Enzimología:

Cinética Enzimática
 Ecuación de Michaelis Menten
La velocidad de las reacciones
enzimáticas está determinada por la
ecuación:

Modificado de Lehninger et al., 2013.

Vmax indicia virtualmente la velocidad máixma del enzima

Km indica la concentración de sustrato a la que se encuentra Vmax/2
Efectos de la concentración de sustrato
La velocidad de las reacciones
enzimáticas está determinada por la
ecuación:

Modificado de Lehninger et al., 2013.

Cuando la [S] es baja, la velocidad de la reacción ocurre casi de

forma lineal. Cuando la [S] es muy alta, el enzima se satura y la
velocidad de la reacción es casi la máxima.
Inhibidores Enzimáticos I. Competitivo
Son moléculas que intervienen con la
catálisis enzimática. Existen dos grandes
tipos:

Inibidores reversibles
Inhibiores irreversibles

Los inibidores
competitivos se unen al
sitio activo del enzima y
modifican la Km.

Modificado de Lehninger et al., 2013 y Moathews et al., 2013.

Inhibidores Enzimáticos
I. No Competitivo
Son moléculas que intervienen con la
catálisis enzimática. Existen dos grandes
tipos:

Inibidores reversibles
Inhibiores irreversibles

Los inibidores no
competitivos se unen a un
sitio distinto del sitio activo
del enzima y modifican la
Vmax.

Modificado de Lehninger et al., 2013 y Moathews et al., 2013.

Inhibidores Enzimáticos
Son moléculas que intervienen con la
catálisis enzimática. Existen dos grandes I. Mixto
tipos:

Inibidores reversibles
Inhibiores irreversibles

Los inibidores mixtos

se unen al enzima
libre y al complejo ES,
por lo que modifican
la Km y la Vmax.

Modificado de Lehninger et al., 2013 y Moathews et al., 2013.

Inhibidores Enzimáticos I. Suicida

Son moléculas que intervienen con la

catálisis enzimática. Existen dos grandes
tipos:

Inibidores reversibles
Inhibiores irreversibles

Los inactivadores suicidas se

convierten en un producto que
se combina irreversiblemente
con la enzima y detiene la
catálisis

Modificado de
Lehninger et al.,
2013 .
Factores que afectan la catálisis

Modificado de Lehninger et al., 2013 .

Cinética enzimática

Resumen:

La cinética enzimática permite el estudio de las

propiedades catalíticas de las enzimas, como Km y Vmax.
Los inhibidores alteran la cinética enzimática y se pueden
clasificar en reversibles o iireversibles.
LaKl

La actividad enzimática y la eficiencia de la catálisis se

altera por la temperatura y pH.