GRUPO

INTEGRANTES:
MARISCAL ALELUYA NATALY
MONTECINOS SORIA GRICELDA
PAYE APAZA JHASMIN
PAYE APAZA MÓNICA
PAXI LUNA JULIA EVELIN
PEÑA GOMEZ RIMY
DOCENTE:
ING. MÓNICA DELGADILLO CACERES
MATERIA: ORGANICA 2
GENERALIDADES DE LAS PROTEINAS
- Son macromoléculas (POLIMEROS)
- Los procesos biológicos dependen de las proteínas:
ENZIMAS,HORMONAS, ANTICUERPOS, RECEPTORES, ETC
CONTIENEN:

-Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos

• 2-10 aa : OLIGO PÉPTIDOS Mas de 10 AA: POLIPEPTIDOS

• Masa molecular mayor a 6000 Dalton: PROTEÍNA
AMINOACIDOS
-Las proteínas naturales contienen veinte diferentes
aminoácidos primarios unidos a través de enlaces amida
LOS CUALES SON:
ALA, VAL, LEU, ILE, PRO, MET, PHE, TRP, GLY, SER,
THR, CYS, TYR, ASN, GLN, ASP, GLU, LYS, ARG, HIS

• AMINOACIDOS ESENCIALES:
El organismo no los puede sintetizar, debemos
obtenerlos de la dieta ( valina, leucina, metionina,
isoleucina, fenil-alanina lisina, treonina, triptófano )

Va-Le-Me-Iso-Fe-Liz-tre-tri
• AMINOACIDOS O ESENCIALES
Ac. Aspartico, ac.glutámico, alanina, asparagina,cisteína,
glicina, glutamina, prolina, serina, tirosina
ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
 CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

-acidos= R-COOH

BASICOS= R-NH2

POLARES= R con grupos polares puentes de H

APOLARES= R CON GRUPO HIDROFOBICO

FORMACION DE LAS
PROTEINAS
PROTEINAS SENCILLAS PROTEINAS CONJUGADAS

• Son las que se hidrolizan • Estas están unidas a

forman aminoácidos grupos prostéticos no
• Insulina ,la ribonucleasa proteínicos
,oxitócica y la bradicina . • Azúcar ,acido nucleicos
,lípido .
• Proteínas fibrosas
α-QUERATINA
• Proteínas globulares
Enzimas
son esenciales para todos los procesos biológicos
Ya que son responsables de las reacciones que mantiene la vida
Cualquier mutación o disfunción en un gen responsable de la
codificación de una enzima
Puede causar una enfermedad severa y hasta la muerte.
NIVELES DE LA ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
ESTRUCTURAS PRIMARIAS
La estructura primaria es de secuencia
de aminoácidos de cadena
polipeptidica, en las proteínas se
encuentran normalmente hasta 20
aminoácidos
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria hace referencia a los
patrones regulares y repetidos de plegamiento
del esqueleto proteico a nivel local.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Proteínas terciarias y cuaternarias son globulares

• Fuerzas que mantienen la estructura terciaria

y cuaternaria

 PUENTE DE HIDROGENO
 PUENTES DISULFURO
 INTERACCIONES HIDROFOBICAS
 INTERACCIONES IONICAS O PUENTES SALINO
 FUERZA CATION
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Unión de varias cadenas poli peptídica (protomero)

+ =
Se forman mediante la unión de enlaces débiles
de varias cadenas poli peptídicas con estructura
terciaria para formar un complejo proteico
DESNATURALIZACION
Se llama desnaturalización de las
proteínas a la perdida de las estructuras
de orden superior (secundaria, terciaria,
cuaternaria ) quedando la cadena poli
peptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija, es un proceso en el
que una proteína sufre un cambio que
produce a su vez un cambio funcional
pudiendo llegar a la perdida total de la
función biológica.
 AGENTES
DESNATURALEZANTES
- pH
A valores muy extremos de pH, ya sea medios
ácidos o básicos, la proteína puede perder su
configuración tridimensional. El exceso de iones
H+ y OH– en el medio desestabiliza las
interacciones de la proteína.
- Temperatura
Las proteínas empiezan a desestabilizarse a
temperaturas mayores de 40 °C.
Los aumentos de temperatura se traducen en
aumento de los movimientos
moleculares que afectan los puentes de hidrógeno
y otros enlaces no covalentes,
resultando en la pérdida de la estructura
terciaria.
-DISOLVENTES ORGANICOS

Las proteínas sufren

cambios en su
conformación cuando
se exponen a un
disolvente orgánico.
EJEMPLO
DESNATURALIZACION DEL HUEVO

La clara del huevo esta compuesto una

gran parte por agua y albumina un
tipo de proteína,
El agente típico en este caso será la
temperatura
Al aumentar la temperatura las
proteínas de la clara del huevo se
desnaturaliza perdiendo su solubilidad
además deja de ser liquida y
transparente y pasa a ser de color
blanco y solida.
RENATURALIZACION
Si la
desnaturalización es
reversible la proteína
puede volver a su
conformación
espacial funcional, si
el agente
desnaturalizante
desaparece . Este
proceso opuesto se
conoce como la
renaturalización.
 LA DESNATURALIZACION UN PROCESO NECESARIO

No es recomendable por
razones nutricionales
consumir grandes
cantidades de huevo crudo
ya que este contiene una
glico proteína llamada
avidina que actúa como
antinutriente, puesto que
bloquea la absorción de la
biotina y puede originar una
deficiencia vitamínica.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
SEGÚN SU COMPLEJIDAD
ESTRUCTURAL
a) Proteínas simples
b) Proteínas conjugadas
 a) Holoproteínas o Proteínas Simples
• Durante una hidrolisis da únicamente aminoácidos (AA), excluida
cualquier otra sustancia.

GLOBULARES FIBROSAS

Forma compacta Forma alargada

Mas solubles en agua Casi siempre insolubles en agua

Cumplen papel funcional Cumplen papel estructural

GLOBULARES .-
• Prolaminas.- En vegetales, ricas en prolina. Abundantes en cereales.
HORDEINA CEBADA

GLIADINA TRIGO

SECALINA CENTENO

EVENINA AVENA

• GLUTENINA.- también llamada gluteina, posee prolina y glutamina

Le brinda elasticidad a la masa del pan
GLUTENINA GLUTEN (TRIGO)
ORIZANINA (ARROZ)
 • ALBUMINA.- las mas abundantes del cuerpo humano, son solubles en
agua.
SEROALBUMINA SANGRE
OVOALBUMINA CLARA DE HUEVO
LACTOALBUMINA LECHE

• HORMONAS.- secretadas por células o glándulas endocrinas y

modifican el funcionamiento de otras células
INSULINA PANCREAS, METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
HORMONA DEL CRECIMIENTO HIPOFISIS. CRECIMIENTO DE TEJIDOS (ESQUELETICO Y
MUSCULAR)
PROLACTINA (PRL) HIPOFISIS- INICIA Y MANTIENE SECRECION DE LECHE POR
GLANDULAS MAMARIAS
TIROTROPINA (TSH) ESTIMULA SINTESIS Y SECRECION DE TIROXINA Y
TRIYODOTIRONINA
• ENZIMAS.- Proteínas catalizadoras, aceleran la velocidad de reacción
del metabolismo
Proteínas Conjugadas
• Que contienen además de la cadena
polipeptídica un componente no aminoacídico
llamado grupo prostético, que puede ser un
azúcar, un lípido, un ácido nucleico o
simplemente un ión inorgánico.

NUCLEOPROTEINAS
 GLUCOPROTEINAS
LIPOPROTREINAS

Lipoproteína de muy baja densidad VLDL

Colesterol malo LDL baja densidad Fibrinógeno
Colesterol bueno HDL alta densidad
Lipovitelina Pepsina
Ovoalbúmina
• CROMOPROTEINAS • METALOPROTEINAS
• Es una proteína conjugada • proteína + metal.
que contiene un grupo • Actúa como enzimas,
prostético un pigmento proteínas de transporte
y almacenamiento
• Ferritina
•Fosfoproteína
• Que tienen como grupo proteico al fosfato caseína
y pepsina
CATALISIS ENZIMATICA
No afecta la
constante de
equilibrio
Actúa como
catalizador
No ocasiona
cambios
químicos
desfavorables

Disminuye la Acelera la
ENZIMAS energía de velocidad de
activación reacción

Cataliza una De un único

sola reacción compuesto
• Las enzimas funcionan a través de una vía que comprende la formación
inicial de un complejo enzima – sustrato E.S , una conversión química
multietapa de la enzima unida al sustrato en la enzima unida al producto
E.P, la liberación final del producto a partir del complejo.
• La aceleración de la rapidez lograda por la enzima se debe a varios factores, como
la importancia de la capacidad de la enzima para estabilizar el estado de
transición .
• La enzima hace posible una vía alterna con menor energía, y el
aumento de rapidez se debe a la habilidad de la enzima para fijar el
estado de transición para la formación del producto, por lo que
disminuye su energía.
• CLASIFICACION DE ENZIMAS:
OXIDOREDUCTASA: oxida,
reduce, introducción de un
enlace doble
LIASA : perdida de CO2 y
H2O
TRANSFERASA: LIGASA : formación de un
Transferencia de un grupo nuevo enlace y adición de
fosfato o un grupo amino CO2

ISOMERASA :
Isomerización del centro
quiral
HIDROLASA: hidrolisis de
esteres, fosfatos y amidas
IDENTIFICACION DE LA PROTEINAS
Reacciones coloreadas (BIURET)
Esta reacción la producen los péptidos y las proteínas, pero no los
aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico
CO-NH que se destruye al liberarse los aminoácidos.

Identificación de las proteínas que consumimos en nuestros alimentos (huevo, carne,

leche, jamón y gelatina).

Muestras Preparación de muestras

Relación 1:1 (albumina: agua) Muestras preparadas

Agitar Agregar NaOH (10%), 1 ml

Agregar Biuret gota a gota Resultado de clara de huevo

Resultado de las muestras

Reacción Xantoproteica
La reacción xantoproteica se puede considerar como una
sustitución electrofilia aromática de los residuos de tirosina de
las proteínas por el ácido nítrico (HNO3) dando un compuesto
coloreado amarillo a PH acido.
Sepa
rar la
clara
de
huev
o
tubo de ensayo 1 ml de 0,5 ml de HNO3(conc.)
Separar la clara de huevo
Albumina

Baño maría 72 °C; 2 min

Baño con agua fría
 NaOH (40%) gota a gota Prueba positiva

 Extracción de la caseína
La caseína es una proteína de la leche del tipo fosfoproteína que se separa de la leche
por acidificación y forma una masa.

Leche 400ml , jugo de limón, vinagre 80 ml T° (ebullición )

 Reposo 5 min Agregar limón y agitar Agregar vinagre y agitar

LIMON

VINAGRE
Aplicación y funciones de las proteínas
Ejemplo de algunas proteínas y que función cumple en
nuestro cuerpo.

Glucoproteínas

Colágeno

Proteínas
estructurales Elastina

Queratina
 Lipoproteínas

Hemoglobina

mioglobina
Proteínas de
transporte
Proteínas homeostáticas:
Proteínas protectoras:
 inmunoglobulinas
 trombina