MORFOFISIOLOGÍA HUMANA I

TEMA 1: CÉLULA

CONFERENCIA ORIENTADORA 5

Título:
Componentes moleculares. Biocatalizadores
 SUMARIO
• Introducción al estudio de los biocatalizadores
• Teoría del centro activo.
• Cinética enzimática
• Regulación de la actividad enzimática
• Cofactores enzimáticos
• Vitaminas
Condiciones necesarias para que se produzca una
reacción química.

• Que los reactivos se pongan en contacto.

• Que por su naturaleza química sean capaces de
reaccionar.
• Que choquen sus moléculas con la fuerza suficiente y
en la dirección adecuada.
Diagrama energético de la reacción

ΔE1

A +B ΔE3

C
 CATALIZADORES

Son sustancias que tienen en común la propiedad de

aumentar la velocidad de las reacciones químicas, sin que
su estructura o concentración se modifique como resultado
de la reacción.
 FORMA EN QUE ACTÚAN LOS CATALIZADORES

• Fijan y concentran sobre su superficie las sustancias

reaccionantes y las orientan en el espacio.

• Interactúan con las sustancias reaccionantes, creando

tensiones en su interior, que debilitan sus enlaces de modo que
es más fácil romperlos.
 CATALIZADORES

• Abióticos
• Bióticos o biocatalizadores
Enzimas
• Tienen naturaleza proteica
• Específicas
• Versátiles
• Gran eficiencia catalítica
• Actividad susceptible de regulación
 Comparación entre CATALIZADORES

Abióticos Bióticos
• Menor complejidad • Mayor complejidad
estructural estructural
• Menor especificidad • Mayor especificidad
• Menor eficiencia • Mayor eficiencia
catalítica catalítica
DIAGRAMA ENERGÉTICO DE LA REACCIÓN NORMAL Y
CATALIZADA

ΔE1

ΔE2
______________

C
_ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ΔE
_ _ _ _ _ _ _ _A_+B _ _3_ _ _ _ _ _ _ _ _
 Mecanismo básico de acción enzimática

Etapa de unión Etapa de transformación

 CENTRO ACTIVO

Es una concavidad o hendidura en la superficie

de las proteínas enzimáticas donde el sustrato
se une por fuerzas no covalentes de forma
específica.
Estructura del centro activo
 Factores que modifican la estructura del centro activo

• Modificadores de la distribución eléctrica del centro activo,

como el pH del medio.

• Análogos estructurales a los sustratos no susceptibles de ser

transformados.

• Sustancias capaces de reaccionar específicamente con grupos

del centro activo y modificarlo.
Clasificación de las enzimas según su composición química.

• Simples.

• Compuestas o conjugadas.

Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

Clasificación de las enzimas

• Oxidorreductasas.
• Transferasas.
• Hidrolasas.
• Liasas.
• Isomerasas.
• Ligasas.
Factores que influyen en la cinética enzimática
• Concentración de enzimas.
• Concentración de sustrato.
• Concentración de cofactores.
• Temperatura.
• pH del medio.
• Presencia de activadores.
• Presencia de inhibidores.
Velocidad de reacción: Cantidad de sustrato que se
transforma en producto en la unidad de tiempo.
Velocidad inicial de la reacción: Es la velocidad de
la reacción cuando aún no se ha consumido el 10%
del sustrato inicial.
Concentración de Enzima
Concentración de Sustrato
 Parámetros cinéticos
• VELOCIDAD MÁXIMA:

 Refleja la capacidad catalítica total de la enzima.

 Se relaciona con la etapa de transformación del mecanismo básico de
acción de las enzimas.
• CONSTANTE DE MICHAELIS:

 Representa una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato.

 Se relaciona con la etapa de unión del mecanismo básico de acción

de las enzimas.
 Efectos de activadores e inhibidores
• ACTIVADORES:

 Estimulan la actividad catalítica.

• INHIBIDORES:

 Son sustancias que disminuyen la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas.
 Pueden ser:
 Competitivos.
 No competitivos.
 COFACTORES

Sustancias de carácter no proteico y bajo peso

molecular; son moléculas o iones imprescindibles para
la acción catalítica de muchas enzimas.
 Formas de actuación de los cofactores

• Contribuyen a la unión entre la enzima y el sustrato.

• Estabilizan la enzima en su conformación más activa.
• Constituyen frecuentemente el grupo catalítico principal.
• Son transportadores intraenzimáticos o interenzimáticos
en la reacción catalizada.
 Tipos de cofactores

Inorgánicos Orgánicos

Mg2+ Zn2+ Ca2+

Fe2+ Mn2+ K+

Grupos Coenzimas
prostéticos
 REGULACIÓN
• Pasar de un estado de reposo a actividad y viceversa.

• Cuando un sistema o proceso es capaz de variar su

comportamiento como respuesta a los cambios que se producen

en su entorno, de forma que la respuesta directa o indirectamente,

tiende a modificar el estimulo volviendo a la situación inicial, se

dice que este sistema o proceso está regulado.

Componentes de un sistema de regulación
Señal
Estímulo

Receptor

Transductor

Amplificador Efector Respuesta

 Mecanismos de regulación enzimática

• Mecanismos que modifican la cantidad de enzimas:

• Inducción.
• Represión.
• Mecanismos que modifican la actividad enzimática:
• Modificación alostérica.
• Modificación covalente.
 Modificación alostérica

Mecanismo por el cual una sustancia denominada efector

alostérico se une a la enzima en un lugar llamado sitio
alostérico, mediante interacciones débiles y provoca cambios
conformacionales, que modifican la velocidad de la reacción.
 Características de las enzimas alostéricas

• Son proteínas oligoméricas de elevado peso molecular

• Existen en varios estados conformacionales
interconvertibles y con afinidad diferente para cada uno de
sus ligandos.
• Los cambios conformacionales en una subunidad se
comunican en mayor o menor grado al resto de las
subunidades.
 Modificación covalente

Es el mecanismo mediante el cual la unión por enlace

covalente de un grupo químico a la enzima, le provoca un
cambio conformacional que produce una variación de las
velocidad de reacción.
 Características de la modificación covalente

• Se modifica la composición de la enzima, que conduce a

un cambio conformacional secundario y modificación de la
actividad.
• Menor rapidez que la modificación alostérica.
• Puede acompañarse del fenómeno de amplificación.
 CONCLUSIONES

• Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones

disminuyendo la energía de activación y su mecanismo
básico de acción consta de dos etapas, la de unión y la de
transformación.
• La estructura tridimensional del centro activo y sus cargas
eléctricas determinan la especificidad de sustrato y de
acción de las enzimas.
• Existen factores que influyen en la velocidad de la reacción
enzimática, modificando la estructura de la enzima y en
particular de su centro activo, aspecto de gran importancia
en la práctica médica.
• Las formas básicas de regulación enzimática se
manifiestan por variación en la cantidad, ya sea por
inducción o represión y por variación en su actividad, como
la regulación alostérica y covalente.
PRÓXIMA ACTIVIDAD ORIENTADORA