ENZIMAS

LAS ENZIMAS
Son protenas de estructura terciaria o cuaternaria
Las enzimas actan como un catalizadores biolgicos

Todas las reacciones celulares estn catalizadas por enzimas.

Si no fuera as, las reacciones se produciran muy lentamente debido a la estabilidad de las biomolculas.
Se las denomina de la siguiente manera Se indica el nombre del sustrato sobre el que acta. Se aade el cambio que le produce. Terminacin asa. As, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monmeros es la ADN polimerasa.

Clasificacin de las enzimas (I)

HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrlisis con intervencin del agua
D-GLUCOSA + FOSFATO

Glucosa-6-fosfatasa

D-GLUCOSA-6-FOSFATO

LIASAS
Catalizan la adicin de grupos funcionales diversos

Privatodescarboxilasa

CIDO PIRVICO

ACETALDEHDO

TRANSFERASAS O QUINASAS
Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales entre molculas

Aspartatoaminotransferasa

CIDO ASPRTICO

CIDO CETOGLUTRICO

CIDO OXALACTICO

CIDO GLUTMICO

Clasificacin de las enzimas (II)

ISOMERASAS
Catalizan reacciones de transformacin de molculas en sus ismeros.
Triosafosfatoisomerasa

DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO

GLICERALDEHDO-3-FOSFATO

OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin.
CIDO OXALACTICO

Malatodeshidrogenasa

CIDO MLICO

SINTETASAS O LIGASAS

Catalizan la sntesis de molculas con hidrlisis de ATP.

AcetilCoA carboxilasa

ACETIL COENZIMA A

MALONIL COENZIMA A

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Muchas enzimas son heteroprotenas APOENZIMA HOLOENZIMA Fraccin protica Fraccin prosttica

Los holoenzimas se clasifican atendiendo a su naturaleza qumica y a su grado de unin al apoenzima

ACTIVADORES INORGNICOS Iones metlicos unidos permanentemente al apoenzima

COFACTORES

Holoenzimas orgnicas unidas fuertemente al apoenzima

COENZIMAS

Holoenzimas orgnicas que se unen al apoenzima slo durante la reaccin

Sufren una reaccin reversible

ATP
Posteriormente se regeneran

ADP + P

Mecanismo de accin enzimtica

Las enzimas actan como un catalizador:

Disminuyen la energa de activacin. No cambian el signo ni la cuanta de la variacin de energa libre. No modifican el equilibrio de la reaccin. Aceleran la llegada del equilibrio. Al finalizar la reaccin quedan libres y pueden reutilizarse. Energa Energa de los reactivos

Energa de activacin sin la enzima Energa de activacin con la enzima

Variacin de la energa Energa de los productos Progreso de la reaccin

ENZIMA
Energa de activacin- reaccin.

Formas de aumentar la velocidad.

Concentracin de reactivos. Calor. Utilizando un catalizador: sustancia que

disminuye la energa de activacin. protenas-catalizadores biolgicos- enzimas.

ENZIMAS
Al calentarse- desnaturalizan y pierden su funcin.

Sensibles a las temperaturas y pH.

Especificas. En su estructura espacial el sitio donde se fija el

sustrato- sitio activo.

LA ACTIVIDAD CATALTICA DE ALGUNAS ENZIMAS DEPENDE DE: las interacciones entre los aminocidos del lugar activo y el sustrato. enzimas requieren para sus actividades componentes no proteicos. LOS COFACTORES ENZIMTICOS PUEDE SER: Iones. Molculas orgnicas complejas = coenzimas. El componente proteico de una enzima que carece de un cofactor esencial=apoenzima. Enzimas intactas con sus cofactores unidos= holoenzimas.

MODELO LLAVE-CERRADURA DE EMIL FISCHER

ENZIMA UN UNICO TIPO DE SUSTRATO

FORMA GLOBAL
SUSTRATO

SITIO ACTIVO

DISTRIBUCIN DE CARGA

NO Aclara los cambios dinmicos.

LUGAR NO SE AJUSTA CON PRESICIN SUSTRATO ACTIVO RIGIDO LAS ESTRUCTURA ENZIMA INTERACCIONES TRIDIMENSIONAL NO COVALENTES SUSTRATO DEL LUGAR ACTIVO

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO DE DANIEL

ESTADO DE TRANSICIN

TOMANDO FORMA DEL SUSTRATO

Mecanismo de accin enzimtica

MODELO DE LLAVE-CERRADURA
Sustrato MODELO DE ENCAJE INDUCIDO Sustrato

Enzima

Enzima

Complejo enzima- sustrato

El centro activo tiene la misma forma antes y despus de la unin con el sustrato

El centro activo modifica ligeramente su forma durante la unin con el sustrato

CLASIFICACIN DE ENZIMAS

OXIDODERRUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidacin-reduccin. es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro. TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo qumico de un sustrato a otro. HDROLASAS: catalizan reacciones en las que se poduce la rotura de enlaces por la adicin del agua.

LIASAS: catalizan reacciones en las que se eliminan

grupos para formar un doble enlace o se aaden.

ISOMERASAS: catalizan tipos de reordenamientos

intramoleculares. Epimerasas: inversin de tomos de C asimtrico. Mutasas: transferencia intermolecular de grupos funcionales.
LIGASAS: Catalizan la unin de dos sustratos con

hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato

ECUACION DE MICHAELIS MENTEN

Considrese la conversin catalizada por una enzima de sustrato [S] al producto [P] S=P

Relaciona la velocidad de la reaccin catalizada por una enzima , a 2 constantes cinticas con las siguientes propiedades. Bajo condiciones definidas y una cantidad especifica de enzimas esta muestra la Vmax que se alcanza como valor limitante cuando la concentracion de sustrato aumenta

La Km es la concentracin de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad mxima

La ecuacin de Michaelis Menten esta dada por esta expresin: VI= Vmax[s]
Km+[s]

Derivada por la enzimologo Leonor Michaelis y por la Pediatra Maude Menten La ecuacin es de gran valor porque brinda una herramienta para entender las reacciones enzimticos

Regulacin enzimtica
LOS PROCESOS CELULARES ESTN REGULADOS-

POSIBLILIDAD DE AUMENTAR O DISMINUIR LA CONVERSIN DEL ULTIMO METABOLITO.

REGULACIN ACTIVIDAD ENZIMTICA CANTIDAD DE LA ENZIMA

MODIFICACIN COVALENTE
Se trata de uniones fuertes

Fosforilacin/desfosforilacin
Protena quinasa Fosforila otra enzima 1 aminocidofostato
Cambio despreciable
Puede activarla o desactivarla

Es reversible Depende de las seales hormonales

Enzima fosfatasa

Elementos de la reaccin

El enzima no fosforilado es inactivo

El enzima fosforilado es activo

MODIFICACIN POR CIMGENOS

Forma inactiva
Trabajan donde se necesite Activacinprotelisis

Rotura de protenas
Se le corta un fragmento Cambio de estructura primaria

Proteasa Proceso irreversible

activa

REGULACIN DE LA CANTIDAD
Fabrican ms o menos enzimas La informacin para armar protenas esta en el ADN Trascripcin - traduccin. Induccin: aumenta la traduccin Represin: disminuye la transcripcin

Regulacin gentica

Constitutivas y adaptativas

Para enzimas que no se necesitan mucho

Responde a seales hormonales, nutricionales, etc

MODIFICACIN POR SUSTRATO

Se produce mediante la interaccin de los sustratos y productos de cada reaccin Mayor concentracin de sustrato = ms rpida es la reaccin.

MODELO DE ALOSTERISMO Y COOPERATIVIDAD Tambin se le llama modelo concertado y se basa en los siguientes postulados.
Una protena alostrica es un oligmetro de

protmeros relacionados en forma simtrica; el oligmero presenta uno o ms ejes de simetra.

Cada protmero puede existir en al menos dos

conformaciones, llamadas R (relajacin) y T (por tensa), las cuales se encuentran en equilibrio.

MODELO DE ALOSTERISMO Y COOPERATIVIDAD

Un ligando puede unirse a la forma T y R , con

esto, desplazar el equilibrio entre los dos confrmeros. La simetra de la molcula se conserva durante la transicin conformacional, esto implica que los protmeros cambian en forma concertada, y al mismo tiempo, su conformacin.

MODELO DE ALOSTERISMO Y COOPERATIVIDAD

COOPERATIVIDAD POSITIVA
La unin de un ligando facilita: La unin de un ligando disminuye: Interaccin de la enzima en el siguiente ligando

COOPERATIVIDAD NEGATIVA

Produce curvas cncavas hacia abajo en la grfica de la doble recproca.

Se producen curvas sigmoides en la grafica de velocidad contra concentracin de La afinidad de sustrato y curvas la enzima con cncavas hacia arriba el siguiente en doble recproca.

ligando.

Activador alostrico: favorece la unin del sustrato

Inhibidor alostrico: impide la unin del sustrato