ENZIMAS

Enzimas
Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen
como función la catálisis o regulación de la velocidad de las
reacciones químicas que se llevan a cabo en los sistemas vivos.

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas

por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza
una reacción (propiedad llamada especificidad), por lo que
existirían tantas enzimas como reacciones, y no se consumen en el
proceso. Los catalizadores no biológicos son inespecíficos.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se

denominan sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa
la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en
uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible se
expresa de la siguiente manera:

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al

comienzo y al final de la reacción.
EJEMPLOS DE ENZIMAS
Las enzimas actúan facilitando las transformaciones químicas; acelerando
considerablemente las reacciones

Así, por ejemplo:

La descomposición del agua oxigenada (peróxido de hidrógeno) en agua y oxígeno,

según la reacción:

2H2O2 ----------> 2H2O + O2

es una reacción que puede transcurrir espontáneamente pero es extraordinariamente

lenta. En condiciones normales se descomponen 100 000 moléculas cada 300 años por
cada mol de H2O2 (6,023*1023 moléculas). Sin embargo, en presencia de una enzima
que hay en nuestras células, la catalasa, el proceso se desarrolla con extraordinaria
rapidez.
 Factores que afectan la actividad
enzimática

• Concentración del sustrato

• pH

• Temperatura
Concentración de sustrato
 pH

Efecto del pH sobre la actividad enzimática de la pepsina y tripsina

Cada enzima actúa a un pH óptimo. Los cambios de pH alteran

La estructura tridimensional , y por tanto la actividad de la
enzima
pH óptimo de algunas enzimas
 Temperatura

Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática en una

enzima típica humana y una bacteria termófila.
Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.
Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura
tridimensional, alterando la actividad de la enzima.
En el hombre, y en los animales homeotermos como el hombre,
esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del
organismo.
 Desnaturalización de una proteína

. Los enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a

elevadas temperaturas
 Mecanismo de acción enzimática
En primer lugar, el sustrato o sustratos
se unen a la enzima para formar un
complejo enzima-sustrato. La enzima actúa sobre el sustrato
para dar lugar al producto

Los productos son liberados.

La enzima no se altera y está lista
para unirse a otro sustrato, y
participar en otra reacción química
 MOLÉCULAS REGULADORAS

• Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas

que aumentan o bien disminuyen su actividad.

• Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima

se conocen como activadores,

• Mientras que aquellas que disminuyen la actividad de

una enzima se llaman inhibidores.
Inhibidores competitivos
 Inhibidores no competitivos
• Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un punto diferente del sitio activo y,
modifican éste de tal manera, que impiden que el sustrato se una a él. Por lo que no hay catálisis
 COFACTORES:
Son moléculas orgánicas ó inorgánicas, cuya presencia
es necesaria para que la enzima sea activa.

Hay dos clases:

a) Iones inorgánicos
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc.
b) Compuestos orgánicos (Coenzimas)
Vitaminas del complejo B
NAD, FAD
 Nomenclatura
• Las enzimas que fueron descubiertas en un principio, recibieron
nombres comunes que no siguen ninguna regla ni sistema

• Ejemplos:

• la ptialina de la saliva, que rompe el almidón

• la pepsina del estómago y de la tripsina del intestino delgado, que

degradan proteínas

• la papaina, enzima proteolítica que se encuentra en la papaya

• Las enzimas relacionadas con la coagulación de la sangre, como

son la trombina, la plasmina, el plasminógeno, etc.
 Nomenclatura
• Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se
aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato
atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reacción catalizada y se ha
añadido convencionalmente, la terminación -asa.

• Por ejemplo:

• las lipasas (hidrolizan lipidos o grasas),

• las proteasas (hidrolizan proteínas),

• la celulasa que actúa sobre la celulosa.

•
• Las polimerasas que realizan la polimerizacion, etc.
 Nomenclatura
• Más recientemente se utilizan nombres
sistemáticos

• El nombre sistemático de un enzima consta

actualmente de 3 partes:

 el sustrato sobre el que actúa

 el tipo de reacción catalizada
 terminación "asa“

• Un ejemplo sería la enzima alcohol

deshidrogenasa del hígado, que cataliza la
degradación del alcohol etílico y lo
transforma en acetaldehído que despues se
metaboiza a Ac. Acetico...

• Las mujeres tienen menores niveles de esta

enzima, por eso resisten menos cantidad de
ingesta, o sea, alcanzan niveles superiores
de alcoholemia (alcohol en sangre) que los
hombres bebiendo la misma cantidad.
Clasificación de las enzimas
1. Oxido-reductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Isomerasas

5. Liasas

6. Ligasas
 1. Oxido-reductasas

• Catalizan reacciones de oxido reducción, es decir, la transferencia de

hidrógenos (H) o electrones (e-) de un compuesto a otro.
2. Transferasas
 3. Hidrolasas
• Catalizan las reacciones de hidrólisis.
(puede decirse que el agua reacciona "rompiendo el compuesto“).

Ejemplo: la hidrólisis de la sacarosa

 4. Isomerasas

• Cataliza la interconversión de isómeros. Los isómeros son compuestos que

tienen la misma composición química pero diferente estructura.
 5. Liasas
• Esta enzimas rompen enlaces químicos, los grupos separados de las
moléculas, casi siempre son moléculas de agua, CO2 y amoníaco.
 6. Ligasas
• Son enzimas que permiten la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación de ATP.
¿Cómo se pueden aprovechar las enzimas?

• Las enzimas no sólo funcionan en el interior de las células, sino que

es posible extraerlas de los organismos y utilizarlas de diferentes
maneras y en contextos diferentes
 Preguntas de repaso

• ¿Que son las enzimas?

• ¿Qué es la desnaturalización enzimática?

• ¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

• ¿Que son los cofactores?

• ¿Qué es una coenzima?

 Preguntas de repaso

• ¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?

• Como afecta el pH a la actividad enzimática?

• Qué diferencia existe entre inhibidores competitivos e

inhibidores no competitivos?
 Preguntas de repaso
• Cómo se nombran las enzimas?

• ¿Cuál es el sustrato sobre el que actúan las siguientes

enzimas y mencione el tipo de reacción catalizada.

• Glucosa fosfato isomerasa

• Piruvato descarboxilasa
• Piruvato deshidrogenasa
• DNA polimerasa
Clasificación de las enzimas

Enzima

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Enzima

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Enzima

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Enzima

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Enzima

Tipo de enzima: __________________________

Clasificación de las enzimas

Enzima

Tipo de enzima: __________________________

A una enzima que cataliza la formación de un enlace entre
moléculas con gasto de ATP se llama:

• A) Isomerasa
• B) Ligasa
• C) Hidrolasa
• D) Descarboxilasa
Enzimas que catalizan la transferencia de hidrógenos (H) o
electrones (e-) de una molécula a otra.

• A) Transferasas
• B) Hidrolasas
• C) Oxidoreductasas
• D) Ligasas
Propiedad característica de todas las enzimas, que sólo les
permite acoplarse a un tipo particular de moléculas:

• A) Velocidad
• B) Complejidad
• C) Selectividad
• D) Especificidad
 Las enzimas son consideradas catalizadores, porque:

• A) Paran las reacciones biológicas

• B) Afectan la velocidad de una reacción
• C) Con su ayuda la célula forma sólo fosfolípidos
• D) Sin su presencia no se efectúan las reacciones
El efecto catalítico de las enzimas se debe a la:

• A) Disminución de la energía potencial

• B) Aumento de la energía de activación
• C) Disminución de la energía de activación
• D) Disminución de la concentración de sustrato
 Efecto de pH extremos y de altas temperaturas en las
enzimas:

• A) Formación de ATP
• B) Incremento catalítico
• C) Desnaturalización
• D) Logro de puntos óptimos
 Enzimas que se caracterizan por una modificación de la
forma o del ordenamiento espacial de las moléculas:

• A) Liasas
• B) Hidrolasas
• C) Isomerasas
• D)Oxidorreductasas
La glucosa es transformada a glucosa-6-fosfato gracias a la intervención de la
Hexocinasa, la cual requiere para su funcionamiento la intervención de una
molécula de ATP, misma que donará uno de sus grupos fosfato a la molécula
de glucosa. Cabe señalar que sin la presencia de la molécula de ATP, la
hexocinasa no puede llevar a cabo su función. Relaciona las siguientes
columnas indicando la función de cada uno de los reactivos implicados en la
acción enzimática antes descrita:

• 1. Glucosa a) sustrato • A) 1a, 2b, 3c, 4d

• B) 1b, 2a, 3d, 4c
• 2. Hexocinasa b) Enzima • C) 1a, 2b, 3d, 4c
• D) 1b, 2a, 3c, 4d
• 3. ATP c) cofactor

• 4. Glucosa-6-fosfato d) producto
La figura representa la actividad enzimática de tres tipos de enzimas en
función de la concentración del pH. La pepsina, la ureasa y la arginasa,
presentan su mayor actividad a un pH (1)_____, _____ y _____
respectivamente; la pepsina y la ureasa tienen la misma actividad a un pH de
(2)___________; mientras que la pepsina y la arginasa comparten la misma
actividad a pH (3)______. A su vez el pH al que la arginasa y la ureasa tienen
la misma actividad es (4) _______.

• A) (1) 2, 7, 10; (2) 4; (3) 6; (4) 8

• B) (1)1, 8, 10; (2) 4; (3) 6; (4) 8
• C) (1) 2, 7 y 11; (2) 4; (3 ) 6; (4) 5
• D) (1) 2, 7 y 10; (2) 6; (3 ) 6; (4) 8
La siguiente gráfica muestra la actividad de la enzima alcohol deshidrogenasa
del hígado humano en función de la concentración de su sustrato. Esta enzima
cataliza la conversión de etanol en acetaldehído. ¿Cuál es la explicación
correcta para los cambios observados en la gráfica?

• A) Las moléculas de enzima

alcohol deshidrogenasa pierden
afinidad por el etanol, conforme
aumenta la concentración de éste.
• B) En el punto de máxima
actividad de la enzima, todo el
etanol ha sido convertido en
acetaldehído.
• C) Las moléculas de enzima se
desnaturalizan con el incremento
en la concentración de etanol.
• D) Todas las moléculas de la
enzima están unidas a moléculas
de etanol, por lo que ya no
aumenta la velocidad de la
reacción.
La enzima de la figura 1 actúa sobre el sustrato, un disacárido, rompiendo el
enlace glucosídico. Si se añade al medio la sustancia A (figura 2) la actividad
de la enzima varía de una forma similar a la observada en la gráfica. Si se
elimina del medio la sustancia A la actividad de la enzima se restablece. ¿Cuál
es la explicación más satisfactoria para este hecho?
• A) La sustancia A actúa como un
veneno metabólico, que al unirse a la
enzima, provoca que ésta se
desnaturalice, por lo tanto, pierde
afinidad por su sustrato.
• B) La sustancia A actúa como inhibidor
no competitivo de la enzima, mientras
está unida a la enzima, ésta cambia su
conformación, por lo que pierde
afinidad por su sustrato.
• C) La sustancia A es un inhibidor
competitivo, por lo que la inhibición
depende de la concentración de dicha
sustancia. A altas concentraciones de
la sustancia A, ésta impide que la
enzima se una a su sustrato.
• D) La sustancia A es un activador, al
unirse a la enzima, provoca en ella un
cambio conformacional, que favorece
un incremento en su afinidad por el