Biomoléculas

Proteínas – Ácidos Nucleicos

Profesor: Mg. Flor Castañeda Santamaria

Fecha: 13/04/2020
 Proteínas
Las proteínas (en griego: πρωτεῖος [prōteîos],
preeminente, de primera calidad) o prótidos
son macromoléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos.

Son las macromoléculas más abundantes,

más variadas y con mayor diversidad de
funciones dentro del organismo.

Desempeñan papeles fundamentales tanto

en el interior de la célula como en el espacio
extracelular.
Están formadas necesariamente por los
elementos: C, H, O, N, S y en algunos casos
fósforo.

Los tipos de proteínas conocidas están

formadas por tan sólo 20 aminoácidos
(aminoácidos comunes), que al unirse forman
polímeros.
Los aminoácidos comunes tienen una estructura
general similar para todos, formada por un átomo de
carbono central o átomo de carbono alfa (α), unido
de forma covalente a un grupo ácido o carboxílico (-
COOH), un grupo básico o amino (-NH2) y un átomo
de hidrógeno.

Su cuarta valencia se encuentra saturada por una

cadena lateral (R), que es el elemento que diferencia
cada uno de los 20 aminoácidos.
 Aminoácidos

Desde el punto de vista químico, se

definen como ácidos orgánicos con un
grupo funcional amino.
 Clasificación de los aminoácidos
Las estructuras de las cadenas laterales
son muy variadas y sus propiedades
químicas sirven para clasificar a los
aminoácidos en cuatro grupos,
dependiendo de la carga o polaridad que
presentan a pH fisiológico.

Esta carga determina su relación con las

moléculas de agua, existiendo
aminoácidos hidrófobos o insolubles en
agua y aminoácidos hidrófilos muy
solubles en agua.
Aminoácidos apolares o hidrófobos
Constituyen el mayor grupo de aminoácidos, y
se distinguen porque su cadena lateral no
presenta carga, ya que está formada por una
cadena hidrocarbonada más o menos larga e
insoluble en agua.

Dentro de este grupo y de menor a mayor

complejidad están:
Glicina o glicocola, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y
metionina.
 Aminoácidos polares con carga
neutra o sin carga.
Este grupo de aminoácidos tiene en sus
cadenas laterales grupos hidrofílicos que
forman puentes de hidrógeno con las
moléculas de agua, aumentando su
solubilidad,
Dentro de este grupo están:
Serina, treonina y tirosina (con un grupo
hidroxilado -OH), cisteína (con un grupo
sulfhidrilo -SH) y asparragina y glutamina
(con un grupo amida -NH2).
 Aminoácidos aniónicos o ácidos,
con carga negativa.
Presentan en su cadena lateral un
grupo carboxilo que al disociarse a pH
7,0, les proporciona carga neta
negativa y propiedades ácidas.

Dentro de este grupo están:

Acido aspártico (o aspartato) y ácido
glutámico (o glutamato).
Aminoácidos catiónicos o básicos,
con carga positiva
Este grupo al contrario que el anterior tiene en su
cadena lateral un grupo nitrogenado o amino
que le da carga neta positiva y propiedades
básicas.

Dentro de este grupo están:

Histidina, lisina y arginina.

Las propiedades polares y apolares de los

aminoácidos tienen una gran importancia para
la comprensión del papel jugado por cada uno
de ellos en la estructura y propiedades de las
proteínas.
 Aminoácidos derivados
El ácido gamma-amino-butírico (GABA)
que actúa como neurotransmisor.

La creatina que deriva de la glicocola y

es un importante metabolito de reserva
energética de las células musculares.

La taurina que unida a los ácidos biliares

es un componente de las sales biliares.
 Enlace peptídico

El enlace peptídico es la base para

justificar todas las características tanto
estructurales como funcionales de las
proteínas.
El enlace se establece entre un grupo
carboxilo de un aminoácido y un grupo
amino de un segundo aminoácido
mediante una condensación que provoca
la liberación de una molécula de agua,
formando un enlace amida.

La formación de un único enlace da lugar

al péptido más pequeño, o dipéptido,
constituido tan sólo por dos aminoácidos.
Las uniones de sucesivos aminoácidos da
lugar a tripéptidos, tetrapéptidos,
oligopéptidos, polipéptidos y en último
extremo proteínas.
 Péptidos
Con el nombre de péptidos se definen
las moléculas formadas por menos de
100 aminoácidos, mientras que las
moléculas de mayor tamaño son
descritas como proteínas.
 Estructura y denominación
La estructura simplificada de un péptido
podría resumirse en un esqueleto formado por
los enlaces peptídicos y los carbonos α.

La denominación en sentido estricto de un

péptido vendría dada por la descripción de
sus aminoácidos constituyentes, comenzando
por el aminoácido que tiene su grupo amino
libre, y terminando por el que tiene el grupo
carboxilo libre, (2HN-Glu-Asn-Pro-Met-Gly-His-
Leu-COOH).
 Péptidos con función biológica
a) Glutation (GSH). Tripéptido (γ-glutamil-cisteinil-glicina) que
actúa como antioxidante y destoxificante en el interior celular
por su capacidad de unirse entre sí formando dímeros a través
de la cisteína.

b) Oxitocina y Vasopresina: Dos nonapéptidos muy parecidos

entre sí, que producidos en la hipófisis, desarrollan diferentes
acciones hormonales.

c) Encefalinas: Pentapéptidos producidos en el sistema nervioso

central que al unirse a determinadas neuronas inducen
analgesia (eliminación de las sensaciones de dolor).
Metencefalina (2 HN-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COOH) y Leu-
encefalina (2 HN-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-
COOH).

d) Bradiquinina: Nonapéptido que inhibe la inflamación tisular (2

HN- Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-COOH).
 Conformación de las Proteínas
Cada proteína presenta una estructura espacial
característica y única, que se denomina estructura o
conformación nativa, y que resulta absolutamente
necesaria para que pueda desarrollar su función.

Para llevar a cabo el estudio estructural de las proteínas

se parcela el análisis en cuatro escalones o niveles, de
menor a mayor complejidad, que se denominan:

Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria,

yuxtaponiéndose uno sobre otro para completar la
imagen tridimensional o arquitectónica de la molécula.
Estructura primaria

La secuencia de
aminoácidos de la proteína
indica los aminoácidos que
hay en la cadena y el orden
en el que se disponen en la
cadena.
La secuencia de
aminoácidos determina las
estructuras superiores y como
consecuencia la función de
una proteína.
Está dispuesta en zigzag.
Estructura Secundaria

Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura

primaria) en el espacio.
Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va
adoptando una disposición espacial estable.
Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y
depende de los aminoácidos que la constituyen.
α-hélice

Se forma al enrollarse la estructura

primaria helicoidalmente sobre sí misma.
Esto se debe a la formación de puentes
de hidrógeno entre el oxígeno del –CO-
de un aminoácido y el hidrógeno del
–NH-del cuarto aminoácido siguiente.

Todos los oxígenos de los grupos

–CO- quedan orientados en el mismo
sentido; todos los hidrógenos de los
grupos –NH-en sentido contrario. Los
radicales R quedan orientados hacia el
exterior de la hélice.
Conformación β o lámina plegada

La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag, quedando los Cα,

situados en las aristas o vértices de los ángulos de plegamiento.

La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la asociación de

varias moléculas o varios segmentos de la misma cadena polipeptídica, con
disposición β. Entre estas moléculas o segmentos se establecen puentes de
hidrógeno (grupos CO y NH). Se forma así una lámina en zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
Hélice de colágeno

El colágeno tienen una disposición en

hélice especial, algo más alargada
que la α-hélice.

Sus radicales dificultan la formación de

puentes de hidrógeno, por lo que no
se forma una α-hélice.

La estabilidad de la hélice del

colágeno se debe a la asociación de
tres hélices que originan una super
hélice o molécula completa de
colágeno.

Las tres hélices se unen por medio de

enlaces covalentes y por enlaces
débiles de tipo enlace de hidrógeno.
Estructura terciaria

Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre sí

misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.

En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:

• Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice o

conformación –β (lámina plegada).
• Zonas de giros: no tienen estructura secundaria

La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.

Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces
entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:

• Enlaces de hidrógeno.
• Atracciones electrostáticas.
• Atracciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro.
• Fuerzas de Van der Walls
Estructura Cuaternaria

La presentan las proteínas constituidas por dos o más

cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
idénticas o no.
Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y,
en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace
disulfuro.
 Clasificación de las proteínas
1) Proteínas simples (Holoproteínas), formadas
unicamente por aminoácidos.

Proteínas filamentosas: Son insolubles en agua y se

encuentran en los animales. Las moléculas forman
fibras paralelas.

Colágeno. Da resistencia a huesos, cartílagos, piel…

Queratina. En formaciones epidérmicas: cabello,
uñas, lana, cuernos, pezuñas, plumas, etc.
Miosina. Contracción y relajación de las fibras
musculares.
Fibroína: forma los hilos de seda.
Proteínas Globulares

Histonas. Se encuentran en el núcleo celular,

asociadas al ADN.

Albúminas. Función de reserva o de transporte.

Ovoalbúmina del huevo, seroalbúmina de la
sangre, lactoalbúmina de la leche.

Globulinas. Asociadas a glúcidos forman las

inmunoglobulinas o anticuerpos.

Actina: Responsable de la contracción muscular

junto con la miosina.
2) Proteínas conjugadas (Heteroproteínas) en las que además
de los aminoácidos, contienen otro tipo de moléculas
denominados grupos prostéticos, recibiendo la fracción
peptídica el nombre de apoproteína.

Dependiendo de la naturaleza del grupo prostético, las

proteínas conjugadas se clasifican en:
a) Glicoproteínas, si es de naturaleza glucídica.
b) Lipoproteínas, si es de naturaleza lipídica.
c) Nucleoproteínas, asociadas a los ácidos nucleicos.
d) Cromoproteínas, el grupo prostético es una molécula
orgánica, porfirina, asociada normalmente con un átomo
metálico.
e) Fosfoproteínas: Su grupo prostético es un éster fosfato.
f) Otras, con grupos muy variados, metales, vitaminas o
derivados de las mismas, etc.
 Funciones de las proteínas
Enzimática: La gran mayoría de las reacciones
metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de
un catalizador de naturaleza proteica específico para
cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre
de enzimas

Hormonal: Las hormonas son sustancias producidas por

una célula y que una vez secretadas ejercen su acción
sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como
la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de
glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona del crecimiento, o
la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Transporte: En los seres vivos son esenciales los
fenómenos de transporte, bien para llevar una
molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso
(transporte de oxígeno o lípidos a través de la
sangre) o bien para transportar moléculas polares a
través de barreras hidrofóbicas (transporte a través
de la membrana plasmática).

Los transportadores biológicos son siempre

proteínas.
Estructural: Las células poseen un citoesqueleto de
naturaleza proteica que constituye un armazón
alrededor del cual se organizan todos sus
componentes, y que dirige fenómenos tan
importantes como el transporte intracelular o la
división celular.

En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo,

cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de
colágeno forman parte importante de la matriz
extracelular y son las encargadas de conferir
resistencia mecánica tanto a la tracción como a la
compresión.
Defensa: La propiedad fundamental de los
mecanismos de defensa es la de discriminar lo
propio de lo extraño.

En bacterias, una serie de proteínas

llamadas endonucleasas de restricción se
encargan de identificar y destruir aquellas
moléculas de DNA que no identifica como propias.
Movimiento: Todas las funciones de motilidad de los
seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así,
la contracción del músculo resulta de la interacción
entre dos proteínas, la actina y la miosina.

Reserva: La ovoalbúmina de la clara de huevo,

la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano
de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen
una reserva de aminoácidos para el futuro
desarrollo del embrión.
Reguladora: Muchas proteínas se unen al DNA y de
esta forma controlan la transcripción génica. De
esta forma el organismo se asegura de que la
célula, en todo momento, tenga todas las
proteínas necesarias para desempeñar
normalmente sus funciones.

Las distintas fases del ciclo celular son el resultado

de un complejo mecanismo de regulación
desempeñado por proteínas como la ciclina.
Reconocimiento de señales químicas: La superficie
celular alberga un gran número de proteínas
encargadas del reconocimiento de señales
químicas.

Existen receptores hormonales, de

neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de
bacterias, etc.

En muchos casos, los ligandos que reconoce el

receptor (hormonas y neurotransmisores) son, a su
vez, de naturaleza proteica.
Transducción de señales: Los fenómenos de
transducción (cambio en la naturaleza físico-
química de señales) están mediados por proteínas.

Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de

la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un
fotón luminoso (una señal física) en un impulso
nervioso (una señal eléctrica), y un receptor
hormonal convierte una señal química (una
hormona) en una serie de modificaciones en el
estado funcional de la célula.
 Ácidos Nucleicos
Los ácidos nucleicos son biomoléculas
orgánicas formadas por C, H, O, N y P.

Son macromoléculas de elevado peso

molecular constituidas por unidades
básicas llamadas nucleótidos unidos
mediante enlaces fosfodiéster.

Por tanto son polímeros de nucleótidos.

Clasificación
 Función
ADN: Almacena y transmite la información
genética. Dirige el proceso de síntesis de
proteínas.

Constituye el material genético y forma los

genes, que son las unidades funcionales de los
cromosomas.

ARN: Ejecuta las órdenes contenidas en el ADN,

se encarga de sintetizar proteínas.
 Nucleósidos
La unión de una pentosa y una base
nitrogenada constituyen un Nucleósido.
Se establece un enlace N-glucosídico entre el
carbono 1 de la pentosa y el nitrógeno 9 si la
base es púrica o 1 se es pirimidínica.
 Nucleótidos
Los nucleótidos están formados por tres tipos
de moléculas: pentosas, ácido fosfórico y
bases nitrogenadas.
a) Pentosas: Son dos aldopentosas
• Ribosa en el ARN
• Desoxirribosa en el ADN

b) Ácido fosfórico

c) Bases nitrogenadas: Son compuestos

heterocíclicos de C y N.
Son de dos tipos:
• Bases púricas: Derivan de la purina
• Bases pirimidínicas: Derivan de la
pirimidina
Adenosina Ácido adenílico
 Funciones
Derivados de los nucleótidos de interés biológico.
a) Fosfatos de adenosina: Actúan como intermediarios
en las reacciones metabólicas en las que se libera o
consume energía ya que los enlaces entre fosfatos
acumulan energía. Son coenzimas.
Los más importantes son:
• AMP: Adenosín-monofosfato
• ADP: Adenosín-difosfato
• ATP: Adenosín-trifosfato

El ATP tiene un papel importante como moneda de

intercambios energéticos.
AMPcíclico (AMPc): Actúa como mediador
en muchos procesos hormonales y controla la
velocidad de muchas reacciones químicas
intracelulares.

b) Piridín nucleótidos
• NAD: Nicotinamín-adenín-dinucleótido
• NADP: Nicotinamín-adenín-dinucleótido-fosfato
Actúan como coenzimas en reacciones de oxidación-
reducción

c) Flavín nucleótidos: La base nitrogenada es flavina.

• FMN: flavín-monofosfato
• FAD: Flavín-adenín-dinucleótido
Actúan como coenzimas en reacciones de oxidación-
reducción
 Polinucleótidos
Un polinucleótido es un polímero de nucleótidos
unidos mediante enlaces fosfodiéster, que se
establecen entre el –OH del carbono 5’ de la
pentosa de un nucleótido y el –OH del carbono
3’ de la pentosa del nucleótido siguiente.

El ADN es un polinucleótido compuesto por

desoxirribonucleótidos de adenina, guanina,
citosina y timina.

El ARN es un polinucleótido compuesto por

ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y
uracilo.
 Acido Desoxirribonucleico
El ADN se encuentran principalmente en el
núcleo de las células guardando la
información genética y regulando la
producción de proteínas.

Estructuralmente las moléculas de ADN

consisten en dos cadenas o filamentos
enrollados una en la otra en forma de doble
hélice.
Ambas cadenas se mantienen
unidas gracias a las atracciones
existentes entre las bases de una
de las cadenas con la
correspondiente de la otra. Estas
interacciones que son del tipo de
dispersión y también de puente de
hidrógeno (enlaces débiles), se
establecen entre las bases
complementarias es decir:
adenina (A) se una a timina (T) y
citosina (C) se una a guanina (G)
respectivamente.
 Propiedades del ADN

a) Estabilidad: En condiciones normales la molécula de

ADN es muy estable. Pero para que se produzca la
duplicación es necesaria la separación de las dos
cadenas, y lo mismo para la transcripción (formación de
ARN mensajero).

b) Desnaturalización: Si el ADN se somete a temperaturas

superiores a los 100ºC se rompen los puentes de
hidrógeno que unen las bases, separándose las dos
cadenas. Ocurre lo mismo con variaciones de pH. Los
enlaces fosfato-pentosa-base no se rompen.

c) Renaturalización: Si se restablecen las condiciones

iniciales, el ADN recupera su estructura.

d) Hibridación: Si se desnaturaliza una mezcla de ADN de

distintas especies, en la renaturalización aparecerán
formas híbridas. Esto se llama hibridación del ADN.
 Acido Ribonucleico
Es un polinucleótido compuesto por ribonucleótidos de A, G, C y
U, nunca T. Es monocatenario, excepto en algunos virus, por lo
que presenta estructura primaria, y los nucleótidos se unen
siempre en la dirección 5’ 3’. Existen tres tipos de ARN.

ARN mensajero: (ARNm) encargado de indicar las secuencias

de aminoácidos que integrarán la proteína a sintetizar.

ARN de transferencia: (ARNt) o ARN soluble; presenta una

estructura muy particular denominada “en hoja de trébol”, con
zonas replegadas formando rizos, su peso molecular es
relativamente bajo y su función es el de transportar
específicamente los aminoácidos para su acople en la
secuencia que conformará la futura proteína.

ARN ribosómico: (ARNr) forma parte de la estructura de los

ribosomas, sitio de la síntesis de las proteínas.
Diferencias estructurales entre ADN
y ARN
 Replicación del ADN

Proceso gradual, repetitivo,

bidireccional, antiparalelo y
semiconservativo; mediante el que se
duplica el ADN, garantizando la
disponibilidad de una copia del
genoma de la célula madre, para cada
una de las células hijas.
 Historia
El modelo molecular del ADN dado a
conocer en el año 1953, marcaría una
pauta par que James D. Watson y Francis
H. Crick propusieran su modelo general del
proceso replicativo.

Dicha propuesta consistía en suponer que

cada una de las cadenas de
polidesoxinucleótidos servía de molde o
patrón para la formación de una nueva
cadena complementaria a la original.
 Características Generales
Semiconservativa: Cada una de las
dos moléculas de ADN que se obtienen al final del
proceso contienen una cadena de la molécula
original o madre y una cadena nueva o hija.

Antiparalela: La cadena de ADN se sintetiza en

dirección 5'-3', mientras que la enzima polimerizante
lee el molde en dirección 3'-5’.

Acoplada a la hidrólisis de pirofosfato: Durante la

formación del enlace polimerizante se libera Pi que
es hidrolizado por las enzimas pirofosfatasas por lo
que hace irreversible esta reacción.
Gradual y repetitiva: Se añaden
los desoxirribonucleótidos uno a uno y por el
mismo mecanismo.

Complementariedad de bases: La secuencia

de bases de cada cadena sintetizada es
complementaria al molde.

Proceso bidireccional y síntesis unidireccional:

En cada una de las horquillas ocurre la síntesis
activa de ADN, o sea que el proceso en
conjunto es bidireccional.
Sin embargo, la síntesis de cada cadena se
realiza en dirección 5'-3', por lo que es
unidireccional.
 Requerimientos
• Cadena de ADN molde.
• Presencia de desoxirribonucleótidos
y ribonucleótidos.
• Proteínas enzimáticas para la identificación
del origen, desarrollo de la cadena de ADN,
separación de las bandas y unión de las
polimerasas específicas.
• Otras enzimas: polimerasas, helicasas y
ligasas.
 Otras enzimas
1) Helicasas: Enzimas que separan las dos cadenas
de la molécula de ADN parental. Desplazándose a
lo largo de la molécula de ADN eliminan los
enlaces entre las cadenas consumiendo en el
proceso ATP.

2) Topoisomerasas: Enzimas que desenrollan el ADN

y lo relajan. Existen cuatro topoisomerasas (I a IV)
que actúan eliminando superenrollamientos
negativos; o bien induciéndolos, dependiendo del
grado de plegamiento que tenga el ADN en su
estado natural.
3) Proteínas fijadoras de ADN: Proteínas que
estabilizan las cadenas separadas uniéndose a
ellas.

4) Primasas: Enzimas que sintetizan el cebador, éste

suele ser un corto fragmento de ARN, necesario
para que pueda comenzar la ADN polimerasa III, y
que posteriormente será eliminado y sustituido por
un fragmento de ADN por la ADN polimerasa I.

5) ADN ligasas: Enzimas que se encargan de unir

trozos formados de cadenas, realizando un enlace
fosfodiéster entre los nucleótidos pertenecientes a
dos segmentos de una cadena.
 Etapas del ciclo
Etapa de preiniciación: En esta etapa
ocurre el ensamblaje del sistema
sintetizador. Un complejo de seis proteínas.
denominado: Complejo de
Reconocimiento de Origen (CRO),
reconoce los orígenes de replicación,
posteriormente otras proteínas de tipo
helicasa separan la doble hélice,
utilizando ATP como fuente de energía.
Una vez separadas las cadenas en los
orígenes se une a estos un grupo de
proteínas que tiene como función la de
impedir que las hebras vuelvan a unirse y
de esta manera se forman estructuras
denominadas ojales de replicación; cuyos
extremos reciben el nombre de horquillas
de replicación.
Etapa de Iniciación

A cada horquilla de replicación se une una

ADN polimerasa que, tomando como
molde la cadena de ADN, sintetiza
pequeños fragmentos de ARN; de
aproximadamente 20 nucleótidos,
denominados ARN iniciador, primer o
cebador.
Etapa de Elongación

Otra ADN polimerasa alarga la cadena siempre en

dirección 5'-3'. Teniendo en cuenta que las bandas de
ADN molde son antiparalelas, la cadena que se forma
utilizando como molde la banda que tiene dirección 3'-5',
se sintetiza de forma continua y recibe el nombre de
cadena conductora.

Mientras que la cadena que se forma utilizando como

molde la banda en sentido 5'-3', lo hace de forma
discontinua o por fragmentos, denominados fragmentos
de Okazaki; y recibe el nombre de cadena conducida o
retardada.

En esta etapa también intervienen otras enzimas como son

las helicasas y las endonucleasas.
Etapa de Terminación

La terminación de este proceso puede

describirse de una manera relativamente
sencilla.

Las dos horquillas que se acercaban,

moviéndose en dirección opuesta, se unen y
forman una sola quedando de esta manera las
dos cadenas entrelazadas.

Aquí también intervienen proteínas específicas

denominadas topoisomerasas.
Etapa de Posterminación

Durante esta etapa ocurre la metilación

de algunas bases en las nuevas hebras
de ADN, lo que constituye señales para
la corrección de errores que se pueden
producir durante la replicación y para la
reparación de los daños en el material
genético.
 Fidelidad del Proceso

La replicación del material genético ocurre

una sola vez durante el ciclo de vida de la
célula por lo que es imprescindible que sea
realizado con una elevada fidelidad de
copia, que la secuencia de bases de las
moléculas hijas sea exactamente igual a la
de las células madre.
 Mecanismos de Fidelidad
• La elevada especificidad del apareamiento de
bases formando los pares adenina-timina y citosina-
guanina.

• La elevada especificidad de las polimerasas que

incorporan los desoxinucleótidos que forman pares
complementarios al ADN que se está copiando.

• Utilización de un ARN iniciador que al ser eliminado

y reemplazado por el segmento de ADN
correspondiente provoca que estas zonas sean
rectificadas siempre.

• Existencia de un mecanismo de rectificación de

errores.
 Rectificación de errores
El proceso de replicación del ADN tiene una
exactitud muy elevada, la posibilidad de error
es de uno por cada 1010 nucleótidos
incorporados por las ADN polimerasas, sin
embargo siempre existe la posibilidad que
ocurran errores como los siguientes:

• Mal apareamiento de las bases.

• Inserción incorrecta de bases.
• Supresión de bases.
Estos errores son rectificados antes que se produzca la
transición hacia la próxima etapa del Ciclo Celular.

• El sitio del error es reconocido por un grupo de proteínas

específicas para cada error.

• La hebra que contiene el error es cortada en un sitio por

la actividad hidrolítica de una enzima del tipo
endonucleasa.

• Los nucleótidos de este sector son eliminados uno a uno

por una exonucleasa.

• los nucleótidos correspondientes son incorporados por la

polimerasa S.

• Finalmente la brecha es sellada por la ADN ligasa.

 Replicación de los Telómeros
En los extremos de los cromosomas existen
estructuras denominadas telómeros que
son sintetizadas por enzimas del
tipo telomerasas.

Sin telomerasas el ADN no puede

replicarse totalmente implicando una
pérdida progresiva del material genético y
por tanto un límite para el número de
divisiones celulares.
¡Muchas gracias!