Enzimas

 Las enzimas son moléculas (99% proteínas) catalíticas que

incrementan la velocidad de reacciones químicas que son
energéticamente posibles.
o Ciertas moléculas de RNA llamadas ribozimas tienen actividad
enzimática.
o No se consumen durante una reacción.
o Todas las reacciones del organismo son mediadas por enzimas.
 Catálisis es la aceleración o el incremento en la velocidad de una
reacción química por medio de un catalizador.
o El catalizador acelera la reacción y reduce la energía de
activación sin sufrir ningún cambio permanente.
o Las enzimas son catalizadores biológicos y estabilizan el estado
de transición de la reacción.
 Todas las enzimas tienen la terminación “asa”.
o Glucosidasa y ureasa.
o Las enzimas se dividen en 6 clases principales.
o Se especifica el nombre del sustrato seguido de la reacción
catalizada y el sufijo “asa”.
 Oxidorreductasa: enzimas que catalizan oxido-reducciones
entre dos sustratos (perdida de oxigeno)
 Transferasas: transfieren fosforilos, metilo, glucosilo de
una molécula a otra (transfiere un grupo).
 Hidrolasas: catalizan las reacciones donde se produce la
ruptura de enlaces C-C, C-O, y C-N por la adición de agua.
(se agrega agua).
 Liasas: eliminan los grupos H2O, NH3, y CO2.
 Isomerasa: reordenan intermolecularmente
(isomerización).
  Ligasas: formación de enlaces entre dos moléculas por
medio de ATP.
 Las izoenzimas difieren en su secuencia de aminoácidos, pero poseen
la misma actividad catalítica.
 Los cofactores asisten a la enzima en el proceso de catálisis.
o Es inorgánico.
o Cuando el cofactor es una molécula orgánica pequeña, se llama
coenzima.
 La holoenzima esta activa con su componente no proteico.
 La apoenzima esta inactiva sin el cofactor.
 La mayoría de las enzimas se encuentran compartimentalizadas
o Esto hace aislarlas de otras reacciones y tener un ambiente
favorable para una reacción.
o Las reacciones catalizadas son 10^3, hasta 10^8 mas eficientes
que las mismas reacciones no catalizadas.
o Cada enzima puede transformar de 100 a 1000 sustratos a
producto por segundo.
o Kcat es el numero de recambio (numero de moléculas de
sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima
en una unidad de tiempo cuando la enzima esta saturada con el
sustrato).
 La energía libre de activación es la diferencia entre la energía del
reactante y “T” (el estado de transición/estado de máxima energía
en la reacción).
o A <-> T <-> B.
o Las enzimas reducen la energía de activación requerida para la
reacción.
 El sitio activo también participa en el proceso catalítico.
o Restringe movimientos y orienta al sustrato de una manera
optima para que se lleve a cabo la reacción.
o Provee grupos catalíticos que aumentan la probabilidad de que
se alcance el estado de transición lo cual reduce la energía de
activación.

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  En las reacciones catalizadas por enzimas al disminuir la
energía de activación se incrementa la velocidad de la
reacción.
 Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción, solo
aumenta la velocidad para llegar al equilibrio.
o El sitio activo es una hendidura tridimensional formada por
grupos que provienen de diferentes partes de la secuencia de
aminoácidos.
 Complejo enzima-sustrato:

o
 El ADP consigue un fosfato lo cual crea ATP (energía) y el
PEP se convierte en piruato ya que cede tu fosfato.
 La interacción del sustrato con la enzima en el sitio activo siempre es
no covalente.
o Usa fuentes de hidrogeno, fuerzas de Van der Waals, y
interacciones hidrófobas.

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  Existen dos modelos de sitio activos: modelo de llave y cerrojo, y el
modelo del ajuste inducido.
o Modelo de llave y cerrojo: el sustrato entre perfectamente en el
sitio activo.


o Modelo de ajuste: El sitio activo se ajusta a la forma del
sustrato.


 La cinética enzimática define que se puede calcular la velocidad de la
reacción.
o Hay tres factores que afectan la velocidad de una reacción: la
concentración del sustrato, la temperatura, y el pH.
 La concentración de H+ afecta la velocidad de la reacción.
 La velocidad de la reacción acelera con la temperatura
hasta alcanzar la máxima velocidad.

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  La Vo (velocidad) de una reacción es el numero de moléculas de
sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo.
o El modelo de Michaelis-Menten muestra la velocidad de la
reacción sobre la concentración de sustrato.


o La concentración de la enzima es mucho menor que la
concentración del sustrato.

o
 Enzima + sustrato <-> enzimasustrato -> enzima +
producto.
o Ecuación de Michaelis-Menten:


 Vmax = velocidad máxima alcanzado por la reacción
 Km= es la constante de Michaelis-Menten (mitad de la
velocidad máxima)
 [S]= concentración de sustrato

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 o Ecuación de Lineweaver-Burk: es la ecuación de Michaelis-
Mente sobre 1.


 Tiene forma de y=mx+b
 La inhibición enzimática es un medio importante para la regulación
del metabolismo. Puede ser reversible o irreversible.
o Un inhibidor reversible de disocia lentamente de la enzima
porque esta estrechamente unido a la enzima por enlaces
covalentes o no covalentes.
 Se subdivide en inhibición competitiva, inhibición no
competitiva, y acompetitiva.
 La competitiva se presenta cuando el inhibidor se
una a la enzima en el mismo sitio que el sustrato
normalmente ocuparía.
o La Vmax no sufre cambios, y la Km incrementa.
 La no competitiva se presenta cuando el inhibidor y
el sustrato se unen a sitios diferentes sobre la
enzima.
o La Vmax se modifica y la Km se mantiene igual.
 La acompetitiva es cuando el inhibidor se junta
después que la enzima y el sustrato en cualquier
lugar.
o La Vmax y Km cambian.
 La regulación enzimática tiene los siguientes mecanismos principales:
control genético, modificación covalente, efectos alostericos, y
compartimentalizacion.
o Control genético: altera la velocidad de su síntesis.
o Modificación covalente: fosforilacion y desfosforilacion.
 El fosfato se pega a la serina, treonina o tirosina.

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 o Efecto alosterico: en el complejo enzimático, un efector se una
lo cual cataliza el paso limitante a una vía metabolica.