QUÍMICA DE

ALIMENTOS ALUMNO

Manual de prá cticas

M.D.P.A MIGUEL MARTÍNEZ RODRÍGUEZ

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Reglamento.

1. Los alumnos deberán acudir puntualmente a su práctica en el horario asignado. Tendrán

una tolerancia de 10 minutos y durante la misma no existirán salidas innecesarias a
menos que estén debidamente justificadas.
2. El alumno deberá presentar todo el cuidado personal establecido previamente por el
docente responsable académico de cada asignatura. El alumno deberá ingresar con su
uniforme completo.
Uniforme consta de:
Bata blanca
Cubre pelo
Cubre boca
Con zapato de goma antiderrapante.
3. No se permitirá la entrada de mochilas, ni bolsas de ningún estilo, ni celulares, ni
computadoras al área de procesamiento de alimentos.
4. Previo al ingreso al área de trabajo, el alumno deberá pasar al área de higienización, a
lavarse manos de manera correcta.
5. El alumno para trabajar se presentará al laboratorio con uñas recortadas, rasurados, sin
aretes, ni pulseras, ni relojes, ni anillos y en el caso de las mujeres también cabello
recogido, uñas sin esmalte y con maquillaje discreto.
6. El alumno, para tener derecho a realizar la práctica deberán presentar todo el material
necesario para el desarrollo de la misma. En caso de no contar con todos sus materiales,
la práctica se dará por vista.
7. El alumno al inicio de cada sesión deberá llenar vale de requerimientos para el
desarrollo de su práctica y entregar al personal encargado correspondiente.
8. El material facilitado, el alumno lo entregará de manera íntegra, limpio y seco al
responsable en turno al término de su práctica.
9. El alumno(s) que no entreguen material completo, rompan o dañen el material de
laboratorio (incluyendo equipos), deberán reponer en especie el material o equipo
dañado, de no hacerlo, el alumno(s) no tendrá derecho al uso del laboratorio.
10. El área de trabajo deberá lavarse previamente con agua y solución jabonosa y/o
desinfectante. Al término de la sesión deberá repetir el mismo procedimiento.
11. Durante el desarrollo de la práctica, deben observar buen comportamiento y respeto para
sus compañeros y profesores.
12. En caso de no cumplir con alguno de los puntos anteriores no tendrá derecho al uso de
laboratorio, como resultado se verá afectada su calificación.

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PRACTICA No. 6.

Acción enzimática

Objetivo
Observar el efecto inhibidor de la temperatura sobre las enzimas, método llamado en la
industria de alimentos como escaldado.

Pre-reporte
1. Investigar los factores de inhibición enzimática.

 Inhibición Irreversible

Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con la enzima uniéndose

covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que la enzima
queda inactivada irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha resultado
de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales para la catálisis en
aquellos enzimas a los que inactivan. Este tipo de inhibición se conoce también como
“envenenamiento” de enzima.
Por ejemplo, algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos
nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al
enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso. Se
sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un enlace
éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del aminoácido serina, lo
que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la catálisis

 . Inhibición Reversible
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con la enzima, de manera
parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se
combinan con la enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato. Se distinguen tres
tipos de inhibición reversible:

INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor es una molécula que presenta un cierto

parecido estructural con el sustrato, de manera que puede competir con él por acceder
al centro activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por la
enzima. El inhibidor forma con la enzima libre un complejo enzima-inhibidor de
características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que,
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lógicamente, no puede descomponerse y a continuación para dar lugar al enzima libre y

a los productos.

INHIBICIÓN INCOMPETITIVA: El inhibidor no se combina con la enzima libre ni afecta

a su unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a
un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente
para dar lugar a los productos. El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de
tal manera que impide físicamente la salida de los productos.

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: El inhibidor puede combinarse con la enzima libre o

bien con el complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la acción de ambos. Los
inhibidores no competitivos se unen a un lugar de la enzima diferente del centro activo
provocando en él una alteración que dificulta bien la formación del complejo enzima-
sustrato o bien la descomposición de éste para dar lugar a los productos. La unión con
el inhibidor produce dos formas inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las cuales
puede descomponerse para dar lugar a los productos y a la enzima libre.

2. ¿Cuáles son las enzimas más comunes en alimentos y que propiedad o efecto confieren
en los alimentos?

 Las principales fuentes de enzimas usadas en la industria de

alimentos son de diferente origen: la renina, pepsina, tripsina,
catalasa y lipasa pancreática son de origen animal.
La industria alimentaria ha sabido sacar un gran partido a las enzimas y así lo demuestra el
rápido desarrollo que en los últimos años ha tenido la enzimología en el ámbito de la bioquímica
de alimentos.
En general, se pueden clasificar de un modo práctico en tres grupos:
– Digestivas. Permiten que nuestro organismo aproveche eficazmente los nutrientes de los
alimentos que conforman la dieta. Estas enzimas son secretadas a lo largo del tubo digestivo.
– Metabólicas. Se producen en el interior de las células del cuerpo y contribuyen a la
eliminación de sustancias de deshecho y toxinas, intervienen en procesos de obtención de
energía, la regeneración de las células y en el buen funcionamiento de nuestro sistema
inmunológico.
– Dietéticas o enzimas de los alimentos. Forman parte de la composición de alimentos crudos;
la mayor parte de las enzimas se destruyen por la acción del calor. Favorecen los procesos
digestivos y el funcionamiento de las otras enzimas.

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3. Investigar algunos usos de enzimas a nivel industrial.

 De origen vegetal la alfa-amilasa obtenida del germen de trigo y

fundamental en la mejora del valor panificador de las harinas que se
utilizan para hacer el pan.
 De igual forma las proteasas de la papaya, el higo y la piña, utilizadas en
panadería para obtener masas blandas, suaves y extensibles con las que
se pueden realizar galletas secas y barquillos.
 De origen microbiano son las enzimas de los hongos Aspergillus flavus,
A. orycae y A. niger, y del Bacillus subtilis, algunas de ellas aplicadas
durante el proceso de maduración de la carne para conseguir una textura
blanda, jugosa, masticable y de sabor agradable, es decir, convertirla en
un alimento listo para ser consumido.

Materiales y reactivos
 Vasos de vidrio  Mortero o molcajete
pequeño
 Frijol o lentejas
 Estufa
 Peróxido de
hidrógeno
 Gotero

Procedimiento
1. Triturar 50g de frijoles o lentejas crudos y en seco.

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2. Tomar 5 g de muestra bien triturada, colocar en un vaso pequeño.

3. Agregar de 1 a 2 ml de H2O2, teniendo cuidado de no inundar la muestra.

4. Observar. (Se debe producir burbujeo)

5. La muestra restante (45g), colocarla en agua ya hirviendo por 25 totales minutos a llama
baja, y tomar una muestra aproximadamente de 5g (no es necesario pesarla), y repetir
paso 3 y 4,
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Este punto se realizará cada 5 minutos una vez agregada la muestra en agua hirviendo. Hasta
completar los 25 minutos totales o que la muestra ya no de positivo con el burbujeo. Anotar
observaciones.

5 minutos 10 minutos 15 minutos

20 minutos 25 minutos

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Cero minutos ¨muestra en seco¨

Cinco minutos Diez minutos

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Quince minutos

La muestra inferior central es de 20 minutos

La muestra inferior derecha es de 25 minutos
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Resultados

Muestra: LENTEJAS
Tiempo en Actividad Enzimática Grado
minutos (positivo o negativo)
0 Positivo +++++

5 positivo +++

10 positivo ++

15 positivo +

20 Negativo -

25 Negativo -

Conclusión

La reacción enzimatica que se observa (efervescencia), va en relación con el

tiempo a una temperatura dada, así que entre más tiempo este expuesta la
mezcla al fuego la reacción enzimatica será menor.

Cuestionario:
1. ¿Cuáles son los objetivos del escaldado?

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 El escaldado persigue distintos objetivos: -

 Limpieza del producto

 Inhibir las reacciones enzimáticas indeseables, por destrucción térmica de las enzimas
responsables presentes en los vegetales que en otro caso darían lugar a aromas, sabores o
coloraciones extrañas y causarían la pérdida de vitamina C; provocando un efecto adverso en la
calidad y valor nutritivo del producto.

 Posibilitar un mejor aprovechamiento de los recipientes al disminuir el tamaño de la materia prima

como consecuencia de la coagulación forzada de las proteínas y contracción por la liberación de
agua.

 Expulsar los gases (aire) ocluidos en los espacios intercelulares de las hortalizas evitando, por lo
tanto, el aumento de la presión desarrollada en las conservas durante el procesamiento debido a la
expansión de los gases presentes

 Estabilizar el color verde de los vegetales por activación de las clorofilas en sus respectivos
clorofílicos.

 Reducir la carga microbiana viable, ya sean células vegetativas, levaduras y/o hongos.

 Incremento de textura en algunas verduras, atribuido a la activación de la pectinmetilesterasa, que

cataliza la conversión de la pectina en ácidos pectínicos de naturaleza iónica, que facilita su
interacción con iones bivalentes como el calcio, que aumenta la rigidez de las estructuras.

 Disminución del tiempo de cocimiento del producto final.

2. ¿Por qué las altas temperaturas tienen efecto inhibidor sobre las enzimas?

 En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por

cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción
debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica
debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.

3. Explica la relación tiempo-temperatura, en los procesos de alimentos para el

escaldado.

 El escaldado consiste en una primera fase de calentamiento del producto a una

temperatura que oscila entre 70ºC y 100ºC. A esta etapa le sigue otra, que consiste en
mantener el alimento durante un periodo de tiempo, que varía entre 30 segundos y dos
o tres minutos, a la temperatura deseada.

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 El último paso es realizar un enfriamiento rápido. De lo contrario, se contribuye a la

proliferación de microorganismos termófilos, resistentes a la temperatura.

 Hay dos enzimas muy distribuidas en las plantas que son resistentes al calor: la
peroxidasa y la catalasa. Verificar la ausencia de su actividad es un claro indicador de
la efectividad del escaldado. Se han determinado unos valores que sirven de guía para
el tiempo de escaldado:

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BIBLIOGRAFÍA

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