Es una de las enzimas COX humanas que catalizan la primera reacción de la conversión

del ácido graso araquidónico de 20 carbonos.

R// Ciclooxigenasa-2 (COX-2)

Son catalizadores biológicos, que permiten que los tiempos de reacción química sean
compatibles con la vida.
R// Enzimas

Como se le conoce a la sustancia sobre la cual actúa una enzima

R// Sustrato

Las enzimas son reutilizables y cada una puede catalizar de 10 a 30,000,000 de

reacciones.
R// Verdadero

Una enzima particular actúa solo sobre un sustrato especifico

R// Verdadero

Características de las enzimas:

Son principalmente de naturaleza proteica
Presentan gran capacidad para acelerar reacciones químicas
Presenta alta especificidad por el sustrato de la reacción que catalizan
Actúan en un rango optimó de pH y T.
Algunas requieren de la presencia de otras moléculas para ser activas.

Es un componente proteico de la enzima.

R// Apoenzima

Es un componente proteico + un componente no proteico (enzima + cofactor)

R// Holoenzima

Características de los cofactores:

Son moléculas no proteicas necesarias para la reacción
Pueden ser solubles o permanecer unidos a la enzima.
Estos pueden ser orgánicos y inorgánicos

La energía de activación AG es necesaria para que se alcance el estado de transición y

que se produzca la reacción
R// Verdadero

La energía AG es necesaria para:

Alinear grupos reactivos.
Formar cargas inestables transitorias
Reordenar enlaces
Las enzimas hacen posibles las reacciones, disminuyendo la cantidad de energía de
activación que se necesita.

Las enzimas controlan la velocidad a la que ocurre la reacción.

Las enzimas permiten que las reacciones ocurran a unas temperaturas que no hagan
daño al organismo.

Las proteínas enzimáticas están formadas por una gran cantidad de aminoácidos (AA),
que cumplen funciones diferenciadas como:
No esenciales
Estructurales
De unión y catalíticas

Las AA no esenciales pueden ser remplazados y, en algunos casos, eliminados sin

pérdida significativa en la función o conformación de una enzima.

Los AA estructurales son la conformación de la enzima (su esqueleto)

El centro actico adopta la conformación idónea solo en presencia del sustrato.

R// Verdadero

La unión del sustrato del centro activo de la enzima desencadena un cambio

conformacional que da lugar a la formación del producto.
R// Verdadero

Como realiza la acción de ajuste una enzima

R// Orientando los sustratos, agregando carga a los sustratos, induciendo la
deformación del sustrato, dando un cambio de forma de la enzima al unirse al
sustrato.

En el estado de transición las interacciones entre la enzima y el sustrato es optimo

R// Verdadero

Importancia de las enzimas:

La medida de actividad enzimática en fluidos biológicos o tejidos es importante para el
diagnóstico de muchas enfermedades.
Muchos fármacos son inhibidores de la actividad enzimática
Importancia en la industria de alimentación y agricultura.

Como se clasifican las enzimas:

Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Dentro de la Oxidorreductasas tenemos:
Deshidrogenasas Oxidasas Reductasas
Peroxidasas Catalasas Oxigenasas Hidroxilasas.

Dentro de la Transferasas tenemos:

Transaldolasas y transceltolasas
Quinasa
Fosfomutasas

Dentro de las Hidrolasas tenemos:

Esterasas Tiolasas Amidasas Desaminasas
Peptidasas Glucocidasas Fosfolipasas

Dentro de las Liasas tenemos:

Descarboxilasa Aldolasas Hidratasas
Liasas Sintasas Deshidratasas

Dentro de las Isomerasas tenemos:

Racemasas Epimerasas
Mutasas Isomerasas

Dentro de las Ligasas tenemos:

Sintetasas Carboxilasas

Las hidrolasas catalizan reacciones de hidrolisis.

Las ligasas son la formación enlaces con ruptura de enlaces de alta energía.

Es la acción de los catalizadores al acelerar la tasa de una reacción química, o en otras

palabras es el conjunto de reacciones química donde el sustrato y enzima se
transforman en producto.
R// Catalisis

Los metales importantes en los seres vivos son:

Metales de transición y metales alcalinos y alcalinotérreos

Ejemplos de enzimas que requieren iones metálicos como cofactores.

Catalasa
Peroxidasa
Piruvato de quinasa
Hexoquinasa

Son un grupo diverso de catalizadores, que actúan como deshidrogenasas, oxidasas e

hidroxilasas.
R// Las flavoproteínas
La mayoría de las coenzimas derivan de las vitaminas. Y estas se dividen en dos clases:
Hidrosolubles
Liposolubles

Vitaminas que están las en los hidrosolubles:

Biotina
Acido folico
Vitamina B12
Acido nicotínico

Vitaminas que están en los Liposolubles:

Vitamina E
Vitamina K
Vitamina A
Vitamina D

Son consideradas como los sistemas de transporte o “metabolitos de transporte” del

metabolismo celular.
R//Coenzimas

Como se da el mecanismo de acción enzimática:

1- Se forma un complejo enzima substrato

2- El sustrato y la coenzima si es necesario se unen al centro activo de la enzima

3- Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el

proceso, debilitando los enlaces necesarios para que se dé la reacción química
a baja temperatura y ocupe una elevada energía de activación.

4- Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se

recupera intacta para nuevas catálisis.

Todas las enzimas tienen dos valores límites del pH entre los cuales son efectivas, más
allá se desnaturaliza y deja de actuar.

Es una proteína que pertenece a la serina proteasas

R// Quimiotripsina

Los lugares activos contienen un conjunto característico de residuos de aminoácidos.

Enzima que se encuentra en la mayoría de las células, que cataliza la oxidación

reversible de alcohol para formar un aldehído, y el lugar activo tiene residuos de
aminoácidos coordinados por un ion Zn.
R// Alcohol deshidrogenasa.
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
R// La cinética enzimática

Quienes en propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento

cinético de las enzimas en 1913.
R//Leonor Michaelis y Maud Menten

En que se basa la derivación de la ecuación del modelo de Michaelis y Menten

1- Que la concentración de S es mayor que la concentración de E
2- La concentración del producto de inicio al inicio de la reacción es insignificante.
3- El paso limitante de la velocidad es la transformación de ES a E + P.

Porque se debe determinar un KM

R// Porque es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato, también
establece un valor aprox. Para el valor intracelular de sustrato. Este es constante para
una enzima dada, permite comparar enzimas de diferentes organismos o tejidos entre
distintas proteínas.

A menor valor del Km: Mayor afinidad

A mayor valor de Km: Menor afinidad

La regulación de la cinética enzimática

Como ocurre con toda proteína, la actividad de una enzima depende de los factores
tales como:
La temperatura
El pH
Las disoluciones salinas.

Algunos factores que afectan a la cinética enzimática son:

Que cada enzima actúa con un pH optimo y los cambios de pH alteran la estructura
terciaria y por lo tanto, la actividad de la enzima.

Son moléculas que reducen la actividad de una enzima, incluyendo fármacos,

antibióticos, venenos y conservantes alimentarios.
R//Los Inhibidores

En los inhibidores enzimáticos tenemos a los:

No específicos y Específicos

Los Específicos se dividen en:

Irreversibles:
Los cuales son los que se desnaturalizan como, Metales pesados, ácidos, bases,
alcohol, y la temperatura.
Los Reversibles:
Tienen a los competitivos que se asemejan a los sustratos, los no competitivos que se
unen en lugares diferentes al sitio activo, y los acompetitivos que solo se unen al
complejo E-S

Se unen al sitio activo de la enzima y está catalizada la modificación del inhibidor a

otro compuesto que permanece unido a la enzima
R// Inhibidor suicida

Es un inhibidor suicida que actúa sobre la enzima xantina oxidasa

R// El Alopurinol

Los inhibidores reversibles pueden actuar en 3 modos:

Ocupando temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el S original:
Inhibidor competitivo.

Se unen a otro sitio en la Enz y alteran su conformación espacial, impidiendo su unión

al S: inhibidor no competitivo

Se unen al complejo E-S impidiendo la catálisis del sustrato: inhibidor acompetitivo.

No es el resultado de un efecto sobre la actividad enzimática, sino sobre el acceso del

sustrato al centro activo.

Son proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos. Presentan
cooperatividad de unión del sustrato y una regulación de su actividad por otras
moléculas efectoras
R// Enzimas Alostéricas

Son reguladas por ligandos o efectores

R// Enzima Alostérica

El regulador alostérico son pequeños metabolitos o cofactores que se unen a sitios

distintos del centro activo y modifican la actividad enzimática

Los modelos del comportamiento de las enzimas alostéricas se dividen en cooperativa

positiva y negativa:

La positiva indica que la reacción de un sustrato con un centro activo facilita la

reacción de otro sustrato en otro centro activo.

La negativa indica que la reacción de un sustrato con centro activo dificulta la reacción
de otro sustrato en otro centro activo.
Hay enzimas que pasan de la forma inactiva a la activa por unión covalente a un grupo
químico de pequeño tamaño como el Pi o el AMP

Algunas enzimas no se sintetizan como E activa, sino como proteínas precursoras sin
actividad enzimática y estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos.

Los zimógenos son secretados al jugo pancreático después de una comida y se activan
en el tubo gastrointestinal. Para activarse el zimógeno sufren hidrolisis que origina la
liberación de unos o varios péptidos.

Iso significa igual, son enzimas catalizan la misma reacción pero tienen forma
estructural diferente.

Las razones de los seres vivos para producir mecanismos sofisticados para regular
rutas bioquímicas, la regulación es esencial para:
El mantenimiento de un estado ordenado
Conservación de energía
Respuesta a variaciones ambientales.

Se consigue la regulación ajustando las concentraciones y las actividades, de

determinadas enzimas, este control se realiza por:
Control genético
Modificación covalente
Regulación alostérica
Compartimentalización

Es la interrupción del flujo sanguíneo al corazón conduce a la muerte de las células

musculares cardiacas.
R// Infarto miocardio

Cuáles son las enzimas más usadas:

Creatina quinasa (CK)
Lactato deshidrogenasa (LDH)
Transaminasas o Aminotransferasas GOT y GPT.