos,
lo que a su vez depende de la acción que la enzima debe ejercer sobre el sustrato. En
este sentido, existe una importante clasificación según la actividad catalítica que la
enzima es capaz de desarrollar sobre el sustrato. Dicha clasificación está establecida a
nivel internacional por la Comisión de Enzimas (EC en inglés) y las agrupa en seis
clases (no grupos ni tipos). En la siguiente tabla presentamos un resumen de dicha
clasificación:

Clase según la Acción enzimática Ejemplos

EC
Clase 1. Realizan reacciones de oxidación y Lactato deshidrogenasa
Oxidoreductasas reducción del sustrato. Catalasa
Clase 2. Transfieren átomos o grupos de átomos de Aminotransferasa
Transferasas un sustrato a otro. Fosfotransferasa
Clase 3. Realizan ruptura de enlaces químicos con Fosfatasas
Hidrolasas. desprendimiento de agua. Tripsina
Clase 4. Realizan ruptura de enlaces químicos sin Anhidrasa carcónica
Liasas desprendimiento de agua. Descarboxilasas
Clase 5. Realizan modificación o reorganizaciones DNA topoisomerasa
Isomerasas de átomos en los sustratos. ARN polimerasa
Clase 6. Ligasas Realizan reacciones de síntesis de ATP sintasa o ATPasa
o sintetasas moléculas o formación de nuevos enlaces. Glutamina sintetasa

Desde el punto de vista de su composición química, las enzimas se clasifican como

holoproteínas y heteroproteínas. Las holoproteínas son moléculas proteicas o de ARN,
sin sustancias no proteicas en su composición, como por ejemplo, la ribonucleasa y la
lisozima. Por su lado, las heteroproteínas contienen un componente proteico o
apoenzima y un componente no proteico, que puede ser un grupo prostético, una
coenzima o un cofactor, con algunas variaciones en su comportamiento junto a la
enzima. La apoenzima y estos grupos no proteicos son inactivos por sí solos y adquieren
actividad una vez asociados a la enzima, en cuyo caso esta recibe el nombre de
holoenzima o enzima activa.

Existen factores que afectan la actividad de las enzimas y cuando los mismos se
alteran, la actividad catalítica de la enzima disminuye o se detiene. Entre los diversos
factores podemos citar la temperatura, el pH, la concentración de la enzima y la del
sustrato, la presencia de inhibidores enzimáticos, entre otros. Por ejemplo, la amilasa
salival es la enzima que produce la degradación del almidón en la boca y es producida
por las células de la mucosa bucal. Su acción dependerá de la cantidad de almidón
consumido, el tiempo que se mantiene masticando el alimento para liberar más amilasa,
las condiciones de higiene de la boca (pH muy ácido o menos ácido), los demás
ingredientes del alimento que pueden inhibir o no a la amilasa, etc.

Guía de Práctica de Laboratorio

Factores que afectan la actividad enzimática
Objetivo: Describir los factores que afectan la actividad enzimática de la amilasa salival que
produce la descomposición del almidón.

Materiales y sustancias: envase de uso casero, palillo de madera, cuchara de plástico o

similar, tubos de ensayo o vasos de vidrio, frasco con tapa, agua natural y agua hervida, pisca
de almidón, lugol o tintura de yodo (KI o yoduro de potasio).

Procedimiento

1. Recoger abundante saliva en un recipiente con tapa y a la par, preparar 1L de solución de

almidón. Usar solo una pizca de almidón, la solución debe quedar blanquecina, más bien,
transparente.
2. Disponer de 3 tubos de ensayo o vasos transparentes y colocar 5 cdas. de la solución en
cada uno.
3. Dejar a un lado el vaso V1 en reposo. A los vasos V2 y V3 agregar el doble de saliva y agitar.
4. El vaso V2, colocar en un recipiente con agua a temperatura corporal (probar con los dedos o
con un termómetro común de farmacia, 37ºC y cada vez que la temperatura baje, agregar un
poco de agua caliente para volver a ajustar a los 37ºC. Al mismo tiempo, colocar el vaso V3
en el refrigerador.
5. Mantener la solución en el agua durante 30 minutos (V2 a 37ºC y V3 en agua recién hervida).
Agitar.
6. Luego, agregar a cada vaso 5-6 gotas de tintura de yodo y comparar el aspecto de las tres
muestras.
7. Observar, registrar y describir lo observado. ¿Cuál de los dos se parece más a V1? ¿Por
qué? Explicar.

Con relación a la Guía de Práctica de Laboratorio presentada en el recuadro anterior, es

importante tener presente que el almidón es el sustrato de la enzima denominada
amilasa salival, y por otro lado, que el lugol o yoduro de potasio (KI), en este caso,
tintura de yodo comercial, es un reactivo utilizado con frecuencia para detectar la
presencia de almidón en una muestra. Por lo tanto, en la muestra del primer recipiente
V1, se colocará solución de almidón solamente, en el V2 y V3, además, se agregará
saliva, que contiene la enzima amilasa. Se debe considerar que la amilasa cumple su
función de degradar el almidón en glucosa cuando se mantiene la temperatura óptima,
próxima a 37ºC, por debajo de ese valor la actividad de la enzima se detiene y por
encima del mismo valor, la enzima se desnaturaliza, como toda proteína sometida a la
acción del calor.
Si se tomara el cuidado de mantener la temperatura para V2 cercana a los 37ºC, se
espera que la muestra de almidón de este recipiente se degrade bastante a los 30
minutos o más. También, se espera que el almidón del V3, colocado en el refrigerador
no sea degradado. La manera de comprobar que esto ocurra de esa manera es
colocando lugol a las tres muestras. Lo que debe observarse es que la solución de V1,
muestra patrón o testigo, debe teñirse de azul violáceo, indicando presencia de almidón.
Así mismo, la muestra del V3, que contiene amilasa salival, debe teñirse de manera
similar a la de V1, pero la de V2 debe dar prácticamente negativo a presencia de
almidón. Esta observación será correcta puesto que 37ºC es la temperatura óptima para
la actividad de la amilasa salival, por debajo o encima de esa temperatura, la enzima no
podrá cumplir su función y el almidón seguirá presente tal como en la muestra.

La importancia biológica de las enzimas radica en el hecho de que están involucradas en

las innumerables reacciones químicas que ocurren en la célula y en los seres vivos,
especialmente en los procesos metabólicos de transformación de energía biológica. La
vida no se concibe sin la actividad de las enzimas, pues ellas aceleran muchas veces
más la velocidad de las reacciones químicas que necesitan las células para el
mantenimiento de la vida. Otros catalizadores biológicos de importancia para los seres
vivos, especialmente para los organismos pluricelulares, son las vitaminas, las
coenzimas, las hormonas y algunos oligoelementos.

Las vitaminas son moléculas orgánicas, derivadas de lípidos, aminoácidos u otros

compuestos químicos. En este sentido, las vitaminas pueden ser liposolubles, si son
solubles en grasas, como las Vit. A, D, E y K o hidrosolubles si son solubles en agua
como las vitaminas del complejo B (B2, B2, B3, B5, B6, B12 y muchas más); la Vit. PP y
otras, tienen la función de participar en numerosos procesos metabólicos de la célula y
la mayoría de ellas actúan como coenzimas. Las plantas son capaces de producir
vitaminas por sí mismas, lo que no sucede con la mayoría de los animales.

Las coenzimas son moléculas orgánicas, algunas provenientes de nucleótidos

modificados, y son importantes para la activación de las enzimas. Las hormonas son
biocatalizadores presentes en diferentes partes del cuerpo, principalmente producidas
por las glándulas de secreción interna o glándulas endócrinas, es decir, las glándulas
que liberan sus productos directamente en la sangre.
Las hormonas cumplen funciones de coordinación y regulación del cuerpo, por lo que
son llamados mensajeros químicos. Si bien las hormonas son biocatalizadores como las
vitaminas, hay una diferencia fundamental entre ellas, ya que las vitaminas deben ser
ingeridas en la dieta, mientras que las hormonas son producidas por el propio
organismo.
 III- Compartimos las ideas fuerza y fijamos los conceptos claves

1. Completamos el siguiente cuadro de resumen:

Terminología Conceptos claves
Biocatalizador
Enzima
Vitamina
Hormona
Coenzima

2. Colocamos (E) para las características de las enzimas, (V) para las de las
vitaminas y (H) para las de las hormonas:
( ) a. Cumplen funciones de coordinación y regulación en el organismo.
( ) b. Son altamente específicas y actúan sobre sustancias llamadas sustratos.
( ) c. Son derivados de lípidos, aminoácidos u otros compuestos orgánicos.
( ) d. Muchas de ellas necesitan de coenzimas, cofactores o grupos prostéticos
para activarse biológicamente.
( ) e. Son esenciales para el funcionamiento del organismo, pero el cuerpo no las
produce.
( ) f. La mayoría de ellas son proteínas, solo unos pocos son de ARN.
( ) g. Son producidas por órganos internos llamados glándulas.
( ) h. Participan en los procesos metabólicos de transformación de energía
requeridos por los sistemas vivos.

IV- Realizamos la experimentación propuesta en la Guía de Laboratorio:

Leemos la Guía de Práctica de Laboratorio Factores que afectan la actividad
enzimática. Registramos lo observado en el siguiente cuadro:

Particularidades Tubo o vaso 1 Tubo o vaso 2 Tubo o vaso 3

Solución de almidón 10 cuchadas 10 cuchadas 10 cuchadas
Color inicial, sin lugol
Agregado de saliva No Sí Sí
Temperatura Ambiente 37ºC aprox. 4ºC aprox.
Color final, con lugol
¿Hubo degradación de almidón?
 Analizamos lo ocurrido:

¿En cuál de las muestras se produjo la degradación del almidón?

………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………

¿Por qué no ocurrió lo mismo en las demás muestras?

………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………

¿Qué factor afectó la actividad de la amilasa salival?

………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………

V- Evaluamos lo aprendido. Marcamos con (F) las proposiciones falsas y con

(V) las verdaderas:

( ) 1. La función de las enzimas es acelerar las reacciones químicas que ocurren

en las células.

( ) 2. El producto (P) es la sustancia que se requiere para formar el complejo ES.

( ) 3. Las hormonas son un tipo de catalizador biológico o biocatalizador.

( ) 4. Las coenzimas sirven para activar la actividad biológica de varias enzimas.

VI- Ante cualquier duda, consultar por otros medios disponibles.

 BIBLIOGRAFÍA

Solomon, E. P.; Berg, L. R.; Martin, D. W. 2013. Biología. 9ª. ed. México, MX: Mc Graw
Hill Interamericana. 1263 p.
Fernández De Casco, B. 2019. Biología 3º Curso. Asunción, PY: El Lector. 250 p.
RECURSOS DE LA WEB:

Para reforzar la comprensión de los procesos en los que están implicados los
biocatalizadores, acceder al siguiente link (aunque el audio está en inglés, lo importante
es observar los procesos biológicos intracelulares):
http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/
Para profundizar lo aprendido sobre las enzimas, acceder al siguiente link:
https://biologia-geologia.com/biologia2/45_enzimas.html
 Docente responsable del contenido Lourdes Celia María Sotelo– CRE
Encarnación
 Docente responsable de la edición: Cecilia Rodríguez Baroffi (FACEN – UNA)
 Docente Responsable de la Evaluación: Edelio Joel Ramírez Santacruz
 Equipo Responsable de la revisión gramatical: Prof. Lic. Cynthia Yudith
Garcete Candia. Becal- Colombia 01. Villa Elisa / Patricia Beatriz Vallejos Alonso –
BECAL - Colombia 01 – Guarambaré / María Elena Cardozo - BECAL - Colombia
01 / María Elena Medina BECAL - Colombia 01
 Coordinación: Lic. María Cristina Carmona Rojas. Becal- Colombia 01. Luque