ENZIMAS

El proceso enzimático más antiguo que se conoce

es el de la fermentación de la glucosa hasta etanol,
realizado por las levaduras estaba catalizada por
“fermentos”, descrito por Louis Pasteur en 1850
Eduard Buchner en 1897
descubrió que los extractos
de levadura pueden
fermentar el azúcar a alcohol
demostró que las moléculas
que intervienen en la
fermentación pueden
continuar funcionando
cuando se separan de la
estructura de las células vivas.
Frederick W. Kuhne dio el
nombre de enzimas (del
griego enzymos, que significa
“en la levadura”).
Son biomoléculas proteicas altamente especializadas
como catalizadores de todos los procesos metabólicos
que tienen lugar en los organismos vivos.
Sustancias que deben transformarse rápidamente al
ponerse en contacto con las enzimas,
descomponiéndose gradualmente en otras más
sencillas y por ultimo en anhidrido carbónico y agua
por oxidación,
¿Qué es Catálisis?
Es la aceleración de un proceso químico que
transcurre lentamente en las condiciones normales.
Las enzimas catalizan reacciones posibles, las cuales
transcurren aun en ausencia de ellas, pero muy
lentamente.
La actividad catalítica en la enzima recae en
la parte proteica.
En su constitución química algunas enzimas
requieren de metales (zinc, cobre, molibdeno,
magnesio, etc.) para realizar su acción.
Algunas veces las enzimas presentan grupos
prostéticos (no proteico) tales como
hemoporfirinas u otros compuestos y muy
frecuentemente requieren de coenzimas como
elementos funcionales encargados de actuar
como donadores o aceptadores de átomos o
grupos de átomos.
¿ Que son las coenzimas?
Son compuestos formados en el metabolismo principalmente a partir de
vitaminas.
La separación entre la vitamina y coenzima a veces es muy difícil de
determinar. La vitamina es un factor nutricional, mientras que la
coenzima es un factor metabólico formado a partir, generalmente, de
una vitamina.
Son las formas inactivas de las
enzimas, es decir, son las enzimas
que carecen de sus cofactores o
coenzimas, que les son
imprescindibles para llevar a cabo
las reacciones catalíticas de las que Una holoenzima está formada por una
están encargadas. apoenzima y su cofactor/coenzima/
Parte proteica de la enzima. grupo prostético.
La unión entre la apoenzima y la coenzima puede ser muy variada,
desde una unión muy estrecha, hasta una separación total.
La parte proteica es la responsable de la actividad enzimática, que
se pierde al ser destruida ya sea por calentamiento o por
desnaturalización.
La coenzima muchas veces constituye la parte funcional. También
existen enzimas que no poseen coenzimas.
La sustancia que se transforma se llama, de manera general, sustrato
de la enzima. En la molécula de sustrato se presentan modificaciones
en las afinidades entre determinados átomos, de tal modo que
puede tener lugar una reacción química.
Según la actividad catalítica de la enzima que entra en combinación
con el sustrato pueden originarse reacciones muy distintas con un
mismo sustrato.
Sustrato Enzima Producto

Alfa Alfa Alfa cetoácido

aminoácido aminoácido
oxidasa
Alfa Descarboxilasa Grupo
aminoácido carboxílico
Amina
Con un átomo
de carbono
menos.
En los últimos años se ha logrado la obtención al estado puro de
diversas enzimas.
Un primer ejemplo fue lo de Sumner 1926, se aisló una enzima pura
cristalizada denominada ureasa, luego se obtuvieron diversas
enzimas digestivas y, finalmente, toda una serie de enzimas que
participan en procesos oxidativos o en distintas reacciones.
Todas estas sustancias revelaban en su análisis químico que se
trataban de proteínas.
Hoy se conocen clasificadas cerca de 2.000 enzimas,
prácticamente todas proteínas, a excepción de un pequeño
grupo de ácidos nucleicos (RNA) con acción catalítica (ribozimas)
 Características de las Enzimas
1. Alto grado de especificidad, determinado por el sitio activo de la
molécula proteica enzimática, donde la unión sustratoenzima es
específica, pudiendo haber especificidad absoluta (a un
compuesto) o relativa (a un grupo de compuestos)
2. Son catalizadores que no generan subproductos, o sea que no
sufren alteraciones durante la catálisis, y su eficiencia
catalizadora es del 100%.
3. Actúan en soluciones intracelulares, esto es, en soluciones
acuosas bajo condiciones de temperatura y pH moderadas (37
ºC y 7,4, respectivamente).
 Clasificación de las Enzimas

Nombres genéricos con la que son conocidas las

enzimas (formados según un sistema basado por lo
general en la adicción del sufijo asa al nombre de su
sustrato o una palabra que describa su actividad).
Sistema Internacional, elaborado por la Comisión de
Enzimas de la IUB (International Unión of Biochemistry).
Sistema basado en el tipo de reacción catalizada,
estableciendo seis clases de enzimas, las cuales tienen
subclase e sub-subclases.
Sistema Internacional, elaborado por la
Comisión de Enzimas de la IUB (International
Unión of Biochemistry).
TRABAJO DE CICLO
► Comité de Nomenclatura de la Internacional Unión of Biochemistry
and Molecular o Sistema Internacional, elaborado por la Comisión
de Enzimas de la IUB (International Unión of Biochemistry).
► A una enzima se le asigna un número clasificatorio que consta de
4 partes y un nombre sistemático que identifica la reacción
catalizada
► Un ejemplo es el nombre sistemático formal de enzima que
cataliza la reacción:
ATP+D-glucosa-------------- ADP + D-glucosa 6-fosfato
ENZIMA ATP:D-hexosa 6-fosfotransferasa.
Indica que cataliza la transferencia de un grupo fosforilo desde el
ATP a la glucosa.
El número de clasificación de esta enzima (2.7.1.1)
Comisión de Enzimas.
► El primer número 2, denota el nombre de la clase (transferasa).
► El segundo número 7, la subclase (fosfotransferasa).
► El tercer número 1, fosfotransferasas con un grupo hidroxilo como
aceptor.
► El cuarto número 1, que D-glucosa es el aceptor del grupo fosforilo.
Existen 6 clases, que corresponden al primer dígito, son
las siguientes:
1.- Oxidorreductasas:
❖ Actúan sobre grupos alcohol
❖ Actúan sobre grupos aldehídos o cetónicos
❖ Actúan sobre cadenas saturadas
❖ Actúan sobre grupos aminos
❖ Actúan sobre grupos iminos
❖ Actúan sobre el NADH2 o el NADPH2 (reducidos)
❖ Actúan sobre otros compuestos nitrogenados
 Oxidorreductasas
Son aquellas que se encargan de catalizar o facilitar las
reacciones de oxidorreducción o redox. Es decir, estas enzimas se
encargan de la transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro.

Algunos ejemplos de enzimas oxidorreductasa son la succinato

deshidrogenasa, la peroxidasa o la citocromo c oxidasa. Las
enzimas oxidorreductasas tienen una gran importancia para los
seres vivos, ya que intervienen entre otros en los procesos de
glicólisis.
El resultado químico global de estos procesos de oxidación es un
continuo consumo de oxígeno y la producción de anhídrido carbónico
y agua. Este importante trabajo es realizado por una serie de enzimas,
conocidas como oxidorreductasas, redoxasas o enzimas redox, o sea,
enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción.
La oxidación se indica en determinadas reacciones que transcurren
con pérdida de electrones, o por la eliminación de hidrógenos, siendo
por tanto, la deshidrogenación sinónimo de Oxidación.
El proceso inverso, o pérdida de oxígeno y ganancia de electrones o
hidrógeno reciben el nombre de reducción.
SIEMPRE QUE UNA SUSTANCIA SE REDUCE OTRA SE OXIDA. (la sustancia
que se oxida es el agente reductor y la que se reduce el agente
oxidante)
 Práctica 1: Actividad de la
Catalasa

• Desarrollas una mayor entendimiento acerca del

funcionamiento de las enzimas.
• Comprender los componentes de una reacción química y
aplicar la lógica a un experimento.
• Comprender los factores que pueden desnaturalizar enzimas
como cambios en la temperatura o el pH.
 Práctica 1: Actividad de la Catalasa

Introducción:
► Las enzimas son proteínas que aceleran la velocidad de reacción.
► La energía de activación se define como la energía mínima necesaria
para que ocurra una reacción química.
► La catalasa es una enzima encontrada en las células de muchas
organismo, incluyendo los humanos, las frutas y los vegetales. Están
enzimas protegen a las células del peróxido (Subproducto de muchas
reacciones químicas).
► Si las células no rompen el peróxido, se vuelven toxinas y se mueren.
Glosario:

Subproducto, un producto secundario observado en una reacción química a

parte del producto primaria producido.
Desnaturalizar, destruir las propiedades químicas de una macromolécula
biológica como una proteína, interrumpiendo su arreglo molecular.
pH, un indicador de acidez en escala de 1-14. Bajo pH (<7) indica una solución
acida, mientras que un pH alto (>7) indica una solución básica. Un pH d e7
índica una solución neutral
La catalasa (peróxido de hidrógeno oxidorreductasa, EC 1.11.1.6) es una
de las enzimas más abundantes en la naturaleza y se encuentra
ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad
varía en dependencia del tejido; ésta resulta más elevada en el hígado
y los riñones, más baja en el tejido conectivo y los epitelios, y
prácticamente nula en el tejido nervioso. A nivel celular se localiza en las
mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se
encuentra en el citosol.
 Cuestionario:
1.- ¿Cuál es el sustrato (reactivo) en la reacción?
Peróxido de Hidrogeno

2.- ¿Cuáles son los productos de la reacción?

Agua y Oxígeno

3.- ¿Si no hay evidencia de la reacción ¿Qué ocurrió?

La enzima se ha desnaturalizo, entonces, es incapaz de realizar su función.
Por lo tanto, si la reacción no ocurre, no habrá subproducto en la reacción, por lo que no
habrá burbujas.
Pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio activo, y
porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.

La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:

Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas).
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura secundaria: las proteínas pierden todos los patrones de repetición
regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
Cuestionario:
4.- ¿Por qué no hubo menos o ninguna burbuja?¿Que le debe haber pasado a la enzima?
La reacción no ocurre, porque la enzima e ha desnaturalizado. Por lo tanto, si la
reacción no ocurre, no habrá subproductos en la reacción, por que no habrá burbujas.
 Transferasas

❖ Transfieren grupos de 1 carbono (transmetilasa y

otras)
❖ Transcetolasas y transaldolasas Transacetilasas
❖ Transglucosidasas
❖ Aciltransferasa
❖ Aminotransferasas y otros grupos aminos
❖ Fosfotransferasas
❖ Sulfotransferasa
 Transferasas

Las transferasas son un grupo amplio de enzimas del metabolismo

intermediario que tienen como característica catalizar
reacciones de transferencia entre dos sustratos.

Pueden transferir átomos, moléculas o restos moleculares de un

sustrato que actúa como donador del grupo en cuestión, a otro
que actúa como aceptor. Realizan un papel muy importante en
el metabolismo y en particular en ciertas reacciones de síntesis.
Entre las principales transferasas se cuentan:
transaminasas, transcetolasas, transaldolasas, transglucosidasas y
transpeptidasas.
 Transaminasas
También conocidas como aminotransferasas, catalizan la reacción
reversible en la que el grupo alfa amino de un aminoácido se
transfiere al grupo ceto de un cetoácido, con lo que se forma su
nuevo aminoácido, según la reacción siguiente:
 Transaminasas

Esta reacción es reversible. Las transaminasas conocidas

presentan el fosfato de piridoxal o vitamina B6 como coenzima.
Las transaminasas más conocidas son la alanina cetoglutárico
transaminasa o glutámico pirúvico transaminasa (GPT) y la
aspartato cetoglutárico transaminasa o glutámico oxaloacético
transaminasa (GOT), ambas de gran utilidad para el diagnóstico
de lesiones del hígado, corazón y músculos.
 Hidrolasas

❖ Estearasas
❖ Carbohidrasas
❖ Hidrolizan grupos éter
❖ Peptidasas
❖ Desaminasas
❖ Actúan sobre enlaces anhidro-ácido
 Hidrolasas

Son enzimas que producen la hidrólisis de los sustratos. Es decir,

rompen determinados enlaces (C-O, C-N y P-O) susceptibles de
ser hidrolizadas por el agua.
Las hidrolasas se encuentran en el tubo digestivo donde
participan destacadamente en la hidrólisis de los compuestos
ingeridos, previo a la asimilación. Además pueden ser
localizadas en los lisosomas, partículas subcelulares que actúan
en la digestión intracelular.
 Hidrolasas

Principales hidrolasas:
▪ Desaminasas que incluyen la ureasa, arginasa, glutaminasa,
asparaginasa, etcétera.
▪ Las proteasas que incluyen dos tipos: las proteinasas o
endopeptidasas con la pepsina, tripsina y quimotripsina.
▪ Las peptidasas o exopeptidasas que incluyen las dipéptidas,
carboxipéptidas y aminopeptidasas.
▪ Las estearasas con la lipasa, colinesterasa, lecitinasa y fosfatasa.
▪ Las carbohidrasas que incluyen las glucosidasas como las
maltasas, sacarasas y lactasas y las poliasas que son amilasas,
celulasas, hialuronidasas, etcétera.
▪ Nucleasas y ATP asas.
 Hidrolasas

✔ Lactasas (rompen los enlaces de la lactosa para dar

lugar a glucosa y galactosa),
✔ Lipasas (degradan los lípidos complejos en grasas
más simples)
✔ Nucleotidasas (degradan los nucleótidos de los
ácidos nucleicos)
✔ Peptidasas (degradan las proteínas en
aminoácidos).
 Liasas

❖ Carbono-carbonoliasas
❖ Carbono-oxígenoliasas
❖ Carbono-nitrógenoliasas
❖ Carbono-sulfuroliasas
 Liasas

Constituye un grupo heterogéneo de enzimas que

catalizan la remoción de grupos de sustratos por
mecanismos diferentes a la hidrólisis.

Generalmente actúan rompiendo el enlace C–C o C–O.

Este grupo incluye las descarboxilasas, hidratasas,

fosforilasas y aldolasas.
 Liasas

Descarboxilasas
Son enzimas que catalizan la reacción de descarboxilación o
remoción del grupo carboxílico como CO2. Presentan como
coenzima un derivado de la vitamina B1 o tiamina, conocido como
pirofosfato de tiamina.

La descarboxilación se puede presentar en el metabolismo de los

animales superiores en los cetoácidos y aminoácidos. La
descarboxilación de los aminoácidos ha sido muy estudiada en el
caso de la histidina pues debido a la descarboxilación de la misma
se produce la histamina que tiene un marcado efecto en la
vasodilatación capilar y las reacciones alérgicas.
 Isomerasas

• Racemasas y epimerasas
• Cis-trans isomerasas
• Intramolecular oxidorreductasas
• Intramolecular transferasas
 Isomerasas

Estas enzimas catalizan todas las reacciones de interconversión de

isómeros. Incluyen las racemasas, epimerasas, cis-transisomerasas y
las cetoaldoisomerasas.
 Ligasas o Sintetasas

❖ Forman enlaces carbono-oxígeno (C-O)

❖ Forman enlaces carbono-sulfuro (C-S)
❖ Forman enlaces carbono-nitrógeno (C-N)
❖ Forman enlaces carbono-carbono (C-C)
 Ligasas o Sintetasas

Son enzimas que catalizan la unión de dos sustratos acoplados a la

ruptura de un enlace pirofosfato del ATP o de un compuesto
semejante.
Este grupo incluye: aminoácido RNA ligasa, carboxilasas (pirúvico
carboxilasa), glutamina sintetasa, peptídico sintetasa, las
polimerasas, etcétera.
En todos los casos hay consumo de energía ya que se trata de
reacciones endergónicas que están acopladas al ATP como
elemento portador de esta energía. En el caso de las carboxilasas,
estas enzimas requieren de la presencia de la biotina, vitamina del
complejo B, como coenzima.
Ligasas o Sintetasas
 Mecanismo de la Acción Enzimática

El carácter excepcional de la enzima como catalizador está dado

principalmente por la especificidad de unión al sustrato, combinado
con la disposición óptima de los grupos catalíticos.
El centro activo posee grupos catalíticos y grupos fijadores del
sustrato que permiten que la reacción se incremente
considerablemente. Un catalizador actúa disminuyendo la energía
libre de activación mediante una vía que estabiliza el estado de
transición. Cuando una reacción se efectúa por un catalizador no
enzimático es intermolecular, mientras la reacción enzimática es
intramolecular.
Mecanismo de la Acción Enzimática

Las enzimas son capaces de actuar sobre un sustrato produciendo

determinada reacción, tan eficazmente, que superan en mucho al mejor
catalizador producido por el hombre. Además, todo esto lo hacen en
soluciones diluidas, a pH biológicos y a temperatura moderada que son
las condiciones prevalecientes a nivel celular.
Una reacción química, donde el sustrato se transforma en un producto
tiene lugar porque cierta cantidad de moléculas del sustrato poseen la
suficiente energía como para pasar a un estado de transición donde es
muy probable que se produzca una reacción, con modificaciones en
determinados enlaces, que conduzcan a la formación de otro
compuesto, en este caso llamado producto (P). La energía necesaria
para que un sustrato alcance su estado de transición y que le permita
reaccionar posteriormente es llamada energía de activación.
 Mecanismo de la Acción Enzimática

En condiciones enzimáticas la cantidad de energía de activación es menor que en

condiciones no enzimáticas. Esto se debe a la unión estrecha que existe entre la enzima y
sustrato, lo que permite modificar determinados enlaces con el mínimo de energía. De
manera que en ausencia de las enzimas, muchas reacciones químicas son extremadamente
lentas y que no serían perceptibles.
Varios son los factores que parecen contribuir al incremento de la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas. En primer lugar, la enzima puede fijar el sustrato de
forma que el enlace susceptible de modificaciones se halle muy cerca del grupo catalítico
del centro activo de tal manera que el estado de transición sea más factible.
Algunas enzimas se pueden combinar con el sustrato formando un intermediario covalente
inestable. Otras enzimas pueden proporcionar grupos funcionales aceptadores o donadores
de protones efectuando una catálisis ácido básica.
Por último, pueden producir una modificación en determinados enlaces del sustrato que
permitan una reacción más fácil.
Factores que actúan sobre la
actividad enzimatica

Los factores principales que pueden actuar sobre la

actividad enzimática de modo sustancial son:
1) concentración de los elementos reaccionantes,
2) pH
3) temperatura.
 Factores que actúan sobre la
actividad enzimatica
La concentración de los distintos miembros afectan la velocidad de la reacción.
Experimentalmente se ha podido demostrar que lo que determina la velocidad
de la reacción es la disociación del complejo E-S en enzima y producto.

También se deduce que si partimos de una cantidad constante de enzimas y

vamos aumentando la concentración del sustrato, la enzima irá formando el
complejo E-S hasta su saturación y la velocidad de la reacción irá también
aumentado, hasta el momento que se hace máxima.

La velocidad de reacción se mide por la presencia de los productos. Partiendo

de una concentración de sustrato conocida y aumentando progresivamente su
concentración, la velocidad de la reacción.
 Factores que actúan sobre la
actividad enzimatica
pH:
La enzima solo es activa en un a zona determinada del pH, que varía
desde 1,5 para la pepsina hasta 8,5-10 para la tripsina y la fosfatasa
alcalina de los mamíferos.
El pH óptimo está comprendido entre 5 y 7.
La dependencia entre la eficacia enzimática y el pH tiene su explicación
en su naturaleza proteica.
Así, cuando la enzima se va alejando de su pH óptimo ya sea hacia la
zona ácida o básica, comienza a disminuir su actividad hasta que
finalmente se inactiva. Esto se explica por el hecho de su carácter
proteico y la influencia del pH sobre la estructura del centro activo de la
enzima. Igualmente el pH puede influir sobre la estructura iónica del
sustrato.
 Factores que actúan sobre la
actividad enzimatica
Temperatura:
La velocidad de casi todas las reacciones químicas, catalíticas o no,
aumenta con la temperatura. Las reacciones catalizadas por enzimas
obedecen también a esta ley cinética general, pero con alguna
salvedad. La elevación de la temperatura estimula la acción enzimática
hasta cierto grado (temperatura óptima), cercana al 96 de los animales
de sangre caliente, pasado el cual se debilita y hasta es destruida, dado
el carácter termolábil de la enzima. Esta inactivación de la enzima está
ligada a su naturaleza proteica y a su estado coloidal (desnaturalización
y en cierto caso coagulación)
¿Cómo funcionan las enzimas?

La parte de la enzima donde se une el sustrato se

llama el sitio activo. Aquí, la enzima cambia
levemente de forma y encaja perfectamente con
el sustrato y forma el complejo enzima/substrato.
Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción,
es decir, la cantidad de energía necesaria para que ocurra una
reacción. Logran esto al unirse a un sustrato y sostenerlo tal manera
que permite que la reacción ocurra más eficientemente.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Además de los factores principales antes señalados hay un gran

número de elementos que pueden afectar la actividad enzimática.

La actividad catalítica puede ser modificada por pequeñas moléculas,

que pueden actuar negativa o positivamente en la actividad
enzimática.
 Modificaciones de la actividad
enzimática
Activadores Metálicos:

La mayoría de los iones metálicos actúan como activadores de la

actividad enzimática; estos incluyen los microelementos y algunos
macroelementos. Así, Cu, Fe, Mg, Ca, Zn, Mo, K, Na y otros, realizan
esta función.

En la actividad enzimática, la función de los minerales se explica por

varios mecanismos:

1) Participan directamente en la catálisis experimentando un cambio

de valencia en el proceso de oxidación reducción.
 Modificaciones de la actividad
enzimática
Activadores Metálicos:

2)Se combinan con el sustrato, con lo cual forman un complejo metal-

sustrato que es el verdadero sustrato para la enzima, por ejemplo, el Mg y
el ATP, donde Mg-ATP es en verdad el sustrato para la transfosforilasa;
puede unirse a la enzima, formando un complejo metal-enzima que
puede ser de la forma activa o a la inversa.

3) los metales pueden variar las constantes de equilibrio de las reacciones

enzimáticas, desplazándolas hacia un lado o hacia el otro, o cambiar la
forma de la parte proteica de la enzima al unirse con un punto alejado
de los centros activos, pero que al modificar la estructura terciaria,
cambiaría la acción de esta.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Inhibidores Competitivos:

La inhibición competitiva clásica se produce por analogía del sustrato

normal de la enzima, lo que conlleva a la unión del inhibidor con la enzima,
formando un complejo inhibidor-enzima. Esta reacción es irreversible y el
factor concentración es muy importante para producir la inhibición total o
no de la reacción. Uno de los casos más conocidos es la inhibición de la
deshidrogenación del ácido succínico por la succínico deshidrogenasa,
por medio del ácido masónico.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Inhibidores Competitivos:

Los inhibidores competitivos presentan un gran uso en la práctica médica,

por cuanto bloquean la acción enzimática en microorganismos, ya sean
bacterias o parásitos y no permiten el desarrollo y reproducción de estos.
En la práctica, son potentes quimioterápicos.

La inhibición del ácido p-aminobenzóico (PABA) por las sulfonamidas. Las

bacterias requieren PABA para formar ácido fólico, vitamina del complejo
B; la sustitución por las sulfamidas es fatal para ellas.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Inhibidores no Competitivos:

Se realiza por productos que no presentan analogía estructural con el sustrato

normal de la enzima. La inhibición no competitiva puede ser reversible e
irreversible.
La primera se presenta cuando un producto inhibidor se une con la enzima libre o
con el complejo enzimasustrato interfiriendo la acción de ambos. El tipo más
común es el de los agentes que pueden combinarse reversiblemente con algún
grupo funcional de la enzima que, aunque no está en el centro activo es
fundamental para mantener la estructura terciaria de la enzima.
Aquí se destaca la inhibición de los grupos -SH de algunas enzimas por metales
pesados como se el Hg. A veces, como es el caso del EDTA (tetra-acetato de
etilendiamina), el agente se une a iones metálicos como ser Hg, Ag, Mg y Ca que
son imprescindibles para la actividad de la enzima.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Inhibidores no Competitivos:

Se realiza por productos que no presentan analogía estructural con el sustrato

normal de la enzima. La inhibición no competitiva puede ser reversible e
irreversible.
La primera se presenta cuando un producto inhibidor se une con la enzima libre o
con el complejo enzimasustrato interfiriendo la acción de ambos. El tipo más
común es el de los agentes que pueden combinarse reversiblemente con algún
grupo funcional de la enzima que, aunque no está en el centro activo es
fundamental para mantener la estructura terciaria de la enzima.
Aquí se destaca la inhibición de los grupos -SH de algunas enzimas por metales
pesados como se el Hg. A veces, como es el caso del EDTA (tetra-acetato de
etilendiamina), el agente se une a iones metálicos como ser Hg, Ag, Mg y Ca que
son imprescindibles para la actividad de la enzima.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

La inhibición no competitiva irreversible se produce cuando los agentes inhibidores

modifican covalentemente los grupos activos de la enzima. Entre los
fundamentales se destaca el iodoacetato que es capaz de modificar los restos de
histidina en la molécula de la enzima.

Un agente de este tipo es el fluorofosfato de disopropilo que fosforila los restos de

serina de la molécula de la enzima inhibiendo su actividad. Estos productos son
llamados venenos nerviosos y su acción se realiza sobre la acetil colinesterasa que
actúa desdoblando la acetil colina. Muchos de estos productos se emplean como
insecticidas.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Modificadores alostéricos:

Son compuestos generalmente producidos por las mismas células en su

metabolismo normal. Son capaces de unirse por el sitio alostérico de las enzimas,
lo cual conlleva a la modificación del centro activo. Esta modificación puede
tener dos consecuencias:
1) puede hacer más favorable la unión del Sustrato con la enzima, o,
2) la modificación puede producir la imposibilidad de la unión del sustrato con
la enzima.
En el primer caso estamos en presencia de un activador alostérico y en el
segundo de un inhibidor alostérico.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Los modificadores alostéricos presentan una importancia de primer orden por

cuanto pueden actuar como reguladores normales del flujo de metabolitos en las
reacciones en cadenas o en los ciclos metabólicos.
 Modificaciones de la actividad
enzimática

Enzimas activadoras e inactivadoras:

Además de los aspectos señalados existen algunas enzimas que presentan formas
activas e inactivas las que pueden convertirse unas en otras.
Lo curioso del caso es que esta interconversión la realiza a su vez otra enzima.
Generalmente el mecanismo es por incorporación o eliminación del ácido
fosfórico a restos de Serina de la molécula de la enzima. En el metabolismo del
glucógeno tendremos oportunidad de profundizar en este proceso.
 Papel de las enzimas

La regulación se obtiene, finalmente, después de pasar por la regulación

genética, por síntesis o no de las proteínas enzimáticas y por el control de la
velocidad de las reacciones.
La velocidad de reacción está relacionada con varios factores
(concentraciones, pH, temperatura, inhibidores, activadores, etc.) y por la
velocidad de síntesis de las enzimas.
La síntesis de las enzimas ocurre por mecanismos iguales a las síntesis de
proteínas. Es dirigida por los ácidos nucleicos, por medio de un complejo
mecanismo de regulación, de forma que los cambios producidos en la
estructura del gen pueden provocar modificaciones en la estructura primaria
de la enzima, e incluso, su ausencia. Como resultado, a veces surge un defecto
metabólico transmisible, o «enfermedades» moleculares que se manifiestan por
la imposibilidad de metabolizar un compuesto, con la correspondiente
acumulación o eliminación del agente normal.