BIOQUÍMICA

PROTEÍNAS
Profesora: Albertina Montenegro
 PROPIEDADES
PROTEÍNAS
Polímeros complejos de
aminoácidos

Cada forma de vida se define

por las proteínas que produce.

Diversidad estructural y
funcional

Formada por 20 aminoácidos.

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 PROPIEDADES
Las secuencias de aminoácidos:
características de las proteínas, dependen
de la información genética que contiene el
núcleo de las células.

Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno,

azufre y nitrógeno.

El contenido promedio de nitrógeno es de

16% y su presencia diferencia las
proteínas de los carbohidratos y lípidos.

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¿pH fisiológicos?MARKETING GOAL
 PÉPTIDOS
Péptidos: tipo de moléculas formadas por la unión de
varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Oligopéptido: de 2 a 10
aminoácidos.

Polipéptido: entre 10 y 50
aminoácidos.

Proteína: más de 50
aminoácidos.​
 PÉPTIDOS
Los péptidos: por hidrólisis de
proteínas precursoras.

Funciones biológicas más

importantes:
•AGENTES VASOACTIVOS
•HORMONAS
•NEUROTRANSMISORES
•ANTIBIÓTICOS
•ANTIOXIDANTES
Agentes vasoactivos. Regulan

Octapéptido
la presión arterial.

Angiotensina II
Hidrólisis de
angiotensinógeno

Nonapéptido
Bradiquinina,
hipotensor (actividad
vasodilatadora).
Neurotransmisores
Entre los péptidos que realizan estas
funciones tenemos las encefalinas (5 AAs),
la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P (11
AAs).

Antioxidantes.
El papel del tripéptido glutation es esencial
como antioxidante celular.
Reduce las especies reactivas del oxígeno,
tóxicas para la célula.
GLUTATIÓN
Es el mayor antioxidante endógeno producido por las células: neutralización de radicales libres y compuestos de
oxígeno reactivo, mantenimiento de antioxidantes exógenos.

Desintoxica muchos xenobióticos (compuestos extraños) y agentes carcinógenos, tanto orgánicos como inorgánicos.
Es esencial para que el sistema inmunológico pueda ejercer todo su potencial.

Colabora con:
• Producción de citoquinas
• Aumentar la proliferación de los linfocitos, lo que aumenta la magnitud de la respuesta,
• Aumentar la actividad de eliminación de las células T citotóxicas y las células NK, y la regulación de la apoptosis,
manteniendo así el control de la respuesta inmune.

Participa en: síntesis y reparación del ADN, la síntesis de proteínas, la síntesis de prostaglandinas, el transporte de
aminoácidos y la activación de enzimas.
CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS
Funcionan en
los diferentes
tipos de
trabajo de las
Alto peso células. Por
molecular, Presentes en Participan ejemplo: el
forman todas las también como trabajo
C, H, O, N, S y dispersiones estructuras de agentes activos químico de
Son sustancias
en algunos coloidales y la célula y son en todas las todas las
complejas
casos fósforo. están las moléculas funciones de la reacciones
compuestas más activas en célula y del celulares; el
por L-alfa- la vida celular. organismo. trabajo
aminoácidos mecánico de la
contracción
muscular; el
trabajo
osmótico.
CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS
 CLASIFICACIÓN
SE CLASIFICAN DE ACUERDO A SU FORMA Y A SU COMPOSICIÓN
FORMA

Fibrosas Globulares

Largas Esféricas y compactas

Forma de varillas Hidrosolubles

Funciones dinámicas:
Insolubles en agua
enzimas

Correosas Inmunoglobulinas,
hemoglobina y albúmina

Queratina, colágeno.
 CLASIFICACIÓN
SE CLASIFICAN DE ACUERDO A SU FORMA Y A SU COMPOSICIÓN
COMPOSICIÓN

Simples Conjugadas

Proteína y grupo
Sólo aminoácidos prostético FUNCIÓN

Albúmina Glucoproteínas

Queratina Lipoproteínas

Metaloproteínas

Fosfoproteínas

Hemoproteínas
•Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de
éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo. Debido a sus funciones,
se pueden clasificar en:
Realizar reacciones químicas de una manera más rápida
y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia
para el organismo.

Catálisis:
• Digestión, captura de energía, y biosíntesis.
• Trabajan a temperaturas y pH suaves
• Inducen o estabilizan intermediarios de
reacción.
 Dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos así como la de dar soporte a
otras estructuras.

Estructurales:

• Colágeno (tejido conjuntivo), fibroína (seda) tienen

fuerza mecánica.
• Elastina (vasos sanguíneos y piel)
Defensa:

• Queratina (daños químicos y mecánicos).

• Fibrinógeno y trombina

Glicoproteínas que se encargan de producir

inmunoglobulinas que defienden al organismo
contra cuerpos extraños, o la queratina que
protege la piel, así como el fibrinógeno y
protrombina que forman coágulos.
Ayudan a que exista un equilibrio entre
las funciones que realiza el cuerpo.

Regulación:

• Hormonas -mensajeros
químicos
• Insulina, el glucagón
• Factores de crecimiento
epidérmico: polipéptidos
Llevar sustancias a través del organismo a
donde sean requeridas.

Transporte:

• Proteínas de membrana Na-K ATPasa

• Hemoglobina
Nutricional:

• Ovoalbúmina, caseína

Las situaciones de estrés: exponen los

aminoácidos hidrofóbicos al agua y provocando la
Respuesta a agresiones: pérdida de función de la proteína.

• CYT P450, metalotioneína, hsp Las proteínas desnaturalizadas se agregan al

atraerse entre sí por sus aminoácidos hidrofóbicos.
(plegamiento de proteínas dañadas)
Las HSP ayudan a la célula a conservar o degradar
las proteínas desnaturalizadas, uniéndose a ellas
para evitar que se agreguen, marcándolas para
luego destruirlas.
Capaces de organizarse en el espacio para formar un número casi infinito de configuraciones:
cuatro niveles estructurales.

Estructura primaria:
Número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados.
Entre 80 y 300.
Enlaces covalentes: son los enlaces peptídicos.
El enlace peptídico: es un enlace amida, con eliminación de una
molécula de agua.

Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a

partir de su extremo amino.
La estructura primaria es la que determina los niveles superiores de
organización.

Dada la secuencia de aminoácidos, la cadena proteica toma las

estructuras secundaria, terciaria y en su caso cuaternaria que
corresponde.

El conocimiento de la secuencia de aminoácidos es del mayor interés

para el estudio de la estructura y función de una proteína.
Clásicamente, la secuenciación de una proteína se realiza mediante
métodos químicos.
Las mutaciones:
 Depranocitosis: Linus Pauling y cols. Realizaron electroforesis de
proteínas.
 Hemoglobina: dos cadenas α idénticas y dos β idénticas.
 Evidencias que en la HbS se sustituye un aa en la posición 6 de la
cadena β. Se sustituye un ácido glutámico por una valina.
 La HbS se agregan formando varillas en el estado desoxigenado,
forma de hoz y creando susceptibilidad a hemólisis.
 No hay oxigenación de tejidos, dolor agudo, daño orgánico y muerte
temprana.
 Se presenta por herencia de dos copias del gen depranocítico, de
padres heterocigotos.
 En África. Paludismo. La incidencia del gen depranocítico ha
permaneció hasta en un 40%-
Estructura secundaria
Plegamiento.
Puente de hidrógeno, un enlace débil que se establece
entre los componentes del enlace peptídico, CO y NH.
Susceptible a cambios de: temperatura, pH, agitación
mecánica y concentración de sales.
El alfa hélice: más frecuente en la estructura secundaria y
esta formado por el giro a la derecha de la cadena de
forma que todos los CO y todos los NH se ligan mediante Alfa: carbono beta.
los puentes de hidrógeno.
Puentes de H cada 4
aminoácidos
 Lámina-beta como cintas en flecha (ribbons).
Beta: estiramiento debido
a los enlaces covalentes
La estructura terciaria:
Es la estructura plegada y completa en tres
dimensiones de la cadena polipeptídica.

La estructura terciaria de la mayor parte de

las proteínas es específica de cada molécula,
además, determina su función.

EL plegamiento terciario no es inmediato,

primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que
luego se articulan para formar la estructura La estructura secundaria se pliega originando una estructura
globular
terciaria definitiva.
Facilitado por puentes disulfuro, -S-S- que Determina la propiedades biológicas ya que
se establecen entre los átomos de azufre del determina la interacción con otros grupos y
ligandos
aminoácido cisteína.
Apolares: dentro
Fuerzas hidrófobas Membrana
Estructura cuaternaria
Mas de una cadena polipeptídica.

Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura

cuaternaria representa su interconexión y
organización.

Hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos,

dos alfa-globinas y dos beta globinas.

En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado

a la proteína que contiene hierro, y sirve para
transportar oxígeno).
 TRANSPORTE Y UTILIZACIÓN DE OXÍGENO
Almacenamiento de oxígeno en prácticamente
todas las especies animales (Hb en vertebrados
y algunos invertebrados).
Ambas han evolucionado
Cualquier animal debe asegurar el aporte de
oxígeno y la eliminación de desechos por otros
métodos que no sea difusión.
Proteínas transportadoras de oxígeno.
Hb: pulmones o branquias y repartirlo a los
tejidos.
Mb: Músculo.
 Mecanismo de unión al oxígeno
No permitir que el oxígeno oxide otras moléculas.
Metales de transición
El hierro puede unirse a las proteínas
Anillo tetrapirrólico : protoporfirina IX
Complejo Fe-protoporfirina: Grupo hemo
Unión no covalente
Estructura octaédrica del Fe
Proteína globular Glóbulos rojos

Transporte de CO2 y
Transporte de O2 del
protones (H+) de los
aparato respiratorio
tejidos periféricos hasta
hacia los tejidos
los pulmones para ser
periféricos
excretados.
Las cadenas polipeptídicas alfa: 141 aminoácidos,
las no alfa 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuencia de
aminoácidos.
Se conoce desde hace décadas la estructura
primaria de las cuatro cadenas de Hb normales.
Cada cadena a esta en contacto con las cadenas β,
sin embargo, existen pocas interacciones entre las
dos cadenas a o entre las dos cadenas β entre si.
Las cuatro cadenas polipeptídicas: cada una un grupo prostético, el
Hem, Hem: un tetrapirrol cíclico, que les proporciona el color rojo a
los hematíes.

Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte

de una proteína en su estado funcional.

Cuando una proteína esta con su grupo prostético se denomina

holoproteina, y cuando esta sin este, se lo denomina apoproteina.

Además por poseer un grupo prostético se dice que la Hb es una

proteína conjugada, es una hemoproteina.
El hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2)
y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación
dependiendo de la unión del oxígeno a la Hb.
Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos
pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto
enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del
imidazol de una histidina denominada histidina proximal.
Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el
O2, que además está unido a un segundo imidazol de una
histidina denominada histidina distal.
TRANSPORTE DE OXIGENO
Por cada litro de sangre hay 150 gramos de Hb, y que cada gramo de Hb disuelve 1.34 ml de
O2, en total se transportan 200 ml de O2 por litro de sangre.
Esto es, 87 veces más de lo que el plasma solo podría transportar. Sin un transportador de O2
como la Hb, la sangre tendría que circular 87 veces más rápido-
La afinidad de la Hb por el O influenciada por:
§Aumento de la concentración de H
§Aumento del CO2
§Aumento de la temperatura
§La disminución del pH
§El 2,3 DPG (difosfoglicerato)
§Compuestos orgánicos con fósforo
 Más de 600
Hemoglobinopatía hemoglobinopatías
: defecto de Anomalías de la Talasemias: , aunque no todas
carácter Hb producidas hemoglobinopatí producen
hereditario, por el simple as debidas a la problemas clínicos.
estructura cambio de un falta de síntesis, Las
anormal en una de aminoácido en total o parcial, de hemoglobinopatías
las cadenas de las una de las una cadena por afectación de la
globina de la cadenas de completa de cadena beta son
molécula de globina. globina. algo más
hemoglobina. frecuentes que las
de la alfa.
TALASEMIAS
Los dos tipos principales de talasemia se denominan talasemia alfa y talasemia beta.
ALFA: no producen suficiente cantidad de globina alfa. BETA: no producen suficiente cantidad de
globina beta.
Ocasionan
◦ disminución de la Hb dentro del eritrocito,
◦ hipocromia
◦ microcitica del hematíe.
Hemoglobinopatía C:

Sustitución del ácido glutámico de la posición 6 de la cadena beta por lisina.

Propia del África Occidental, característica de la raza negra.

El estado homocigoto (CC) se caracteriza por una ligera anemia hemolítica crónica con
esplenomegalia; la vida media del eritrocito esta disminuida y en la circulación se
forman microesferocitos. El estado heterocigoto (AC) no produce trastorno alguno.
Metahemoglobinemias- Hb M:
El hierro ferroso se oxida a su forma férrica
Color azulado pardo, similar a la cianosis de la piel.
Es incapaz de combinarse de modo reversible con el oxígeno y monóxido de
carbono
Entorpece por tanto su transporte desde la sangre a los tejidos.
Se hereda como rasgo autosómico dominante; es consecuencia de mutaciones de
la globina que estabiliza al Fe en el estado férrico: His---> Tyr,
Mutaciones que merman las enzimas que reducen la metahemoglobina a Hb.
La Metahemoglobinemia adquirida se debe a toxinas que oxidan el Fe del hemo,
en particular los compuestos que tienen nitratos y nitritos.
Carboxihemoglobina:
El cuerpo humano produce de forma continua pequeñas cantidades de CO, como uno de los
productos finales del catabolismo de la hemoglobina y otros grupos hemo.
Saturación de carboxihemoglobina del 0.4-0.7%, o hasta una saturación de
carboxihemoglobina del 4-6 % en anemia hemolítica.
El CO, se une más fuerte que el oxígeno a la hemoglobina. La afinidad del monóxido de
carbono por la hemoglobina, es 250 veces mayor que la del oxígeno.
Dificultades respiratorias y asfixia, mareos, dolor de cabeza concentrado, náuseas, sonoridad
en los oídos y golpeteo del corazón (latidos intensos).
La transformación del 50% de hemoglobina en carboxihemoglobina puede conducir a la
muerte.
La medición de la concentración de una serie de
proteínas específicas proporcionan información útil
para el diagnóstico y tratamiento de enfermedades.
Se observan variaciones en cirugía, traumatismo,
infección o crecimiento de tumores.
Las proteínas involucradas se denominan reactantes
de fase aguda y se emplean para monitorizar la
evolución del cuadro o su tratamiento.
Nombre de la proteína
Ferroxidasa (ceruloplasmina)

Proteína C reactiva

Ferritina

Hemoglobina

Transferrina

Globulina enlazante de tiroxina

Globulina enlazante de hormonas sexuales