Factores que

afectan la
actividad
enzimática
 GRUPO:
ANAYA-01

INTEGRANTES:
• Alvarado Pisfil Claudia Maylin - 74654263
• Castro Puelles Stephany Alexandra - 71584552
• Esquén Bayona Antonio Melquisedec - 48901188
• Gamarra Vásquez Ariana Nayelly - 75003748
• Hurtado Tafur Robert Alexander - 73991488
• Melendrez Medina Anderson - 73573469
• More Quiroga Andrea Carolina - 72282708
• Sernaqué Sandoval Angie Maryoret - 73635410
• Torres Fernández Viviana - 73200673
• Vásquez Linares Myrella Celeste - 72487356
• Vásquez Zuloeta Maryori Alexandra – 71447077

DOCENTE:
Dra. Maribel Anaya Medina

CURSO:
BIOQUÍMICA-PRAC

Chiclayo,2021
 TABLA DE CONTENIDOS

01 02
OBJETIVOS INTRODUCCIÓN

03 04
MARCO TEÓRICO REFERENCIAS

05
CONCLUSIONES
 OBJETIVOS
Determinar el efecto de la concentración de
sustrato sobre actividad enzimática
INTRODUCCION
Las enzimas, son moléculas de naturaleza
proteica que aceleran las reacciones bioquímicas,
disminuyendo la energía de activación de las
reacciones que catalizan.
Todas las enzimas actúan sobre el sustrato y este
será convertido en un producto.
Todas las reacciones que ocurren en nuestro
cuerpo son mediadas en su mayoría por enzimas
que aceleran las reacciones, sin embargo, esto
puede ser mediado por cambios de T°, cambios en
el pH, cambios en la concentración del sustrato,
etc.
Muchas de ellas tendrán lugar en el ámbito clínico
y será explicado en esta exposición con más
detalle
 ENZIMAS
Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, capaces de acelerar las
reacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los
productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad de reacción o sea
por el sustrato sobre el cual actúan.

Enzimas que requieren de ciertos

UBICACIÓN HOLOENZIMAS compuestos orgánicos, termoestables para
poder cumplir con su función catalítica

SEGÚN EL TIPO DE
REACCIÓN QUE
CATALIZAN
1) Oxidorreductasas.
2) Transferasas.
3) Hidrolasas.
4) Liasas
5) Isomerasas
6) Ligasas
 VARIANTES ENZIMÁTICAS
Son variaciones en la molécula de la enzima que le da características físico-
ISOENZIMAS químicas e inmunológicas diferentes, localización o lugares de origen diferentes;
de modo que realizan el mismo tipo de reacción y actúan sobre el mismo
sustrato pero en condiciones distintas. Las causas de estas múltiples formas
enzimáticas pueden ser 3:

Si la información genética para Cuando los monómeros

estas moléculas enzimáticas están constituyentes de una enzima están Mutaciones
localizadas en distintos genes. codificadas en genes diferentes.
 VARIANTES ENZIMÁTICAS
HETEROENZIMAS ALOENZIMAS

Enzimas de función semejante, específica de las Variante de enzima e isoenzima condicionadas

diversas especies biológicas genéticamente que solo aparecen en determinados
individuos de una misma especie.
FACTORES QUE
AFECTAN LA
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 CONCENTRACIÓN DE
ENZIMAS Y SUSTRATOS
 ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN

La velocidad de reacción de una enzima con

baja concentración de sustrato será diferente
ante altas concentraciones
CASOS DE LA ECUACIÓN DE
MICHAELIS-MENTEN
 EFECTO DEL pH
• Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen
considerablemente en la actividad de las enzimas.
• Generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e
iónicos de las enzimas.
• Cambios en la forma de las enzimas, afectando su actividad.
• En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se
inactiva.
• Tripsina (enzima intestinal) presenta actividad óptima a pH alcalino.
 EFECTOS DE LA TEMPERATURA
• La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura,
dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa.
• La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico.
• La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima.
• A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece
la cinética molecular.
• La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas está en el rango entre
los 35 y 40°C, estas comienzan a desnaturalizarse por encima de los 40°C.
 INHIBIDORES ENZIMATICOS
INHIBIDORES: Son pequeñas moléculas químicas o iones que
interfieren con las reacciones ralentizándolas o deteniéndolas

Utilidad
• Determinación rutas metabólicas
• Medicina. Antibióticos

La validez de un inhibidor enzimático medicinal

suele venir determinada por su especificidad (su
incapacidad de unirse a otras proteínas) y su
potencia (su constante de disociación, la cual
indica la concentración necesaria para inhibir a
una enzima).
Hay dos tipos de inhibidores enzimáticos:

• Reversibles: Unión no covalente de un inhibidor a la enzima

• Competitiva
• No competitiva
• Acompetitiva

Ejemplos de inhibidores reversibles

Ritonavir, un inhibidor de proteasa de carácter peptídico consiste en un péptido con tres

enlaces peptídicos.

Los inhibidores enzimáticos son a menudo diseñados para imitar el estado de transición o
intermedio de una reacción catalizada por una enzima Un ejemplo de un inhibidor en ese
estado de transición es el fármaco antiviral oseltamivir, que imita la naturaleza plana del
anillo del ion oxonio en la reacción de la neuraminidasa, una enzima del virus.

Estructura molecular del tipranavir, un inhibidor de proteasa de carácter no peptídico.

Sin embargo, no todos los inhibidores están basados en la estructura del sustrato.
Tipranavir (inhibidor de la Proteasa) PETT2
(Inhibidor de la Trascriptasa Inversa)
Quimioterapéuticos: metrotrexato Agentes antibacterianos: Sulfamidas

Compiten con el p-amino-benzoico,

necesario para la síntesis de DNA
de bacterias.

Estatinas
• Inhiben HMG-CoA reductasa,
enzima limitante síntesis de
colesterol.

Inhibe síntesis de DNA

• Compite por la dihidrofolato reductasa
Irreversibles: Unión covalente del inhibidor al enzima
Elementos naturales, tóxinas específicas, venenos, iones, fármacos

• Reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola

• covalentemente.
• Sus efectos dependen del tiempo de actuación del inhibidor.
• Hg2+, Pb2+ , CN- , As
• Bloquean unión al sustrato
• Inhiben actividad

Por lo general son altamente tóxicos. Casi todos los inhibidores

enzimáticos irreversibles son sustancias tóxicas (naturales o sintéticas).
 Penicilina inhibe la síntesis de la pared bacteriana
 Aspirina inhibe la síntesis de PG
 Gases nerviosos: diisopropil fluorofosfato (DIFP), inhiben neurotransmisores

 Hg2+, Pb2+ , CN-, As

Fármacos antitumorales que actúan como análogos de la citidina
Inhibidores irreversibles del metabolismo del DNA

Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un

tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No funcionan
destruyendo la estructura proteínica, sino alterando
específicamente la estructura tridimensional del sitio activo
inhabilitándolo.
 CONCLUSIONES
- Las enzimas son un tipo de proteínas que
aceleran las reacciones enzimáticas ocurridas y se
clasifican en oxidoreductasas, transferasas,
hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.

- Los factores que alteran la actividad enzimática

son: cambios de T°, cambios en la concentración
de sustrato y cambios en el pH, etc.

- Los inhibidores enzimáticos pueden ser

reversibles e irreversibles.
 REFERENCIAS
● David L. Nelson, Michael M. Cox. Lehninger
Principios e bioquímica. Capítulo 6: Enzimas,
pp. 189-195. OMEGA, 7°
ma
ed. [Consultado el 24 de marzo del 2021].
● Factores que afectan la actividad enzimática
[Internet]. 2021 [citado 24 marzo 2021]. Disp
onible en: https://uruguayeduca.anep.edu.uy/
sites/default/files/inline-files/Factores%20que
%20afectan%20la%20actividad%20enzim%
C3%A1tica.pdf
• Inga Rosalina, Vivas Dan, Palermo Pedro,
Mendoza Julio, Lazo Fanny, Yarlequé Armando.
Caracterización biológica y acción de
inhibidores de una fosfolipasa A2 del veneno de
Lachesis muta: Biological characterization and
inhibitors action of Phospholipase A2 from
Lachesis muta venom. Rev. peru biol.
[Internet]. 2010 Abr [citado 2021 Mar 26] ;
17( 1 ): 123-128. Disponible en:
http://www.scielo.org.pe/scielo.php?
script=sci_arttext&pid=S1727-
99332010000100015&lng=es.