UNIVERSIDAD TECNICA DE MACHALA

FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS Y DE LA

SALUD
CARRERA DE BIOQUIMICA Y FARMACIA

FECHA: lunes, 17 de julio de 2023

Nombre: Angie Chica
Semestre: Cuarto Paralelo: A

BIOQUIMICA I
 ¿Qué es un inhibidor enzimático?

Un inhibidor enzimático es una sustancia que disminuye o bloquea la actividad de

una enzima. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los
organismos vivos. Actúan como catalizadores acelerando las tasas de reacción
química en el cuerpo.

Los inhibidores enzimáticos pueden tener diferentes mecanismos de acción y se

utilizan en diversas aplicaciones. Algunos inhibidores enzimáticos se utilizan en
medicina para tratar enfermedades al modular la actividad de enzimas específicas.
Por ejemplo, los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina se utilizan
para tratar la hipertensión al bloquear la enzima que convierte la angiotensina I en
angiotensina II.

Existen diferentes tipos de inhibidores enzimáticos, incluyendo inhibidores

competitivos, no competitivos y alostéricos. Los inhibidores competitivos se unen al
sitio activo de la enzima y compiten directamente con el sustrato, impidiendo que la
reacción química ocurra. Los inhibidores no competitivos se unen a otros sitios de la
enzima y alteran su estructura tridimensional, lo que afecta su actividad catalítica.
Los inhibidores alostéricos se unen a sitios diferentes al sitio activo y provocan
cambios conformacionales en la enzima, lo que puede aumentar o disminuir su
actividad.

El uso de inhibidores enzimáticos es importante tanto en la investigación científica

como en la industria farmacéutica, ya que proporcionan herramientas para
comprender mejor las vías metabólicas y el funcionamiento de las enzimas, así como
para el desarrollo de medicamentos dirigidos específicamente a enzimas
involucradas en enfermedades.
  ¿En qué consiste la inhibición reversible? ¿Cómo se clasifica?

La inhibición reversible es un tipo de inhibición enzimática en la cual el inhibidor se

une a la enzima de manera temporal y puede ser liberado, permitiendo que la enzima
recupere su actividad normal. En este caso, la unión entre el inhibidor y la enzima no
es permanente ni covalente, lo que permite que el inhibidor se disocie de la enzima
y que esta recupere su actividad catalítica.

La inhibición reversible se puede clasificar en tres tipos principales:

1. Inhibición competitiva: En este tipo de inhibición, el inhibidor se une al sitio

activo de la enzima y compite directamente con el sustrato por el mismo sitio
de unión. El inhibidor y el sustrato no pueden unirse simultáneamente a la
enzima, por lo que la presencia del inhibidor reduce la velocidad de la
reacción enzimática. La inhibición competitiva se puede superar aumentando
la concentración del sustrato, ya que esto incrementa las posibilidades de que
el sustrato se una a la enzima antes que el inhibidor.
2. Inhibición no competitiva: En este caso, el inhibidor se une a un sitio
diferente al sitio activo de la enzima, pero afecta la actividad enzimática al
alterar su estructura tridimensional. Esto puede cambiar la conformación de
la enzima de tal manera que afecte su capacidad para unirse al sustrato o
catalizar la reacción. La inhibición no competitiva no puede ser superada
aumentando la concentración del sustrato, ya que el inhibidor no compite
directamente con el sustrato por el mismo sitio de unión.
3. Inhibición mixta: Es una combinación de la inhibición competitiva y no
competitiva. En este caso, el inhibidor se une tanto al sitio activo como a otro
sitio en la enzima. La unión al sitio activo afecta la unión del sustrato, mientras
que la unión al otro sitio afecta la actividad catalítica. La inhibición mixta
puede ser superada en parte aumentando la concentración del sustrato, pero
la recuperación completa de la actividad enzimática puede no ser posible.

La inhibición reversible es importante porque permite la regulación fina de la actividad

enzimática en respuesta a las condiciones del organismo. Además, también es relevante
en el diseño de fármacos, ya que los inhibidores reversibles pueden ser utilizados como
medicamentos que modulan de forma temporal la actividad de enzimas específicas.

 ¿En qué consiste la inhibición irreversible?

La inhibición irreversible es un tipo de inhibición enzimática en el cual el inhibidor forma

un enlace covalente permanente o muy estable con la enzima, lo que resulta en una
pérdida permanente o prolongada de la actividad enzimática.
A diferencia de la inhibición reversible, en la inhibición irreversible no es posible revertir
el efecto inhibidor simplemente eliminando el inhibidor o modificando las condiciones
de reacción. Debido a la formación de un enlace covalente fuerte, la enzima queda
inactivada de forma permanente hasta que se sintetice una nueva enzima.

La inhibición irreversible puede ocurrir de varias maneras:

1. Inhibidores covalentes: Son moléculas que contienen grupos funcionales reactivos

capaces de formar enlaces covalentes con residuos específicos de aminoácidos en la
enzima. Estos grupos reactivos pueden ser grupos electófilos que se unen a
nucleófilos en la enzima, como grupos tiol (-SH) o grupos amino (-NH₂), o grupos
que reaccionan con otros grupos específicos de la enzima. Una vez formado el enlace
covalente, la enzima queda inactivada de forma irreversible.
2. Inactivadores enzimáticos: Son compuestos que, mediante reacciones químicas,
generan metabolitos o productos químicos que inactivan específicamente una
enzima. Estos metabolitos pueden unirse de manera covalente a la enzima o alterar
su estructura de tal manera que la inactiva.
3. Toxinas y venenos: Algunas toxinas y venenos pueden inactivar enzimas de manera
irreversible al formar enlaces covalentes o afectar la estructura de la enzima de forma
permanente. Estas sustancias pueden provenir de fuentes naturales, como plantas o
forman un enlace covalente irreversible, bloqueando así la actividad enzimática.

 Sintetice en un cuadro cuadro sinóptico sobre la clasificación de los

inhibidores enzimáticos.