Estructura de aminoácidos,

péptidos y proteínas
Aminoácidos
Aminoácidos (aa)

 Moléculas orgánicas formadas por C, H, O, N, y a veces

S, forman monómeros que son precursores de las
proteínas

 Desde el punto de vista químico son moléculas

orgánicas que contienen un carbono central (α) al cual
se le unen:

 Un ácido carboxilico (-COOH)

 Un grupo amino (NH3+)
 Un hidrogeno (H)
 Una cadena lateral (R)
Estructura de los aa (forma no ionica)
Cadena
lateral Acido carboxilico (C-terminal)

NH2 C COOH

Grupo amino
(N-terminal)
Estructura de aa
 A pH neutro, un aa forma un zwitteron (carga
neutra)

 En condiciones fisiológicas, los aa también

adoptan esta forma

 El grupo carboxilo pierde un proton

 La carga queda deslocalizada entre los dos atomos de
oxígeno

 El grupo amino gana un proton

Estructura de los aa (forma zwitterion)
Cadena
lateral Acido carboxilico (C-terminal)

NH3+ C COO-

 Excepciones:
Grupo amino  Prolina: tiene NH
(N-terminal)
 Taurina: tiene ácido
sulfonico (-SO3H)
Aminoácidos
 Sehan descrito en la naturaleza más de
300 aminoácidos diferentes

 Sólo20 de ellos suelen encontrarse como

constituyentes de las proteínas de los
mamíferos
 Son los únicos aminoácidos codificados por el
DNA
Nomenclatura
 Dos sistemas:

 Clásico: de tres letras

 Cis (cisteína)
 His (histidina)

 De una sola letra: desde A hasta W

 A (alanina)
 W (triptofano)
Aminoácidos: nombres y abreviaturas
Los aa forman cadenas de proteínas
 Nomenclatura de las cadenas

 Sistema Clásico: de tres letras

 Ala-Glu-Gly-…….Tyr-Asp-Gly

 Alanina es aa N-terminal
 Glicina es aa C-terminal

 Sistema de una sola letra: desde A hasta W

 AQGFYBG
 A: aa N-terminal
 G: aa C-terminal
Clasificación de los aa
 De acuerdo a la posición del grupo amino
 Alfa, beta y gamma aa

 De acuerdo a las características de la cadena lateral

 aa apolares neutros
 aa polares neutros
 aa ácidos o aniónicos
 aa básicos o catiónicos

 Desde el punto de vista nutricional

 aa esenciales obligatorios
 aa esenciales facultativos
 aa no esenciales

 De acuerdo a su comportamiento metabólico

 aa glucogénicos
 aa cetogénicos
 aa mixtos
De acuerdo a la posición del grupo
amino
 Alfa aa
 El grupo amino se une al carbono alfa ((primer carbono α
partir del grupo carboxilo)
 Todos los aa de las proteínas

 Beta aa
 El grupo amino se une al carbono beta((segundo carbono α
partir del grupo carboxilo)
 La β-Alanina forma parte de la coenzima A

 Gamma aa
 El grupo amino se une al carbono gamma ((tercer carbono
α partir del grupo carboxilo)
 El ácido γ amino butírico (GABA): neurotransmisor
De acuerdo a la posición del grupo
amino

+NH
3

ε δ γ β α
6 5 4 3 2 1
CH2 CH2 CH2 CH2 CH COO-

+NH
3
De acuerdo a las características de la
cadena lateral
 aa apolares neutros

 Son hidrófobos y participan manteniendo

la estructura tridimencional de las
proteínas

 Se subdividen en:
 Cadena lateral alifáticas: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, cisteína y prolina

 Cadena lateral aromática: fenilalanina, triptofano

y tirosina
aa apolares neutros
De acuerdo a las características de la
cadena lateral
 aa polares neutros

 Son hidrófilos

 Se subdividen en:
 aa con grupo OH en cadena lateral
 aa con grupo carbamida (-CONH2)

 Son: serina, treonina, tirosina, asparagina y

glutamina
aa polares neutros
De acuerdo a las características de la
cadena lateral

 aa ácidos o aniónicos

 Son hidrófilos

 A pH fisiológico, el grupo carboxilo se

desprotona y queda carga negativa

 Son: ácido aspartático y ácido glutámico

aa ácidos o aniónicos
De acuerdo a las características de la
cadena lateral

 aa básicos o cationicos

 Son hidrófilos

 A pH fisiológico el grupo amino se protona

quedando con carga positiva

 Son: lisina, arginina e histidina

aa básicos o cationicos
Desde el punto de vista nutricional
 aa esenciales obligados

 El organismo no los puede

sintetizar

 Necesario ingerirlos con la

dieta

 Son:
 Leucina, isoleucina,
valina, metionina, lisina,
treonina, fenilalanina y
triptofano
Desde el punto de vista nutricional
 aa esenciales facultativos

 El organismo puede sintetizarlos en pequeñas

cantidades

 En condiciones como el crecimiento, su

concentración es insuficiente

 Necesario consumirlos con la dieta

 Son: arginina e histidina

Desde el punto de vista nutricional
 aa no esenciales

 El organismo puede sintetizarlos

 No es necesario consumirlos

 Son: Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, Glicina,

Glutamato, Glutamina, Prolina, Serina y Tirosina
De acuerdo a su comportamiento
metabólico

 aa glucogénicos

 Aquellos que producen piruvato o algún

intermediario del ciclo de Krebs

 Son: Asparagina, Alanina, Serina, Treonina, Cisteina,

Glutamato, Arginina, Prolina, Valina y Metionina
De acuerdo a su comportamiento
metabólico

 aa cetogénicos

 Aquellos que producen acetil coenzima A o

acetoacetil coenzima A

 son: Leucina, Lisina

De acuerdo a su comportamiento
metabólico

 aa mixtos

 Aquellos que producen intermediarios

glucogénicos o cetogénicos

 Son: Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano, Tirosina

Otros aa

 Se encuentran en pequeñas cantidades en

algunas proteínas

 son:
 4-hidroxiprolina e hidroxilisina (parte de
colágeno)

 Desmosina e isodesmosina (parte de la elastina)

Propiedades de los aa
 Capacidad de formar isomeros

 Son anfóteros

 pK

 Punto isoelectrico (PI)

 Titulación de aa

 Absorción de luz uv

 Capacidad de polimerizarse
Propiedades bioquímicas de los aa

 Capacidad de formar isomeros

 Moléculas con la misma formula condensada pero

diferente conformación espacial

 Capacidad dada por los carbonos quirales

 Aquellos unidos a cuatro átomos distintos

(excepto glicina)
Isomeros

 Las posibilidades son:

 Derecha (D)

 Izquierda (L)

 Depende de la posición del

grupo amino

 Son imágenes en espejo

Anfoterismo

 A pH fisiológico, todos los aminoácidos tienen

un grupo con carga negativa (–COO-) y un
grupo con carga positiva (-NH3 +)

 Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o

como bases, se llaman anfolitos (electrolitos
anfóteros)
pK

 Los aminoácidos en solución acuosa contienen

grupos carboxilo alfa débilmente ácidos y
grupos amino alfa básicos

 Los aminoácidos ácidos y básicos contiene un

grupo ionizable en su cadena lateral por tal
motivo, los aminoácidos pueden actuar como
amortiguadores
Punto isoelectrico (PI)

 Es aquel pH en la cual el aminoácido está en

forma dipolar

 Es el pH en que los grupos amino y carboxilo de

los aminoácidos se encuentran ionizados, pero
la carga neta es cero
Punto isoelectrico (PI)

Forma catiónica Zwitterion (neutro) Forma aniónica

Titulación de aa
 La glicina se puede titular con una base
fuerte como el NaOH

 Pierde dos protones en forma escalonada

y ello origina que el ácido carboxilico
pierda su hidrogeno

 Queda con carga negativa

 En este punto los aa son menos solubles

Titulación de aa
Absorción de luz uv

 Los aa aromáticos (fenilalanina, tirosina y

triptofano) absorben luz uv alrededor de
los 280 nm

 Resto de aa absorben luz a los 214 nm

Capacidad de polimerizarse

 Los aa forman enlace peptídico para

polimerizarse y formar proteínas

 Los aa se unen por enlace covalente:

 Grupo carboxilo (-COO-) de un aa y grupo amino

de otro aa (NH3+)
Enlace peptídico
Enlace peptídico
Tarea

 Realiza una cadena peptídica (estructura

detallada) con los siguientes aa:

 Ala-Cys-His-Ile-Ile-Ser-Arg-Val-Ser-Phe-
Glu-His-Asn-Cys

 ¿Cuántas moléculas de agua se obtienen?