FACULTAD DE ODONTOLOGÍA

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE YUCATÁN

BIOQUÍMICA

DRA. SANDRA ELENA HERNANDEZ SOLÍS

EQUIPO 4:
ÁVILA SIERRA DIANA LAURA
REYES CHÉ XIMENA LUCÍA
NÁJERA MENA FRANCISCO ARMANDO
UITZ TUN NAYDELI SHALOM
Química de
proteínas
SEMINARIO 4
 contenidos
1. Proteínas BY: Ximena Lucía Reyes Ché

2. Funciones y propiedades BY: Naydeli Shalom Uitz Tun

3. Aminoácidos BY: Naydeli Shalom Uitz Tun

4. Clasificación de los aminoácidos BY: Diana Laura Ávila Sierra

5. Colágeno BY: Francisco Armando Nájera

Mena
01
PROTEÍNAS
introducción

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 ¿QUÉ SON?
Biomoléculas orgánicas formadas por:

principalmente: en menor cantidad:

P S
C N
H O
Fe Mg

Polímeros no ramificados de aminoácidos

unidos por enlaces peptídicos.

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

FUENTES mínimo el 12% del valor
energético del alimento

APORTE CALÓRICO
4 Kcal por g de peso

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 CLASIFICACIÓN
Número de péptidos Su solubilidad Composición

Oligopéptidos Albúminas Holoproteínas

Globulinas
Polipéptidos Heteroproteínas
Prolaminas
Proteínas Glutelinas
Escleroproteínas

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 DE ACUERDO AL
NÚMERO DE PÉPTIDOS
¿QUÉ ES?
Molécula resultante de la unión Oligopéptido 2 - 10 AA
de 2 o + aminoácidos (AA) (dipéptido, tripéptido, ...)
mediante enlaces peptídicos.
Polipéptido 10 - 100 AA

Proteínas + 100 AA

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 Aminoácido 1 Aminoácido 2

¿CÓMO SE FORMA
UNA PROTEÍNA?

Enlace peptídico

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 DE ACUERDO A SU
SOLUBILIDAD
Proteína Origen Soluble en: Ejemplo

ovoalbumina, seroalbumina,
ALBÚMINAS Animal Agua fría
lactoalbumina

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

Soluciones salinas lactoglobulina, seroglobulina,
GLOBULINAS Animal
diluídas ovoglobulina

Alcoholes de escaso
PROLAMINAS Vegetal gliadina de trigo
peso molecular

Ácidos y bases
GLUTELINAS Vegetal trigo, avena, cebada
diluidos

ESCLEROPROTEÍNAS Animal Solo por degradación colágeno, elastina, queratina

 DE ACUERDO SU
COMPOSICIÓN
SIMPLES O HOLOPROTEÍNAS
Compuestas únicamente por aminoácidos

GLOBULARES FILAMENTOSAS
Redondeadas, solubles en agua y con Alargadas, únicamente estructura secundaria
estructura terciaria o cuaternaria. o cuaternaria. Insolubles en agua.

Albúminas, globulinas, Colágeno y queratina

protaminas e histonas

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 DE ACUERDO SU
COMPOSICIÓN
CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS

Formadas por dos moléculas: Glucoproteínas: aminoácidos + glúcidos

Grupo proteico: proteína. Lipoproteínas: aminoácidos + lípidos

Grupo prostético: molécula no proteica. Fosfoproteínas: aminoácidos + grupo fosfato
Cromoproteínas: aminoácidos + pigmento
Nucleoproteínas: aminoácidos + ácidos nucleicos

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 ESTRUCTURA PRIMARIA
Constituida por la secuencia de aminoácidos de la
cadena polipeptídica.
La estructura se mantiene por la rigidez de los
enlaces peptídicos (el resto de los enlaces pueden
girar libremente).

NOTA: Se diferencian por el número, tipo

y orden de los AA. Cualquier alteración
en el orden determina otra proteína.

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

ESTRUCTURA PRIMARIA

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposición espacial que adopta la secuencia de AA debido a la capacidad de giro de los enlaces.
3.6 residuos de aminoácidos por
Helice alfa cada vuelta de la hélice

Enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí

misma en forma de espiral. Se mantiene estable
por puentes de hidrógeno entre el O de un –CO–
y el H de un –NH del cuarto AA que le sigue.

lamina-Beta / hoja plegada

Se alinean dos o más segmentos de la cadena
polipeptídica uno al lado del otro. Se estabilizan
por puentes de hidrógeno.

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

ESTRUCTURA SECUNDARIA

paralelas Antiparalelas

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 ESTRUCTURA TERCIARIA
Disposición tridimensional completa de la cadena polipeptídica. Forma tridimensional única y
funcional como resultado de interacciones entre el esqueleto polipeptídico y su entorno
acuoso.
Se mantiene estable por los enlaces:

• FUERTES:
Puentes disulfuro (S-S).

• DÉBILES:
Puentes de hidrógeno.
Interacciones iónicas.
Interacciones hidrofóbicas.
Fuerzas de Van der Waals.

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Unión de proteínas que tienen más de una cadena peptídica para formar un
complejo protéico.
Cada cadena constituye una subunidad (monómero).
Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria (débiles).

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

 CONCLUSIÓN
Las proteínas desempeñan diversas funciones y tienen diversas
propiedades químicas y estructurales.

La estructura primaria determina la secuencia de aminoácidos y la

función de la proteína, la estructura tridimensional permite que lleven a
cabo sus funciones específicas.

XIMENA LUCÍA REYES CHÉ

02
FUNCIONES Y
PROPIEDADES
NAYDELI UITZ
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas poseen un elevado peso molecular.
Los radicales libres y la relación que tienen con el medio condicionan
sus propiedades, en otras palabras, dependen de su conformación y
de su composición aminoacídica.
El grupo de aminoácidos de una proteína donde los radicales pueden
unirse a otras moléculas se le conoce como centro activo.

NAYDELI UITZ
 ESPECIFICIDAD
Hace referencia a su función. Cada proteína cumple con una función específica, pues tienen una
estructura primaria y conformación espacial única. El funcionamiento depende de la unión
selectiva del centro activo.
Radica en el plegamiento particular de cada proteína. Las modificaciones en las secuencias dan
lugar a cambios estructurales y por lo tanto, funcionales.

NAYDELI UITZ
 ESPECIFICIDAD
No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, siendo la
responsable del rechazo de transplantes e injertos. La semejanza entre
proteínas representa un parentesco.

Hemoglobina componente de
los glóbulos rojos

NAYDELI UITZ
 SOLUBILIDAD
Son insolubles en agua debido a su gran tamaño, pero son solubles
cuando toman una configuración globular. Los radicales libres se ionizan
creando puentes de hidrógeno con el agua.
Las proteínas fibrosas son insolubles.
Propiedad que permite la hidratación de los tejidos de los seres vivos .

NAYDELI UITZ
 DESNATURALIZACIÓN
Se trata del cambio en la estructura tridimensional de la proteína al
romperse los puentes que la conforman.
No afecta a la estructura primaria.
Ocurre por:

Cambios bruscos de pH Altas temperaturas

Acción de rayos ultravioletas Agitación fuerte

Ácidos, detergentes, bases

fuertes

NAYDELI UITZ
 DESNATURALIZACIÓN
Si las condiciones iniciales
se reestablecen la proteína
desnaturalizada puede
recuperar su estructura,
proceso llamado
renaturalización.
Al ocurrir la
desnaturalización,
Soluble Soluble
disminuye la solubilidad y la Insoluble
proteína se precipita.

NAYDELI UITZ
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA
De la misma manera que los aminoácidos que las forman, las proteínas
poseen un comportamiento anfótero, es decir, pueden reaccionar como ácido
o base liberando o captando protones del medio. Es así como amortiguan o
neutralizan las variaciones de pH.

NAYDELI UITZ
 CONCLUSIÓN
Las proteínas cuentan con propiedades y funciones importantes
en todos los organismos y que les permiten interactuar con el
entorno.
Conocimos un poco más allá de sus estructuras y sus reacciones
ante alteraciones basadas en su composición aminoacídica.

NAYDELI UITZ
03
AMINOÁCIDOS
introducción

NAYDELI UITZ
 ¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
Son la unidad estructural
básica de las proteínas
Productos químicos
orgánicos
Existen 20 aminoácidos
distintos, cada uno se
encuentra caracterizado
por su radical R

NAYDELI UITZ
ESTRUCTURA QUÍMICA
¿Cómo se compone?
Grupo amino
Grupo ácido o carboxilo.
Estos grupos se unen a un
carbono que queda por unirse
con un átomo de hidrógeno y al
grupo radical.

NAYDELI UITZ
FUNCIONES

NAYDELI UITZ
 ENLACE PEPTÍDICO
Se encuentran
unidos
linealmente por
Cuando dos moléculas
medio de uniones
se unen mediante un
peptídicas.
enlace covalente CO-
NH ocurre la pérdida de
una molécula de agua,
resultando un dipéptido.

NAYDELI UITZ
 CONCLUSIÓN
Los aminoácidos son el constituyente de las proteínas, estos se unen por
enlaces peptídicos y forman un dipéptido. Por las cadenas largas es que
poseen un gran peso molecular.
Al igual que las proteínas cumplen funciones importantes en el cuerpo de los
seres vivos, es por ello que debemos ingerir cantidades adecuadas.

NAYDELI UITZ
04
CLASIFICACIÓN DE
LOS AMINOACIDOS
 INTRUDUCCIÓN
Son los componentes básicos de las
proteínas.
Pueden clasificarse de diferentes maneras
según la estructura, síntesis y propiedades
tales como esencial y no esencial, polar y
no polar.

DIANA AVILA
 ESCENCIALES
Son aquellos que el cuerpo
obtiene de la dieta
°histidina
°Isoleucina
°Leucina
°Lisina
°Metionina
°Fenilalanina
°Treonina
°Triptofano
°Valina
DIANA AVILA
NO ESCENCIALES

TODOS AQUELLOS QUE

EL ORGANISMO PUEDE
PRODUCIR POR SI
MISMO.

DIANA AVILA
 NEUTROS
Son aquellos cuya cadena lateral no posee
carga electrica.

DIANA AVILA
 APOLARES
BIOLOGÍA

No tienen polaridad

número igual de grupos ácido

carboxílico y grupos amino

Hidrofobos

DIANA AVILA
AROMÁTICOS
estructura de anillo

-FENILALANINA
-TIROSINA
-TRIPTOFANO

DIANA AVILA
 ALIFÁTICOS
estructura lineal

-GLICINA
-ALANINA
-VALINA
-LEUCINA

DIANA AVILA
 POLARES NEGATIVOS

Contienen más grupos carboxilo

Más ácido
Ejemplos: ac. aspártico y glutámico
Hidrofílico

DIANA AVILA
 POLARES POSITIVOS

Contienen más grupos amino

Más basico
Ejemplos: lisina, arginina e histidina.
Hidrofílico

DIANA AVILA
 CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES

Su característica más
distintiva es su cadena
lateral o grupo R.

Determina las
propiedades únicas del
aminoácido y su función
en las proteínas.

Puede variar desde un simple

átomo de hidrógeno hasta
estructuras químicas más
complejas.

DIANA AVILA
 CONCLUSIONES
La combinación de los grupos amino,
carboxilo, átomo de hidrógeno y
cadena lateral resulta en una
estructura tridimensional única para
cada aminoácido, la cual es
fundamental para la interacción de los
aminoácidos entre sí para formar
cadenas polipeptídicas y cómo las
proteínas adoptan sus conformaciones
especificas

DIANA AVILA
05
COLÁGENO
 ¿QUE ES EL
COLAGENO?
Proteína fibrosa que constituye una parte
importante de los tejidos en el cuerpo
Proteína mas abundante en mamíferos
Esencial en estructura y función de tejidos
y órganos
Función

FRANCISCO NÁJERA
PROPIEDADES Y
ESTRUCTURA
Estructura fibrosa
Fortaleza y flexibilidad
Abundancia
Glicina, prolina,
hidroxiprolina
Enlaces de hidrógeno
Enlaces covalentes
(cross-linking)

FRANCISCO NÁJERA
 FUNCIÓN
Soporte estructural
Protección de órganos
Articulaciones
Cicatrización de heridas

FRANCISCO NÁJERA
tipo DE COLAGENO Donde se encuentra? y qué funcion tiene?

TIPOS DE COLAGENO
abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea.
I
Su función principal es la de resistencia al estiramiento.

Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la

II córnea embrionaria y en la notocorda.
La resistencia a la presión intermitente

Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la

III córnea embrionaria y en la notocorda.
Su función es la de sostén de los órganos expandibles.

Forma la lámina basal que subyace a los epitelios.

IV Su función principal es la de sostén y filtración.

Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.

V
Se asocia con el tipo I.

Presente en la mayoría del tejido intersticial.

VI
Se asocia con el tipo I.

FRANCISCO NÁJERA
 TIPOS DE COLAGENO
tipo DE COLAGENO Donde se encuentra?

VII Se encuentra en la lámina basal.

VIII Presente en algunas células endoteliales.

IX Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.

X Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado

XI Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.

Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y

XII
ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.

Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana

XIII
celular. Interactúa con los tipos I y III.

FRANCISCO NÁJERA
DEGRADACION DE
COLAGENO
Proteolítica: Ocurre fuera de las células mediante la activación de
enzimas llamadas metaloproteinasas de la matriz (MMP)

Ubiquitina: Marca la proteína

Proteasomas: Reciclaje y descomposición, no deseadas o dañadas

Lisosomas: Descomponer proteínas

Enfermedades y regulación: Cáncer, neurodegenerativas

FRANCISCO NÁJERA
DEGRADACION DE
COLAGENO
Fagocítica: Ocurre en el interior de la célula y comprende la actividad de los
macrófagos para eliminar los componentes de la matriz extracelular
Fagocitosis: Proceso por el cual los fagocitos rodean y engullen partículas
extrañas o células dañadas.
Fusión con lisosomas: Una vez que se forma el fagosoma, este se fusiona con
lisosomas (Fagolisosoma)
Degradación y eliminación: Dentro del fagolisosoma, las enzimas lisosomales
descomponen la partícula fagocitada en sus componentes más pequeños. Esta
degradación permite que los fagocitos eliminen eficazmente las amenazas para el
organismo

FRANCISCO NÁJERA
 COLAGENOPATIAS

Displasia de Kniest
Colagenopatía de tipo II grave,
caracteriza por tronco y extremidades
cortas, articulaciones prominentes e
hipoplasia medio facial (cara
redondeada con raíz nasal plana).

FRANCISCO NÁJERA
 COLAGENOPATIAS

Esclerodermia
La esclerodermia es el resultado
de una sobreproducción y
acumulación de colágeno en los
tejidos corporales
Enfermedad crónica que hace que
la piel se vuelva gruesa y se
endurezca
Corazón y los vasos sanguíneos,
pulmones, estómago y riñones.
FRANCISCO NÁJERA
 REFERENCIAS:
Características de las proteínas [Internet]. Características De Todo. 2018 [citado el 20 de septiembre de 2023].
Disponible en: https://caracteristicasde.net/proteinas/
Claudine. ¿Qué son las proteínas? Propiedades, su función y cómo intervienen en la dieta [Internet]. Claudine
Ibarra. 2018 [citado el 20 de septiembre de 2023]. Disponible en: https://claudineibarra.com/2018/02/12/que-
son-las-proteinas-propiedades-su-funcion-y-como-intervienen-en-la-dieta/
Gómez J. Aminoácidos: Funciones y Propiedades [Internet]. Herbolario Casa Pià. 2018. Disponible en:
https://www.casapia.com/blog/minerales/aminoacidos/aminoacidos-funciones-propiedades.html
McKee T, McKee JR. Bioquímica: Las bases moleculares de la vida. 5a ed. McGraw Hill Higher Education; 2009.
Proteínas y Péptidos [Internet]. Lecturio.com. 2023 [citado el 17 de septiembre de 2023]. Disponible en:
https://app.lecturio.com/#/article/3941?return=%23%2Fwelcome%3Ffv%3D1
Tortora, Derricson. Principios de anatomia y fisiología. 13a ed.Editorial medica Panamericana; 2006
 GRACIAS
por su atención