- Aminoácidos

Tema 5: Biomoléculas nitrogenadas - Bases nitrogenadas

- Porfirinas

Aminoácidos

 Unidades estructurales de las proteínas  20 aminoácidos naturales, estándar o proteinogénicos.

Hay otros aa menos frecuentes formados por modificaciones post-traduccionales.
 Poseen un grupo básico AMINO (-NH2), otro ácido carboxilo (-COOH), un átomo de HIDRÓGENO y
una CADENA LATERAL (R), todos unidos a un carbono denominado Cα -aminoácidos.
 Excepción: prolina (iminoácido, estructura cíclica con un grupo amino secundario -NH-).
 Sustancias anfóteras (pueden actuar como ácido y base).
 Bifuncionales, con capacidad para formar polímeros (polipéptidos).
 Existen más de 300 aminoácidos en la naturaleza.

Funciones de los aminoácidos

Unidades estructurales de las proteínas.

Intermedios metabólicos.
Precursores de sustancias biológicas con
nitrógeno (neurotransmisores, hormonas).
Transporte de grupos amino.
Estructura general de los aminoácidos

 El C es quiral (salvo en Gly) la mayoría de

los aa que forman parte de las proteínas son α-
aminoácidos y L-aminoácidos.

Cα
 Carbono α. -aminoácido(aa)
 Grupo carboxilo –COOH. C, C.. (serie L)
 Grupo amino –NH2. (cadena lateral)
 Cadena lateral R:
 Varía en su estructura, tamaño y carga eléctrica.
 Influyen en su solubilidad en agua.

(Lys)

Nomenclatura de los aminoácidos

Clasificación de los aminoácidos (según la naturaleza de R) esenciales

Hidrofóbicos o apolares: Gly (G), Ala (A), Val (V), Leu (L), Ile (I), Met (M), Phe (F), Pro (P) y Trp (W).

Tanto más apolares cuanto mayor es la cadena lateral: la glicina es muy pequeña y clásicamente se incluye en este grupo
a pesar de que prevalece el carácter polar de los grupos amino y carboxilo.

La prolina no es propiamente un aminoácido, sino un iminoácido  configuración rígida.

indol
Polares: Neutros: Ser (S), Thr (T), Cys (C), Asn (N), Gln (Q), Tyr (Y). esenciales en el adulto
Ácidos: Asp (D), Glu (E).
Básicos: His (H), Arg (R), Lys (K)

Aminoácidos polares neutros Ácidos

Forman pdh con el agua

Desprotonados a
pH = 7

Aspártico Glutámico
(aspartato) (glutamato)
muy reactivo,
en el centro activo
de enzimas muy reactivo
Básicos
Serina Treonina Cisteína

imidazol
guanidinio
Tirosina Asparagina Glutamina
Lisina Arginina Histidina

protonados a pH = 7 ≈ equilibrio forma protonada

y desprotonada a pH = 7
Aminoácidos modificados.

Modificaciones postraduccionales  adaptación de proteínas a función biológica:

a) Metilaciones: His, Lys (frecuentes en proteínas musculares).
b) Acetilaciones: Lys (histonas del ADN).
c) Hidroxilaciones: Pro, Lys (frecuentes en el colágeno).
d) Carboxilaciones: -carboxiglutámico (protrombina y proteínas de unión a calcio).
e) Glucosilaciones: Ser oThr (O-glucosilación); Asn (N-glucosilación).

Valle Mendiola, A: Cambios epigenéticos en el ADN

Aminoácidos modificados.

Modificaciones postraduccionales  adaptación de proteínas a función biológica:

f) Fosforilaciones: Ser, Thr y Tyr (frecuentes, reversibles, regulación on/off transducción de señales).
g) Dimerizaciones: Cys puentes disulfuro: condicionan la estructura 3ª de proteínas.

ON ATP ADP OFF

Quinasas

Tirosina
Fosfatasas
OFF ON
Pi

Serina
Cadena A

Treonina
Puentes disulfuro
(intra/inter catenarios) Cadena B
Aminoácidos no proteicos: otras funciones.

Varios α-aminoácidos, pero también β y γ no forman parte de las proteínas pero tienen una función biológica.
 Neurotransmisores: Gly, ácido-γ-aminobutírico (GABA), serotonina y melatonina.

 Hormonas: tiroxina, adrenalina (derivado de la Tyr).

Adrenalina

 Intermedios metabólicos: citrulina y ornitina, participan en el metaboismo de la Arg y Pro (ciclo

de la urea).
Propiedades de los aminoácidos

En relación con las proteínas:

- Gly: Posee el menor tamaño  mínimo impedimento estérico.

- Glu, Asp, His, Arg y Lys:

- Forman puentes salinos  estabilizan estructura.
- Son catalizadores ácido-base general: mecanismos de enzimas.
- Unen iones metálicos  activación/inhibición de enzimas.

- Ala, Val, Leu e Ile:

- Establecen interacciones hidrofóbicas en el interior de la estructura.
- Forman centros de unión con moléculas hidrofóbicas.

- Phe y Trp:
- Forman enlaces hidrofóbicos.
- Forman enlaces con moléculas planas.

- Ser y Thr:
- Forman enlaces éster con ácidos orgánicos y el ácido fosfórico
- Son centros de unión de azúcares en glicoproteínas.
- Son catalizadores nucleofílicos en el mecanismo de enzimas.
Propiedades de los aminoácidos

1. Estereoisomería. 2. Absorción UV.

- El C es un C asimétrico (quiral) en los 20 aa
excepto en la glicina
- Casi el 100% de los aa proteicos son de la
serie L (trazas de D en paredes bacterianas;
racemasa).
- Phe, Tyr, Trp (anillo aromático con dobles
enlaces) absorben luz UV a 280nm.
- Permite cuantificar proteínas.
Propiedades de los aminoácidos

3. Comportamiento anfótero: presentan al menos 2 grupos ionizables en disolución (R-COO- y R-

NH3+), que pueden actuar cediendo protones (ácido débil) o captando protones (base débil)
- El grado de ionización depende del pH del medio  a pH fisiológico (7,4), aa ionizados.

R-COOH  R-COO- + H+ R-NH3+  R-NH2 + H+

pK1 = 2-3 pK2 = 9-10

pH > pK1  predomina la forma disociada del carboxilo (-COO-).

pH < pK2  predomina la forma protonada del amino (-NH3+).

a) Para un aa neutro: 2 valores de pKa (amino y carboxilo)

*pI (punto isoeléctrico): pH en el que la carga neta es nula

Propiedades de los aminoácidos

3. Comportamiento anfótero: presentan al menos 2 grupos ionizables en disolución (R-COO- y R-

NH3+), que pueden actuar cediendo protones (ácido débil) ocaptando protones (base débil)
- El grado de ionización depende del pH del medio  a pH fisiológico (7,4), aa ionizados.

R-COOH  R-COO- + H+ R-NH3+  R-NH2 + H+

pK1 = 2-3 pK2 = 9-10

pH > pK1  predomina la forma disociada del carboxilo (-COO-).

pH < pK2  predomina la forma protonada del amino (-NH3+).

b) Para un aa con cadena lateral ionizable: aparece un

tercer valor de pKa (pKR)

Glutamato:

pK1<pKR<pK2
Las proteínas ricas en
histidina son buenos
tampones a pH fisiológico, ya
que el pK del grupo imidazol
(pKR) está próximo al pH del
medio interno.
Aminoácidos: interacciones no covalentes.

 Efecto hidrofóbico: aa con cadenas laterales apolares.

 Enlaces por puentes de hidrógeno: aminoácidos con cadenas laterales polares.
 Interacciones electrostáticas: aa con cadenas laterales con grupos ácidos o básicos. En función del
pH:
 Lys, Arg e His  carga positiva
 Glu y Asp  carga negativa
Bases nitrogenadas

- Es el otro grupo de compuestos nitrogenados importante.

- Derivan de la purina (bases púricas) y la pirimidina (bases pirimidínicas).
- Poseen grupos amino y carbonilo en su estructura.
- Destaca su importancia como constituyentes de los ácidos nucleicos  ACGT (ADN) y ACGU (ARN).
Porfirinas
 Condensación de 4 anillos pentagonales nitrogenados (anillos pirrólicos).
 Forman complejos con iones metálicos unidos a los átomos de N.
 Son parte esencial de algunas proteínas: hemoglobina (Fe2+), clorofila (Mg2+), vit
B12 (Co3+).
 La degradación del anillo de porfirina de la hemoglobina (grupo hemo) da lugar a
la formación de pigmentos biliares como la bilirrubina, la biliverdina…
 Las porfirinas son coloreadas y absorben luz en el UV visible

CLOROFILA
HEMO