Bioquímica UNIDAD I.

INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA

CLASE # 5

I. DATOSGENERALES:
1.1. Facultad o Programa: CIENCIAS Y TECNOLOGÍA.
1.2. Carrera: LICENCIATURA EN QUÍMICA. 1.3 Modalidad: REGULAR.
1.4. Nombre del Componente Curricular: BIOQUÍMICA.
1.5. UNIDAD I. INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA.
1.6. Tema: “PROTEÍNAS” Proteínas: concepto, funciones y clasificación. Aminoácidos: Estructura, pH
Isoeléctrico. Clasificación de aminoácidos: según su carga eléctrica. Aminoácidos esenciales y no
esenciales. Péptidos: El enlace peptídico. Propiedades de los péptidos. Conformación nativa de las
proteínas: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Desnaturalización de las proteínas:
Reversible e Irreversible.
1.7. Tiempo1: (Virtual): lunes 30 y martes 31/08/2021 de 12:00 a 2:00 P.M. AULA 1 MFO.
1.8. Profesor (a):M.Sc. Xiomara Isabel Avellán Solórzano.

COMPETENCIA DEL COMPONENTE CURRICULAR A LA QUE SE APORTA CON ESTA

ACTIVIDAD2:
 Identifica las propiedades fisicoquímicas y biológicas de las biomoléculas para comprender que
todos los seres vivos tienen una misma base molecular, a través del estudio de la organización,
estructura y funciones de las biomoléculas y aplica técnicas de análisis químico clásico e
instrumental para separar, identificar y determinar las biomoléculas, basado en los principios y
teorías de la bioquímica.

II. DIMENSIONES DE LA COMPETENCIA: (CONOCIMIENTO, HABILIDADES Y ACTITUDES) 3

Conocimientos:
1. Proteínas: concepto, funciones y clasificación.
2. Aminoácidos.
2.1. Estructura, pH Isoeléctrico.
3. Clasificación de los aminoácidos.
3.1. Según su carga eléctrica.
3.2. Aminoácidos esenciales y no esenciales.
4. Péptidos: El enlace peptídico. Propiedades de los péptidos.
5. Conformación nativa de las proteínas.
5.1. Estructura Primaria.
5.2. Estructura Secundaria: La hélice-α y la hoja β o lámina β.
5.3. Estructura Terciaria.
5.4. Estructura Cuaternaria.
6. Desnaturalización de las proteínas.
6.1. Reversible.
6.2 Irreversible.

Habilidades:
 Explica los eventos históricos que dieron lugar al nacimiento de la bioquímica como ciencia.
 Describe las características generales, propiedades físicas y químicas de las biomoléculas.
 Realiza comparaciones entre la organización química, distribución y funciones de cada una de
las biomoléculas del metabolismo.
 Busca información adicional relacionada con el tema.

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Actitudes:
 Valora la importancia biológica de los distintos tipos de biomoléculas orgánicas existentes en
todos los seres vivos.
 Valora la importancia de la bioquímica como ciencia química.
 Asume con responsabilidad la búsqueda y el procesamiento de la información bibliográfica.
 Expresa con claridad los conocimientos adquiridos.
 Cumple con el estudio sistemático personal y grupal.

1. Proteínas: concepto, funciones y clasificación.

Las Proteínas son biopolímeros que están constituidos por un mismo conjunto de 20 aminoácidos los
que se unen covalentemente en secuencias lineales, desempeñando una enorme variedad de funciones.
Son las macromoléculas más abundantes en organismos vivientes, aparecen en todas las células y en
todas partes de la célula. En una sola célula se pueden encontrar miles de tipos de proteínas, cada una
con una función característica.

Funciones de las proteínas

A diferencia de los glúcidos y lípidos que principalmente cumplen funciones estructurales, las Proteínas
cumplen éstas y otras funciones.

Algunas de estas funciones son:

Grupo de Proteínas Ejemplo Función
Transporte y Almacenamiento de
moléculas pequeñas. Hemoglobina Transporta el O2 en la sangre.
Enzimas o Catalizadores de las Amilasa Enzima que degrada el Almidón y
reacciones biológicas. Glucógeno.
Hormonas o receptores de Insulina Regula niveles de azúcar en sangre
hormonas (que regula las
actividades bioquímicas
en las células o los tejidos
blancos)
Anticuerpos o Proteínas de Inmunoglobulinas: Defiende al cuerpo contra enfermedades
defensa del sistema inmune Defienden a los bacterianas o virales.
vertebrados contra
infecciones bacterianas
víricas, y las toxinas, que
producen algunas
bacterias, matan a
organismos mayores.
Proteínas de movimiento Actina y Miosina Participan en la contracción muscular.

Proteínas Estructurales, que dan Queratina En pelo, piel, cuero y uñas

soporte y forma a los tejidos. Fibroína En la seda y tela de araña
tubulina, actina y Proporcionan soporte y forma a las
colágeno células, y en consecuencia a los tejidos y
los organismos.
Los conjuntos de proteínas pueden efectuar trabajo mecánico, como el movimiento de flagelos, la separación
de cromosomas en la mitosis y la contracción de los músculos.

Muchas proteínas desempeñan un papel en la decodificación de la información celular. Algunas intervienen en

la traducción, mientras que otras juegan un papel en la regulación de la expresión genética al unirse a los

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ácidos nucleicos.

Clasificación de las proteínas

Atendiendo tanto sus características físicas como sus funciones, las proteínas se pueden clasificar en dos
clases importantes: Fibrosas y Globulares.

I. Proteínas fibrosas: tienen formas de cadenas filamentosas alargadas.

Presentan las propiedades de ser:
- Proteínas con funciones estáticas, que son componentes estructurales de la célula.
- La mayoría de ellas se presentan fuera del las células, donde resisten fuerzas de tensión.
- Son insolubles en agua.

Se construyen sobre una base sencilla y repetitiva que las junta en cables o cadenas. Ejemplos: La
Queratina, con función estructural en pelo, piel y uñas y el Colágeno y Elastina, con funciones
estructurales en tejido conectivo (en tendones, piel, hueso y cartílago), La Fibroína de la seda, etc...

Figura 1. Estructura de las fibras de Colágeno. (a) y (b) Estructura 1ª y 2ª de una moléculas de tropocolágeno (c)
con pocos aumentos, destaca la estructura 2ª de hélice triple (d) moléculas alineadas una a la otra para formar una
fibra de colágeno (e) patrón periódico que se observa al microscopio electrónico de una fibra de colágeno. (f) Una
fotografía de microscopía electrónica de colágeno.

II. Proteínas Globulares: presentan formas esféricas compactas distintas de las filamentosas y extendidas
de las proteínas fibrosas.
Presentan las propiedades de:
- Ser Proteínas con funciones móviles y dinámicas.
- Presentarse dentro de las células. En su mayoría.
- Realizar la mayor parte del trabajo químico de la célula: sintético,
transportador y metabólico.
- Ser solubles en agua.
Ejemplos: las enzimas, las hormonas, los anticuerpos, etc.…

2. AMINOÁCIDOS
Todas las proteínas son polímeros, y los monómeros que se
combinan para formarlas son los L-α-aminoácidos, en total son 20 los
aa que forman a las Proteínas, todos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino enlazado al mismo átomo
de carbono, el carbono α.

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Los aa además de ser las unidades de las Proteínas, funcionan también como Fuente de Energía,
aunque a diferencia de la glucosa y ácidos grasos se usan como fuente de energía solo cuando hay
excedentes de aa.
Se representan con la siguiente estructura: Todos ellos son α-aminoácidos y constan de un
grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y
un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo
carbono denominado carbono-α, el cual recibe este
nombre por ser el carbono adyacente al carbono del
grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los
distintos aminoácidos (R) se denomina cadena
lateral, el cual varía en estructura, tamaño y carga
eléctrica. R puede tener átomos de carbono
adicionales que se designan como: , γ, δ, ε, etc.
Otra forma de representar a los aa es en la
forma iónica o Zwitterion, del alemán que
significa; híbrido. (Esta es la forma en que se encuentran los aa en condiciones fisiológicas in vivo).

Figura 2. Estructura de los α-aminoácidos. (a) Valina, un α-aminoácido representativo. (b) Este aminoácido se
representa tanto en su forma no iónica, como en su forma de Zwitterion, a pH neutro. En condiciones fisiológicas, los
aminoácidos se encuentran bajo esta forma.

La forma no iónica es químicamente correcta pero no tiene en cuenta las condiciones in vivo donde el pH
fisiológico es próximo a la neutralidad. (7.34). El pKa de los grupos –COOH y –NH3 es de  2 y 10,
respectivamente. Por consiguiente en la proximidad del pH neutro, el grupo –COOH habrá perdido un
protón y el grupo –NH2 habrá captado un protón, para dar la forma Zwitterion, que se presenta en la
estructura anterior.

El átomo de carbono α en todos los aminoácidos excepto GLICINA es asimétrico, es decir, está enlazado
a cuatro sustituyentes diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R, y un átomo de
hidrógeno. Así el átomo de Cα es un centro quiral y presenta dos estereoisómeros posibles o
enantiómeros.

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Todas las moléculas con un centro quiral son también ópticamente activas pudiendo rotar el plano de la luz
polarizada hacia la izquierda “left” L o hacia la derecha “right” D. Sin embargo, los símbolos L y D en los
aminoácidos se refieren a la configuración absoluta de los cuatro sustituyentes alrededor del carbono
quiral. En la naturaleza los aminoácidos de las proteínas están como el isómero L. Los D- aminoácidos
han sido encontrados solamente en pequeños péptidos de bacterias y en algunos antibióticos. Existen
además de los 20 aminoácidos proteicos alrededor de 150 adicionales que no se consideran proteicos
aunque aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la
proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se
modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-
alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

Los aminoácidos en solución acuosa están ionizados y pueden actuar, como ácidos o como bases:
Aquellos α-aminoácidos que poseen un solo grupo –NH2 y un solo grupo –COOH cristalizan de soluciones
acuosas como las especies completamente ionizadas o zwitteriones. Estos iones son eléctricamente
neutros y se mantienen estacionarios cuando se les aplica un campo eléctrico, como en la técnica de
Electroforesis.

Existe un valor de pH característico se llama punto isoeléctrico o pH isoeléctrico, designado como pI o pH I.

Para un aminoácido como la Glicina que no tiene un grupo ionizable extra en su cadena lateral, el pI es la
media aritmética de los valores de pK a. Cuando se trata de un aa con un grupo ionizable extra el valor de
pI es la media de los pKa que dejan en el centro la especie eléctricamente neutra.
Ejemplo para Glicina:
pI = ½ (pKa1 + pK2) = ½ (9.6 + 2.34); pI = 5.97

El punto isoeléctrico puede calcularse como el valor promedio de los valores de pKa
A pH por encima de su pI la glicina tiene una carga neta negativa y se moverá, en un campo eléctrico,
hacia el electrodo positivo (o ánodo). A cualquier pH debajo de su pI, la glicina tiene una carga neta
positiva y se moverá hacia el electrodo negativo o cátodo.
Tarea EC: Cuál es el concepto de punto isoeléctrico o pI. Calcular el pI de Alanina, Cisteína e
Histidina.

En los genes de todos los organismos están codificados 20 clases distintos de aminoácidos que se
incorporan a las proteínas. Las propiedades de estos aminoácidos en las proteínas se encuentran en la
Tabla 1.

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TABLA 1. Propiedades de los aminoácidos de las proteínas.

Todos contienen cadenas laterales diferentes, una notable colección de grupos químicos distintos. Es esta
diversidad de los monómeros la que permite a las proteínas exhibir una variedad tan grande de estructura
y propiedades.

3. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Figura 3. Aminoácidos que se encuentran en las proteínas. Debajo de cada aminoácido están sus nombres y sus
abreviaturas de 3 y 1 letra.

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Si examinamos la figura resulta evidente que, existen varias clases diferentes de cadenas laterales, que se
distinguen por sus características químicas dominantes. Estas características incluyen el carácter
hidrófobo o hidrófilo, la naturaleza polar o no-polar, y la presencia o ausencia de grupos ionizables. Se han
propuesto muchas formas de clasificar los aminoácidos, pero ninguna de ellas resulta totalmente
satisfactoria. Dado que todos los aminoácidos poseen un grupo ácido (−COOH) y un grupo básico (−NH2),
todos los aminoácidos libres presentan características ácido-base por lo que presentan curvas de titulación
características.
Se clasifican en aa alifáticos, aa con cadenas laterales que contienen – OH o azufre Prolina como
aminoácido cíclico. Aminoácidos aromáticos, básicos, ácidos y sus amidas.

Algunos de estos aa son llamados Esenciales, porque el organismo no los puede sintetizar y deben ser
ingeridos con los alimentos de la dieta diaria. Los aa esenciales del hombre son 10 (Arginina, Histidina,
Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Valina).

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4. PÉPTIDOS: EL ENLACE PEPTÍDICO. PROPIEDADES DE LOS PÉPTIDOS.

Los aminoácidos pueden unirse de modo covalente por formación de un enlace amida entre grupos α-
amino y α-carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptídico, y los productos que se forman a
partir de esta unión se llaman péptidos.

El enlace peptídico se establece, entonces, entre el grupo OH del carboxilo de un aa y un H del grupo
amino del otro aa, saliendo de la reacción una molécula de H 2O.

La unión de aa por el enlace peptídico forma Péptidos. Los Péptidos serán:

- Oligopéptidos: si se unen menos de 50 aa. En base a eso serán Dipéptidos, Tripéptidos, etc.…
- Polipéptidos: si se unen más de 50 aa y forman largas cadenas llamadas Cadenas Polipeptídicas. A los
polipéptidos se les llama propiamente como Proteínas.

La cadena polipeptídica tiene dirección, inicia siempre con el grupo amino del primer aa el cual sería el
extremo N-terminal y termina con el grupo carboxilo del último aa el que se denomina C-terminal. Por
convenio en un péptido siempre se escribe el extremo N-terminal a la izquierda y el C-terminal a la
derecha, pudiéndose representar así:

Glu – Gly – Ala – Lys

El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura proteica. En el dipéptido
de la figura de arriba la porción sombreada contiene el enlace peptídico, los enlace - C=O y - NH son
paralelos o casi paralelos y no se produce un giro considerable alrededor del enlace C-N. De hecho, los
átomos de C, O, N e H son casi coplanares, por lo que el enlace peptídico tiene un carácter de
enlace doble.

El grupo de átomos alrededor del enlace pueden estar en configuración cis o trans, siendo la configuración
más favorecida la forma trans.

Algunas Proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídicas en su estructura. Ej: la Insulina
tiene 2 cadenas y la hemoglobina tiene cuatro.

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Figura 4. Estructura de la hormona Insulina, de la proteína Hemoglobina y de su estructura cuaternaria.

Podemos resumir así:

“El enlace peptídico es casi planar y está favorecida la forma trans.”

Otra propiedad del enlace peptídico es que es un enlace metaestable (un estado que no constituye un
equilibrio termodinámico pero es casi estable ya que el avance hacia el equilibrio existe pero es lento).

5. CONFORMACIÓN NATIVA DE LAS PROTEÍNAS

Están formadas por una secuencia de unidades de aa (aminoácidos) unidas por enlace peptídico (además
por enlaces no covalentes como enlace iónico, puentes de H, etc..). Existen un total de 20 aa diferentes
para formar a los millares de moléculas de Proteínas.

Se define como Secuencia de aa al orden y proporción específica con que se unen los distintos aa en
cada Proteína, para determinar su estructura y función.

La Secuencia de aa en cada Proteína se define con la información genética del ADN. Basta que cambie un
solo aa de la secuencia original (debido a cambios en el ADN), para que la Proteína altere su función.

Ejemplo:
La Secuencia de aa original de la Proteína Hemoglobina, hace que el Glóbulo Rojo (que son las células
sanguíneas que transportan oxígeno en la sangre) tenga su forma normal. Si se da la sustitución del sexto
aa de la secuencia original de la Hemoglobina, que es Valina, por el aa Acido Glutámico, los glóbulos rojos
tendrán forma de media luna y ocasionaran la enfermedad conocida como Anemia Falciforme.

Una Proteína para poder funcionar debe adquirir su estructura característica (forma fibrosa o globular)
denominada Conformación Nativa.

La Conformación Nativa la adquieren las proteínas a través de los siguientes Niveles estructurales:
- Estructura Primaria
- Estructura Secundaria
- Estructura Terciaria
- Estructura Cuaternaria

5.1. ESTRUCTURA PRIMARIA: Constituye una cadena de forma línea, formada por la Secuencia de aa
unidos por enlaces peptídicos. La Estructura Primaria la adquieren todas las Proteínas al ser sintetizadas
con la información genética del ADN en el proceso conocido como Traducción.

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5.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA: La adquieren cuando la Secuencia de aa de la Estructura Primara se

pliega adoptando dos formas: la Hélice  y la Hoja Plegada .

- La Hélice : Es de forma Helicoidal, se adquiere cuando la secuencia de aa se pliega enrollándose en

forma de espiral.

- Hoja Plegada  o Lámina : se adquiere cuando la Secuencia de aa de la Estructura Primara se pliega

para adoptar la forma de abanico de papel.

- Si el plegado es en la misma dirección, la Lámina  es Paralela.

- Si el plegado es en dirección contraria es Antiparalela.
Tanto la hélice  como la Hoja Plegada  se estabilizan ambas por Enlace o Puentes de H.

Las Proteínas que adquieren su Conformación Nativa funcional en el Nivel de estructura Secundaria, son
las clasificadas como Proteínas Fibrosas. Ej: La Queratina, que se forma por asociación de hélices, la
Fibroína de la Seda, formada por Hojas Plegadas  (antiparalelas), etc.…

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5.3. ESTRUCTURA TERCIARIA: Se forma por giros y enrollamientos de las estructuras Secundarias (la
Hélice  y la Hoja Plegada ), hasta adquirir una forma Globular compacta. Las Estructuras Secundarias
que la conforman pueden ser de solo Hélice , de solo Hojas Plegadas , o combinación de ambas.

Los enlaces que estabilizan la Estructura Terciaria

son:
Enlaces Disulfuros (S-S) entre los grupos SH de 2
Cisteínas, este es un enlace Covalente (como lo es
el enlace peptídico de la Estructura Primaria), el
resto de los enlaces son No Covalentes (enlaces
débiles) y son: Enlaces de H, Enlaces Iónicos,
Fuerzas de Van der Waals e Interacciones
Hidrofóbicas.

Las Proteínas que adquieren su Conformación Nativa funcional en el Nivel de Estructura Terciaria, son las
clasificadas como Proteínas Globulares, pero solo se incluye aquellas Globulares que están formadas por
una sola cadena polipeptídica. Ej: la Ribonucleasa, que es una enzima que degrada al ARN, la Mioglobina,
que es la proteína que transporta el O 2 en el músculo.

5.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA: La adquieren solo las clasificadas como Proteínas Globulares
formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas. Ej: Fosfatasa Alcalina formada de dos cadenas
polipeptídicas, la Hemoglobina formada por 4 cadenas polipeptídicas.

SUBUNIDAD 1 SUBUNIDAD 2

Cada cadena se denomina Subunidad, y de manera individual pasan por los Niveles Primarios,
Secundarios y Terciarios, luego se asocian las Estructuras Terciarias adquiriendo así la Estructura
Cuaternaria que les permita funcionar a este tipo de Proteínas. Ej: la Hemoglobina en su Estructura
Cuaternaria puede realizar su función de transportar el O 2 en la sangre.

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La Estructura Cuaternaria mantiene la forma Globular, y se estabiliza con los mismos enlaces con que se
estabiliza la Estructura Terciaria.

6. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

Las Proteínas pueden sufrir desnaturalización por efecto de Agentes Desnaturalizantes como:
 Altas temperaturas: a temperaturas mayores de 50ºC la mayoría de las proteínas se desnaturalizan.
 Extremo de pH: tanto los extremos de acidez como de alcalinidad desnaturalizan a las proteínas.
 Incremento de concentraciones de sales.
 Alcoholes o solventes orgánicos.
 Otros agentes desnaturalizantes como urea, detergente, etc.

La desnaturalización de la proteína consiste en la pérdida de la Conformación Nativa y con ello la función.

La desnaturalización puede ser de 2 tipos:
6.1. Reversible: Si la proteína pierde sus niveles estructurales pero mantiene intacta la Estructura
Primaria, entonces como está integra la Secuencia de aa la proteína puede volver a Renaturalizarse
cuando cesa el efecto desnaturalizante, volviendo así a ser funcional.

6.2. Irreversible: Se pierde todos los niveles estructurales, incluyendo la Estructura Primaria, por lo que se
liberan los aa imposibilitando la Renaturalización ya que la proteína queda desintegrada e inactiva
permanente.

EJEMPLO:
La Ribonucleasa Pancreática es una proteína que en su estructura se pliega formando 4 puentes disulfuros
(S-S). Si experimentalmente se le añade Urea y β mercaptoetanol se rompen los Enlaces Disulfuro,
haciendo que la Ribonucleasa pierda su estructura terciaria.

Luego si se elimina por Diálisis la Urea y el β-mercaptoetanol, la Ribonucleasa adquiere de nuevo su

conformación nativa, ya que se vuelven a establecer los Enlaces Disulfuro en el mismo sitio, pues el
establecimiento de estos enlaces está determinado por la secuencia de aa que permaneció intacta en la
Desnaturalización.

“La Estructura Primaria o Secuencia de aa, tiene la información necesaria para originar los plegamientos
de la cadena polipeptídica para adquirir su conformación nativa”.

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III. BIBLIOGRAFÍA:
TEXTO BÁSICO:
 Mathews C. K. y Van Holde, K. E. 2013. Bioquímica. Cuarta Edición. McGraw-Hill
Interamericana., Madrid.
 H. Robert Horton, 2008. Principios de Bioquímica. Cuarta Edición. PEARSON EDUCACION.
México.

TEXTOS COMPLEMENTARIOS:
 Lehninger A. L. 2009. Principios de Bioquímica. Quinta Edición. Barcelona, España. Ediciones Omega S.A.
 Conn E.E y Stumpf, P.K. 1990. Bioquímica Fundamental. Tercera Edición. México, D.F. México. EditorialLimusa, S.A.
 Roberts, E.D.P. y De Roberts EMF, 1995. Biología Celular y Molecular. Undécima Edición. Barcelona, España.
Editorial "El Ateneo" S.A.
 Díaz J.C. y Hicks J.J. 1995. Bioquímica. Segunda Edición. México, D.F. México. Interamericana McGraw-Hill.
 Herrera E. 1993. Elementos de Bioquímica. México, D.F., México. Editorial Interamericana. Mc.Graw - Hill.
 Robert K. Murray, 2013 Bioquímica Ilustrada. 29ª edición. McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES,
S.A. de C.V.

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