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ENZIMAS
Unidad 2: Sustancias orgánicas de los
seres vivos
Academia de Bioquímica aplicada a la
Odontología
 Enzimas
Son los principales catalizadores biológicos

Es una sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción

química.
Las enzimas son los catalizadores biológicos.

La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina: Sustrato

Sitio catalítico
El sitio en donde se lleva a cabo la reacción se llama:
Una enzima es:

• Es un catalizador biológico que acelera la velocidad

de una reacción química específica en la célula.
• La enzima no se destruye durante la reacción y se
utiliza una y otra vez.
• Una célula contiene miles de diferentes tipos de
moléculas de enzimas específicos para cada reacción
química particular.
• La mayoría de las enzimas son de origen proteico, sin
embargo, existen enzimas como formadas por otros
compuestos orgánicos como el RNA.
 ¿Cómo funciona una enzima?
Ejemplo de una catálisis enzimática

Descomposición del peróxido de hidrógeno en agua

Esta reacción se lleva a cabo

muy lentamente

Si compras una botella de peróxido de hidrógeno para que se degrade debe de ser guardada
durante muchos meses.

Si añades un trozo de ion férrico La velocidad de la reacción aumentaría

(FeCl3) unas 1000 veces

Catalasa Aumenta la velocidad de la reacción unas

(Es una enzima presente en muchas células) 1000 millones de veces
 • Un catalizador aunque participa en el proceso de reacción
no se modifica por esta

Por ejemplo: la catalasa tras participar en la descomposición del peróxido

de hidrógeno, vuelve a encontrase en el mismo estado que antes,
Hay dos preparada para un nuevo ciclo.

cosas
importantes
• Los catalizadores modifican la velocidad de los
que resaltar: procesos, pero no afectan la posición de equilibrio de
una reacción.

Por ejemplo: un proceso que es favorable no pasara

a hacer más favorable o un proceso desfavorable se
vuelva favorable
Las enzimas
disminuyen la energía
de activación (DG), es
decir debilitan los
enlaces para facilitar la
formación de un
producto.
Componentes de una enzima

• Holoenzima: es una enzima que esta

formada por una parte proteina llamada
apoenzima combinada con una molécula no
proteica llamada cofactor, o coenzima, es
decir, la enzima lista para ejercer catálisis.

• Apoenzima: Parte proteica de la enzima

pero sin cofactor, sin coenzima, en este estado
la enzima no es cataliticamente activa.
Composición de una
apoenzima
• No esenciales. Son aminoácidos de una enzima que no intervienen en los
procesos catalíticos, si se eliminan la proteína no pierde la actividad
enzimática

• Estructurales. Son aminoácidos de una enzima que mantiene la estructura

tridimensional de la proteína, no intervienen en la actividad enzimática
pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo

• De unión o fijación. Son aminoácidos de una enzima que establecen

enlaces débiles con el sustrato orientándolos para la unión y formar el
complejo enzima-sustrato

• Catalíticos. Son aminoácidos que se unen al sustrato mediante un enlace

covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura
Componentes de
una enzima
Cofactor: son las moléculas
necesarias para que la enzima
pueda ejercer su función, los
metales y coenzimas son
ejemplos de cofactor.

Coenzima: se define como

molécula orgánica que une a
los sitios activos de ciertas
enzimas para ayudar a la
catálisis de una reacción.
 Modelo de cerradura-llave

Dos modelos de Explica la especificidad enzimática, pero no nos permite aumentar nuestra compresión de la catálisis en sí

Modelo del ajuste inducido

interacción

enzima-sustrato

Tanto la enzima como el sustrato sufren una distorsión al unirse. Se fuerza al sustrato a
adoptar una conformación que se aproxima al estado de transición.
 Las enzimas hacen más que solo distorsionar al sustrato, ¿Que más
hacen?
Proporcionan cadenas laterales de aminoácidos específicos, para facilitar el proceso catalítico

En la mayoría de los casos las cadenas de aminoácidos laterales son grupos ácidos o básicos que pueden
impulsar la adición o eliminación de protones.

En otros casos, la enzima contiene un ion metálico en la posición exacta para participar en la catálisis

Con base en esto podemos decir, que una enzima:

• Une el sustrato o sustratos

• Reduce la energía del estado de transición
• Impulsa directamente el acontecimiento catalítico

Una enzima une el sustrato, promueve la reacción y libera el producto o los productos
 Clasificación de las enzimas
Comisión de enzimas (EC) de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular
(IUBMB) diseño un sistema lógico de denominación y numeración.

Enzimas 6 clases Grupos y subgrupos

Ejemplos de enzimas de importancia estomatológica

• Actúa durante la masticación sobre polisacáridos de la dieta.

a-amilasa salival • Hidroliza al azar los enlaces a (1-4)
• Humanos no existe la b (1-4) razón por la cual no podemos hidrolizar la
celulosa (hidrato de carbono de origen vegetal)
• La digestión se detiene momentáneamente en el estómago debido al pH
que inactiva a la enzima

a-amilasa pancreática • Continúa el proceso de digestión de los hidratos de carbono.

• Lactasa (b-galactosidasa)
• Sacarasa
Disacaridasas • Isomaltasa Encargadas del desdoblamiento de
• Maltasa carbohidratos y producen monosacáridos
(glucosa, galactosa y fructosa)
Factores que regulan la actividad enzimática

1. Temperatura,
2. pH,
3. Concentración de sustrato y enzima
4. Activadores (fomentan la actividad
enzimática)
5. Inhibidores (disminuyen o anulan la
actividad enzimática)
Inhibición enzimática
 Regulación alostérica
En este tipo de regulación la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una
enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce
como sitio alostérico.

Cuando un inhibidor También hay activadores

alostérico se une, se alostéricos, los cuales
cambian ligeramente pueden unirse a sitios que
todos los sitios activos no son el sito activo e
por lo que la enzima es incremental la función del
menos eficientemente. sitio.

Imagen recuperada de: https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation

Ejemplos de inhibión enzimática: Acción de los
antibióticos de uso odoltológico
• La inhibición de los microorganismos se consigue fundamentalmente
por las diferencias estructurales y funcionales de la célula bacteriana
Los inhibidores de la girasa
(inhibidores de la topoisomerasa ~
fluoroquinolonas) y los
nitroimidazoles inhiben la
replicación del ADN.

Para mayor información consulte el

artículo de ELSERVIER:
https://www.elsevier.es/es-revista-
quintessence-9-articulo-los-antibioticos-
odontologia-X0214098511068667
 Bibliografía

• Lozano J. A., Galindo J. D., García-Borrón J. C., Martínez –

Liarte J. H., Peñafiel R., Solano F. 2005. Bioquímica y Biología
molecular para ciencias de la Salud. 3ra Edición, Mc Graw
Hill – Interamericana.
• Nelson David L. y Cox Michael M. Lehninger Principios de
Bioquímica. Séptima edición , Año 2019, Editorial Omega
• https://www.elsevier.es/es-revista-quintessence-9-articulo-
los-antibioticos-odontologia-X0214098511068667