UNIVERSIDAD DE GUAYAUIL

FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS

CARRERA DE MEDICINA
Enzimas. Propiedades generales y clasificación
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles,
sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace
posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Aspectos Generales
Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido
de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

 La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

 El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El
centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que
están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
 Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones
específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es
muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy
similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras
que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima
eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos.
Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la
quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso
tipo.
Ajuste inducido
La coincidencia entre el sitio activo de una enzima y el sustrato no es solo como la
correspondencia de dos piezas de un rompecabezas (aunque los científicos alguna
vez pensaron que así era, en un modelo llamado modelo de "llave y cerradura").
Por el contrario, una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su
sustrato, lo que da como resultado un ajuste aún más preciso. Este ajuste de una
enzima para encajar muy finamente con el sustrato se conoce como ajuste inducido.
Propiedades de las Enzimas
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las
demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados
en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa
sobre la actividad de un enzima son:
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 pH
 temperatura
 cofactores

1. Efecto del pH sobre la actividad enzimática

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del
medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un
pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este
es el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios
de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden
afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH
pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado
sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los
amortiguadores fisiológicos.
2. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas
por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización
térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
3. Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimática
A veces, una enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas
que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones
inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas
conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama
coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se
llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, la
enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo
prostético= holoenzima
Clasificación de las enzimas
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la
siguiente manera:
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 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,
transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
 Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico
diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima
glucoquinasa.
 Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas
orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
 Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por
ejemplo, el acetato descarboxilasa.
 Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una
molécula en su variante geométrica tridimensional.
 Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión
de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato
(tales como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.
Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad

 Simples: Formada por una o más cadenas polipeltídicas.

 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la
cadena polipeltídica.
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:

 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no

están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan
activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular
adecuada.

Isoenzimas y Coenzimas
Las Isoenzimas: proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma
reacción pero que se desplazan de forma diferente en la electroforesis. Con
frecuencia, las isoenzimas son oligómeros de diferentes cadenas peptídicas, y
usualmente difieren en los mecanismos de regulación y en las características
cinéticas. Las isoenzimas frecuentemente son específicos de ciertas células o tejidos.
La heterogeneidad molecular de los enzimas confiere a los organismos plasticidad,
versatilidad y precisión en sus funciones metabólicas.
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Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas
(basadas en el carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la
dieta. Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan directamente
como coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que
participan en la construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del
tejido conectivo.

Cinética Enzimática
Es una parte de la bioquímica encargada de estudiar las velocidades de reacción de
las enzimas que son catalizadores por las enzimas, la cinética enzimática es una de
las técnicas más viejas para entender los mecanismos enzimáticos.
Esto ha permitido
 Distinguir las enzimas.
 Distinguir entre isoenzimas.
 Reconocer las diferencias entre las actividades de un tejido y otro.
 Permite conocer la afinidad con los sustratos.
 Las unidades se miden en PH óptimo.
 La unidad internacional es: μmol S /min.
La Cinética de Michaelis Menten
En 1903 se propuso la idea de que las enzimas cambian con su sustrato para formar
un complejo, esta idea fue desarrollada por Michaelis y Maunt Menten y se convirtió en
la teoría general de alas enzimas. Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque
aunque se aumente la concentración de sustrato la velocidad no aumenta linealmente,
aparece un efecto de saturación. La saturación se debe a que todos los centros
activos están ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato
suficiente. Consideraremos sólo la velocidad inicial de las reacciones para cada
concentración de sustrato cuando se construya una gráfica, evitando el error
introducido por el deterioro del enzima. Como en el primer momento no hay producto
no consideraremos la reacción contraria. Se rige por la siguiente relación matemática:
V1: velocidad de reacción. Vmax: velocidad máxima Km: constante S: concentración
de sustrato.

Mecanismos de acción de las enzimas

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo
una reacción, su función es modificar la velocidad
de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad
de producto formado por unidad de tiempo. Tal
variación se debe a la disminución de la energía de
activación Ea; en una reacción química, la Ea es la
energía necesaria para convertir los reactivos en
formas moleculares inestables denominadas
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especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y
los productos.
En el diagrama están representados los niveles de energía, durante el curso de la
reacción, de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. La curva azul
muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción,
mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica de la
reacción. La diferencia en el nivel de energía entre el estado inicial y la necesaria para
iniciar la reacción (picos de las curvas) es la energía de activación. Tal como se
observa la presencia de enzima baja la energía de activación. El complejo Enzima-
sustrato posee menor energía de activación que las especies en estado de transición
que la correspondiente reacción no catalizada.
¿Cómo realiza esta acción una enzima?
o Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que
los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los
enlaces.
o Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los
aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los
sustratos químicamente más reactivos.
o Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio
activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en
un estado de transición inestable.
o Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave-
cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son
flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a
sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se
denomina ajuste inducido.
En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato (glucosa) y
sin él. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo de la
enzima con los sustratos. Esta enzima cataliza la reacción: Glucosa + ATP -->
glucosa 6-fosfato + ADP

Regulación de Actividad Enzimática

Las reacciones enzimáticas constituyen la clave de la actividad vital de una célula.
Esta actividad, sin embargo, no es siempre la misma. En un momento dado, por
ejemplo, puede interesar aumentar la síntesis de un determinado producto, y en otro,
metabolizar un sustrato que acaba de aparecer, por lo que se deberá aumentar la
actividad de las enzimas implicadas en uno u otro proceso. Por otro lado, una vez
conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática debe disminuir o
anularse para evitar un gasto inútil.
En definitiva, las necesidades celulares son cambiantes y, por tanto, la velocidad de
las reacciones enzimáticas debe variar de acuerdo con ellas. Es imprescindible, pues,
una regulación de la actividad enzimática que cumpla, en cualquier caso, el principio
de economía celular por el que solamente permanecen activas las enzimas precisas
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en cada momento, evitando de este modo la fabricación innecesaria de productos,
cuya acumulación, además, podría tener efectos negativos. Los cambios de pH y
temperatura influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas, pero
habitualmente estos valores no cambian en un organismo vivo, por lo que se utilizan
otros mecanismos de regulación, como la activación y la inhibición enzimáticas y el
alosterismo.
Temperatura. El aumento de la temperatura provoca en las moléculas un incremento
de su energía cinética, los movimientos de las mismas son más rápidos, y la
frecuencia de las colisiones entre moléculas aumenta, lo que propicia una mayor
velocidad de reacción. Se ha comprobado que un aumento de 10 °C puede llegar a
duplicar, y en ciertos casos a cuadruplicar, la velocidad de una reacción. Aunque esta
característica solamente es aplicable a las reacciones catalizadas por las enzimas
hasta una temperatura «crítica», que coincide con la temperatura óptima, en la que la
velocidad de la reacción catalizada por una determinada enzima es máxima.
A partir de esta temperatura óptima se produce un brusco descenso de la velocidad de
reacción, hecho que a la luz de nuestros conocimientos tiene fácil explicación.
Recordemos nuevamente que las enzimas son proteínas, moléculas frágiles,
sensibles, y que a altas temperaturas sufren lo que conocemos como su
desnaturalización, y que una enzima desnaturalizada, es decir, en la que sólo se
mantiene su estructura primaria, no tiene capacidad para catalizar una reacción
metabólica. En general, la temperatura crítica de las enzimas oscila entre los 55 y los
60 °C, aunque las enzimas de algunas bacterias, que viven en aguas termales, llegan
a tener temperaturas críticas de 80 a 87 °C.
a) Variación de la velocidad de reacción
b) Variación de la actividad de la enzima con el pH catalizada por un enzima con
la temperatura
pH. Cada enzima necesita unos valores límites (máximos y mínimos) para poder
desarrollar su actividad. Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y
pierde su actividad. Dentro de estos límites existe, como en el caso de la temperatura,
un valor determinado del pH, en el que la enzima desarrolla su actividad máxima, valor
al que se le da el nombre de pH óptimo, y que varía de unas enzimas a otras. Así, la
pepsina del jugo gástrico posee un pH óptimo de 2, muy ácido, mientas que el pH
óptimo de tripsina presente en el jugo pancreático es de 7,8, ligeramente básico. La
mayoría de las enzimas intracelulares poseen, sin embargo, un pH óptimo cercano a la
neutralidad.
Activación enzimática. La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que
se mantenían inactivas lleven a cabo su acción, es decir, se activen. Normalmente, la
unión del activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el
acoplamiento del sustrato. Algunos cationes, como Mg2+ o Ca2+ desempeñan un
papel importante como activadores enzimáticos.
También pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas, incluso el
propio sustrato. Este último es un caso muy interesante y frecuente. La enzima
permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es decir, si no hay sustrato, no es
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necesaria la actividad de la enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce la
activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, es decir, el sustrato activa su
propia metabolización.
Inhibidores. Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una
enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. Pueden ser
perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la penicilina, que es un inhibidor de las
enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las
infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por
lo que retrasa el desarrollo del SIDA.
La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
 La inhibición irreversible, o envenenamiento de la enzima, tiene lugar cuando el
inhibidor o veneno se fija permanentemente al centro activo de la enzima
alterando su estructura y, por tanto, inutilizándolo.
 La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino
que sólo se impide temporalmente su normal funcionamiento. Existen dos
modalidades: competitiva y no competitiva.
 La inhibición reversible competitiva se debe a la presencia de un inhibidor cuya
molécula es similar al sustrato, por lo que compite con éste en la fijación al
centro activo de la enzima. Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada.
Por tanto el sustrato no puede fijarse hasta que el inhibidor se vaya. La
velocidad de la reacción disminuye en función de la concentración del inhibidor.
 La inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que o se fija al
complejo enzima-sustrato impidiendo su separación, o une a la enzima
impidiendo el acceso del sustrato al centro activo.

Bibliografía
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https://www.biologiasur.org/index.php/141-apuntes-de-
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temperatura-ph-inhibidores
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Mañas, J. M. (s.f.). Ehu. Obtenido de
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm
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Raffino, M. E. (26 de Junio de 2020). Conceptos . Obtenido de
https://concepto.de/enzimas/