Unidad 5. Metabolismo de Las Proteínas

Departamento de Bioanálisis Clínico
Asignatura: Bioquímica Clínica I

Año: III
F.O.E: C.T
Unidad V: Metabolismo de las proteínas
Objetivos:
1. Explicar los conceptos generales del metabolismo de las proteínas y paraproteínas.
2. Describir las funciones y características de las proteínas de interés clínico.
3. Explicar las alteraciones clínicas de las proteínas plasmáticas.
4. Describir los principios y técnicas para la separación y cuantificación de las proteínas.
INTRODUCCIÓN
Las proteínas se sintetizan en el interior de las células, pasan al líquido intersticial y, de allí,
se vierten en el plasma y demás líquidos corporales. La cantidad, tipo y secuencia de los
aminoácidos de las cadenas polipeptídicas que las constituyen, les proporcionan su forma
característica e influyen, de manera decisiva, en sus funciones biológicas.
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave.
Los aminoácidos son la base de las proteínas.
Aminoácido en forma ionizado. Zwitterión forma más común de encontrarlos en disolución
Cuando dos aminoácidos se combinan en una reacción de

condensación se forma un enlace amida que se denomina enlace
peptídico (enlace entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo del otro). Esta unión permite la liberación de agua.
MSc. Nadiezda Cisneros, docente dpto Bioanálisis Clínico, POLISAL, UNAN-Managua, 2023 Página 1 de 19
Cuando varios aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos se denominan péptidos. Por
tanto, los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de dos o más aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.
La clasificación de los péptidos según el número de aminoácidos de su cadena no es clara,

pero como aproximación podemos hablar de:
Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos
Polipéptido: de 10 a 50 aminoácidos
Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se
denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena
polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
ESTRUCTURA
Estructura primaria: constituida por el tipo y secuencia aminoacídica. La secuencia

depende solo de los enlaces covalentes (peptídicos) y es predeterminada por el código del
ADN.
Estructura primaria de las proteínas
Estructura secundaria: está formada por la disposición en espiral de la cadena polipeptídica

de la estructura primaria, en una dimensión. Esta estructura, en muchas proteínas globulares,
presenta dilataciones, plegamientos y enrollados, debidos a muchos enlaces de hidrógeno y,
de manera ocasional, a enlaces covalentes disulfuro.
Estructura secundaria de las proteínas
Estructura terciaria: es la estructura constituida por el plegamiento intramolecular de la

cadena polipeptídica para formar una estructura tridimensional compacta de forma específica
y que se mantiene por los enlaces electrovalentes, los enlaces hidrógeno, los puentes
disulfuro, las fuerzas de Van der Waals y las interacciones hidrofóbicas.
Estructura terciaria de las proteínas
Estructura cuaternaria:
está representada por la
asociación de varias
cadenas polipeptídicas
que forman una gran
unidad de agregados
oligoméricos.
Estructuras de las proteínas
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
• Según su composición química
 Simples: Albúmina
 Conjugadas:
 Nucleoproteías: Ribosomas
 Lipoproteínas: HDL
 Hemoproteínas: Hemoglobina
 Flavoproteínas: Succinato Deshidrogenasa
 Glicoproteínas: Inmunoglobulinas
 Metaloproteínas: Ceruloplasmina
 Fosfoproteínas: Caseína
• Según su forma
 Fibrosas: Colágeno
 Globulares: Enzimas Quimotripsina
Según el tipo de estructura terciaria

Proteínas globulares, que adquieren formas más o menos esféricas o redondeadas;
generalmente son solubles en agua o en disoluciones diluidas.
Proteínas fibrilares, que adquieren formas alargadas; generalmente son insolubles en agua
y las responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los organismos.
• Según el número de subunidades
 Monoméricas: Mioglobina
 Oligoméricas: Hemoglobina
• Según su función
 Estructural: Queratina, Elastina
 Activas:
 Enzimáticas: DNA Polimerasa III
 Defensa: Inmunoglobulinas
 Hormonal: Insulina
 Transporte: Transferrina
 Reserva: Ferritina
Según las funciones que desempeñan en los organismos
1. Proteínas estructurales, que contribuyen a fijar la forma o dar rigidez o flexibilidad a

las diversas partes de los organismos, desde los orgánulos celulares a los miembros de
los pluricelulares. Pertenecen a este grupo la mayor parte de las proteínas fibrilares,
como el colágeno de los tendones, la queratina de pelos y uñas, la fibroína de la seda.
2. Proteínas activas, que desempeñan múltiples funciones activas en el funcionamiento

del organismo; todas tienen en común que para desempeñar su función han de
interaccionar específicamente con otra sustancia llamada ligando. A su vez, podemos
subdividir esta clase de proteínas en las siguientes:
 Enzimas, que se unen a un ligando que se denomina sustrato y cataliza su

transformación química en otra sustancia diferente.
 Proteínas inmunes o inmunoglobulinas, que se unen específica e irreversiblemente

a un ligando que es una sustancia tóxica, una célula o fragmento celular; como
consecuencia de dicha unión, el agente tóxico o antígeno, queda bloqueado y no
puede ejercer su función.
 Proteínas reguladoras, interaccionan con el ligando y ponen en marcha

determinados procesos celulares. Por ejemplo, los receptores hormonales, al unirse a
una hormona (el ligando), desencadenan un proceso o conjunto de reacciones en la
célula.
 Proteínas contráctiles, que, al unirse al ligando, experimentan un cambio de

conformación que tiene como consecuencia el acortamiento o alargamiento del
órgano u orgánulo en que se encuentra. Un ejemplo es la miosina de las fibras
musculares.
 Proteínas transportadoras, que se unen reversiblemente a un ligando y lo

transportan de un lugar a otro del organismo. Actúan así la hemoglobina y la
mioglobina, citadas como proteínas conjugadas transportadoras de oxígeno, la
primera en la sangre y la segunda en el interior de la célula. Existen proteínas con
forma de canal que sirven para la entrada y salida de otras moléculas a través de la
membrana celular, como los canales de potasio.
3. Proteínas de reserva, que constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo

utilizará en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo. Ejemplos
son la albúmina de las semillas, leche y huevos.
PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
Las propiedades físico-químicas de las proteínas se utilizan como base para su identificación,
separación y cuantificación. Ellas constituyen los principios o fundamentos de los métodos
para su estudio.
Las proteínas pueden ser separadas, desde el punto de vista físico, de acuerdo con:
• Su tamaño. Su masa molecular relativa permite la separación de las moléculas grandes
o pequeñas mediante la diálisis o la filtración en gel.
• La densidad de muchas proteínas es de aproximadamente 1,33 con excepción de las
lipoproteínas, en las cuales oscila entre 1,006 y 1,21, lo cual permite la separación de
estas por medio de la ultracentrifugación.
• La solubilidad, otra propiedad de las proteínas, está dada por la afinidad que tienen por
diferentes solventes. Si esta se pierde, al modificarse las propiedades físico-químicas del
solvente (pH, fuerza iónica, constante dieléctrica, temperatura) por medio de
experimentos, se produce la precipitación de las proteínas al estado de insolubilidad. Lo
mismo ocurre cuando las proteínas son desnaturalizadas por la acción de agentes físicos
como el calor o por distintas sustancias como la urea, el dodecilsulfato de sodio, ácidos
y bases débiles, lo que produce la destrucción de sus estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.
De la estructura de las proteínas derivan propiedades de interés que hacen posible muchas
de las funciones que desempeñan estas biomoléculas en los organismos. Entre ellas destacan
las siguientes:
• Especificidad. Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la

capacidad de las proteínas para presentar una secuencia específica de aminoácidos:
1. Las enzimas, pues existe una enzima diferente para cada sustrato (ligando al que se
une la enzima) y para cada reacción química que puede experimentar dicho sustrato. De esta
especificidad depende en gran medida la elevada eficiencia de las enzimas como
catalizadores de las reacciones de los organismos.
2. Las proteínas inmunes o inmunoglobulinas, pues cada antígeno provoca en las

células inmunitarias la elaboración de una proteína que interaccionará específicamente con
las moléculas de dicho antígeno; cada nuevo antígeno reconocido por el organismo, genera
una nueva proteína inmune (o anticuerpo).
La especificidad se muestra a diversos niveles:
Especificidad de función. Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de

los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria
de la proteína, responsable en última instancia de su función característica. Una pequeña
función puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
Especificidad de especie. Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más
común es que las proteínas desempeñan la misma función en diferentes especies que tengan
una composición y estructuras similares. A estas proteínas se les denomina homólogas. Es el
caso, por ejemplo, de la insulina, que se encuentra exclusivamente en vertebrados.
• Comportamiento ácido-base. Hay aminoácidos con la cadena lateral ionizable y con

carácter ácido o básico. Por eso, tendrán una determinada carga eléctrica neta en función
del pH del medio; también las proteínas presentarán una carga neta diferente en función
del pH y de los aminoácidos que la compongan.
Por lo tanto, cada proteína presentará al igual que los aa, una curva de comportamiento ácido-
base similar a la señalada para los aa y presentará un punto isoeléctrico o valor de pH para el
que la carga neta de la proteína sea nula.
• Solubilidad. Las proteínas son más solubles en agua si presentan más aa polares (con
carga o sin ella) que aa apolares, pues en este segundo caso las cadenas laterales
interaccionan entre ellas con más fuerza que el agua circundante.
La mayor parte de las proteínas estructurales fibrilares son insolubles en agua. La mayor
parte de las proteínas globulares son solubles porque colocan las cadenas hidrófilas en la
periferia de la molécula, concentrando los grupos apolares en el interior.
La solubilidad de las proteínas viene afectada por el pH del medio, pues de este depende el
número de cargas eléctricas; a valores de pH próximos al pH isoeléctrico (definido como
aquel valor de pH al que la molécula no posee carga eléctrica y es incapaz de desplazarse en
un campo eléctrico) la solubilidad será mínima, pues la ausencia de cargas favorece la
interacción entre grupos apolares de las diferentes moléculas de proteína.
La solubilidad también se ve afectada por la concentración salina del medio. Así, las
proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas, pues los iones contribuyen a
aumentar la polaridad de las cadenas laterales. Las proteínas se disuelven peor en
disoluciones salinas concentradas, pues los iones compiten con las moléculas de proteína por
rodearse de moléculas de agua.
• Desnaturalización. Se llama desnaturalización a la pérdida de la estructura nativa

(primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria); generalmente las proteínas
desnaturalizadas solamente conservan la estructura primaria con que fueron sintetizadas.
Las causas de la desnaturalización pueden ser:

 El aumento de la temperatura.
 El cambio extremo de pH.
 La presencia de sustancias similares a los aa, como la urea o el ion guanidinio, que
compite con los grupos carboxilo y amino de las proteínas para establecer puentes de
hidrógeno.
La desnaturalización puede ser reversible, cuando al cesar el agente que provocó el cambio
en la estructura, la proteína vuelve a recuperar su conformación, o irreversible, cuando la
recuperación de la estructura nativa no puede volver a alcanzarse.
SÍNTESIS
La mayor parte de las proteínas plasmáticas se sintetizan en el hígado y son secretadas por el
hepatocito hacia la circulación. Las inmunoglobulinas son excepciones que son sintetizadas
en células plasmáticas.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Nutrición del tejido

• Mantenimiento de la distribución de agua entre células y tejido, compartimientos
intersticiales y el sistema vascular del cuerpo.
• Participación como disoluciones amortiguadoras para mantener el pH.
• Transporte de sustancias metabólicas.
• Parte del sistema de defensas (anticuerpos)
• Hormonas y receptores.
• Estructura del tejido conectivo (colágeno).
• Biocatalizadores (enzimas), catalizan reacciones bioquímicas.
• Participación en la hemostasis y coagulación de la sangre (factores de la coagulación).
PRINCIPIOS Y TÉCNICAS PARA LA SEPARACIÓN Y CUANTIFICACIÓN DE

LAS PROTEÍNAS
Los análisis cuantitativos del contenido proteico en la orina y en el líquido cefalorraquídeo

(LCR), se basan, por lo general, en los siguientes principios:
1. Reacción de los enlaces polipeptídicos con iones de cobre en solución alcalina (reacción
Biuret) o de los residuos de tirosina y triptófano de los aminoácidos en soluciones fenoladas
(método de Lowry).
2. Absorción ultravioleta (UV) en los intervalos de 200 a 255 nm y de 270 a 290 nm.
3. La precipitación y posterior cuantificación con métodos turbidimétricos o nefelométricos.
4. La unión a colorantes indicadores como: azul brillante Coomassie, rojo Ponceau S,
bromocresol verde y bromocresol púrpura.
ELECTROFORESIS
El principio de la electroforesis se basa en que las partículas cargadas, en este caso las
proteínas, ubicadas en un campo eléctrico, migran hacia uno de los electrodos del campo, en
dependencia de:
1. La carga eléctrica de la partícula.
2. El tamaño de la partícula.
3. La fuerza del campo eléctrico.
4. Las características del medio utilizado como soporte durante el proceso de la migración.
Las partículas cargadas negativamente (aniones) se dirigen al ánodo (electrodo positivo), y

las cargadas positivamente (cationes) se dirigen al cátodo (electrodo negativo). Si se hace
variar el pH de la solución amortiguadora, en la cual están disueltas las proteínas, estas
migrarán en el campo eléctrico creado, y se separarán unas de otras, al migrar cada una de
ellas distancias diferentes. Esta migración se produce sobre un soporte que puede estar
constituido por soluciones coloidales, geles (agar, almidón, agarosa, acrilamida) o papel (de
filtro o acetato de celulosa). En el caso de la electroforesis en papel de acetato de celulosa,
una vez separadas las fracciones, son coloreadas y luego cuantificadas. Para ello se utiliza la
técnica densitométrica. El gráfico que se obtiene, conocido como electroforegrama o patrón
electroforético, lo componen (cuando se utiliza el papel como soporte), en un orden de
izquierda a derecha, las fracciones siguientes:
1. Albúmina.
2. Alfa 1 globulinas.
3. Alfa 2 globulinas.
4. Betaglobulinas.
5. Gammaglobulinas.
INMUNOELECTROFORESIS
La inmunoelectroforesis combina el poder de separación de la electroforesis con la capacidad
resolutiva de la inmunoprecipitación, basada en la especificidad inmunológica.
Después de realizar la electroforesis a las muestras de suero, se depositan en pocillos

individuales, un suero polivalente (antinmunoglobulinas total) y sueros monovalentes (anti-
IgG, anti-IgA, anti-IgM, anti kappa y anti lambda). El antígeno y el antisuero difunden el uno
hacia el otro, y se produce una banda de precipitina cuando alcanzan la zona de equivalencia.
La inmunoelectroforesis tiene su indicación precisa cuando se aprecian anormalidades en el

estudio electroforético realizado antes.
Las células productoras de inmunoglobulinas (células plasmáticas y linfocitos B) tienen una

función muy especializada. Cada una de ellas, agrupadas en clones, produce la misma clase
y tipo de inmunoglobulina. La proliferación de estas células, conocidas como inmunocitos,
puede ocurrir en varios grupos de ellas, que dan lugar a varias clases y tipos de
inmunoglobulinas. En este caso, se dice que la afectación es policlonal (varios clones) y su
expresión en el patrón electroforético se caracteriza por un pico proteico no pronunciado, con
una base ancha. Si la proliferación ocurre de forma aislada en un grupo celular que produce
una clase y tipo de inmunoglobulina, la afectación es monoclonal (un clon), a esto se le
conoce como paraproteína o proteína monoclonal y su expresión en el patrón electroforético
se caracteriza por un pico proteico muy pronunciado, con base estrecha, en la zona de las
alfaglobulinas, betaglobulinas o gammaglobulinas (figura 9, esquemas VII, VIII, IX y X).
La respuesta de los
inmunocitos en las
enfermedades
infecciosas e
inflamatorias crónicas
es siempre policlonal.
En el caso opuesto,
cuando la respuesta es
monoclonal, en el 45
% de los pacientes
constituye un signo de
-malignidad y se
relaciona con
enfermedades como
mieloma múltiple,
amiloidosis,
enfermedades
linfoproliferativas,
plasmocitoma
solitario y
macroglobulinemia.
Diagrama semiológico del electroforegrama
INMUNOFIJACIÓN ELECTROFORÉTICA
La inmunofijación electroforética ofrece una elevada resolución, por lo que facilita la
identificación de proteínas monoclonales en cantidades mínimas. Se basa en la combinación
de la electroforesis seguida por la inmunoprecipitación. Las tiras de acetato de celulosa se
saturan con antisuero monoespecífico y se aplican a proteínas séricas, antes separadas por
electroforesis, en sus respectivas zonas de migración. Durante la incubación, los complejos
inmunes formados pueden ser identificados como bandas diferentes. Aunque este método es
muy sensible, tiene algunas desventajas, como son: el elevado costo de los antisueros
monoespecíficos y la gran cantidad que de ellos se necesita para empapar las tiras de acetato.
TURBIDIMETRÍA
La turbidimetría es uno de los dos métodos que involucra la interacción de la luz con
partículas en solución. Estas disminuyen la trasmisión de la luz debido a la reflexión,
dispersión y absorción del rayo luminoso. Es un método sensible y sigue la ley de Beer en
un amplio rango de concentraciones.
Figura 9. Patrones electroforéticos en algunas enfermedades inflamatorias, renales, hepáticas y hematológicas.
NEFELOMETRÍA
La nefelometría es una técnica similar a la turbidimetría y se utiliza cuando las partículas en
solución son pequeñas y en escasa concentración. Se emplea con frecuencia para medir la
dispersión de la luz, que ocurre como resultado de la reacción antígeno-anticuerpo, lo que
permite su cuantificación. Entre sus ventajas se encuentran las siguientes: rapidez, reactivos
simples y posibilidades de automatización. Es una metodología simple y precisa.
INMUNODIFUSIÓN RADIAL
La inmunodifusión radial es un método para cuantificar proteínas mediante una reacción con
difusión única en una dimensión.
Los sueros de referencia (calibradores), controladores y muestras, se colocan en pocitos

ponchados en gel de agarosa que contiene el antisuero monoespecífico. El antígeno presente
en la muestra difunde de forma radial a través del gel y forma un anillo de precipitación, al
unirse al anticuerpo presente en el antisuero monoespecífico (reacción antígeno-anticuerpo).
El diámetro de los anillos se mide, y se calculan los valores.
RADIOINMUNOENSAYO Y ENSAYO INMUNORRADIOMÉTRICO

El principio en que se basan las técnicas de radioinmunoensayo (RIA) y de ensayo
inmunorradiométrico (IRMA) es el mismo para ambas. En las dos se utiliza un antígeno
marcado con un isótopo (el más frecuente es el 125I). El antígeno marcado compite por los
sitios de unión en el anticuerpo. En este sistema, la avidez del anticuerpo por el antígeno
marcado y el no marcado, debería ser igual. Para conocer la cantidad de proteína (antígeno)
presente, se obtiene la cuantificación del antígeno marcado, al separar el anticuerpo que está
unido al antígeno marcado del antígeno marcado libre. Esta separación puede lograrse por 3
vías:
1. Absorción del antígeno libre marcado.

2. Precipitación de los antígenos marcado y no marcado
unidos al anticuerpo.
3. Uso de anticuerpos de fase sólida para atraer los
anticuerpos unidos al antígeno marcado y no
marcado.
La inmunorradiometría, a diferencia del RIA, utiliza, en lugar de antígenos, anticuerpos

marcados con isótopos. En este tipo de ensayo, el ligando en las muestras compite con el
ligando unido a una superficie sólida (tubos o perlas de vidrio recubiertas) por los sitios de
unión del anticuerpo marcado. Hay entonces una competencia entre el ligando unido a una
superficie sólida y el ligando de la muestra con el anticuerpo marcado. La cantidad de
anticuerpo marcado unido a la superficie sólida, es detectada después que el exceso del
anticuerpo marcado y la muestra se han eliminado. De nuevo hay una relación inversa entre
la cantidad de radiactividad detectada en el tubo y la concentración del ligando en la muestra
desconocida.
ENSAYOS INMUNOENZIMÁTICOS
Los ensayos inmunoenzimáticos (ELISA) son métodos muy útiles para la cuantificación de
proteínas y se utilizan mucho en el diagnóstico de enfermedades infecciosas, endocrinas y
autoinmunes. Estos requieren de la separación del complejo antígeno-anticuerpo. Las
variantes más comunes son:
1. Método indirecto para la detección de anticuerpos.
2. Método de doble anticuerpo (sándwich) para la detección de antígenos.
Este método ha desplazado bastante al RIA, al dejar a un lado las implicaciones que tiene
trabajar con material radiactivo. En cuanto a la sensibilidad, el ELISA es similar al RIA,
aunque su especificidad es discretamente menor. Los reactivos son estables y las lecturas se
pueden realizar en un espectrofotómetro común.
FRACCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Albúmina
La albúmina es la principal proteína producida por el hígado y representa más de la mitad del
contenido proteico total del suero. Es la proteína más homogénea, la más soluble y la más
estable de las que se encuentran en el plasma. Sus funciones más importantes las realiza
manteniendo la presión osmótica, transportando una gran variedad de sustancias, y como
fuente endógena para el suministro de aminoácidos. Puede ser metabolizada por cualquier
órgano del cuerpo humano.
El aumento en la concentración sérica de la albúmina se produce, por lo general, durante la

deshidratación (aumento relativo), la administración intravenosa de concentrados de esta
proteína o por error en su determinación en el laboratorio.
Los trastornos más frecuentes que tienen relación con este componente, se corresponden con
su disminución, conocida como hipoalbuminemia y que se acompaña casi siempre del signo
clínico del edema. La hipoalbuminemia aparece en numerosas enfermedades, asociada con
otros signos clínicos.
Causas de la hipoalbuminemia
• Alfaglobulinas
Conjunto de proteínas que se conocen como alfa 1 globulinas y alfa 2 globulinas. Las alfa
1 globulinas están representadas por las siguientes:
1. Alfa 1 antitripsina: proteína inhibidora de la tripsina y la plasmita, cuya función es proteger

al organismo de la autodigestión. Forma parte del grupo de los reactantes de la fase aguda.
Aumenta en las enfermedades inflamatorias y disminuye en la deficiencia congénita de esta
proteína, enfermedad cuyo cuadro clínico se caracteriza por presentar enfisema pulmonar
asociado con insuficiencia hepática.
2. Alfa 1 glicoproteína ácida: es un reactante de la fase aguda.
3. Alfa 1 lipoproteína: transportadora de lípidos, vitaminas liposolubles y hormonas.
4. Globulina unida a la tiroxina.
5. Alfa 1 fetoproteína: sintetizada por el hígado embrionario. Su determinación constituye
una prueba diagnóstica para los defectos del tubo neural y es un marcador tumoral para el
carcinoma de células embrionarias del testículo, teratocarcinomas, cáncer gástrico, pulmonar
y hepatocelular.
En el grupo de las alfa 2 globulinas se incluyen las siguientes:

1. Alfa 2 macroglobulina: es una inhibidora de la plasmina y la tripsina.
2. Alfa 2 lipoproteína: transportadora de lípidos, en especial, triglicéridos.
3. Haptoglobina: reactante de la fase aguda y, además transportadora de la hemoglobina libre
en plasma. El estudio de sus niveles se utiliza cuando hay hemólisis en las reacciones
postransfusionales. En los pacientes que han sufrido reacciones postransfusionales,
disminuye la concentración de haptoglobina al agotarse la capacidad del hígado para
sintetizarla, ante la demanda excesiva por la cantidad de hemoglobina que debe transportar.
4. Ceruloplasmina: proteína transportadora del cobre.
5. Colinesterasa: proteína que hidroliza la acetilcolina.
• Betaglobulinas
Agrupan a las siguientes:
1. Betalipoproteína: transportadora de lípidos.
2. Transferrina: proteína transportadora del hierro en suero. También se une de manera
reversible a otros cationes como cobre, cinc, cobalto y calcio. Los niveles plasmáticos son
regulados por la disponibilidad de hierro. Como se sintetiza en el hígado, sus valores pueden
disminuir en enfermedades hepáticas agudas como las hepatitis y en las crónicas, en la
desnutrición y enteropatías con pérdida de proteínas. Sus niveles plasmáticos varían en la
anemia por déficit de hierro, lo cual causa un incremento en su síntesis. Por el contrario, si la
anemia se debe a una falla en la incorporación del hierro a los eritrocitos, sus niveles son
normales o bajos. En la sobrecarga de hierro, sus valores son normales, pero la saturación es
muy alta.
3. Plasminógeno: proteína encargada de la lisis de la fibrina.
4. Complemento: constituido por un grupo de proteínas que intervienen en la propiedad
fagocítica de la sangre.
5. Fibrinógeno: factor proteico de la coagulación de la sangre.
• Gammaglobulinas
Agrupan a las llamadas inmunoglobulinas, constituidas por cinco fracciones diferentes: G,
A, M, D y E. Todas tienen funciones de anticuerpos contra virus, bacterias y parásitos. En
las enfermedades autoinmunes se comportan como autoanticuerpos al actuar contra células
del organismo al cual pertenecen.
REACTANTES DE LA FASE AGUDA
Las proteínas plasmáticas que sufren alteraciones durante la inflamación, se conocen como
reactantes de la fase aguda (RFA). Se supone que este grupo proteico juega un importante
papel en el complejo proceso de la inflamación.
Son múltiples las enfermedades en las cuales se alteran la cantidad y las proporciones de
estas proteínas en los líquidos corporales, como ocurre, por ejemplo, en las reacciones
inflamatorias que aparecen durante la evolución del infarto del miocardio (IMA), infecciones,
tumores, y después de intervenciones quirúrgicas.
Causas de la elevación de los reactantes de la fase aguda

• Enfermedades inflamatorias
• Enfermedades malignas
• Traumatismos
• Posoperatorio
• Enfermedades autoinmunes
Los niveles plasmáticos de los RFA se elevan en tiempos diferentes. En primer lugar, lo
hacen la proteína C reactiva (PCR) y la alfa 1 antitripsina; 12 horas después, se elevan la alfa
1 glicoproteína ácida, la haptoglobina, la fracción C4 del complemento y el fibrinógeno. Las
últimas en elevarse son la ceruloplasmina y la fracción C3 del complemento. Todas alcanzan
su máxima concentración entre 2 y 5 días. Aunque el aumento en su concentración no permite
conocer ni la ubicación ni las causas de la reacción inflamatoria, constituyen una excelente
herramienta para controlar, desde el punto de vista evolutivo, su progreso o desaparición y,
por lo tanto, la eficacia o no del tratamiento impuesto.
Respuesta de los reactantes de la fase aguda ante el proceso inflamatorio
El aumento de la síntesis de las proteínas de la fase aguda, se acompaña de la disminución
de la prealbúmina, de la albúmina y de la transferrina, que constituyen los llamados reactantes
de la fase negativa.
Por lo general, las proteínas de la fase aguda forman parte del grupo de las alfa 1 globulinas
y alfa 2 globulinas.
El fibrinógeno, proteína de la fase aguda, influye en la determinación de la velocidad de

sedimentación eritrocitaria (VSG). En las enfermedades hepáticas crónicas, la concentración
del fibrinógeno disminuye, y su efecto acelerador sobre la VSG queda a cargo de la albúmina,
que disminuye, y de las globulinas, que aumentan.
En las infecciones agudas, la albúmina plasmática disminuye y las alfaglobulinas y el

fibrinógeno aumentan, combinación que acelera la VSG y que constituye la causa principal
de esta aceleración en afecciones como la nefrosis y la cirrosis. En el mieloma múltiple, la
VSG se acelera de manera considerable.
CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS COMPRENDIDAS EN EL GRUPO DE LOS

REACTANTES DE LA FASE AGUDA
Proteína C reactiva (PCR). La PCR fue el primer reactante de la fase aguda que se
identificó. Es sintetizada por el hígado y se vierte en el plasma. Un subgrupo de los linfocitos
también la produce en pequeñas cantidades, pero en este caso permanece unida a la superficie
celular. Su elevación en el plasma se produce a las 2 horas, y alcanza su máxima
concentración a las 48 horas. Esta proteína constituye el marcador de la inflamación por
excelencia y tiene numerosas funciones como: dar comienzo a la opsonización, a la
fagocitosis y a la activación del complemento, de los neutrófilos y de los monocitos
macrófagos. Estas propiedades le permiten jugar un importante papel en el reconocimiento
de organismos microbianos y como inmunomodulador en el huésped. También es importante
para el reconocimiento de los tejidos necrosados.
La PCR tiene algunas ventajas en relación con la VSG. Entre ellas sobresale el hecho de que
el fibrinógeno, las proteínas monoclonales y la morfología eritrocitaria, no son causas de
interferencia.
Al igual que la VSG, cuando la PCR es positiva, indica la existencia de un proceso

inflamatorio, pero no ofrece datos sobre sus causas.
En su determinación, la PCR ofrece las ventajas siguientes:

1. Prueba de aglutinación con látex, de fácil realización.
2. Ensayos inmunoenzimáticos manuales o automáticos (ELISA), nefelometría con láser,
fluorescencia polarizada e inmunoturbidimetría. Ya sea el método manual o el automático,
el tiempo consumido en su determinación no es mayor que 10 minutos y el material biológico
es, por lo general, suero.
La PCR ha ganado territorios diagnósticos en enfermedades como apendicitis, pancreatitis,
enfermedades reumáticas (artritis reumatoidea) y cardiovasculares. En este grupo de
enfermedades y en los trastornos vasculares periféricos, la PCR es considerada un factor de
riesgo.
la PCR tiene importancia como agente predictivo de futuros IMA, o de la posible repetición
del IMA cuando, después de ocurrido el primer ataque, sus valores se mantienen elevados.
Alfa 1 antitripsina. Se eleva en las reacciones de la fase aguda y en el embarazo. Su

deficiencia es causa de enfisema pulmonar y falla hepática en la enfermedad homocigótica.
Alfa 1 glucoproteína ácida. Su función es desconocida. Su determinación se utiliza para

seguir las reacciones de la fase aguda.
Haptoglobina. Se une a la hemoglobina libre en el suero. Se determina para el seguimiento

de las reacciones de la fase aguda y en los procesos en los que ocurre hemólisis, como las
reacciones postransfusionales y anemias hemolíticas, en las cuales su concentración
disminuye al unirse a la hemoglobina libre que proviene de los eritrocitos destruidos.
C3 y C4. Los niveles del complemento aumentan en las reacciones inflamatorias (fase
aguda). Sus valores disminuyen en las enfermedades autoinmunes.
Fibrinógeno. Es un factor de la coagulación de la sangre. Además, forma parte de los RFA,

por lo que aumenta en las infecciones, en las reacciones inflamatorias y en el embarazo.
Disminuye en los trastornos de la coagulación como la coagulación intravascular diseminada
(CID), en las enfermedades de origen congénito y adquirido (hepatopatías).
ACTIVIDADES
1. Defina ¿Qué son las proteínas?
2. Mencione ¿Cuál son las estructuras de las proteínas y cómo están formadas?
3. Mencione ¿Cuáles son las características de las proteínas según propiedades?
4. Observe el vídeo “la célula fábrica de proteínas” dirigiéndose a la dirección web
https://www.youtube.com/watch?v=mRfPPenR8wo y realice un esquema detallado a
cerca de la síntesis de las proteínas. Además, detalle cuales son las células diana donde
estas se producen.
5. Mencione las funciones de las proteínas.
6. Describa las técnicas y principios para la separación y cuantificación de las proteínas. Ir
a https://www.youtube.com/watch?v=KvocAloxKSI para ver el video de la aplicación
de la electroforesis.
7. Mencione la diferencia entre afectación policlonal y monoclonal.
8. Defina ¿qué son las paraproteínas?
9. Realice un esquema describiendo las fracciones de las proteínas y sus respectivas
funciones
10. Mencione las enfermedades o patologías en las que las proteínas se encuentran
aumentadas y disminuidas.
11. Mencione la importancia de los reactantes de la fase aguda.
BIBLIOGRAFÍA
Bishop M. Química Clínica. Principios, procedimientos y correlaciones. Quinta edición. Ed,
Mc Graw Hill.
Suarez J., Cruz C. & Colina A. (2004). Laboratorio clínico. La Habana, Cuba. Ed, Ecmed.
Menéndez Valderrey, J.L.\ “las proteínas\”. Asturnatura.com [en línea] Num. 130,
04/06/2007. Disponible en https://www.asturnatura.com/artículos/proteinas/index.php.
ISSN 1887-5068
Rodríguez, F. (12/2013). Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas.

Recuperado de https://www.slideshare.net/fabian1265/estructura-y-propiedades-de-
aminocidos-y-protenas-fabin-rodrguez/37

Unidad 5. Metabolismo de Las Proteínas

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Unidad 5. Metabolismo de Las Proteínas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Departamento de Bioanálisis Clínico

Asignatura: Bioquímica Clínica I

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

Aminoácido en forma ionizado. Zwitterión forma más común de encontrarlos en disolución

Cuando dos aminoácidos se combinan en una reacción de

La clasificación de los péptidos según el número de aminoácidos de su cadena no es clara,

Estructura primaria: constituida por el tipo y secuencia aminoacídica. La secuencia

Estructura primaria de las proteínas

Estructura secundaria: está formada por la disposición en espiral de la cadena polipeptídica

Estructura terciaria: es la estructura constituida por el plegamiento intramolecular de la

Estructuras de las proteínas

• Según su composición química

 Globulares: Enzimas Quimotripsina

Según el tipo de estructura terciaria

• Según el número de subunidades

 Estructural: Queratina, Elastina

1. Proteínas estructurales, que contribuyen a fijar la forma o dar rigidez o flexibilidad a

2. Proteínas activas, que desempeñan múltiples funciones activas en el funcionamiento

 Enzimas, que se unen a un ligando que se denomina sustrato y cataliza su

 Proteínas inmunes o inmunoglobulinas, que se unen específica e irreversiblemente

 Proteínas reguladoras, interaccionan con el ligando y ponen en marcha

 Proteínas contráctiles, que, al unirse al ligando, experimentan un cambio de

 Proteínas transportadoras, que se unen reversiblemente a un ligando y lo

3. Proteínas de reserva, que constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo

• Especificidad. Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la

2. Las proteínas inmunes o inmunoglobulinas, pues cada antígeno provoca en las

La especificidad se muestra a diversos niveles:

Especificidad de función. Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de

• Comportamiento ácido-base. Hay aminoácidos con la cadena lateral ionizable y con

• Desnaturalización. Se llama desnaturalización a la pérdida de la estructura nativa

Las causas de la desnaturalización pueden ser:

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Nutrición del tejido

PRINCIPIOS Y TÉCNICAS PARA LA SEPARACIÓN Y CUANTIFICACIÓN DE

Los análisis cuantitativos del contenido proteico en la orina y en el líquido cefalorraquídeo

Las partículas cargadas negativamente (aniones) se dirigen al ánodo (electrodo positivo), y

Después de realizar la electroforesis a las muestras de suero, se depositan en pocillos

La inmunoelectroforesis tiene su indicación precisa cuando se aprecian anormalidades en el

Las células productoras de inmunoglobulinas (células plasmáticas y linfocitos B) tienen una

Figura 9. Patrones electroforéticos en algunas enfermedades inflamatorias, renales, hepáticas y hematológicas.

Los sueros de referencia (calibradores), controladores y muestras, se colocan en pocitos

RADIOINMUNOENSAYO Y ENSAYO INMUNORRADIOMÉTRICO

1. Absorción del antígeno libre marcado.

La inmunorradiometría, a diferencia del RIA, utiliza, en lugar de antígenos, anticuerpos

FRACCIONES DE LAS PROTEÍNAS

El aumento en la concentración sérica de la albúmina se produce, por lo general, durante la

1. Alfa 1 antitripsina: proteína inhibidora de la tripsina y la plasmita, cuya función es proteger

En el grupo de las alfa 2 globulinas se incluyen las siguientes:

REACTANTES DE LA FASE AGUDA

Causas de la elevación de los reactantes de la fase aguda

Respuesta de los reactantes de la fase aguda ante el proceso inflamatorio

El fibrinógeno, proteína de la fase aguda, influye en la determinación de la velocidad de

En las infecciones agudas, la albúmina plasmática disminuye y las alfaglobulinas y el

CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS COMPRENDIDAS EN EL GRUPO DE LOS

Al igual que la VSG, cuando la PCR es positiva, indica la existencia de un proceso

En su determinación, la PCR ofrece las ventajas siguientes:

Alfa 1 antitripsina. Se eleva en las reacciones de la fase aguda y en el embarazo. Su

Alfa 1 glucoproteína ácida. Su función es desconocida. Su determinación se utiliza para

Haptoglobina. Se une a la hemoglobina libre en el suero. Se determina para el seguimiento

Fibrinógeno. Es un factor de la coagulación de la sangre. Además, forma parte de los RFA,

Rodríguez, F. (12/2013). Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas.

También podría gustarte