Enzima deriva

de una
palabra • Indica que dichos catalizadores están
presentes en el interior de las células
• Se ha demostrado que casi todas las enzimas
griega que son proteínas, o proteínas más cofactores

significa “en
la levadura”.
Las enzimas son catalizadores
biológicos selectivos de una
eficiencia extraordinaria.
• El papel principal de las enzimas es aumentar
las velocidades de tales reacciones.
• Las reacciones catalizadas por las enzimas son
de 103 a 1020 veces más rápidas que las
mismas sin catalizar.
Catalizador
• Catalizador: sustancia que
acelera la llegada a un equilibrio.
• Un catalizador puede
cambiar en forma temporal
durante la reacción, pero no
cambia en el proceso
general, porque se recicla
para participar en varias
reacciones
• Reduce la cantidad de
energía necesaria para que
se efectúe la reacción.
https://www.youtube.com/watch?v=7Hk9jct2ozY&list=PLD0444BD542B4D7D9
&index=2&ab_channel=WEHImovies
Especificidad
• Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos
• Estereoespecificidad: sólo actúan sobre un estereoisómero del sustrato.
• Especificidad de reacción, esto es, la falta de formación de subproductos como
desperdicios
• La especificidad de las enzimas no sólo ahorra energía a las células sino que
también evita la formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos
• La especificidad de una enzima se debe a su conformación y a las cadenas
laterales del aminoácido particular
Sustrato y
sitio activo
• El reactivo de una reacción
catalizada por enzima se llama
sustrato.
• La enzima tiene una bolsa o
cavidad llamada sitio activo.
Propiedades
de las enzimas
Pueden desempeñarse
como catalizadores,
Catalizan reacciones muy
específicas,
Pueden acoplar
reacciones
Su actividad puede ser
regulada.
Número Clase Reacción catalizada
1 Oxidorreductasas Enzimas que catalizan oxidaciones y reducciones. También
llamadas deshidrogenasas Ej. Lactato deshidrogenasa

2 Transferasas Catalizan reacciones de transferencia de un grupo y pueden

necesitar la presencia de una enzima. Ej. Alanina
transaminasa
3 Hidrolasas catalizan hidrólisis. clase especial de transferasas donde
el agua sirve como aceptor del grupo transferido . Ej.
pirofosfatasa
6 clases de
4 Liasas catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; enzima
son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no
oxidantes.. Ej. Piruvato descarboxilasa

5 Isomerasas Enzimas que ctalizan cambios geométricos o estrucurales

dentro de una molécula. (reacciones de isomerización

6 Ligasas catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas

reacciones necesitan un suministro de energía potencial
química de un nucleósido trifosfato, como el ATP.
Oxidorreductasa Transferasa Hidrolasa

Liasas Isomerasas Ligasas

 Holoenzima: Enzima más el cofactor que
requiere para catalizar una reacción

Apoenzima: enzima de la que se eliminó su

cofactor. Requieren de los cofactores para
Holoenzima y convertirse en holoenzimas
apoenzima
Las holoenzimas son catalíticamente activas,
mientras que las apoenzimas son
catalíticamente inactivas porque perdieron sus
cofactores.
 Proenzima: (Zimógenos)
proteínas precursoras sin
actividad enzimática

Proenzimas,
isozimas Isoenzimas:Enzimas que
difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan
la misma reacción química
Reacción
catalizada por
un catalizador
inorgánico
hidrólisis de un éster
catalizada por ácido
Reacción catalizada por un catalizador inorgánico

Deshidratación por catálisis básica específica

Reacción catalizada
por una enzima
• La carboxipeptidasa A es una
metaloenzima, es decir, una enzima
que contiene un ion metálico
firmemente unido. El ion metálico de
la carboxipeptidasa A es 𝑍𝑛2+
Cinética y termodinámica
Diagrama de coordenada de reacción
• Un diagrama de coordenada de reacción muestra los cambios de energía que se
efectúan en cada uno de esos pasos
• Una reacción avanza de izquierda a derecha, tal como se indica en la ecuación
química, y entonces la energía de los reactivos se grafica en el lado izquierdo del
eje x, y la energía de los productos se grafica en el lado derecho.
Diagrama de
coordenada de reacción

• En la figura se observa un
diagrama típico de coordenada de
reacción. Describe la reacción de
A—B con C para formar A y B —C.
• Recuerde que mientras más
estable es la especie su energía es
menor.
• Estado de energía máxima,
llamado estado de transición
 • La termodinámica es el campo de la química que
describe las propiedades de un sistema en
equilibrio.
• Las concentraciones relativas de reactivos y
Termodinámica productos en equilibrio se pueden expresar en
forma numérica mediante una constante de
¿Cuánto equilibrio Keq
producto se
forma?
Las
concentraciones • Mientras más estable es el compuesto, su
concentración en equilibrio será mayor.
relativas de • si los productos son más estables (tienen menor
productos y energía libre) que los reactivos habrá mayor
concentración de productos que de reactivos en el
reactivos en el equilibrio, y Keq será mayor que 1
• si los reactivos son más estables que los
equilibrio productos habrá mayor concentración de
dependen de sus reactivos que de productos en el equilibrio y Keq
será menor que 1
estabilidades
relativas
Endergónico
y exergónico
• Diagramas de coordenada de reacción para
• (a) una reacción en que los productos son más estables que los
reactivos (reacción exergónica) y
• (b) una reacción en que los productos son menos estables que los
reactivos (reacción endergónica).
 Una buena reacción es
aquella que favorece la
formación de los productos
 • Se dedica al estudio de la velocidad de las
reacciones químicas, los factores que afectan la
Cinética velocidad y los mecanismos (series de pasos) a
través de los cuales ocurren las reacciones
química • La velocidad de una reacción describe qué tan
rápido se consumen los reactivos y se forman los
productos
Cinética:
¿Con qué • Saber si una reacción es exergónica o endergónica
no contribuye a saber con qué rapidez sucede. No
indica nada acerca de la barrera de energía de la
rapidez se reacción
• Mientras más alta sea la barrera de energía, la
forma el reacción es más lenta.

producto?
Energía libre de
activación
• La barrera de energía de una reacción,
identificada por ΔG‡ se llama energía
libre de activación
• Mientras menor sea la ΔG‡, la
reacción será más rápida.
• Todo lo que desestabilice al reactivo o
estabilice el estado de transición hará
que la reacción sea más rápida
La rapidez de una
reacción depende de
los factores siguientes:
Factores que afectan la
velocidad de reacción

• Naturaleza de los reactivos

• Concentración de los reactivos
• Temperatura
• Presencia de un catalizador
Cinética enzimática
Cinética química y
enzimática
• La cinética enzimática se diferencia de la
cinética química simple porque las
velocidades de reacciones catalizadas por
enzimas dependen de la concentración
de la enzima y ésta nunca es un producto
ni un sustrato de la reacción.
• Las velocidades también difieren porque
el sustrato debe unirse a la enzima para
poder convertirse en el producto.
Complejo
ES
• Una enzima (E) se une a un sustrato para
formar un complejo enzima-sustrato (ES)
• Los complejos ES se forman cuando los
ligandos se unen de manera no covalente a
sus lugares adecuados en el sitio activo
• Esta reacción se efectúa en dos pasos
distintos:
• La formación del complejo enzima-
sustrato
• La reacción química actual,
acompañada por la disociación del
producto.
Modelo de ajuste inducido

• La forma del sitio activo no se vuelve totalmente

complementaria de la forma del sustrato sino hasta
que la enzima se enlaza con el sustrato
• La energía liberada como resultado de unir el
sustrato a la enzima se puede usar para inducir un
cambio en la conformación de la enzima que cause
una unión más precisa entre el sustrato y el sitio
activo
Ecuación de
Michaelis-
Menten
Gráficas de velocidad inicial 𝑣0 en función de
la concentración de sustrato ([S]) para una
reacción catalizada por enzima

• a) Cada punto del experimento se obtiene de una curva

separada usando la misma concentración de enzima. La forma
de la curva es hiperbólica.
• A bajas concentraciones de sustrato, la curva tiende a una recta que
asciende con mucha pendiente. En esta región de la curva, la reacción
depende mucho de la concentración de sustrato.(1er orden)
• A altas concentraciones de sustrato, la enzima está casi saturada y la
velocidad inicial de la reacción no cambia mucho cuando se aumenta más
la concentración del sustrato. (orden cero)
• b) La concentración del sustrato que corresponde a la mitad de
la velocidad máxima se llama constante de Michaelis (𝑘𝑚 ). La
enzima está a la mitad de la saturación cuando S =𝑘𝑚 .
Constante de
Michaelis – Menten
(𝐾𝑚 )
Significados de 𝐾𝑚
• Cuando 𝑲𝒎 es muy pequeño, la afinidad de la enzima por
el sustrato es mayor, por lo que se alcanza la velocidad
máxima a concentraciones bajas de sustrato.
• Por el contrario, una 𝑲𝒎 muy grande indica poca afinidad
de la enzima por el sustrato
• A veces se usan los valores de 𝐾𝑚 para distinguir entre
diferentes enzimas que catalizan la misma reacción.
 Concentración La velocidad de reacción es directamente proporcional a la
de sustrato concentración del sustrato.
En pequeña concentración la acción enzimática no se produce

pH:
Factores que Óptimo: pH al cual la enzima alcanza su máxima reactividad. Por
encima de este o debajo de este , su actividad disminuye.

influyen en la
Temperatura La actividad enzimática aumenta con el aumento de temperatura
velocidad de la hasta llegar a un máximo (T óptima) luego decrece, a temperaturas
altas se desnaturalizan, a temperaturas bajas las inhiben.

reacción
Activadores Como los bioelementos y oligoelementos (Mn, Mg, K, …)
enzimática
Inhibidores Sustancias generalmente pesadas y sus efectos pueden ser
irreversibles (venenos ) o reversibles (Competitivos: se unen en el
centro activo; no competitivo: se unen en cualquier otro lugar que
no sea el centro activo)
 • La velocidad total de una reacción enzimática depende de las
concentraciones tanto del sustrato como del catalizador (la enzima).
Concentración • Cuando la cantidad de enzima es mucho menor que la cantidad de
sustrato, la reacción depende de la cantidad de enzima
del sustrato • Saturación: cuando hay suficientes moléculas de sustrato para que cada
molécula de enzima se una y forme el complejo ES.
Dependencia del pH de algunas
enzimas

• La desnaturalización de la enzima es otro factor que

influye en la pérdida de actividad a pH bajo o alto.
• Con frecuencia, la pérdida es de carácter irreversible,
por lo que la actividad no se recupera del todo cuando
la enzima se transfiere a un medio con pH óptimo
Efecto de la temperatura

• Cuando se estudia la velocidad de una reacción química en

función de la temperatura, y en ausencia de una enzima, se
observa un incremento de la velocidad conforme aumenta
la temperatura

• Cuando la reacción es catalizada por una enzima, el perfil

es más complejo, con una fase ascendente en la actividad,
seguida de un máximo desempeño y de una última fase en
que la actividad se pierde
Inhibición enzimática reversible
Inhibidor
• Un inhibidor de enzima (I) es un compuesto que
se enlaza con una enzima e interfiere con su
actividad
• Pueden actuar:
• Evitando la formación del complejo ES
• Bloqueando la reacción química que lleva a
la formación del producto
• Son moléculas pequeñas que se unen en forma
reversible con la enzima que inhiben
• Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas
con las mismas fuerzas no covalentes que
enlazan a sustratos y productos
Constante de inhibición, 𝑘𝑖
• El equilibrio entre la enzima libre (E) más el inhibidor (I) y el complejo
EI se caracteriza por una constante de disociación
• Los tipos básicos de inhibición reversible son competitiva,
acompetitiva y no competitiva
Inhibición
competitiva
• El inhibidor sólo se puede unir a moléculas de
enzima libre que no estén unidas a sustrato
alguno
• S e I compiten por unirse a la molécula de enzima.
• Clásica: Compiten por el mismo sitio activo
• No clásica: el inhibidor se une a un sitio
diferente, lo que altera el sitio de unión del
sustrato y evita esta unión
• La cantidad de EI se puede reducir aumentando la
concentración de S.
No
competitiva
• Los inhibidores no competitivos se
pueden unir a la E o al ES y formar
complejos inactivos EI o ESI,
respectivamente
• no son análogos del sustrato y no se
enlazan en el mismo sitio que el S.
• se caracteriza por una disminución
aparente de Vmáx (1/Vmáx parece
aumentar) sin cambiar de la Km.
• Esta inhibición no se puede compensar
agregando S.
Inhibidores
irreversibles
• Un inhibidor enzimático irreversible
forma un enlace covalente estable
con una molécula de enzima y elimina
así las moléculas del sitio activo en la
población enzimática.
• Típicamente, la inhibición irreversible
ocurre por alquilación o acilación de
la cadena lateral de un residuo de
aminoácido en el sitio activo.