Proteinas de Destruccion Del Coagulo Sanguineo

Proteínas de destrucción del coágulo sanguíneo
Nombres de los estudiantes: Karla Ávila, Rosalía Peña, Jéssica Guerrero, Tábata Pillco. Nombre de
la docente: María Christina Ochoa.
Universidad de Cuenca, Facultad de Ciencias Químicas, Carrera de Bioquímica y Farmacia
Asignatura: Bioquímica I, Cuenca - Ecuador, Fecha de entrega: 10 de abril de 2023
Resumen
De manera generalizada la hemostasia se define como la formación de un tapón
plaquetario para detener el flujo de la sangre cuando se lesionan los vasos
sanguíneos. El proceso cumple dos funciones principales: 1) mantiene líquida, fluida
la sangre para que pueda darse la coagulación; 2) interrumpe la salida de la sangre
desde el espacio intravascular cuando un vaso se lesiona, formando una red de
fibrina, que logra reparar el vaso y, a la vez, cuando éste ha sido reparado y la red
de fibrina no es necesaria se elimina mediante la fibrinólisis. La fibrinolisis como su
nombre lo indica es el proceso de destrucción de la fibrina una vez que ya no es
necesaria la red de dicha proteína, para evitar la formación de coágulos mediante
proteínas como: inhibidor de vía del factor tisular (TFPI), antitrombina (AT), sistema
de la proteína C y ubiquitina, misma que se enlaza a proteínas y las marca para su
posterior destrucción o proteólisis.
Palabras claves: coágulo sanguíneo, destrucción del coágulo sanguíneo,

fibrinólisis, proteínas, coagulación, hemostasia.
Introducción
La destrucción del coágulo sanguíneo o también conocida como fibrinólisis primaria

o secundaria es una acción natural del cuerpo que ocurre luego de haberse formado
el tapón plaquetario durante el rompimiento de un vaso sanguíneo, que impide que
el coágulo sanguíneo crezca anormalmente y cause algún problema. La fibrinólisis
primaria es la descomposición normal de los coágulos una vez hayan cumplido su
objetivo, la secundaria es patológica, y es la destrucción de coágulos debido a algún
problema de salud, medicamentos u otras causas. (Medline Plus, (2022)) Cabe
recalcar que la poca coagulación causa un sangrado excesivo en lesiones menores
y provoca una hemorragia grave, pero el exceso de la misma puede obstruir vasos
Karla Ávila, Jessica Guerrero, Rosalía Peña, Tabata Pillco. Cuarto ciclo. Bioquímica y Farmacia.
karla.avila@ucuenca.edu.ec,jessica.guerrero98@ucuenca.edu.ec, nicole.pena@ucuenca.edu.ec,
tabata.pillco@ucuenca.edu.ec.
Docente: María Cristina Ochoa. Bioquímica cristina.ochoa@ucuenca.edu.ec
sanguíneos de pequeño calibre muy específicos que no estén lesionados y provocar

problemas de salud que podrían llevar a la muerte, como un accidente
cerebrovascular causado por un coágulo en en los vasos sanguíneos del cerebro
(Moake JL., (2021)).
Las proteínas más importantes en el proceso de fibrinólisis son: la antitrombina
(AT), el sistema de la proteína C y el inhibidor de la vía de factor tisular (TFPI),
mismas que se encargan de inhibir la coagulación, limitando la generación de
trombina y manteniendo así la fluidez de la sangre. La antitrombina inactiva las
proteasas de serina y por lo tanto también de la trombina, el sistema de coagulación
de proteína C está formado por la proteína C, la trombomodulina (proteína receptora
de la trombina), el receptor endotelial de la proteína C y la proteína S. Cuando la
trombina se una a la trombomodulina pierde la capacidad de transformar el
fibrinógeno (proteína que se transforma en fibrina y forma los coágulos sanguíneos)
y activar las plaquetas y otros factores de coagulación. El TFPI desactiva el factor
Xa y el complejo FT-VIIa; existen dos isoformas de este inhibidor (TFPI): la TFPI-α y
TFPI-β. El TFPI-α se une a un factor V-short e inhibe la formación del complejo de
protrombinasa (proteína que forma parte de la coagulación sanguínea) (Dalmau A.
(s/f)).
Objetivos:
- Estudiar el proceso de la destrucción de un coágulo sanguíneo después de
su hemostasia.
- Conocer qué proteínas actúan después de haberse formado el tapón
plaquetario, mismas que lo destruyen.
- Comprender cuál es la estructura, giro y propiedades en general de las
proteínas responsables de la fibrinólisis.
MARCO TEÓRICO
La activación de los inhibidores endógenos y fibrinolisis son primordiales al

momento de limitar la trombina y mantener la fluidez de la sangre (Guerrero, 2015).
Los compuestos fundamentales son los siguientes:
1. La antitrombina (AT)
La antitrombina (glicoproteína que depende de la vitamina K) perteneciente a las
serpinas, es el anticoagulante natural del cuerpo, una proteína en la sangre que
tiene como función bloquear la formación de coágulos . Ayuda a mantener un
equilibrio entre el sangrado y la coagulación inhibiendo la trombina y los factores
IXa, Xa y XIa de la cascada de coagulación (Harper 2012). La antitrombina se
sintetiza en el hígado igual que los muchos factores de coagulación. Cuando existe
deficiencia de antitrombina en el organismo aumenta el riesgo de trombosis o
formación de coágulos en la circulación (Tricas, S.F) . Existen dos tipos de
deficiencia de antitrombina, la primera es por disminución de la cantidad de
antitrombina en el cuerpo y la segunda es por qué la AT tiene malformaciones y por
ello no cumple con su función.
Encontramos algunos tipos de antitrombina como:
● La antitrombina I (AT I): absorción de trombina en fibrina después de que la
trombina haya activado el fibrinógeno.
● La antitrombina II (AT II): un cofactor en el plasma, que junto con la heparina
interfiere con la interacción de la trombina y el fibrinógeno.
● La antitrombina III (AT III): sustancia en el plasma que inactiva la trombina.
● La antitrombina IV (AT IV): una antitrombina que se activa durante y poco
después de la coagulación sanguínea .
Para tratar la deficiencia de antitrombina III existen varios medicamentos, uno de
ellos es la warfarina sódica la cual es un anticoagulante oral inhibidor de epóxido
reductasa que impide que se active la vitamina K de los factores de coagulación
vitamino k dependientes (10,9,7 y 2 de la cascada de coagulación) (Hector Larsson,
2001)
.
2. El sistema de la proteína C
El sistema anticoagulante de la proteína C, está compuesto por proteína C,
trombomodulina, receptor endotelial de la proteína y la proteína S. Esta es
sintetizada en el hígado (por los hepatocitos), forma parte de las proteínas que
dependen de la proteína K para su carboxilación (Gabriela Espinosa, 2001). Posee
en su estructura dos tipos de cadenas:
1. Pesada: sitio activo
2. Liviana: carboxilada en 9 residuos de ácido glutámico mediante la carboxilasa
(dependiente de la proteína K).
El sistema circula como zimógeno (no cataliza ninguna reacción) puede activarse
con la trombina pero es más efectivo con la presencia de trombomodulina con
cadenas de factor Va en presencia de trombinas, la unión entre trombomodulina y
trombina hace que pierda su capacidad de transformar el fibrinógeno y activar otros
factores de coagulación (Dr. Andrés O. Pérez Ruíz, 1997). Otra vía alterna de
activación es a partir del factor Xa con fosfolípidos con presencia de iones y
trombomodulina (Guerrero, 2015). Una vez activada la proteína C se acopla a la
proteína S, fosfolípidos e iones de Ca + + inactiva a los cofactores Va y VIIIa
mediante proteólisis limitada de las cadenas pesadas de ambas moléculas. Otra
actividad que tiene la proteína C activada, donde la proteína S, heparina, iones de
calcio y los fosfolípidos no intervienen, es el proceso de profibrinolítica por
neutralización directa de los inhibidores de los activadores del plasminógeno, facilita
la acción del activador tisular del plasminógeno t-PA (Dr. Andrés O. Pérez Ruíz,
1997).
La proteína tiene tres inhibidores, el primero el cual más importante es inhibidor de
la proteína C, este es dependiente de la heparina. Los otros dos son independientes
de la heparina los cuales son: a2 macroglobulina y la a1 antitripsina (médicos, s.f).
3. El inhibidor de la vía de factor tisular (TFPI)
Proteína plasmática asociada a un 80% a lipoproteína (mayoría densidad baja) que
forma un complejo cuaternario con el factor tisular, el FXa y el FVIIa (desactivación)
e inhibe la vía extrínseca de la coagulación (Harper 2012). Este tipo de proteína
contiene dos isoformas TFPI-α y TFPI-β. La fracción derivada de las plaquetas y la

fracción libre en plasma son TFPI-α (médicos, s.f). La Heparina libera TFPI-α a
glicosaminoglicanos en el endotelio (aumento de concentración). TFPI-α se puede
unir al factor V-short lo que impide la formación de protrombinasa. El FPI-β proviene
de células endoteliales endoteliales (Vengelen, 2018).
.
Estructura
Figura 1. Estructura de la antitrombina: formada por una cadena de 432 a.a con un peso de 58 KDa,
el gen se encuentra ubicado en el cromosoma 1. Vida media: 3 días. Concentración molar: 2,3 μM.
Seis de los aminoácidos forman tres enlaces S-S intramoleculares , Cys 8-Cys128, Cys21-Cys95 y
Cys248-Cys430. Tienen cuatro sitios potenciales de N-glicosilación . Estos ocurren en los números
de aminoácidos 96, 135, 155 y 192 de la asparagina (Asn).
Figura 2. Estructura de la proteína C: La proteína tiene una cadena ligera de 21 kDa y una cadena
pesada de 41 kDa, conectadas por un único puente disulfuro entre Cys 183
y Cys 319
. La proteína C
inactiva comprende 419 aminoácidos y tiene diversos dominios: 1 dominio Gla (residuos 43–88);
un segmento helicoidal con aminoácidos aromáticos (89–96); 2 dominios idénticos a EGF (97–
132 y 136–176); un péptido de activación (200–211) y un dominio de serina proteasa similar a la
tripsina (212–450). La cadena liviana tiene los dominios Gla y EGF y el segmento aromático. La
cadena pesada contiene el dominio de proteasa y el péptido de activación.
Figura 3. Estructura del Inhibidor de la vía del factor tisular: TFPI tiene una masa molecular relativa
de 34.000 a 40.000 dependiendo del grado de proteólisis de la región C-terminal.El TFPI consta de
un extremo amino muy cargado negativamente, tres dominios de Kunits (inhibidores de la proteasa)
unidos en tándem y un extremo carboxilo muy cargado positivamente.
Conclusiones y discusiones
Existen diferentes tipos de proteínas, las cuales tienen varias funciones en nuestro
organismo, en la sangre tenemos cuatro inhibidores de trombina los cuales son
innatos: antitrombina, α2 macroglobulina, el cofactor II heparina y α1-antitripsina.
El que más se destaca de estos cuatro inhibidores es la antitrombina debido al 75%
de su función antitrombina la cual impide a sus factores de función IXa, Xa, XIIa y
VIIa las cuales forman complejo en el cofactor hístico. La α2 macroglobulina

colabora con la mayor parte sobrante de la función antitrombina, el cofactor II
heparina y la α1-antitripsina como inhibidor menor en requisitos fisiológicos. (M
Botham et al., 2021, #651)
Como demuestra la investigación podemos determinar que existen proteínas
necesarias en importantes en nuestro organismo las cuales provienen del hígado,
plaquetas, endotelio y son procoagulantes y anticoagulantes todas ellas favorecen
al trombo en la sangre, cabe recalcar que las proteínas dependen de la vitamina K
sin esta vitamina no se forma los factores de la coagulación que son factor II, VII, IX,
X y si existe una deficiencia de vitamina K estos factores dejan de funcionar y se
producen coágulos que pueden terminar en el hígado en sus arterias y venas
formando un trombo.
Referencias bibliográficas
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Argentina: Tyler .

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La destrucción del coágulo sanguíneo o también conocida como fibrinólisis primaria

sanguíneos de pequeño calibre muy específicos que no estén lesionados y provocar

La activación de los inhibidores endógenos y fibrinolisis son primordiales al

contiene dos isoformas TFPI-α y TFPI-β. La fracción derivada de las plaquetas y la

VIIa las cuales forman complejo en el cofactor hístico. La α2 macroglobulina

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