Factores que afectan la actividad enzimática

 Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una

concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de
que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no
tiene efecto en la velocidad de la reacción.
 Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un
aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática
hacia cierto límite.
 Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta
ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto
si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
 pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del
estómago cuyo pH óptimo es ácido.
 Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que
tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.

Termodinámica
Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio
químico de la reacción. Generalmente, en presencia de una enzima, la reacción
avanza en la misma dirección en la que lo haría en ausencia de enzima, solo que
más rápido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podría producirse una reacción
espontánea que generase un producto diferente debido a que en esas condiciones,
dicho producto diferente se forma más rápidamente.
Además, las enzimas pueden acoplar dos o más reacciones, por lo que una
reacción termodinámicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra
reacción termodinámicamente desfavorable. Por ejemplo, la hidrólisis de ATP
suele ser utilizada para favorecer otras reacciones químicas.52
Las enzimas catalizan reacciones químicas tanto en un sentido como en el
contrario. Nunca alteran el equilibrio, sino únicamente la velocidad a la que es
alcanzado. Por ejemplo, la anhidrasa carbónica cataliza su reacción en una u otra
dirección dependiendo de la concentración de los reactantes, como se puede ver a
continuación:
(en tejidos; alta concentración de CO2)
(en pulmones; baja concentración de CO2)
 Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reacción, es decir, se
convierte en una reacción muy exergónica, la reacción se hace efectivamente
irreversible. Bajo estas condiciones, la enzima únicamente catalizará la reacción en
la dirección permitida desde un punto de vista termodinámico.

Clasificación de las enzimas

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

 Simples: Formadas por una o más cadenas polipetidicas.

 Conjugadas: Contienen al menos un grupo no proteico en lazado a la

cadena polipeptidica

En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

 *Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la

enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones
metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

 *La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales

generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso
molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son
coenzimas que se requieren para una respiración celular
adecuada.
Clasificación de las enzimas según su actividad.

Tipo de enzimas Actividad

Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con
moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas
digestivas.
Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma
en otro, es decir, reacciones de isomerización.
Ligasas Catalizan la unión de moléculas.
Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación,
para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la
transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo;
la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido
glucónico.
Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra.
Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.