PROTEINAS Breve repaso

ENZIMAS
• En los seres vivos se producen todo el tiempo reacciones químicas donde la mayoría tienden a
transformar las sustancias.
• Los alimentos tienen como fin, suministrar energía y materia prima para sintetizar nuevas estructuras.
• Tanto la síntesis como la degradación son resultado de muchas reacciones.
• Se necesita de velocidad y eficiencia en las transformaciones bioquímicas para que se produzcan. De
intentar reproducir estas reacciones en el laboratorio sería casi imposible por las condiciones extremas que
habría que crear y que en las condiciones normales de los organismos demandarían mucho tiempo o no se
producirían.
• Estas reacciones se llevan a cabo en los seres vivos a gran velocidad y en condiciones moderadas , todo
esto es posible debido a la existencia de CATALIZADORES.
• A las enzimas se las denomina catalizadores biológicos porque son capaces de acelerar una reacción
química sin formar parte de los productos que se obtienen y sin desgastarse en el proceso.

Mecanismos de acción:

• Disminuyen la energía de activación de la reacción.

• Son más efectivas que los catalizadores inorgánicos y son más específicas.
• Las diferencias con los catalizadores inorgánicos es que éstos aceleran diversas reacciones mientras que
las enzimas sólo catalizan una reacción determinada.
• Algunas enzimas actúan sobre sustancias distintas pero en general se trata de compuestos homólogos y la
reacción que catalizan son del mismo tipo.
• Las enzimas actúan sobre sustancias denominadas SUSTRATOS.
• La especificidad que tienen las enzimas le permite diferenciar selectivamente las sustancias, hasta entre
isómeros ópticos (la glucoquinasa diferencia D-glucosa de L-glucosa).

Nomenclatura y clasificación:

• Generalmente se les designa el sufijo ASA al nombre del sustrato sobre el que actúan (amilasa, ureasa,
tirosinasa).
• También se las denomina según el tipo de reacción catalizada (deshidrogenasa, descarboxilasa)
• Algunas tienen nombres arbitrarios como pepsina de jugo gástrico, tripsina de jugo pancreático.
• Para evitar problemas y confusiones la Unión Internacional de bioquímica y Biología Molecular
propusieron un sistema de clasificación para asignar un nombre descriptivo y un número .
• Se consideran 6 clases principales según la reacción catalizada.
• Cada clase se divide en subclases . Se les asigna números teniendo en cuenta la clase principal, y las
subclases. En general se publica la nomenclatura de las enzimas conocidas asignando el nombre sistemático
en el que se mencionan sustratos y tipo de reacción catalizada, el nombre común más recomendable y se
da el número de código.
• En todo trabajo en que se nombre una enzima debe darse ese número para identificarla con exactitud.

Grupos de clasificación

OXIDORREDUCTASAS:
• catalizan reacciones de óxido-reducción.
• Están asociadas a coenzimas
• Cuando el sustrato es el dador de hidrógeno se las designa con el nombre del sustrato antepuesto a
deshidrogenasa.
• Cuando la reacción es inversa se coloca el nombre del sustrato con el agregado de reductasa.
Oxidasas: son las enzimas que catalizan reacciones donde el aceptor del hidrógeno es el O2.
Oxigenasas: cuando la molécula de O2 es incorporada al sustrato.

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Peroxidasas: son las que utilizan agua peróxido como aceptor de hidrógeno.
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa que cataliza la oxidación de lactato a piruvato y la reacción inversa
(reducción de piruvato a lactato). La enzima utiliza NAD como coenzima.
TRANSFERASAS
• Catalizan la transferencia de un grupo de átomos como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo,
fosforilo, de un sustrato que es donante a otro compuesto aceptor (aminotransferasas, transaminasas que
catalizan la cesión del grupo amina de un compuesto a otro).
Ejemplo:
L-aspartato + 2-oxoglutarato o alfa cetoglutarato oxalacetato + L-glutamato
Se cataliza por la enzima L-aspartato: 2-oxoglutarato aminotransferasa.
HIDROLASAS
• Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S, O-P por adición de agua. El nombre recomendado es el del
sustrato con el sufijo asa (colinesterasas, ribonucleasas, hidrolizan la unión ester entre acetato y colina de
la acetilcolina y las uniones entre nucleótidos en ARN)
Ejemplo:
Arginasa (cataliza la hidrólisis de arginina para formar urea)
L-arginina + H2O Urea + L-ornitina
LIASAS
• Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N (excluye uniones peptídicas) de la molécula de sustrato por
un proceso distinto al de hidrólisis. Algunas eliminan grupos del sustrato y forman dobles ligaduras o ciclos
o agregan grupos a enlaces dobles. (descarboxilasas, deshidratasas, aldolasas, cuando eliminan CO2 , agua
o aldehídos)
• En los casos de reacción inversa que se incorpore un grupo, se denominan SINTASA (NO sintetasa)
Ejemplo:
aldolasa que divide fructosa-1,6-bifosfato en dos triosas fosfato
Fructosa -1,6-bifosfato D-gliceraldehido-3-fosfato + dihidroxiacetona fosfato.
ISOMERASAS
• Interconvierten isómeros de cualquier tipo (epimerasas, racemasa, cis-trans isomerasa, tautomerasas)
Ejemplo:
Fosfoglucoisomerasa que cataliza la interconversión de
D-gucosa-6-fosfato fructosa -6-fosfato
LIGASAS:
• Catalizan la unión de dos moléculas acopladas con la hidrólisis de un enlace de alta energía d nucleósidos
trifosfato.
• La designación SINTETASA debe reservarse para las que responden estrictamente a la definición y no se
debe confundir con SINTASA. Para evitar errores se recomienda llamarlas ligasas.
Ejemplo:
glutamina sintetasa que actúa en la reacción entre ácido glutámico y amoníaco para formar glutamina,
utiliza ATP como energía para la síntesis.
L-glutamato + amonio + ATP L-glutamina + ADP + Pi.
Naturaleza química de las enzimas

• Se trata de proteínas pero también se sabe que se han aislado moléculas de ácido ribonucleico con
actividad catalítica llamadas RIBOZIMAS.
• Algunas enzimas están constituidas solo por aminoácidos.
• Las hidrolasas son proteínas simples.
• Existen enzimas formadas por asociación de varias subunidades o cadenas polipeptídicas (oligómeros).
• En general las relaciones entre subunidades tienen importancia funcional.

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COENZIMAS:
• Muchas enzimas solamente pueden realizar su función catalítica cuando se asocia a otra molécula NO
proteica pequeña que son las coenzimas.
• Pueden estar firmemente unidas a la enzima por uniones covalentes o por enlace fuerte de otro tipo
siendo difícil de separar
• Las dos porciones unidas son indispensables para la actividad de la enzima.
• HOLOENZIMA: complejo entre Coenzima ( molécula no proteica termoestable de pequeño tamaño) y la
parte proteica que se denomina APOENZIMA (molécula termolábil)
HOLOENZIMA (enzima total) = APOENZIMA + COENZIMA
• Las coenzimas participan en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones
sufridas por el sustrato.
Ejemplo:
Las enzimas oxidorreductasas poseen coenzimas capaces de captar o ceder el grupo transferido en la
reacción.
• Las coenzimas se relacionan con vitaminas, compuestos que no pueden ser sintetizados por el organismo.
• Las coenzimas pueden unirse a distintas apoenzimas aunque siempre participan en un determinado tipo
de reacción
Ejemplo:
La lactato deshidrogenasa, malato deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa, utilizan NAD como
coenzima como aceptora de los hidrógenos que se sustraen al sustrato.
La apoenzima es la responsable de reconocer al sustrato, no la coenzima, la especificidad de la
holoenzima depende de la parte proteica.
METALOENZIMAS:
• Algunas enzimas necesitan de la presencia de metales para la acción catalítica por la capacidad de atraer
o donar electrones.
• Algunos metales fijan ligandos lo que los habilita para unir sustratos.
• Otros contribuyen a la estructura terciaria y cuaternaria de la molécula de enzima.
• La pérdida del competente metálico de la metaloenzima da pérdida de actividad.
Ejemplos: Hierro catalasa, peroxidasa, citocromo, hemoproteínas (es esencial para la actividad).
• Cu: tisorina, ácido ascórbico, citocromo oxidasa.
• Zn: alcohol deshidrogenasa, anhidrasa carbónica
• Mo: xantino oxidasa
• Mg: para enzimas que usan ATP , se une a los grupos fosfato
• Mn: es indispensable para la acción de AcetilCoA carboxilasa.
• Se: se une covalentemente a glutatión peroxidasa.
• Ca: Muchas enzimas requieren ion calcio o se activan con Ca2+
• Muchas necesitan de iones (Na+ , K+ y Cl-)
Catálisis enzimática

Catálisis enzimática
• Las enzimas aumentan la velocidad de reacciones disminuyendo la energía de activación (E0 )
• Mayor cantidad de moléculas alcanzan el estado de transición.
• Se acelera la transformación química.
• NO modifican el cambio neto de energía ni la constante de equilibrio.
• La enzima se une al sustrato y se forma un complejo transitorio ENZIMA-SUSTRATO.
• Al final de la catálisis la enzima aparece inalterada.

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Se forma

Al final de la reacción la enzima no sufre cambios y puede volver a unir a otra molécula , la misma molécula
se reutiliza muchas veces.

Sitio Activo

SITIO ACTIVO
• Lugar definido de la enzima donde se une el sustrato (centro activo, sitio catalítico, sitioactivo, etc) es
donde se cumple la acción catalítica.
• El lugar de sustrato posee sitios de unión y catalítico.
• La unión y la acción catalizadora necesitan de una conformación tridimensional altamente específica a
nivel del sitio activo en donde las cadenas laterales de los restos aminoacídicos aportan grupo funcionales
esenciales
Ejemplos: las cadenas laterales reactivas como las de cisteína, glutamato, aspartato, lisina o restos
hidrofóbicos , suelen desempeñar un papel importante en la unión del sustrato.
• El sitio activo es una agrupación de un número no muy grande de aminoácidos distribuidos
espacialmente de manera precisa que se mantiene gracias a la contribución de las estructuras primaria,
secundaria , terciaria y cuaternaria.
• La unión del sustrato a la enzima es mediante enlaces no covalentes como puentes de hidrógeno, enlaces
iónicos, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Vander Waals.
• El sustrato unido a la enzima sufre una deformación en los enlaces afectados por la reacción, poniéndose
en estado tenso desde donde pasa a formar los productos.
ESTE ES EL ESTADO DE ACTIVACIÓN O TENSIÓN y es el llamado intermediario de transición.
• En muchas reacciones químicas catalizadas por enzimas , participan dos o más moléculas de sustrato
diferentes, el sitio activo ofrece un nicho en el cual cada sustrato es ubicado en la posición y orientación
más favorable para reaccionar.
• La coenzima también participa en asegurar la conformación óptima. Se une a la enzima en el lugar
destinado en general cerca del sitio activo y algunas veces hasta forma parte del lugar del sustrato.
• No se trata de un modelo rígido e inalterable, se trata de una masa modificable en contacto con el
sustrato, se adapta al sustrato orientando los residuos esenciales en la posición óptima en el momento de
formar el complejo ES.
• Solamente el sustrato adecuado estimula a la enzima para provocar la disposición precisa de cadenas
laterales necesaria para la catálisis.
• La unión enzima – sustrato induce cambios conformacionales en la molécula.
Zimógenos

• Algunas ENZIMAS SE SINTETIZAN EN LAS CÉLULAS DE ORIGEN Y ESTÁN EN ESTADO DE PRECURSORES

inactivos (zimógenos, proenzimas, preenzimas)
• Se trata de proteínas simples que se convierten en enzima activa por un proceso de hidrólisis.

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• Por la acción de agentes específicos, con frecuencia enzimas hidrolíticas, producen ruptura de la cadena
polipeptídica del zimógeno que cambian la conformación de la molécula y le dan la actividad catalítica.

Enzimas anormales por alteraciones genéticas

• Toda alteración de la secuencia de aminoácidos que afecte a restos esenciales (sitio activo o posiciones
críticas para el mantenimiento de la conformación) puede alterar la actividad de la enzima.
• Muchas enfermedades genéticas son causadas por este tipo de alteraciones, se denominan errores
congénitos de metabolismo .
• Cualquier defecto en la información genética afecta la síntesis de proteínas dando como resultado que
sean menos eficientes, que sean inactivas o no tengan la capacidad para responder a las demandas
fisiológicas.
• De esta manera se bloquean las vías metabólicas donde debe actuar pudiendo producir trastornos muy
serios.
Distribución intracelular

• Se sintetizan en el citoplasma de las células.

• Se exportan al lugar donde cumplirán su misión.
• Algunas actúan fuera de la célula en que se producen (enzimas de los jugos digestivos, las relacionadas
con la coagulación)
Se puede decir que:
• Muchas enzimas asociadas al núcleo participan en el mantenimiento y función del aparato genético.
• En mitocondrias se encuentran enzimas vinculadas a reacciones oxidativas proveedoras de energía.
• Los lisosomas contienen hidrolasas cuyo pH óptimo es más ácido que el de otras enzimas en la célula con
la función de degradar moléculas.
• Los ribosomas poseen enzimas comprometidas en la síntesis de proteínas.
• El retículo endoplasmático contiene enzimas encargadas de la síntesis de lípidos complejos del
metabolismo e inactivación de sustancias extrañas que ingresan al organismo.
• En los sacos aplanados del complejo de Golgi se encuentran enzimas relacionadas con la síntesis de
oligosacáridos y glicosilación de proteínas y lípidos.
• En el citosol se hallan enzimas de la glucólisis. En la membrana plasmática se encuentran numerosas
enzimas que tienen que ver con el sistema de transporte.
Sistemas multienzimas

• Se las puede encontrar libres en el citosol, en organelas e integradas en estructuras de membranas.

• Pueden formar complejos organizados formados por varias enzimas diferentes complementando sus
acciones formando sistemas multienzimáticos ordenados (generalmente en membranas) donde el
producto de la primera enzima es recibido por la segunda como sustrato y así sucesivamente.
Ejemplo: el sistema de electrones o cadena respiratoria en la membrana interna de las mitocondrias.
Otras enzimas pueden presentar varios sitios catalíticos distintos (enzimas multifuncionales)
Ejemplo: ácido graso sintasa.

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 Determinación de la actividad enzimática

• La actividad de una enzima se puede determinar por medición de la cantidad de producto formado o por
la cantidad de sustrato consumido en un tiempo dado.
• Es importante la cantidad de enzima presente y no se ve influenciada por los cambios producidos en la
mezcla durante la reacción.
• Se determina la velocidad inicial (cuando la cantidad de sustrato utilizado todavía es muy baja con
respecto al total presente en la mezcla) normalmente se toma como velocidad inicial la determinada antes
que el consumo del sustrato sea del 20% del total presente (se prefiere que sea alrededor del 5%).
Actividad específica:
• Indica pureza de una preparación enzimática.
• Relaciona actividad enzimática con el total de proteínas existentes en la preparación (no con el volumen
de la muestra)
• Indica las unidades de enzimas por mg de proteínas presentes en la muestra.
• Se puede expresar su actividad por mg de enzima y si se conoce su peso molecular, se puede calcular
actividad molar, constante catalítica o número de recambio correspondiente al número de moléculas de
sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por una enzima trabajando en condiciones de
saturación de sustrato.
Ejemplo: El número de recambio de la anhidrasa carbónica que cataliza la reacción entre dióxido de
carbono y agua para formar ácido carbónico es de 36.000.000 por minuto.
Factores que modifican la actividad enzimática

• Concentración enzimática: Se puede establecer cuando se determina la velocidad inicial de una reacción
catalizada por una enzima a distintas concentraciones en presencia de cantidades saturantes de sustrato y
manteniendo todos los otros factores en el medio de reacción, se puede establecer la relación entre
cantidad de enzima y velocidad inicial.
• Se representan los resultados en un gráfico que indica que la velocidad es directamente proporcional a la
concentración de enzima.

• Concentración de sustrato : Se mantienen constantes la concentración de enzima y las condiciones de la

reacción pero se va modificando la concentración de sustrato y se van realizando determinaciones de
actividad enzimática .
• Se realiza un gráfico de concentración de sustrato y velocidad de reacción o actividad enzimática , se va a
obtener una curva hiperbólica donde se observa que la curva al comienzo aumenta rápidamente con el
aumento de la concentración de sustrato pero luego la velocidad crece más lentamente hasta alcanzar un
máximo.
• Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad crece en forma lineal con la concentración de
sustrato. Existe proporcionalidad entre velocidad y concentración de sustrato.
• A medida que aumenta la concentración de sustrato los aumentos de velocidad son cada vez menores
llegando a un punto donde la velocidad no aumenta por más que se agregue más sustrato, la curva se hace
horizontal que es donde se alcanza la velocidad máxima.

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Analizando:
• A bajas concentraciones de sustrato, se encuentran enzimas libres.
• A medida que aumenta la concentración de sustrato se van ocupando mayor número de enzimas .
• Si la concentración de sustrato sigue aumentando llega un momento en que ya no hay más enzimas libres,
es cuando se saturan con sustrato.
• Si se sigue aumentando la concentración de sustrato, se alcanza un estado estacionario donde la
velocidad de reacción no varía , ya no se puede aumentar la velocidad.
• En teoría solo se puede alcanzar la velocidad máxima a una concentración infinita de sustrato, por lo
tanto no es posible establecer la concentración de sustrato. Michaelis y Menten definieron una constante
llamada Km (constante de Michaelis), la cual en condiciones definidas de pH, temperatura, etc. la Km tiene
un valor fijo para cada enzima.
• Km corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción alcanza un valor igual
a la mitad de la máxima.
• V: Vmax sacar de imágenes
• Cuando (S) está por debajo del valor de Km, la velocidad de reacción depende de la concentración de
sustrato.
• Cuando (S) es superior al valor de Km la velocidad inicial es prácticamente máxima.
• Si (S) es igual al valor de Km, al reemplazar en la ecuación se obtiene que la velocidad de reacción es igual
a la mitad de la máxima.
• El valor de Km es característico para cada enzima y para cada uno de los sustratos que utiliza.
• En la mayoría de las enzimas, el valor de Km guarda relación inversa con la afinidad de la enzima por el
sustrato, a mayor afinidad Km será menor.

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• Cuando una enzima actúa sobre varios sustratos, el valor de Km varía para cada uno. El sustrato con el
que se obtiene un Km menor es el que se considera que es el sustrato natural “fisiológico” de la enzima.
Temperatura:
• Al incrementar la energía cinética, la velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperatura
asciende dentro de ciertos límites.
• El incremento de la velocidad de muchas reacciones se duplica por cada 10°C de aumento de
temperatura. Y se lo llama Q10 o coeficiente de temperatura.
• Si se mantienen constantes las concentraciones de enzima, sustrato y otros factores del medio de
reacción y se va modificando la temperatura , al determinar actividad los resultados al representarse en un
gráfico dan una curva de tipo parábola invertida.
• Esto indica que a medida que aumenta la temperatura la actividad enzimática también aumenta hasta
alcanzar un máximo que es el óptimo , de seguir aumentando la temperatura, la actividad comienza a
descender. (t° óptima =37°C) Superando los 60°C las enzimas se inactivan.
• El efecto inactivante a temperaturas superiores a 40°C se debe a la desnaturalización que sufre la
enzima.

pH:
• Al medir la actividad enzimática a distintos pH y manteniendo los otros factores constantes se puede
determinar el efecto del pH.
• Para la mayoría de las enzimas la actividad óptima se encuentra entre pH 6 y 8.
• Por debajo o por encima de esos valores , la velocidad de reacción cae rápidamente.
• Existen algunas excepciones : pepsina de jugos gástricos (pH 1.5), fosfatasa ácida de próstata (pH 5),
fosfatasa alcalina de hueso (pH 9.5)
• Los cambios de pH afectan a los grupos funcionales de la molécula de la enzima y también en la del
sustrato debido a que para la formación del complejo enzima sustrato es necesario una distribución de
cargas adecuada.
• También ocurre que los pH extremos provocan desnaturalización de la molécula enzimática
provocando inactivación.

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 Inhibidores enzimáticos

• Son agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas.

• Algunos actúan uniéndose a sitios o grupos funcionales esenciales de la enzima.
• Los inhibidores pueden ser
• Reversibles
• Irreversibles
• Inhibidores irreversibles: producen cambios en la molécula de la enzima disminuyendo su capacidad
catalítica (insecticidas órganofosforados). Bloquean en forma irreversible el sitio activo por formar uniones
covalentes con la enzima en el sitio activo. Son muy específicos (allopurinol que inhibe la xantina oxidasa en
el tratamiento de la gota)
• Inhibidores reversibles: existen tres tipos.
➢ Inhibidores competitivos
➢ Inhibidores no competitivos
➢ Inhibidores anticompetitivos
Inhibidores competitivos:
• Aumentan la constante Km pero no modifican la velocidad máxima de la enzima.
Los efectos de inhibición lo realizan por diferentes mecanismos:
• Por similitud estructural con el sustrato compitiendo ambos por el sitio activo (malonato que inhibe la
succinato deshidrogenasa)
• Algunas moléculas que actúan como inhibidores competitivos se unen al sitio activo aunque no tengan
similitud estructural con el sustrato (salicilato que es inhibidor de alcohol deshidrogenasa)
• Inhibidor y sustratos se pueden unir en distintos sitios de la enzima, pero la unión de uno impide la del
otro por generar cambios conformacionales.
La inhibición competitiva se puede revertir aumentando la concentración de sustrato.
Inhibidores no competitivos:
• Se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo y disminuyen la velocidad máxima sin modificar la
Km. En este caso no se puede revertir por el aumento en la concentración de sustrato.
• Lo que se observa en el gráfico es una disminución de la velocidad. La unión del sustrato con la enzima no
está afectada, el inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.
Una vez formado el complejo enzima-sustrato-inhibidor la enzima se inactiva.
• La Km no se modifica porque el sustrato puede reaccionar con la enzima pero la cantidad de enzima
sustrato con posibilidad de liberar producto es menor, como si hubiese menor cantidad de enzimas
(algunos metales como Cu, Hg, Ag, se unen a los grupos sulfhidrilos de restos de cisteína necesarios para la
actividad de muchas enzimas)
• Existen situaciones en que el inhibidor modifica la velocidad máxima y la Km, en este caso se habla de
inhibición mixta.

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Inhibidores anticompetitivos:
• Se trata de inhibidores reversibles.
• El inhibidor se une al complejo ES y forma el complejo inactivo ESI.
• Hay dos reacciones que consumen ES ( la de formación de productos y la de formación del complejo ESI).
• Se produce disminución de Km por formarse ESI que es inefectivo.
• Este tipo de inhibición se da en casos en los que participan varios sustratos en la reacción y no se puede
revertir por aumento de sustrato.
Regulación de la actividad enzimática

• La actividad enzimática en las células va variando según el requerimiento fisiológico.

• Existen varios métodos de regulación.
• Cuando los niveles de concentración de sustrato son bajos la actividad de la enzima es proporcional a esos
niveles. En condiciones fisiológicas las concentraciones de sustrato se encuentran por debajo o próximas al
Km. De esta forma los niveles de sustrato determinan la mayor o menor actividad enzimática. Si la
concentración de sustrato aumenta, se acelera la utilización y lo mismo ocurre si baja, la aceleración
disminuye.
• Los compuestos se transforman en el organismo por una serie de etapas, cada una de las cuales está
catalizada por distintas enzimas. En cada paso un producto es utilizado como sustrato de la etapa siguiente.
• En casi todas las secuencias de reacciones existen enzimas que actúan regulando el flujo de sustratos y
productos haciendo ajustes según las necesidades de la célula. Estas enzimas regulan aumentando o
disminuyendo su actividad en respuesta a señales.
• En general la enzima reguladora suele ser la que cataliza la primera etapa de una vía metabólica y las
restantes ajustan la actividad según el sustrato disponible.
Según al tipo de señal que responden pueden ser :
a) Alostéricas
b) Reguladoras por modificación covalente
a) Enzimas alostéricas: en algunas vías el producto de la serie inhibe a la enzima que cataliza la primera
etapa. Inhibición por retroalimentación (feedback).
En otros casos la enzima se estimula por compuestos que se acumulan en el medio, un activador puede ser
el propio sustrato de la enzima.
Tanto la activación como la inhibición son reversibles, al producirse disminución de la sustancia que
estimula, se normaliza la actividad.
• El agente modificador se une a un sitio distinto al del sitio catalítico, por eso el nombre de alostérico (del
griego que quiere decir otro sitio)
• En las enzimas alostéricas hay otros sitios reguladores además del sitio catalítico a los cuales se unen
específicamente las moléculas que actúan sobre la actividad catalítica y se llaman MODULADORES,
MODIFICADORES O EFECTORES ALESTÉRICOS.
• Si estimulan son positivos y si deprimen la actividad son negativos.
• Si el modulador es distinto al sustrato el efecto se llama HETEROTRÓPICO, si el modulador es el mismo
sustrato se denomina HOMOTRÓPICO.
• Puede haber varios moduladores para una misma enzima con efectos contrarios. Cada uno de ellos tiene
un sitio de unión a la enzima (sitio alostérico)

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b) Modificación covalente:
Hay enzimas que son reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente (la glucógeno
fosforilasa con la que se inicia la degradación del glucógeno), la enzima se encuentra en baja actividad, se
activa por adición de fosfato y luego se desactiva por eliminación del fosfato volviendo al estado inicial. La
regulación puede ser por la unión o eliminación de fosfatos o de otros grupos.
Una enzima puede responder a más de un tipo de regulación.

Enzimas constitutivas o inducibles

Constitutivas:
Cuando la relación entre la síntesis y degradación de la enzima se mantiene constante, la cantidad de
enzima permanece estable.
Inducibles:
Cuando la síntesis se activa o deprime de acuerdo con los requerimientos de la célula en un momento
dado. (enzimas del metabolismo de la glucosa que se estimula ante la presencia de sustrato)
Procesos enzimáticos en cascada

Cuando participan una serie de zimógenos o proenzimas que se activan sucesivamente uno a otro en una
cadena de reacciones.
Se trata de una progresión logarítmica que como resultado final produce un gran incremento en la
actividad enzimática. (se puede ver en procesos como coagulación de la sangre, transmisión estímulos
hormonales)
Isozimas o isoenzimas

Cuando existen proteínas diferentes con la misma actividad enzimática. (la lactato deshidrogenasa presenta
cinco isozimas en la mayoría de tejidos animales) Esto otorga al organismo flexibilidad fisiológica ya que
cada órgano produce las formas más aptas para sus requerimientos.

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