Universidad Juárez Autónoma de

Tabasco

División Académica de Ciencias Básicas

Aminoácidos
M.C. Verónica del Carmen Díaz Oliva

Química de los compuestos biológicos

2022
Los aminoácidos son moléculas bifuncionales

Grupo
carboxilo
ácido

Grupo
amino
básico
 Los aminoácidos pueden asociarse en grandes cadenas formando
enlaces amida entre el NH2 de un aminoácido y el –COOH de otro.

Enlaces Amida

Muchos

Las cadenas con menos de 50 aminoácidos suelen denominarse Péptidos,

en tanto que el término Proteína se utiliza para las cadenas mas largas.
La formación de enlaces amida entre el -NH2 de un aminoácido y el
–COOH de otro, se denomina enlace péptidico

Enlace
péptidico

dipéptido
Dos α-aminoácidos
Los aminoácidos debido a que contienen un grupo ácido y un grupo básico,
presentan una reacción ácido-base y se encuentran principalmente en la
forma de un ion dipolar, o zwitterion (del alemán zwitter, “híbrido”)

zwitterion
Ácido más fuerte
pKa= 5
Forma de Ion dipolar de la glicina
Ácido más débil
pKa=9

El grupo carboxilo se desprotona y existe como el anión carboxilato.

Mientras que el grupo amino se protona y existe como catión amonio
 * Momentos dipolares grandes.
* Son solubles en agua.
* Insolubles en hidrocarburos.
* Son sustancias cristalinas con puntos de ebullición altos.

Solución ácida acuosa

Solución básica acuosa

SOLUCIÓN ÁCIDA ACUOSA: Un zwitterion de aminoácido es una base

que acepta un protón para producir un catión.
SOLUCIÓN BÁSICA ACUOSA: El zwitterion es un ácido que pierde un
protón para formar un anión.
 Cadena Lateral

α-aminoácido Prolina α-aminoácido

primario secundario

Ácido γ-aminobutírico.
Tiroxina.
Homocisteína.
 L-alanina L-serina L-Cisteína L-
(S)-alanina. (S)-serina. (R)-cisteína gliceraldehído

Las proyecciones de Fischer se representan colocando:

1.- el grupo –CO2H en la parte superior.
2.- Cadena lateral abajo (como en los carbohidratos.
3.- El grupo –NH2 a la izquierda.
Los aminoácidos se clasifican en:
* Neutros.
* Ácidos.
•Básicos
Dependiendo de sus cadenas laterales.

Básico; parecido
al de la piridina.
Básico

No básico; parecido
al del pirrol

anillo de Imidazol
No básico
Aminoácidos con cadenas laterales no polares
Aminoácidos con cadenas laterales polares, pero no ionizadas

Aminoácidos con cadenas laterales ácidas

Aminoácidos con cadenas laterales básicas
La Ecuación de Henderson-Hasselbalch y los Puntos Isoeléctricos.

si se conoce el valor de pKa de un ácido dado y el pH del medio,

los porcentajes de las formas disociadas y no disociadas pueden
calcularse utilizando la ecuacción de Henderson- Hasselbalch
Debe haber un pH intermedio al cual el aminoácido esté equilibrado
entre las formas aniónicas y catiónicas y se encuentre como el ion
dipolo neutro. este pH se llama Punto Isoeléctrico pI del aminoácido.

pH bajo pH alto
(protonado) (desprotonado)
Punto isoeléctrico
(zwitterion neutro)
El pI de cualquier aminoácido es el promedio de las dos constantes
ácidas de disociación que involucran al ion dipolar neutro (zwitterion).

Aminoácido ácido Aminoácido neutro Aminoácido Básico

Ácido aspártico Alanina Lisina
Separación de una mezcla de proteínas por electroforesis. a
pH=6.00, una proteína neutra no migra, se protona una proteína
básica y migra hacia el electrodo negativo, y se desprotona una
proteína ácida y migra hacia el electrodo positivo

Tira con
amortiguador a
pH=6.00
Uno de los métodos más antiguos de síntesis de α-aminoácidos se inicia con la
bromación de un ácido carboxílico por tratamiento con Br2 y PBr3 (reacción
Hell-Volhard-Zelinskii). La sustitución SN2 del ácido α-bromo con amoniaco
produce un α-aminoácido.
SUSTITUCIÓN EN ALFA (REACCIÓN DE HELL-VOLHARD-ZELINSKY
Este proceso se efectúa en dos etapas, consiste en el tratamiento de un
aldehído con KCN y amoniaco acuoso para dar un α-aminonitrilo
intermediario, el cual es hidrolizado y da un α-aminoácido.
 Sintesis del Amidomalonato
El método más general de preparación para los α-aminoácidos es la
síntesis del amidomalonato, una extensión de la síntesis del éster
malónico.

Ácido (R,S)-aspártico (55%)

Acetamidomalonato
dietílico
Aminación reductiva de α-cetoácidos: Biosíntesis
Un cuarto método para la síntesis de α-aminoácidos es la aminación
reductiva de un α-cetoácido con amoniaco y un agente reductor.

(R, S)-Alanina
Ácido Pirúvico

Imina Intermediaria
La ruta principal para la síntesis del ácido glutámico en la mayor parte de los
organismos es la aminación reductiva del ácido α-cetoglutárico. El agente
reductor biológico es una molécula compleja llamada nicotinamida adenina
dinucleótido (NADH), en una reacción catalizada por una enzima, la L-
glutamato dehidrogenasa.

NADH
1-Glutamato
Ácido α-cetoglutárico dehidrogenasa
Ácido (S)-Glutámico
 La síntesis de un aminoácido quiral a partir de precursores aquirales, produce una
mezcla racémica. Es decir una mezcla de partes iguales de compuestos R y S.

La resolución de la mezcla puede resultar factible si se experimenta una reacción

en la que forme dos diasterómeros, los cuales se separan y se convierten de
nuevo en aminoácido.

H2O O
(CH3CO)2O
N CH3 Carboxipeptidasa
H C H2N CCH3
NH2
O
Mezcla Mezcla
R,S R,S Aminoácido Aminoácido
(S) (R)
Hace algunos años en la compañía Monsanto, Willian Knowles descubrió que los
α-aminoácidos pueden prepararse enantioselectivamente por hidrogenación de un
ácido (Z)-enamido con un catalizador quiral de hidrogenación.
Los catalizadores más efectivos para la síntesis enántioselectiva de aminoácidos
son los complejos de coordinación de rodio (I) con 1,5-ciclooctadieno (COD) y una
difosfina quiral como el (R,R)-1,2-bis(o-anisilfenilfosfino)etano, el llamado ligando
DiPAMP. El complejo debe su quiralidad a la presencia de los átomos de fosforo
disustituido.
Los aminoácidos tienen las reacciones características de sus grupos funcionales
amino y ácido carboxílico. Una reacción típica del grupo amino es la acilación.

Glicina Anhídrido acético N-Acetilglicina (89 a Ácido acético

92%)

La formación de ésteres es una reacción típica del grupo carboxilo.

Alanina Etanol Clorhidrato del éster

etílico de la alanina (90
a 95%)
Se puede detectar la presencia de aminoácidos por la formación de un color
púrpura al tratarlos con ninhidrina. El mismo compuesto causante del color
púrpura se forma con todos los aminoácidos en los que el grupo α-amino es
primario.

Ninhidrína Colorante Violeta Se forma pero

(Púrpura de Ruhemann normalmente
no se aisla